Guanosin trifosfát - Guanosine triphosphate

Guanosin trifosfát
Kosterní vzorec guanosin trifosfátu
Model vyplňování prostoru guanosin trifosfátového aniontu
Jména
Název IUPAC
(((2R, 3S, 4R, 5R) -5- (2-amino-6-oxo-l, 6-dihydro-9H-purin-9-yl) -3,4-dihydroxytetrahydrofuran-2-yl) methyltetrahydrogentrifosfát
Ostatní jména
guanosin trifosfát, 9-β-D-ribofuranosylguanin-5'-trifosfát, 9-β-D-ribofuranosyl-2-amino-6-oxo-purin-5'-trifosfát
Identifikátory
3D model (JSmol )
ChEBI
ChemSpider
Informační karta ECHA100.001.498 Upravte to na Wikidata
KEGG
PletivoGuanosin + trifosfát
UNII
Vlastnosti
C10H16N5Ó14P3
Molární hmotnost523.180 g · mol−1
Pokud není uvedeno jinak, jsou uvedeny údaje o materiálech v nich standardní stav (při 25 ° C [77 ° F], 100 kPa).
☒N ověřit (co je šekY☒N ?)
Reference Infoboxu

Guanosin-5'-trifosfát (GTP) je purin nukleosid trifosfát. Je to jeden ze stavebních kamenů potřebných pro syntézu RNA Během transkripce proces. Jeho struktura je podobná struktuře guanosin nukleosid s tím jediným rozdílem nukleotidy jako GTP fosfáty Na jejich ribóza cukr. GTP má guanin nukleobáze připojený k 1 'uhlíku ribózy a má trifosfátovou část připojenou k 5' uhlíku ribózy.

Má také roli zdroje energie nebo aktivátoru substrátů při metabolických reakcích, jako je tomu u ATP, ale konkrétnější. Používá se jako zdroj energie pro proteosyntéza a glukoneogeneze.

GTP je zásadní pro signální transdukce, zejména s G-proteiny, v mechanismech druhého posla, kde je převeden na guanosin difosfát (HDP) prostřednictvím akce GTPasy.

Použití

Přenos energie

GTP se podílí na přenosu energie v buňce. Například molekula GTP je generována jedním z enzymů v cyklus kyseliny citronové. To se rovná generování jedné molekuly ATP, protože GTP se snadno převádí na ATP pomocí nukleosid-difosfátkináza (NDK).[1]

Genetický překlad

Během fáze prodlužování překlad, GTP se používá jako zdroj energie pro vazbu nového vázaného na aminoskupinu tRNA na stránky A ribozom. GTP se také používá jako zdroj energie pro translokaci ribozomu směrem k 3 'konci mRNA.[2]

Dynamická nestabilita mikrotubulů

V době mikrotubul polymerace, každý heterodimer tvořený molekulou alfa a beta tubulinu nese dvě molekuly GTP a GTP je hydrolyzován na GDP, když jsou tubulinové dimery přidány na plusový konec rostoucí mikrotubuly. Taková hydrolýza GTP není pro tvorbu mikrotubulů povinná, ale zdá se, že depolymerovat jsou schopné pouze molekuly tubulinu vázané na GDP. Tubulin vázaný na GTP tedy slouží jako uzávěr na špičce mikrotubulu k ochraně před depolymerací; a jakmile je GTP hydrolyzován, začne mikrotubul depolymerovat a rychle se zmenšovat.[3]

Mitochondriální funkce

Translokace proteinů do mitochondriální matrice zahrnuje interakce jak GTP, tak ATP. Import těchto proteinů hraje důležitou roli v několika drahách regulovaných v mitochondriích organelách,[4] například konverze oxaloacetát na fosfoenolpyruvát (PEP) v glukoneogenezi.[Citace je zapotřebí ]

Biosyntéza

V buňce je GTP syntetizován mnoha procesy, včetně:

cGTP

Cyklický guanosin trifosfát (cGTP) pomáhá cyklický adenosinmonofosfát (cAMP) aktivovat iontové kanály řízené cyklickými nukleotidy v čichový systém.[5]

Viz také

Reference

  1. ^ A b C Berg, JM; JL Tymoczko; L Stryer (2002). Biochemie (5. vydání). WH Freeman a společnost. str.476. ISBN  0-7167-4684-0.
  2. ^ Solomon, EP; LR Berg; DW Martin (2005). Biologie (7. vydání). 244–245.
  3. ^ Gwen V. Childs. "Struktura mikrotubulů". cytochemistry.net. Archivovány od originál dne 2010-02-15.
  4. ^ Sepuri, Naresh Babu V .; Norbert Schülke; Debkumar Pain (16. ledna 1998). „Hydrolýza GTP je nezbytná pro import proteinů do mitochondriální matrice“. Journal of Biological Chemistry (273): 1420–1424. doi:10.1074 / jbc.273.3.1420.
  5. ^ Boron & Boulpaep (2005). Lékařská fyziologie (Aktualizováno vyd.). Elsevier Saunders. str. 90. ISBN  1-4160-2328-3.

externí odkazy