VAV1 - VAV1

VAV1
Protein VAV1 PDB 1k1z.png
Dostupné struktury
PDBHledání ortologu: PDBe RCSB
Identifikátory
AliasyVAV1, VAV, vav guaninový nukleotidový výměnný faktor 1
Externí IDOMIM: 164875 MGI: 98923 HomoloGene: 3961 Genové karty: VAV1
Umístění genu (člověk)
Chromozom 19 (lidský)
Chr.Chromozom 19 (lidský)[1]
Chromozom 19 (lidský)
Genomic location for VAV1
Genomic location for VAV1
Kapela19p13.3Start6,772,708 bp[1]
Konec6,857,366 bp[1]
Exprese RNA vzor
PBB GE VAV1 206219 s at fs.png
Další údaje o referenčních výrazech
Ortology
DruhČlověkMyš
Entrez

7409

22324

Ensembl

ENSG00000141968

ENSMUSG00000034116

UniProt

P15498

P27870

RefSeq (mRNA)

NM_001258206
NM_001258207
NM_005428

NM_001163815
NM_001163816
NM_011691

RefSeq (protein)

NP_001245135
NP_001245136
NP_005419

NP_001157287
NP_001157288
NP_035821

Místo (UCSC)Chr 19: 6,77 - 6,86 MbChr 17: 57,28 - 57,33 Mb
PubMed Vyhledávání[3][4]
Wikidata
Zobrazit / upravit člověkaZobrazit / upravit myš

Proto-onkogen vav je protein že u lidí je kódován VAV1 gen.[5]

Funkce

Tím kódovaný protein protoonkogen je členem rodiny Dbl z guaninové nukleotidové výměnné faktory (GEF) pro rodinu Rho proteinů vázajících GTP. Protein je důležitý v krvetvorba, hraje roli v T-buňka a B-buňka vývoj a aktivace. Tento konkrétní GEF byl identifikován jako konkrétní závazný partner společnosti Nef proteiny z HIV-1. Společná exprese a vazba těchto partnerů iniciuje hluboké morfologické změny, cytoskeletální přesmyky a signální kaskádu JNK / SAPK, což vede ke zvýšeným úrovním transkripce a replikace viru.[6]

Interakce

Bylo prokázáno, že VAV1 komunikovat s:

Reference

  1. ^ A b C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000141968 - Ensembl, Květen 2017
  2. ^ A b C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000034116 - Ensembl, Květen 2017
  3. ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
  4. ^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
  5. ^ Han J, Luby-Phelps K, Das B, Shu X, Xia Y, Mosteller RD, Krishna UM, Falck JR, White MA, Broek D (únor 1998). "Role substrátů a produktů PI 3-kinázy při regulaci aktivace racem souvisejících guanosin trifosfatáz pomocí Vav". Věda. 279 (5350): 558–60. doi:10.1126 / science.279.5350.558. PMID  9438848.
  6. ^ „Entrez Gene: VAV1 vav 1 onkogen“.
  7. ^ Groysman M, Russek CS, Katzav S (únor 2000). „Vav, faktor výměny nukleotidů GDP / GTP, interaguje s GDI, proteiny, které inhibují disociaci GDP / GTP“. FEBS Lett. 467 (1): 75–80. doi:10.1016 / S0014-5793 (00) 01121-2. PMID  10664460. S2CID  40103095.
  8. ^ Bassermann F, Jahn T, Miething C, Seipel P, Bai RY, Coutinho S, Tybulewicz VL, Peschel C, Duyster J (duben 2002). „Sdružení Bcr-Abl s protoonkogenem Vav se podílí na aktivaci dráhy Rac-1“. J. Biol. Chem. 277 (14): 12437–45. doi:10,1074 / jbc.M112397200. PMID  11790798.
  9. ^ A b Bertagnolo V, Marchisio M, Brugnoli F, Bavelloni A, Boccafogli L, Colamussi ML, Capitani S (duben 2001). "Požadavek na tyrosin fosforylovaný Vav pro morfologickou diferenciaci buněk HL-60 ošetřených kyselinou all-trans-retinovou". Růst buněk se liší. 12 (4): 193–200. PMID  11331248.
  10. ^ Marengère LE, Mirtsos C, Kozieradzki I, Veillette A, Mak TW, Penninger JM (červenec 1997). „Proto-onkoprotein Vav interaguje s c-Cbl v aktivovaných thymocytech a periferních T buňkách“. J. Immunol. 159 (1): 70–6. PMID  9200440.
  11. ^ Hobert O, Jallal B, Ullrich A (červen 1996). „Interakce Vav s ENX-1, domnělým transkripčním regulátorem genové exprese homeoboxu“. Mol. Buňka. Biol. 16 (6): 3066–73. doi:10.1128 / MCB.16.6.3066. PMC  231301. PMID  8649418.
  12. ^ A b Germani A, Romero F, Houlard M, Camonis J, Gisselbrecht S, Fischer S, Varin-Blank N (květen 1999). „hSiah2 je nový Vav vazebný protein, který inhibuje Vav zprostředkované signální dráhy“. Mol. Buňka. Biol. 19 (5): 3798–807. doi:10.1128 / MCB.19.5.3798. PMC  84217. PMID  10207103.
  13. ^ A b C Song JS, Gomez J, Stancato LF, Rivera J (říjen 1996). "Sdružení signalizačního komplexu obsahujícího p95 Vav s gama řetězcem FcepsilonRI v linii žírných buněk RBL-2H3. Důkaz konstitutivní asociace Vav in vivo s Grb2, Raf-1 a ERK2 v aktivním komplexu". J. Biol. Chem. 271 (43): 26962–70. doi:10.1074 / jbc.271.43.26962. PMID  8900182.
  14. ^ Ye ZS, Baltimore D (prosinec 1994). "Vazba Vav na Grb2 prostřednictvím dimerizace Src homologie 3 domén". Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 91 (26): 12629–33. doi:10.1073 / pnas.91.26.12629. PMC  45492. PMID  7809090.
  15. ^ A b Lee IS, Liu Y, Narazaki M, Hibi M, Kishimoto T, Taga T (leden 1997). „Vav je spojen s molekulami transdukujícími signál gp130, Grb2 a Erk2 a je tyrosin fosforylován v reakci na interleukin-6“. FEBS Lett. 401 (2–3): 133–7. doi:10.1016 / s0014-5793 (96) 01456-1. PMID  9013873. S2CID  32632406.
  16. ^ A b Shigematsu H, Iwasaki H, Otsuka T, Ohno Y, Arima F, Niho Y (květen 1997). „Role vav protoonkogenního produktu (Vav) v buněčné proliferaci zprostředkované erytropoetinem a aktivitě fosfatidylinositol 3-kinázy“. J. Biol. Chem. 272 (22): 14334–40. doi:10.1074 / jbc.272.22.14334. PMID  9162069.
  17. ^ Matsuguchi T, Inhorn RC, Carlesso N, Xu G, Druker B, Griffin JD (leden 1995). „Fosforylace tyrosinu p95Vav v myeloidních buňkách je regulována GM-CSF, IL-3 a ocelovým faktorem a je konstitutivně zvýšena p210BCR / ABL“. EMBO J.. 14 (2): 257–65. doi:10.1002 / j.1460-2075.1995.tb06999.x. PMC  398079. PMID  7530656.
  18. ^ Romero F, Dargemont C, Pozo F, Reeves WH, Camonis J, Gisselbrecht S, Fischer S (leden 1996). "p95vav se asociuje s jaderným proteinem Ku-70". Mol. Buňka. Biol. 16 (1): 37–44. doi:10,1128 / mcb.16.1.37. PMC  230976. PMID  8524317.
  19. ^ Paz PE, Wang S, Clarke H, Lu X, Stokoe D, Abo A (červen 2001). „Mapování fosforylačních míst Zap-70 na LAT (linker pro aktivaci T buněk) potřebné pro nábor a aktivaci signálních proteinů v T buňkách“. Biochem. J. 356 (Pt 2): 461–71. doi:10.1042/0264-6021:3560461. PMC  1221857. PMID  11368773.
  20. ^ Perez-Villar JJ, Whitney GS, Sitnick MT, Dunn RJ, Venkatesan S, O'Day K, Schieven GL, Lin TA, Kanner SB (srpen 2002). „Fosforylace linkeru pro aktivaci T-buněk Itkem podporuje nábor Vav“. Biochemie. 41 (34): 10732–40. doi:10.1021 / bi025554o. PMID  12186560.
  21. ^ Raab M, da Silva AJ, Findell PR, Rudd CE (únor 1997). „Regulace vazby Vav-SLP-76 pomocí ZAP-70 a její význam pro TCR zeta / CD3 indukci interleukinu-2“. Imunita. 6 (2): 155–64. doi:10.1016 / s1074-7613 (00) 80422-7. PMID  9047237.
  22. ^ Onodera H, Motto DG, Koretzky GA, Rothstein DM (září 1996). „Diferenciální regulace aktivací indukované fosforylace tyrosinu a nábor SLP-76 do Vav odlišnými izoformami proteinu CD45-tyrosin fosfatázy“. J. Biol. Chem. 271 (36): 22225–30. doi:10.1074 / jbc.271.36.22225. PMID  8703037.
  23. ^ A b Bertagnolo V, Marchisio M, Volinia S, Caramelli E, Capitani S (prosinec 1998). „Jaderná asociace tyrosin-fosforylované Vav na fosfolipázu C-gamma1 a fosfoinositid 3-kinázu během granulocytární diferenciace buněk HL-60“. FEBS Lett. 441 (3): 480–4. doi:10.1016 / s0014-5793 (98) 01593-2. PMID  9891995. S2CID  38371954.
  24. ^ Hehner SP, Li-Weber M, Giaisi M, Dröge W, Krammer PH, Schmitz ML (duben 2000). „Vav spolupracuje s proteinkinázou C theta za účelem zprostředkování genové exprese IL-4 v reakci na kostimulaci CD28 v T buňkách“. J. Immunol. 164 (7): 3829–36. doi:10,4049 / jimmunol.164.7.3829. PMID  10725744.
  25. ^ Fackler OT, Luo W, Geyer M, Alberts AS, Peterlin BM (červen 1999). "Aktivace Vav Nef indukuje cytoskeletální přesmyky a následné efektorové funkce". Mol. Buňka. 3 (6): 729–39. doi:10.1016 / S1097-2765 (01) 80005-8. PMID  10394361.
  26. ^ Lindholm CK, Henriksson ML, Hallberg B, Welsh M (červenec 2002). "Shb spojuje SLP-76 a Vav s komplexem CD3 v Jurkat T buňkách". Eur. J. Biochem. 269 (13): 3279–88. doi:10.1046 / j.1432-1033.2002.03008.x. PMID  12084069.
  27. ^ Deckert M, Tartare-Deckert S, Couture C, Mustelin T, Altman A (prosinec 1996). „Funkční a fyzikální interakce kináz rodiny Syk s produktem Vav protoonkogenu“. Imunita. 5 (6): 591–604. doi:10.1016 / s1074-7613 (00) 80273-3. PMID  8986718.

Další čtení