Glykoforin A - Glycophorin A

GYPA
Protein GYPA PDB 1afo.png
Dostupné struktury
PDBLidské vyhledávání UniProt: PDBe RCSB
Identifikátory
AliasyGYPA, CD235a, GPA, GPErik, GPSAT, HGpMiV, HGpMiXI, HGpSta (C), MN, MNS, PAS-2, glykoforin A (krevní skupina MNS)
Externí IDOMIM: 617922 HomoloGene: 48076 Genové karty: GYPA
Umístění genu (člověk)
Chromozom 4 (lidský)
Chr.Chromozom 4 (lidský)[1]
Chromozom 4 (lidský)
Genomické umístění pro GYPA
Genomické umístění pro GYPA
Kapela4q31.21Start144,109,303 bp[1]
Konec144,140,751 bp[1]
Exprese RNA vzor
PBB GE GYPA 205838 na fs.png

PBB GE GYPA 211820 x na fs.png

PBB GE GYPA 205837 s na fs.png
Další údaje o referenčních výrazech
Ortology
DruhČlověkMyš
Entrez

2993

n / a

Ensembl

ENSG00000170180

n / a

UniProt

P02724

n / a

RefSeq (mRNA)

NM_001308187
NM_001308190
NM_002099

n / a

RefSeq (protein)

NP_001295116
NP_001295119
NP_002090

n / a

Místo (UCSC)Chr 4: 144,11 - 144,14 Mbn / a
PubMed Vyhledávání[2]n / a
Wikidata
Zobrazit / upravit člověka

Glykoforin A (MNS krevní skupina ), také známý jako GYPA, je protein který je u lidí kódován GYPA gen.[3] GYPA byla také nedávno jmenována CD235a (shluk diferenciace 235a).

Funkce

Glykoforiny A (GYPA; tento protein) a B (GYPB ) jsou hlavní sialoglykoproteiny lidské membrány erytrocytů, které nesou antigenní determinanty pro MN a Ss krevní skupiny. Kromě antigenu M nebo N a S nebo s, které se běžně vyskytují ve všech populacích, bylo identifikováno přibližně 40 souvisejících variantních fenotypů. Tyto varianty zahrnují všechny varianty Miltenbergerova komplexu a několik izoforem Sta; také Dantu, Sat, He, Mg a deleční varianty Ena, S-s-U- a Mk. Většina variant je výsledkem genových rekombinací mezi GYPA a GYPB.[3]

Genomika

GypA, GypB a GypE jsou členy stejné rodiny a jsou umístěny na dlouhém rameni chromozomu 4 (chromozom 4q31). Rodina se vyvinula dvěma samostatnými událostmi duplikace genů. Počáteční duplikace vedla ke vzniku dvou genů, z nichž jeden se následně vyvinul do GypA a druhého, které vedly prostřednictvím druhé duplikační události k GypB a GypE. Zdá se, že k těmto událostem došlo v relativně krátkém časovém rozpětí. Zdá se, že ke druhé duplikaci došlo prostřednictvím nerovného přechodu.

Samotný gen GypA se skládá ze 7 exonů a má 97% sekvenční homologii s GypB a GypE z 5 'nepřekládané transkripční oblasti (UTR) do kódující sekvence kódující prvních 45 aminokyselin. Exon v tomto bodě kóduje transmembránovou doménu. V intronu po proudu od této pinty je Alu opakovat. V této oblasti došlo k křížové události, která vytvořila rodové geny pro GypA a GypB / E.

GypA lze nalézt ve všech primáti. GypB najdete pouze v gorily a někteří z vyšších primátů naznačují, že k událostem duplikace došlo teprve nedávno.

Molekulární biologie

Na jeden erytrocyt je asi jeden milion kopií tohoto proteinu. [Reference nutná]

Krevní skupiny

Krevní skupina MNS byla druhou objevenou sadou antigenů. M a N byly identifikovány v roce 1927 Landsteinerem a Levinem. S a s byly popsány později v roce 1947.

Četnosti těchto antigenů jsou

  • M: 78% Caucasoid; 74% negroidní
  • N: 72% kavkazoidů; 75% negativní
  • S: 55% kavkazoidů; 31% negativní
  • s: 89% kavkazoidů; 93% negativní

Molekulární medicína

Transfuzní medicína

Antigeny M a N se liší ve dvou aminokyselinových zbytcích: alela M má serin v poloze 1 (C v nukleotidu 2) a glycin v poloze 5 (G v nukleotidu 14), zatímco alela N obsahuje leucin v poloze 1 (T v nukleotidu) 2) a glutamát v poloze 5 (A v nukleotidu 14). Jak glykoforin A, tak B váží Vicia graminea anti-N lektin.

V systému krevních skupin MNS je asi 40 známých variant. Ty vznikly převážně v důsledku mutací v oblasti 4 kb kódujících extracelulární doménu. Patří mezi ně antigeny Mg, Dantu, Henshaw (He), Miltenberger, NyA, OsA, Orriss (Or), Raddon (FR) a Stones (St.A). Šimpanzi také mají systém antigenu krve MN.[4] U šimpanzů M reaguje silně, ale N jen slabě.

Nulové mutanty

U jedinců, kterým chybí glykoforin A i B, byl fenotyp označen jako M.k.[5]

Antigen Dantu

Antigen Dantu byl popsán v roce 1984.[6] Antigen Dantu má zdánlivou molekulovou hmotnost 29 kilodaltonů (kDa) a 99 aminokyselin. Prvních 39 aminokyselin antigenu Dantu je odvozeno od glykoforinu B a zbytky 40-99 jsou odvozeny od glykoforinu A. Dantu je spojen s velmi slabým s antigenem, N-proteinem rezistentním na proteázu a buď velmi slabým nebo žádným U-antigenem. Existují nejméně tři varianty: MD, NE a Ph.[7] Fenotyp Dantu se vyskytuje s četností fenotypu Dantu ~ 0,005 u amerických černochů a <0,001 u Němců.[8]

Henshawův antigen

Antigen Henshaw (He) je způsoben mutací N koncové oblasti. V prvních třech aminokyselinových zbytcích existují tři rozdíly: má obvyklou formu Tryptofan1-Serin-Threonin-Serin-Glycin5 zatímco Henshaw ano Leucin1-Serin-Threonin-Threonin-Glutamát5. Tento antigen je u bělochů vzácný, ale v USA a Velké Británii afrického původu se vyskytuje s frekvencí 2,1%. Vyskytuje se rychlostí 7,0% u černochů v Natal[9] a 2,7% u západoafrických lidí.[10] Byly identifikovány alespoň 3 varianty tohoto antigenu.

Subsystém Miltenberger

Subsystém Miltenberger (Mi) původně sestávající z pěti fenotypů (MiA, Vw, Mur, Hil and Hut)[11] nyní má 11 rozpoznaných fenotypů očíslovaných I až XI (Antigen „Mur“ je pojmenován po pacientovi, ze kterého bylo izolováno původní sérum - paní Murrelová.) Název původně daný tomuto komplexu odkazuje na reakci erytrocytů poskytovanou standardu Miltenberger antiséra, která je testovala. Podtřídy byly založeny na dalších reakcích s jinými standardními antiséry.

Mi-I (MiA), Mi-II (V.w), Mi-VII a Mi-VIII jsou přenášeny na glykoforinu A. Mi-I je způsoben mutací na aminokyselině 28 (threonin na methionin: C → T na nukleotidu 83), která vede ke ztrátě glykosylace na asparaginu26 zbytek.[12][13] Mi-II je způsoben mutací na aminokyselině 28 (threonin na lysin: C-> A na nukleotidu 83).[13] Podobně jako v případě Mi-I vede tato mutace ke ztrátě glykosylace na asparagin26 zbytek. Tato změna glykoslace je detekovatelná přítomností nového 32 kDa glykoproteinu obarveného PAS.[14] Mi-VII je způsoben dvojitou mutací v glykoforinu A konvertujícím an arginin zbytek na threoninový zbytek a tyrosin zbytek na serin na pozicích 49, respektive 52.[15] Zbytek threoninu-49 je glykosylován. To se zdá být původem jednoho ze specifických antigenů Mi-VII (Anek), o kterém je známo, že leží mezi zbytky 40-61 glykoforinu A a obsahuje zbytky zbytků kyseliny sialové připojené k O-glykosidicky vázaným oligosacharidům. To také vysvětluje ztrátu vysokofrekvenčního antigenu ((EnaKT)) nalezeného v normálním glykoforinu A, který je umístěn ve zbytcích 46–56. Mi-VIII je způsoben mutací na aminokyselinovém zbytku 49 (arginin -> threonin).[16] M-VIII sdílí Anek determinant s MiVII.[17] Mi-III, Mi-VI a Mi-X jsou způsobeny přesmyky glykoforinu A a B v pořadí GlyA (alfa) -GlyB (delta) -GlyA (alfa).[18] Naproti tomu Mil-IX je reverzní hybridní gen alfa-delta-alfa.[19] Mi-V, MiV (J.L.) A St.A jsou způsobeny nerovným, ale homologním křížením mezi geny alfa a delta glykoforinu.[20] Geny MiV a MiV (J.L.) Jsou uspořádány ve stejném 5 'alfa-delta 3' rámci, zatímco StA Gen je v reciproční 5'delta-alfa 3 'konfiguraci.

Výskyt Mi-I v Thajsko je 9,7%.[21]

Peptidové konstrukty představující MiA mutace MUT a MUR byly navázány na červené krvinky (známé jako kodecytes ) a jsou schopni detekovat protilátky proti těmto Miltenbergerovým antigenům[22][23][24]

Ačkoli neobvyklé u bělochů (0,0098%) a japonský (0,006%) je frekvence Mi-III u některých výjimečně vysoká Tchajwanský domorodé kmeny (až 90%). Naproti tomu jeho frekvence je 2–3% v tchajwanštině Han (Minnan). Fenotyp Mi-III se vyskytuje u 6,28% hongkonských Číňanů.[25]

Mi-IX (MNS32) se vyskytuje s frekvencí 0,43% v Dánsko.[26]

Stoneův antigen

Kameny (svA) bylo prokázáno, že je produktem hybridního genu, jehož 5'-polovina je odvozena od glykoforinu B, zatímco 3'-polovina je odvozena od glykoforinu A. Je známo několik izoforem. Tento antigen je nyní považován za součást komplexu Miltenberger.

Sat antigen

Příbuzným antigenem je Sat. Tento gen má šest exonů, z nichž exon I až exon IV jsou identické s N alelou glykoforinu A, zatímco jeho 3 'část, včetně exonu V a exonu VI, je odvozena od genu pro glykoforin B. Zralý protein SAT obsahuje 104 aminokyselinových zbytků.

Antigen Orriss

Orriss (Or) se jeví jako mutant glykoforinu A, ale jeho přesná povaha dosud nebyla stanovena.[27]

Antigen antigenu

Antigen Mg je nesen na glykoforinu A a postrádají tři O-glykolované postranní řetězce.[28]

Os antigen

OsA (MNS38) je způsobena mutací na nukleotidu 273 (C-> T) ležící v exonu 3, která vede k nahrazení prolin zbytek s a serin.[29]

Ny antigen

NyA (MNS18) je způsobena mutací na nukleotidu 194 (T-> A), která vede k substituci aspartát zbytek s glutamátem.[29]

Reakce

Anti-M, i když se vyskytuje přirozeně, se zřídka podílí na transfuzních reakcích. Anti-N se nepovažuje za způsobující transfuzní reakce. U anti-Miltenberger byly hlášeny závažné reakce. Anti Mi-I (Vw) a Mi-III byly uznány jako příčina hemolytické nemoci novorozence.[30] Raddon byl spojován s těžkými transfuzními reakcemi.[31]

Relevance pro infekci

Antigen Wright b (Wrb) se nachází na glykoforinu A a působí jako receptor pro parazita malárie Plasmodium falciparum.[32] Buňky bez glykoforinů A (EnA) jsou rezistentní vůči invazi tohoto parazita.[33] The antigen vázající na erytrocyty 175 z P. falciparum rozpoznává terminální Neu5Ac (alfa 2-3) Gal sekvence glykoforinu A.[34]

Několik virů se váže na glykoforin A včetně žloutenka typu A virus (prostřednictvím své kapsidy),[35] hovězí parvovirus,[36] Virus Sendai,[37] chřipka A a B,[38] skupina C. rotavirus,[39] virus encefalomyokarditidy[40] a reoviry.[41]

Viz také

Reference

  1. ^ A b C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000170180 - Ensembl, Květen 2017
  2. ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
  3. ^ A b „Entrezův gen: GYPA glykoforin A (krevní skupina MNS)“.
  4. ^ Blumenfeld OO, Adamany AM, Puglia KV, Soči WW (duben 1983). „Antigen pro krevní skupinu šimpanzů M je variantou lidských glykoproteinů M-N“. Biochem. Genet. 21 (3–4): 333–48. doi:10.1007 / BF00499143. PMID  6860297. S2CID  23990336.
  5. ^ Tokunaga E, Sasakawa S, Tamaka K, Kawamata H, Giles CM, Ikin EW, Poole J, Anstee DJ, Mawby W, Tanner MJ (prosinec 1979). „Dva zjevně zdraví japonští jedinci typu MkMk mají erytrocyty, které postrádají jak krevní skupinu MN, tak Ss-aktivní sialoglykoproteiny“. J. Immunogenet. 6 (6): 383–90. doi:10.1111 / j.1744-313X.1979.tb00693.x. PMID  521666. S2CID  21109436.
  6. ^ Contreras M, Green C, Humphreys J, Tippett P, Daniels G, Teesdale P, Armitage S, Lubenko A (1984). "Sérologie a genetika antigenu Dantu spojeného s MNS". Vox Sang. 46 (6): 377–86. doi:10.1111 / j.1423-0410.1984.tb00102.x. PMID  6431691. S2CID  10869726.
  7. ^ Dahr W, Pilkington PM, Reinke H, Blanchard D, Beyreuther K (květen 1989). "Nová odrůda genového komplexu Dantu (DantuMD) detekovaná v kavkazské oblasti". Blut. 58 (5): 247–53. doi:10.1007 / BF00320913. PMID  2470445. S2CID  21559983.
  8. ^ Unger P, Procter JL, Molds JJ, Molds M, Blanchard D, Guizzo ML, McCall LA, Cartron JP, Dahr W (červenec 1987). „Fenotyp erytrocytů Dantu odrůdy NE. II. Sérologie, imunochemie, genetika a frekvence“. Blut. 55 (1): 33–43. doi:10.1007 / BF00319639. PMID  3607294. S2CID  10130228.
  9. ^ Reid ME, Lomas-Francis C, Daniels GL, Chen V, Shen J, Ho YC, Hare V, Batts R, Yacob M, Smart E (1995). "Exprese erytrocytového antigenu Henshaw (He; MNS6): sérologické a imunochemické studie". Vox Sang. 68 (3): 183–6. doi:10.1111 / j.1423-0410.1995.tb03924.x. PMID  7625076. S2CID  2642482.
  10. ^ Chalmers JN, Ikin EW, Mourant AE (červenec 1953). „Studie dvou neobvyklých antigenů krevních skupin u západoafrických lidí“. Br Med J. 2 (4829): 175–7. doi:10.1136 / bmj.2.4829.175. PMC  2028931. PMID  13059432.
  11. ^ Cleghorn TE (1966). „Memorandum o krevních skupinách Miltenbergerů“. Vox Sang. 11 (2): 219–22. doi:10.1111 / j.1423-0410.1966.tb04226.x. PMID  5955790. S2CID  93107.
  12. ^ Huang CH, Spruell P, Molds JJ, Blumenfeld OO (červenec 1992). „Molekulární základ pro lidský erytrocytový glykoforin se specifikací fenotypu Miltenberger třídy I (MiI)“. Krev. 80 (1): 257–63. doi:10,1182 / krev.V80.1.257.257. PMID  1611092.
  13. ^ A b Dahr W, Newman RA, Contreras M, Kordowicz M, Teesdale P, Beyreuther K, Krüger J (leden 1984). "Struktury Miltenberger třídy I a II specifické hlavní lidské erytrocytové membrány sialoglykoproteiny". Eur. J. Biochem. 138 (2): 259–65. doi:10.1111 / j.1432-1033.1984.tb07910.x. PMID  6697986.
  14. ^ Blanchard D, Asseraf A, Prigent MJ, Cartron JP (srpen 1983). „Erytrocyty Miltenberger třídy I a II nesou variantu glykoforinu A“. Biochem. J. 213 (2): 399–404. doi:10.1042 / bj2130399. PMC  1152141. PMID  6615443.
  15. ^ Dahr W, Beyreuther K, Molds JJ (červenec 1987). "Strukturní analýza hlavního lidského erytrocytového membránového sialoglykoproteinu z buněk třídy Miltenberger VII." Eur. J. Biochem. 166 (1): 27–30. doi:10.1111 / j.1432-1033.1987.tb13478.x. PMID  2439339.
  16. ^ Dahr W, Vengelen-Tyler V, Dybkjaer E, Beyreuther K (srpen 1989). "Strukturní analýza glykoforinu A z erytrocytů třídy VIII podle Miltenbergera". Biol. Chem. Hoppe-Seyler. 370 (8): 855–9. doi:10,1515 / bchm3.1989.370.2.855. PMID  2590469.
  17. ^ Dybkjaer E, Poole J, Giles CM (1981). "Nová třída Miltenberger detekována druhým příkladem séra typu Anek". Vox Sang. 41 (5–6): 302–5. doi:10.1111 / j.1423-0410.1981.tb01053.x. PMID  6172902. S2CID  27162982.
  18. ^ Huang CH, Blumenfeld OO (duben 1991). „Molekulární genetika lidských erytrocytů MiIII a MiVI glykoforinů. Použití pseudoexonu při konstrukci dvou hybridních genů delta-alfa-delta vedoucích k diverzifikaci antigenu“. J. Biol. Chem. 266 (11): 7248–55. PMID  2016325.
  19. ^ Huang CH, Skov F, Daniels G, Tippett P, Blumenfeld OO (listopad 1992). „Molekulární analýza genu MiIX pro lidský glykoforin ukazuje tichý přenos segmentu a neočekávanou mutaci, která je výsledkem genové přeměny opakováním sekvencí. Krev. 80 (9): 2379–87. doi:10,1182 / krev. V80.9.2379.2379. PMID  1421409.
  20. ^ Huang CH, Blumenfeld OO (duben 1991). „Identifikace rekombinačních událostí, jejichž výsledkem jsou tři hybridní geny kódující lidský MiV, MiV (J.L.) A glykoforiny Sta“. Krev. 77 (8): 1813–20. doi:10.1182 / krev.V77.8.1813.1813. PMID  2015404.
  21. ^ Chandanyingyong D, Pejrachandra S (1975). "Studie o četnosti komplexu Miltenberger v Thajsku a rodinné studie". Vox Sang. 28 (2): 152–5. doi:10.1111 / j.1423-0410.1975.tb02753.x. PMID  1114793. S2CID  7483916.
  22. ^ Heathcote D, Flower R, Henry S (2008). „Vývoj nových screeningových buněk aloprotilátek - první příklad přidání peptidových antigenů do lidských červených krvinek pomocí technologie KODE. Regionální kongres ISBT, Macao, SAR Čína, 2008“. (P-303) ". Vox Sanguinis. 95 (Suppl 1): 174.
  23. ^ Heathcote D, Carroll T, Wang JJ, Flower R, Rodionov I, Tuzikov A, Bovin N, Henry S (2010). "Nové buňky pro screening protilátek, MUT + Mur kodecytes, vytvořené připojením peptidů na erytrocyty". Transfúze. 50 (3): 635–641. doi:10.1111 / j.1537-2995.2009.02480.x. PMID  19912581. S2CID  20952307.
  24. ^ Flower R, Lin P-H, Heathcote D, Chan M, Teo D, Selkirk A, Shepherd R, Henry S. Vložení peptidových konstruktů KODE do membrán červených krvinek: Vytvoření umělé varianty antigenů MNS krevní skupiny. Regionální kongres ISBT, Macao, SAR Čína, 2008. (P-396) Vox Sanguinis 2008; 95: Suppl 1, 203-204
  25. ^ Mak KH, Banks JA, Lubenko A, Chua KM, Torres de Jardine AL, Yan KF (březen 1994). „Průzkum výskytu protilátek Miltenberger u čínských dárců krve v Hongkongu“. Transfúze. 34 (3): 238–41. doi:10.1046 / j.1537-2995.1994.34394196622.x. PMID  8146897. S2CID  38287351.
  26. ^ Skov F, Green C, Daniels G, Khalid G, Tippett P (1991). „Miltenbergerova třída IX systému krevních skupin MNS“. Vox Sang. 61 (2): 130–6. doi:10.1111 / j.1423-0410.1991.tb00258.x. PMID  1722368. S2CID  24337520.
  27. ^ Bacon JM, Macdonald EB, Young SG, Connell T (1987). „Důkaz, že nízkofrekvenční antigen Orriss je součástí systému krevních skupin MN“. Vox Sang. 52 (4): 330–4. doi:10.1111 / j.1423-0410.1987.tb04902.x. PMID  2442891. S2CID  36810910.
  28. ^ Green C, Daniels G, Skov F, Tippett P (1994). "Fenotyp krevní skupiny Mg + MNS: další pozorování". Vox Sang. 66 (3): 237–41. doi:10.1111 / j.1423-0410.1994.tb00316.x. PMID  8036795. S2CID  83905143.
  29. ^ A b Daniels GL, Bruce LJ, Mawby WJ, Green CA, Petty A, Okubo Y, Kornstad L, Tanner MJ (květen 2000). „Nízkofrekvenční antigeny MNS krevní skupiny Ny (a) (MNS18) a Os (a) (MNS38) jsou spojeny se substitucemi aminokyselin GPA.“ Transfúze. 40 (5): 555–9. doi:10.1046 / j.1537-2995.2000.40050555.x. PMID  10827258. S2CID  6891686.
  30. ^ Rearden A, Frandson S, Carry JB (1987). „Těžké hemolytické onemocnění novorozence v důsledku anti-Vw a detekce antigenů glykoforinu A na sialoglykoproteinu Miltenberger I metodou Western blot“. Vox Sang. 52 (4): 318–21. doi:10.1111 / j.1423-0410.1987.tb04900.x. PMID  2442890. S2CID  33092281.
  31. ^ Baldwin ML, Barrasso C, Gavin J (1981). „První příklad protilátky podobné Raddonu jako příčina transfuzní reakce“. Transfúze. 21 (1): 86–9. doi:10.1046 / j.1537-2995.1981.21181127491.x. PMID  7466911. S2CID  39840648.
  32. ^ Ridgwell K, Tanner MJ, Anstee DJ (leden 1983). „Antigen Wrb, receptor pro malárii Plasmodium falciparum, se nachází ve spirálovité oblasti hlavní membránového sialoglykoproteinu lidských červených krvinek.“. Biochem. J. 209 (1): 273–6. doi:10.1042 / bj2090273. PMC  1154085. PMID  6342608.
  33. ^ Facer CA (listopad 1983). „Merozoity P. falciparum vyžadují glykoforin pro invazi do červených krvinek“. Bull Soc Pathol Exot Filiales. 76 (5): 463–9. PMID  6370471.
  34. ^ Orlandi PA, Klotz FW, Haynes JD (únor 1992). „Receptor pro invazi malárie, 175kdaldaltonový erytrocytový vazebný antigen Plasmodium falciparum rozpoznává terminální Neu5Ac (alfa 2-3) Gal- sekvence glykoforinu A“. J. Cell Biol. 116 (4): 901–9. doi:10.1083 / jcb.116.4.901. PMC  2289329. PMID  1310320.
  35. ^ Sánchez G, Aragonès L, Costafreda MI, Ribes E, Bosch A, Pintó RM (září 2004). „Oblast kapsidy zapojená do vazby viru hepatitidy A na glykoforin A membrány erytrocytů“. J. Virol. 78 (18): 9807–13. doi:10.1128 / JVI.78.18.9807-9813.2004. PMC  514964. PMID  15331714.
  36. ^ Thacker TC, Johnson FB (září 1998). "Vazba hovězího parvoviru na sialylglykoproteiny membrány erytrocytů". J. Gen. Virol. 79. 79 (Pt 9) (9): 2163–9. doi:10.1099/0022-1317-79-9-2163. PMID  9747725.
  37. ^ Wybenga LE, Epand RF, Nir S, Chu JW, Sharom FJ, Flanagan TD, Epand RM (červenec 1996). "Glykoforin jako receptor pro virus Sendai". Biochemie. 35 (29): 9513–8. doi:10.1021 / bi9606152. PMID  8755731.
  38. ^ Ohyama K, Endo T, Ohkuma S, Yamakawa T (květen 1993). „Izolace a aktivita receptoru viru chřipky glykoforinů B, C a D z membrán lidských erytrocytů“. Biochim. Biophys. Acta. 1148 (1): 133–8. doi:10.1016/0005-2736(93)90170-5. PMID  8499461.
  39. ^ Svensson L (září 1992). „Rotavirus skupiny C vyžaduje kyselinu sialovou pro vazbu erytrocytů a buněk“. J. Virol. 66 (9): 5582–5. doi:10.1128 / JVI.66.9.5582-5585.1992. PMC  289118. PMID  1380096.
  40. ^ Tavakkol A, Burness AT (listopad 1990). „Důkazy o přímé roli kyseliny sialové při navázání viru encefalomyokarditidy na lidské erytrocyty“. Biochemie. 29 (47): 10684–90. doi:10.1021 / bi00499a016. PMID  2176879.
  41. ^ Paul RW, Lee PW (červenec 1987). „Glykoforin je reovirový receptor na lidských erytrocytech“. Virologie. 159 (1): 94–101. doi:10.1016/0042-6822(87)90351-5. PMID  3604060.

Další čtení

externí odkazy

Tento článek včlení text z United States National Library of Medicine, který je v veřejná doména.