Kináza-1 závislá na fosfoinositidu - Phosphoinositide-dependent kinase-1

PDPK1
Dostupné struktury
PDB	Hledání ortologu: PDBe RCSB
Seznam id kódů PDB
	1H1W, 1OK, 1OKZ, 1UU3, 1UU7, 1UU8, 1UU9, 1UVR, 1W1D, 1W1G, 1W1H, 1Z5M, 2BIY, 2PE0, 2PE1, 2PE2, 2R7B, 2VKI, 2XCH, 2XCK, 3H9O, 3HRC, 3 HRF, 3ION, 3IOP, 3NAX, 3NĚ, 3NUN, 3 NUS, 3 NUU, 3NUY, 3ORX, 3ORZ, 3OTU, 3PWY, 3QC4, 3QCQ, 3QCS, 3QCX, 3QCY, 3QD0, 3QD3, 3QD4, 3RCJ, 3RWP, 3RWQ, 3SC1, 4A06, 4A07, 4AW0, 4AW1, 4CT1, 4CT2, 4RQV, 4RRV, 4XX9, 5 ZPĚT, 5HO7, 5HO8, 5 HKM, 5HNG
Identifikátory
Aliasy	PDPK1, PDK1, PDPK2, PRO0461, PDPK2P, fosfoinositid-dependentní kináza-1, 3-fosfoinositid-závislá proteinová kináza 1
Externí ID	OMIM: 605213 MGI: 1338068 HomoloGene: 37643 Genové karty: PDPK1
Umístění genu (člověk)
Chr.	Chromozom 16 (lidský)
Konec	2,603,188 bp
Umístění genu (myš)
Chr.	Chromozom 17 (myš)
Konec	24,150,924 bp
Exprese RNA vzor
	; ;
	Další údaje o referenčních výrazech
Genová ontologie
Molekulární funkce	• aktivita transferázy; • vazba nukleotidů; • aktivita proteinkinázy; • vazba fosfolipázy; • vazba na inzulínový receptor; • Aktivita proteinkinázy závislá na 3-fosfoinositidu; • aktivita proteinové serin / threoninkinázy; • aktivita aktivátoru fosfolipázy; • GO: 0001948 vazba na proteiny; • ATP vazba; • vazba protein kinázy; • kinázová aktivita;
Buněčná složka	• cytoplazma; • cytosol; • buněčná projekce; • membrána; • ohnisková adheze; • buněčná membrána; • nukleoplazma; • buněčné spojení; • buněčné jádro; • perikaryon; • GO: 0097483, GO: 0097481 postsynaptická hustota; • cytoplazmatický váček;
Biologický proces	• GO: 0007243 transdukce intracelulárního signálu; • regulace transkripce, DNA-šablony; • vnější apoptotická signální cesta; • negativní regulace aktivity proteinkinázy; • fosforylace; • Kostimulace T buněk; • stimulační signální dráha lektinového receptoru typu C; • pozitivní regulace uvolňování sekvestrovaného iontu vápníku do cytosolu; • negativní regulace signální dráhy receptoru beta transformujícího růstového faktoru; • hyperosmotická odpověď; • transkripce, chráněná DNA; • aktivace krevních destiček; • buněčná odpověď na stimul epidermálního růstového faktoru; • Signální dráha receptoru Fc-epsilon; • pozitivní regulace aktivity fosfolipázy; • fosforylace bílkovin; • negativní regulace apoptotického procesu buněk srdečního svalu; • sestava ohniskové adheze; • negativní regulace signální dráhy receptoru podobného mýtnému; • peptidyl-serinová fosforylace; • regulace migrace endotelových buněk; • buněčná odpověď na inzulínový stimul; • autofosforylace; • regulace degranulace žírných buněk; • peptidyl-threoninová fosforylace; • vývoj pankreatických buněk typu B.; • Signální dráha receptoru T buněk; • migrace buněk; • organizace aktinového cytoskeletu; • regulace signalizace I-kappaB kinázy / NF-kappaB; • vápníkem zprostředkovaná signalizace; • negativní regulace neuronového apoptotického procesu; • buněčná odpověď na podnět neurotrofního faktoru odvozeného z mozku; • signální dráha receptoru pro epidermální růstový faktor; • pozitivní regulace lokalizace proteinu na plazmatickou membránu; • aktivace aktivity proteinkinázy B.; • pozitivní regulace migrace endotelových buněk krevních cév; • pozitivní regulace angiogeneze; • pozitivní regulace proliferace vaskulárních endoteliálních buněk; • pozitivní regulace klíčící angiogeneze; • negativní regulace apoptotického procesu endotelových buněk;
	Zdroje:Amigo / QuickGO
Ortology
	5170
	18607
	ENSG00000140992
	ENSMUSG00000024122
	O15530
	Q9Z2A0
	NM_001261816; NM_002613; NM_031268
	NM_001080773; NM_001286662; NM_011062
	NP_001248745; NP_002604; NP_112558
	NP_001074242; NP_001273591; NP_035192
	Wikidata
Zobrazit / upravit člověka	Zobrazit / upravit myš

V oblasti biochemie, PDPK1 Odkazuje na protein 3-fosfoinositid-dependentní protein kináza-1, an enzym který je kódován PDPK1 gen u lidí.^[5] Podílí se na vývoji a postupu melanomy.^[6]

Funkce

PDPK1 je master kináza, což je zásadní pro aktivaci AKT / PKB a mnoho dalších AGC kinázy počítaje v to PKC, S6K, SGK. Důležitá role pro PDPK1 je v signálních drahách aktivovaných několika růstovými faktory a hormony včetně inzulín signalizace.

Myši bez PDPK1 umírají během raného embryonálního vývoje, což naznačuje, že tento enzym je kritický pro přenos signálů podporujících růst nezbytných pro normální vývoj savců.

Myši, které mají nedostatek PDPK1, mají úbytek tělesné hmotnosti ≈40%, mírnou intoleranci glukózy a jsou rezistentní na rakovinu způsobenou hyperaktivací PI3K dráha (PTEN +/-).^[7]^[8]

Rostlina PDK1 hraje důležitou roli v regulaci transportu auxinu zprostředkovaného PIN a je tedy zapojena do různých vývojových procesů, jako je embryonální vývoj, tvorba laterálních kořenů, tvorba vaskulatury, tvorba apikálního háčku, gravitropismus a fototropismus.^[9]

Etymologie

PDPK1 znamená 3-phosphoinositid-dependent protein kinase 1. Funkce PDPK1 po proudu od PI3K prostřednictvím interakce PDPK1 s membránovými fosfolipidy včetně fosfatidylinositoly, fosfatidylinositol (3,4) -bifosfát a fosfatidylinositol (3,4,5) -trifosfát. PI3K nepřímo reguluje PDPK1 fosforylací fosfatidylinositoly což zase generuje fosfatidylinositol (3,4) -bifosfát a fosfatidylinositol (3,4,5) -trifosfát. Předpokládá se však, že PDPK1 je konstitutivně aktivní a nevyžaduje vždy fosfatidylinositoly za svou činnost.

Fosfatidylinositoly jsou vyžadovány pouze pro aktivaci na membráně některých substrátů včetně AKT. PDPK1 však nevyžaduje vazbu membránových lipidů pro účinnou fosforylaci většiny jejích substrátů v cytosolu (nikoli na buněčné membráně).

Struktura

Strukturu PDPK1 lze rozdělit do dvou domén; kinázová nebo katalytická doména a Doména PH. The Doména PH funguje hlavně v interakci PDPK1 s fosfatidylinositol (3,4) -bifosfát a fosfatidylinositol (3,4,5) -trifosfát což je důležité při lokalizaci a aktivaci některých membránových substrátů PDPK1 včetně AKT.

Kinázová doména má tři ligand vazebná místa; vazebné místo substrátu, vazebné místo ATP a dokovací místo (také známé jako kapsa PIF). Několik PDPK1 substrátů včetně S6K a Protein kináza C., vyžadují vazbu na tomto dokovacím místě. Ukázalo se, že alosterické aktivátory malých molekul PDPK1 selektivně inhibují aktivaci substrátů, které vyžadují interakci dokovacího místa. Tyto sloučeniny se neváží na aktivní místo a umožňují PDPK1 aktivovat další substráty, které nevyžadují interakci dokovacího místa. PDPK1 je konstitutivně aktivní a v současné době nejsou známy žádné inhibiční proteiny pro PDPK1.

Předpokládá se, že aktivace hlavního efektoru PDPK1, AKT, vyžaduje správnou orientaci kinázových a PH domén PDPK1 a AKT na membráně.

Interakce

Bylo prokázáno, že kináza-1 závislá na fosfoinositidu komunikovat s:

Reference

^ ^A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000140992 - Ensembl, Květen 2017
^ ^A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000024122 - Ensembl, Květen 2017
^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ „Entrez Gene: PDPK1“.
^ Scortegagna M, Ruller C, Feng Y, Lazova R, Kluger H, Li JL, De SK, Rickert R, Pellecchia M, Bosenberg M, Ronai ZA (2014). „Genetická inaktivace nebo farmakologická inhibice Pdk1 zpomaluje vývoj a inhibuje metastázy melanomu Braf (V600E) :: Pten (- / -)“. Onkogen. 33 (34): 4330–9. doi:10.1038 / onc.2013.383. PMC 3955742. PMID 24037523.
^ Mora A, Komander D, van Aalten DM, Alessi DR (duben 2004). "PDK1, hlavní regulátor přenosu signálu AGC kinázy". Semin. Cell Dev. Biol. 15 (2): 161–70. doi:10.1016 / j.semcdb.2003.12.022. PMID 15209375.
^ Frödin M, Antal TL, Dümmler BA, Jensen CJ, Deak M, Gammeltoft S, Biondi RM (říjen 2002). „Kapsa vázající fosfoserin / threonin v AGC kinázách a PDK1 zprostředkovává aktivaci hydrofobní motivovou fosforylací“. EMBO J.. 21 (20): 5396–407. doi:10.1093 / emboj / cdf551. PMC 129083. PMID 12374740.
^ Tan, Shutang; Zhang, Xixi; Kong, Wei; Yang, Xiao-Li; Molnár, Gergely; Vondráková, Zuzana; Filepová, Roberta; Petrášek, Jan; Friml, Jiří; Xue, Hong-Wei (2020). „Fosforečnanec PDK1 – D6PK závislý na lipidovém kódu aktivuje auxin eflux zprostředkovaný PIN u Arabidopsis“. Přírodní rostliny. 6 (5): 556–569. doi:10.1038 / s41477-020-0648-9. PMID 32393881. S2CID 218593545.
^ Barry FA, Gibbins JM (duben 2002). „Proteinkináza B je regulována v krevních destičkách kolagenovým receptorem glykoproteinem VI“. J. Biol. Chem. 277 (15): 12874–8. doi:10,1074 / jbc.M200482200. PMID 11825911.
^ Persad S, Attwell S, Gray V, Mawji N, Deng JT, Leung D, Yan J, Sanghera J, Walsh MP, Dedhar S (červenec 2001). „Regulace fosforylace proteinkinázy B / Akt-serinu 473 kinázou spojenou s integrinem: kritické role pro aktivitu kinázy a aminokyseliny arginin 211 a serin 343“. J. Biol. Chem. 276 (29): 27462–9. doi:10,1074 / jbc.M102940200. PMID 11313365.
^ ^A ^b ^C Hodgkinson CP, Sale GJ (leden 2002). "Regulace jak PDK1, tak fosforylace PKC-zeta a -delta C-koncovým PRK2 fragmentem". Biochemie. 41 (2): 561–9. doi:10.1021 / bi010719z. PMID 11781095.
^ ^A ^b ^C ^d Balendran A, Biondi RM, Cheung PC, Casamayor A, Deak M, Alessi DR (červenec 2000). „Pro fosforylaci proteinkinázy Czeta (PKCzeta) a kinázy 2 související s PKC PDK1 je vyžadováno dokovací místo 3-fosfoinositid-dependentní protein kinázy-1 (PDK1).“. J. Biol. Chem. 275 (27): 20806–13. doi:10,1074 / jbc.M000421200. PMID 10764742.
^ Biondi RM, Cheung PC, Casamayor A, Deak M, Currie RA, Alessi DR (březen 2000). „Identifikace kapsy v doméně kinázy PDK1, která interaguje s PIF a C-koncovými zbytky PKA“. EMBO J.. 19 (5): 979–88. doi:10.1093 / emboj / 19.5.979. PMC 305637. PMID 10698939.
^ ^A ^b Park J, Leong ML, Buse P, Maiyar AC, Firestone GL, Hemmings BA (červen 1999). „Sérum a glukokortikoidy indukovatelná kináza (SGK) je cílem signální dráhy stimulované PI 3-kinázou.“. EMBO J.. 18 (11): 3024–33. doi:10.1093 / emboj / 18.11.3024. PMC 1171384. PMID 10357815.
^ Le Good JA, Ziegler WH, Parekh DB, Alessi DR, Cohen P, Parker PJ (září 1998). „Izotypy proteinové kinázy C řízené fosfoinositid 3-kinázou prostřednictvím proteinové kinázy PDK1“. Věda. 281 (5385): 2042–5. doi:10.1126 / science.281.5385.2042. PMID 9748166.
^ ^A ^b Chun J, Kwon T, Lee E, Suh PG, Choi EJ, Sun Kang S (říjen 2002). „Na (+) / H (+) výměníkový regulační faktor 2 zprostředkovává fosforylaci sérové a glukokortikoidy indukované proteinové kinázy 1 pomocí 3-fosfoinositid-dependentní proteinové kinázy 1“. Biochem. Biophys. Res. Commun. 298 (2): 207–15. doi:10.1016 / s0006-291x (02) 02428-2. PMID 12387817.
^ Sato S, Fujita N, Tsuruo T (říjen 2002). „Regulace kinázové aktivity 3-fosfoinositid-dependentní proteinové kinázy-1 vazbou na 14-3-3“. J. Biol. Chem. 277 (42): 39360–7. doi:10,1074 / jbc.M205141200. PMID 12177059.

Další čtení

Vanhaesebroeck B, Alessi DR (2000). „Připojení PI3K-PDK1: více než jen cesta do PKB“. Biochem. J. 346 Pt 3 (3): 561–76. doi:10.1042/0264-6021:3460561. PMC 1220886. PMID 10698680.
Maruyama K, Sugano S (1994). „Oligo-capping: jednoduchá metoda k nahrazení struktury cap eukaryotických mRNA oligoribonukleotidy“. Gen. 138 (1–2): 171–4. doi:10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID 8125298.
Alessi DR, James SR, Downes CP, Holmes AB, Gaffney PR, Reese CB, Cohen P (1997). „Charakterizace 3-fosfoinositid-dependentní proteinové kinázy, která fosforyluje a aktivuje proteinkinázu Balpha“. Curr. Biol. 7 (4): 261–9. doi:10.1016 / S0960-9822 (06) 00122-9. PMID 9094314. S2CID 2094414.
Moser BA, Dennis PB, Pullen N, Pearson RB, Williamson NA, Wettenhall RE, Kozma SC, Thomas G (1997). „Duální požadavek na nově identifikované místo fosforylace v p70s6k“. Mol. Buňka. Biol. 17 (9): 5648–55. doi:10.1128 / MCB.17.9.5648. PMC 232413. PMID 9271440.
Alessi DR, Deak M, Casamayor A, Caudwell FB, Morrice N, Norman DG, Gaffney P, Reese CB, MacDougall CN, Harbison D, Ashworth A, Bownes M (1997). „Proteinová kináza-1 závislá na 3-fosfoinositidu (PDK1): strukturní a funkční homologie s kinázou Drosophila DSTPK61“. Curr. Biol. 7 (10): 776–89. doi:10.1016 / S0960-9822 (06) 00336-8. PMID 9368760. S2CID 1167390.
Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, Suyama A, Sugano S (1997). "Konstrukce a charakterizace cDNA knihovny obohacené o celou délku a 5'-end". Gen. 200 (1–2): 149–56. doi:10.1016 / S0378-1119 (97) 00411-3. PMID 9373149.
Meier R, Alessi DR, Cron P, Andjelković M, Hemmings BA (1997). „Mitogenní aktivace, fosforylace a nukleární translokace proteinkinázy Bbeta“. J. Biol. Chem. 272 (48): 30491–7. doi:10.1074 / jbc.272.48.30491. PMID 9374542.
Alessi DR, Kozlowski MT, Weng QP, Morrice N, Avruch J (1998). „3-fosfoinositid-dependentní protein kináza 1 (PDK1) fosforyluje a aktivuje kinázu p70 S6 in vivo a in vitro“ (PDF). Curr. Biol. 8 (2): 69–81. doi:10.1016 / S0960-9822 (98) 70037-5. PMID 9427642. S2CID 18688785.
Dalby KN, Morrice N, Caudwell FB, Avruch J, Cohen P (1998). "Identifikace regulačních fosforylačních míst v mitogenem aktivované proteinové kináze (MAPK) aktivované proteinové kinázy-1a / p90rsk, která jsou indukovatelná MAPK". J. Biol. Chem. 273 (3): 1496–505. doi:10.1074 / jbc.273.3.1496. PMID 9430688.
Pullen N, Dennis PB, Andjelkovic M, Dufner A, Kozma SC, Hemmings BA, Thomas G (1998). "Fosforylace a aktivace p70s6k pomocí PDK1". Věda. 279 (5351): 707–10. doi:10.1126 / science.279.5351.707. PMID 9445476.
Stephens L, Anderson K, Stokoe D, Erdjument-Bromage H, Painter GF, Holmes AB, Gaffney PR, Reese CB, McCormick F, Tempst P, Coadwell J, Hawkins PT (1998). „Proteinkinázy B kinázy, které zprostředkovávají aktivaci protein kinázy B závislou na fosfatidylinositol 3,4,5-trisfosfátu.“ Věda. 279 (5351): 710–4. doi:10.1126 / science.279.5351.710. PMID 9445477.
Walker KS, Deak M, Paterson A, Hudson K, Cohen P, Alessi DR (1998). „Aktivace izoforem proteinové kinázy B beta a gama inzulínem in vivo a 3-fosfoinositid-dependentní proteinovou kinázou-1 in vitro: srovnání s proteinovou kinázou B alfa“. Biochem. J. 331 (Pt 1) (1): 299–308. doi:10.1042 / bj3310299. PMC 1219352. PMID 9512493.
Anderson KE, Coadwell J, Stephens LR, Hawkins PT (1998). „Translokace PDK-1 na plazmatickou membránu je důležitá pro umožnění PDK-1 aktivovat proteinkinázu B“. Curr. Biol. 8 (12): 684–91. doi:10.1016 / S0960-9822 (98) 70274-X. PMID 9637919. S2CID 13936854.
Le Good JA, Ziegler WH, Parekh DB, Alessi DR, Cohen P, Parker PJ (1998). „Izotypy proteinové kinázy C řízené fosfoinositid 3-kinázou prostřednictvím proteinové kinázy PDK1“. Věda. 281 (5385): 2042–5. doi:10.1126 / science.281.5385.2042. PMID 9748166.
Currie RA, Walker KS, Gray A, Deak M, Casamayor A, Downes CP, Cohen P, Alessi DR, Lucocq J (1999). „Role fosfatidylinositol 3,4,5-trisfosfátu při regulaci aktivity a lokalizace 3-fosfoinositid-dependentní protein kinázy-1“. Biochem. J. 337 (Pt 3) (3): 575–83. doi:10.1042/0264-6021:3370575. PMC 1220012. PMID 9895304.
Kobayashi T, Cohen P (1999). „Aktivace sérem a glukokortikoidy regulovaná protein kináza agonisty, kteří aktivují fosfatidylinositid 3-kinázu, je zprostředkována 3-fosfoinositid-dependentní proteinovou kinázou-1 (PDK1) a PDK2“. Biochem. J. 339 (Pt 2) (2): 319–28. doi:10.1042/0264-6021:3390319. PMC 1220160. PMID 10191262.
Balendran A, Casamayor A, Deak M, Paterson A, Gaffney P, Currie R, Downes CP, Alessi DR (1999). „PDK1 získává aktivitu PDK2 v přítomnosti syntetického peptidu odvozeného od karboxylového konce PRK2“. Curr. Biol. 9 (8): 393–404. doi:10.1016 / S0960-9822 (99) 80186-9. PMID 10226025. S2CID 16473977.
Park J, Leong ML, Buse P, Maiyar AC, Firestone GL, Hemmings BA (1999). „Sérum a glukokortikoidy indukovatelná kináza (SGK) je cílem signální dráhy stimulované PI 3-kinázou.“. EMBO J.. 18 (11): 3024–33. doi:10.1093 / emboj / 18.11.3024. PMC 1171384. PMID 10357815.
Paradis S, Ailion M, Toker A, Thomas JH, Ruvkun G (1999). „Homolog PDK1 je nezbytný a dostatečný k přenosu signálů kinázy AGE-1 PI3, které regulují diapauzu u Caenorhabditis elegans.“. Genes Dev. 13 (11): 1438–52. doi:10.1101 / gad.13.11.1438. PMC 316759. PMID 10364160.
Casamayor A, Morrice NA, Alessi DR (1999). „Fosforylace Ser-241 je nezbytná pro aktivitu 3-fosfoinositid-dependentní protein kinázy-1: identifikace pěti míst fosforylace in vivo“. Biochem. J. 342 (Pt 2) (2): 287–92. doi:10.1042/0264-6021:3420287. PMC 1220463. PMID 10455013.

externí odkazy

3-fosfoinositid-dependentní + protein + kináza v americké národní lékařské knihovně Lékařské předměty (Pletivo)

[refGRCh38Ensembl-1] A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000140992 - Ensembl, Květen 2017

[refGRCm38Ensembl-2] A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000024122 - Ensembl, Květen 2017

[3] „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[4] „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[entrez-5] „Entrez Gene: PDPK1“.

[6] Scortegagna M, Ruller C, Feng Y, Lazova R, Kluger H, Li JL, De SK, Rickert R, Pellecchia M, Bosenberg M, Ronai ZA (2014). „Genetická inaktivace nebo farmakologická inhibice Pdk1 zpomaluje vývoj a inhibuje metastázy melanomu Braf (V600E) :: Pten (- / -)“. Onkogen. 33 (34): 4330–9. doi:10.1038 / onc.2013.383. PMC 3955742. PMID 24037523.

[pmid15209375-7] Mora A, Komander D, van Aalten DM, Alessi DR (duben 2004). "PDK1, hlavní regulátor přenosu signálu AGC kinázy". Semin. Cell Dev. Biol. 15 (2): 161–70. doi:10.1016 / j.semcdb.2003.12.022. PMID 15209375.

[pmid12374740-8] Frödin M, Antal TL, Dümmler BA, Jensen CJ, Deak M, Gammeltoft S, Biondi RM (říjen 2002). „Kapsa vázající fosfoserin / threonin v AGC kinázách a PDK1 zprostředkovává aktivaci hydrofobní motivovou fosforylací“. EMBO J.. 21 (20): 5396–407. doi:10.1093 / emboj / cdf551. PMC 129083. PMID 12374740.

[9] Tan, Shutang; Zhang, Xixi; Kong, Wei; Yang, Xiao-Li; Molnár, Gergely; Vondráková, Zuzana; Filepová, Roberta; Petrášek, Jan; Friml, Jiří; Xue, Hong-Wei (2020). „Fosforečnanec PDK1 – D6PK závislý na lipidovém kódu aktivuje auxin eflux zprostředkovaný PIN u Arabidopsis“. Přírodní rostliny. 6 (5): 556–569. doi:10.1038 / s41477-020-0648-9. PMID 32393881. S2CID 218593545.

[pmid11825911-10] Barry FA, Gibbins JM (duben 2002). „Proteinkináza B je regulována v krevních destičkách kolagenovým receptorem glykoproteinem VI“. J. Biol. Chem. 277 (15): 12874–8. doi:10,1074 / jbc.M200482200. PMID 11825911.

[pmid11313365-11] Persad S, Attwell S, Gray V, Mawji N, Deng JT, Leung D, Yan J, Sanghera J, Walsh MP, Dedhar S (červenec 2001). „Regulace fosforylace proteinkinázy B / Akt-serinu 473 kinázou spojenou s integrinem: kritické role pro aktivitu kinázy a aminokyseliny arginin 211 a serin 343“. J. Biol. Chem. 276 (29): 27462–9. doi:10,1074 / jbc.M102940200. PMID 11313365.

[pmid11781095-12] A ^b ^C Hodgkinson CP, Sale GJ (leden 2002). "Regulace jak PDK1, tak fosforylace PKC-zeta a -delta C-koncovým PRK2 fragmentem". Biochemie. 41 (2): 561–9. doi:10.1021 / bi010719z. PMID 11781095.

[pmid10764742-13] A ^b ^C ^d Balendran A, Biondi RM, Cheung PC, Casamayor A, Deak M, Alessi DR (červenec 2000). „Pro fosforylaci proteinkinázy Czeta (PKCzeta) a kinázy 2 související s PKC PDK1 je vyžadováno dokovací místo 3-fosfoinositid-dependentní protein kinázy-1 (PDK1).“. J. Biol. Chem. 275 (27): 20806–13. doi:10,1074 / jbc.M000421200. PMID 10764742.

[pmid10698939-14] Biondi RM, Cheung PC, Casamayor A, Deak M, Currie RA, Alessi DR (březen 2000). „Identifikace kapsy v doméně kinázy PDK1, která interaguje s PIF a C-koncovými zbytky PKA“. EMBO J.. 19 (5): 979–88. doi:10.1093 / emboj / 19.5.979. PMC 305637. PMID 10698939.

[pmid10357815-15] A ^b Park J, Leong ML, Buse P, Maiyar AC, Firestone GL, Hemmings BA (červen 1999). „Sérum a glukokortikoidy indukovatelná kináza (SGK) je cílem signální dráhy stimulované PI 3-kinázou.“. EMBO J.. 18 (11): 3024–33. doi:10.1093 / emboj / 18.11.3024. PMC 1171384. PMID 10357815.

[pmid9748166-16] Le Good JA, Ziegler WH, Parekh DB, Alessi DR, Cohen P, Parker PJ (září 1998). „Izotypy proteinové kinázy C řízené fosfoinositid 3-kinázou prostřednictvím proteinové kinázy PDK1“. Věda. 281 (5385): 2042–5. doi:10.1126 / science.281.5385.2042. PMID 9748166.

[pmid12387817-17] A ^b Chun J, Kwon T, Lee E, Suh PG, Choi EJ, Sun Kang S (říjen 2002). „Na (+) / H (+) výměníkový regulační faktor 2 zprostředkovává fosforylaci sérové a glukokortikoidy indukované proteinové kinázy 1 pomocí 3-fosfoinositid-dependentní proteinové kinázy 1“. Biochem. Biophys. Res. Commun. 298 (2): 207–15. doi:10.1016 / s0006-291x (02) 02428-2. PMID 12387817.

[pmid12177059-18] Sato S, Fujita N, Tsuruo T (říjen 2002). „Regulace kinázové aktivity 3-fosfoinositid-dependentní proteinové kinázy-1 vazbou na 14-3-3“. J. Biol. Chem. 277 (42): 39360–7. doi:10,1074 / jbc.M205141200. PMID 12177059.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]

[14]

[15]

[16]

[17]

[18]

Enzymy
Aktivita	Aktivní stránky Závazný web Katalytická triáda Oxyanionový otvor Enzymová promiskuita Katalyticky dokonalý enzym Koenzym Kofaktor Enzymatická katalýza
Nařízení	Alosterická regulace Spolupráce Inhibitor enzymu Aktivátor enzymu
Klasifikace	EC číslo Nadčeleď enzymů Rodina enzymů Seznam enzymů
Kinetika	Kinetika enzymů Eadie – Hofsteeův diagram Hanes – Woolfův děj Lineweaver – Burkův graf Kinetika Michaelis – Menten
Typy	EC1 Oxidoreduktázy (seznam ) EC2 Transferázy (seznam ) EC3 Hydrolázy (seznam ) EC4 Lyázy (seznam ) EC5 Izomerázy (seznam ) EC6 Ligázy (seznam ) EC7 Translocases (seznam )