Porphyromonas gingivalis - Porphyromonas gingivalis
Porphyromonas gingivalis | |
---|---|
Vědecká klasifikace | |
Království: | |
Kmen: | |
Třída: | |
Objednat: | |
Rodina: | |
Rod: | |
Druh: | P. gingivalis |
Binomické jméno | |
Porphyromonas gingivalis (Coykendall et al. 1980) Shah a Collins 1988 |
Porphyromonas gingivalis patří do kmen Bacteroidetes a je nepohyblivý, Gramnegativní ve tvaru tyče, anaerobní, patogenní bakterie. Vytváří černé kolonie krevní agar.
Nachází se v ústní dutině, kde se podílí periodontální onemocnění,[1] stejně jako v horní části gastrointestinální trakt, dýchací trakt a dvojtečka. Byl izolován od žen s bakteriální vaginóza.[2]
Kolagen degradace pozorovaná u chronického parodontálního onemocnění vede částečně k kolagenáza enzymy toho druh. Bylo ukázáno v in vitro prostuduj si to P. gingivalis může napadnout člověk gingival fibroblasty a může přežít v přítomnosti antibiotika.[3] P. gingivalis napadá dásně epiteliální buňky ve vysokém počtu, v takovém případě bakterie i epiteliální buňky přežívají po delší dobu. U pacientů, kteří přechovávají, lze detekovat vysoké hladiny specifických protilátek P. gingivalis.
P. gingivalis infekce byla spojena s Alzheimerova choroba[4] a revmatoidní artritida. Obsahuje enzym peptidyl-arginin deimináza, který je zapojen do citrulinace.[5] Pacienti s revmatoidní artritida mají zvýšený výskyt paradentózy;[6] protilátky proti bakterii jsou u těchto pacientů významně častější.[7]
P. gingivalis je rozdělen na K-sérotypy na základě kapsulární antigenicita různých typů.[8] Tyto sérotypy byly hybnými silami pozorování interakcí bakterií mezi buňkami s přidruženou sérotypově závislou imunitní odpovědí a rizikem rakoviny pankreatu.[9][10]
Genom
Genom P. gingivalis wjak je popsáno v roce 2003 odhalující 1 990 otevřené čtecí rámce (tj. sekvence kódující protein), kódované 2 343 479 bp, s průměrným obsahem G + C 48,3%.[11] Odhaduje se, že 463 genů nezbytný.[12]
Faktory virulence
Gingipain
Arg-gingipain (Rgp) a lys-gingipain (Kgp) jsou endopeptidáza enzymy vylučované P. gingivalis. Tyto gingipains slouží mnoha funkcím organismu a přispívá k jeho přežití a virulenci.[13]
Bylo zjištěno, že Arg-gingipainy hrají klíčovou roli při sběru živin pro P. gingivalis přežití. Rgp degraduje velké peptidy hostitelského organismu a poskytuje bakterii bohatý zdroj dusíku a uhlíku z lidského albuminového séra.[14] P. gingivalis může také degradovat transferin v hostitelských buňkách, které poskytují organismu bohatý zdroj železa potřebný k provádění více buněčných funkcí.[15]
Gingipainy jsou také zodpovědné za řadu nezbytných funkcí souvisejících s invazí hostitelů a kolonizací. Gingipainy Rgp jsou nezbytné pro adhezi a invazi, protože zpracovávaly prekurzorové proteiny dlouhých fimbrií.[15] The P. gingivalis geny kódující RgpA, Kgp a hemaglutinin A (HagA) byly silně exprimovány po inkubaci s T. denticola. Proteiny obsahující hemaglutininovou adhezní doménu působí tak, že zvyšují adhezní kapacitu P. gingivalis s jinými bakteriálními druhy.[16] Jsou také spojeny s koordinací integrity biofilmu ve fázi vývoje a zrání.[17] Lysgingipainy (Kgp) se mohou vázat na proteiny imobilizované matrice fibrinogen a fibronektin a může mít roli v kolonizaci hostitele.[18]
Gingipainy mají také schopnost degradovat více signálů imunitní odpovědi hostitele. Mají schopnost štěpit podtřídu 1 a 3 IgG protilátky[19] stejně jako prozánětlivé cytokiny jako je IL-lp, IL-2, IL-6, TNF-a a IL-8 v oblastech s vysokou hodnotou P. gingivalis koncentrace,[20] zhoršení funkce imunitní odpovědi hostitele. Rgp může inhibovat akumulaci IL-2 v T-buňky, což mu umožňuje vyhnout se adaptivní imunitní odpovědi hostitele modulací komunikace a proliferace T-buněk.[21]
Gingipainy jsou klíčové faktory při projevech poškození tkáně paradentóza, který je výsledkem degradace matricové metaloproteiny, kolagen, a fibronektin.[15] Degradace těchto substrátů narušuje interakce mezi hostitelskými buňkami a extracelulární matrix, což brání hojení ran a způsobuje destrukci parodontálních tkání.[15] Rgp je zodpovědný za vyvolání zánětlivé reakce hostitele prostřednictvím p38a MAPK transdukční dráha. Tato reakce pravděpodobně přispívá k zánětlivé povaze paradentózy a podílí se na destrukci tkání a kostí.[14]
Gingipainy byly spojeny s Alzheimerova choroba (INZERÁT).[22] Gingipainy byly objeveny z TMA pacientů vykazujících AD mozkovou patologii. Od RgpB i Kbp byly objeveny hipokampus a mozková kůra pacientů s AD a bylo zjištěno, že jsou spojeni s tau zatížení, značka pro patologii AD a ubikvitin, který se hromadí ve spleti tau a amyloid beta plaky v mozku AD. P. gingivalis 16S rRNA byla také objevena v mozkové kůře a CSF mozků AD. Předběžná léčba inhibitory gingipainu chránila degradaci neuronových buněk způsobenou podáváním gingipainů v myším modelu.
Kapsulární polysacharid (CPS)
Zapouzdřený kmen P. gingivalis je mnohem virulentnější než neenkapsulovaný kmen v modelu myšího abscesu.[23] Tobolka je kapsulární polysacharid a pokud je přítomen, reguluje dolů cytokin výroba zejména prozánětlivá cytokiny IL-1 p, IL-6, IL-8 a TNF-α, označující reakce na únik hostitele.[20][23] Jiné studie však zjistily, že CPS vyvolává imunitní odpovědi hostitele PMN migrace a dávkově a časově závislá exprese buněčné migrace chemokiny jako MCP-1, KC, MIP-2 a RANTES v myších peritoneálních makrofágech infikovaných CPS. Tyto stavy pravděpodobně přispívají k zánětlivým lézím pozorovaným u paradentóza.[24]
Vakcíny vyrobené z P. gingivalis CPS zjevně zhoršuje orální úbytek kostní hmoty u myších modelů. Tyto vakcíny dokázaly vyvolat silné imunitní reakce, jako je zesílení IgM a IgG odpovědi, které rozpoznávají celek P. gingivalis organismy.[25]
Fimbrie
Fimbrie jsou přídavky zapojené do buněčné vazby a významně přispívají k virulenci a nacházejí se na mnoha gramnegativních a některých grampozitivních bakteriích.
P. gingivalis virulence je silně spojena s fimbrií, protože byly charakterizovány jako klíčové faktory adheze, invaze a kolonizace. Fimbrie jsou také zodpovědné za invazi membránových vezikul do hostitelských buněk.[15] Bylo zjištěno, že se váží na buněčný α5β1 integriny, který zprostředkoval adherenci a narušil homeostatické kontroly hostitelských buněk.[26] Bylo také zjištěno, že Fimbriae jsou spojeny s modulací adhezivní aktivity p2 integrinu pro absorpci do monocyty za použití CD14 /TLR2 /PI3K signální komplex, který může přispět k taktice intracelulárního úniku do P. gingivalis.[27] P. gingivalis má dlouhé fimbriae, krátké fimbriae a doplňkové komponenty, z nichž každá má odlišné funkce.[17]
Dlouhé fimbrie
Dlouhé fimbrie (FimA), známé také jako hlavní fimbrie, jsou dlouhé peritrichózní vláknité složky.[28] Mají roli v počátečním připojení a organizaci biofilmů, protože fungují jako adheziny, které zprostředkovávají invazi a kolonizaci hostitelských buněk a přispívají k P. gingivalis virulence.[17]
Krátké fimbrie
Krátké fimbrie (Mfa1), známé také jako menší fimbrie, mají odlišné role od dlouhých fimbrií a jsou charakterizovány jako nezbytné pro auto agregaci a nábor buněk pro mikrokolonie formace.[28] Krátké fimbrie se podílejí na adhezi mezi buňkami s jinými zubními komenzály. Bylo zjištěno, že koexistuje a vyvíjí biofilm ve spojení s Streptococcus gordonii interakcí s streptokokovým povrchovým polypeptidem SspB.[29] Tato interakce může být nezbytná při invazi dentinových tubulů pomocí P. gingivalis.[30]
Příslušenství fimbrií
Doplňkové komponenty Fim C, D a E se spojují s hlavním proteinem FimA a mají roli ve vazbě na proteiny matrice a interakci s CXC-chemokinovým receptorem 4. Experimenty se ztrátou funkce potvrdily, že P. gingivalis mutanty s nedostatkem Fim C, D nebo E drasticky oslabily virulenci.[31]
Vyhýbání se obraně hostitele a imunitní odpovědi
P. gingivalis má mnoho způsobů, jak se vyhnout imunitní odpovědi hostitele, což ovlivňuje jeho virulenci. Dělá to pomocí kombinace gingipainových proteáz, kapsulárního polysacharidu, indukce proliferace hostitelských buněk a štěpení chemokinů odpovědných za nábor neutrofilů.[19][32]
Virulentní P. gingivalis dále moduluje nábor leukocytů proteolýzou cytokiny a chemokiny které jsou vylučovány hostitelskými buňkami. Za tuto proteolýzu jsou zodpovědné arg-gingipain a lys-gingipains. Ve studii využívající model myši P. gingivalis bylo konkrétně zjištěno, že reguluje dolů IL-8 indukce, což způsobuje zpoždění neutrofily nábor. Prevence náboru neutrofilů může inhibovat clearance bakterie z místa infekce, což umožňuje kolonizaci.[32] P. gingivalis je schopen se vyhnout opsonofagocytóze z PMN Pomocí štěpení pomocí Gingipainu K (Kgp) IgG 1 a 3. To dále moduluje imunitní odpověď snížením signalizace.[19] Jiné studie to zjistily P. gingivalis může rozvrátit doplněk cesta přes C5αR a C3αR, která moduluje usmrcovací kapacitu leukocytů, což umožňuje nekontrolovaný růst bakterií.[32][33][34] P. gingivalis Bylo také zjištěno, že inhibuje prozánětlivé a antimikrobiální reakce v lidských monocytech a myších makrofágech fimbriální vazbou na CXCR4, což indukuje PKA signalizace a inhibice TLR-2 zprostředkovaná imunitní odpověď.[35]
Jakmile jste v hostitelských buňkách, P. gingivalis je schopen inhibovat apoptóza modulací JAK / Stat cesta, která řídí mitochondriální apoptotické dráhy.[36][17] Proliferativní fenotyp může být pro bakterii prospěšný, protože poskytuje živiny, zhoršuje signalizaci hostitelských buněk a narušuje integritu vrstvy epiteliálních buněk, což umožňuje invazi a kolonizaci.[17]
Ekologie
P. gingivalis hraje důležitou roli při vzniku chronické parodontitidy u dospělých.[37] Přestože se v ústní dutině vyskytuje v malém množství, způsobuje mikrobiální posun ústní dutiny, což umožňuje nekontrolovaný růst komenzální mikrobiální komunita. To vede k paradentóze prostřednictvím narušení homeostázy tkáně hostitele a adaptivní imunitní odpovědi.[38] Po detekci pomocí laserové mikrodisekce plus qRT-PCR P. gingivalis v lidských biopsiích, kolokalizace P. gingivalis s CD4 + T buňkami.[39] Mechanismus infekce T buněk však P. gingivalis zůstává neznámý.
P. gingivalis byl spojován se zvyšováním virulence jiných komenzálních bakterií v obou in vivo a in vitro experimenty. P. gingivalis Bylo zjištěno, že vezikuly vnější membrány jsou nezbytné pro invazi epiteliálních buněk Tannerella forsythia.[40] P. gingivalis krátká fimbrie byla shledána nezbytnými pro společnou tvorbu biofilmu s Streptococcus gordonii.[29] Interproximální a horizontální alveolární úbytek kostní hmoty na myších modelech lze pozorovat při postižení mincí P. gingivalis a Treponema denticola.[41] Role P. gingivalis u parodontitidy se studuje pomocí specifických myších modelů parodontálních infekcí bez patogenů. V těchto modelech P. gingivalis naočkování způsobuje významnou ztrátu kostní hmoty, což je významná charakteristika onemocnění. Naproti tomu myši bez zárodků naočkované a P. gingivalis u monoinfekce nedochází k úbytku kostní hmoty, což naznačuje P. gingivalis sám o sobě nemůže vyvolat paradentózu.[32]
Viz také
Reference
- ^ Naito M, Hirakawa H, Yamashita A a kol. (Srpen 2008). „Stanovení genomové sekvence kmene Porphyromonas gingivalis kmen ATCC 33277 a genomické srovnání s kmenem W83 odhalilo rozsáhlé přeskupení genomu v P. gingivalis". Výzkum DNA. 15 (4): 215–25. doi:10.1093 / dnares / dsn013. PMC 2575886. PMID 18524787.
- ^ Afrika, Charlene; Nel, Janske; Stemmet, Megan (2014). „Anaeroby a bakteriální vaginóza v těhotenství: faktory virulence přispívající k vaginální kolonizaci“. International Journal of Environmental Research and Public Health. 11 (7): 6979–7000. doi:10,3390 / ijerph110706979. ISSN 1660-4601. PMC 4113856. PMID 25014248.
- ^ Irshad M, van der Reijden WA, Crielaard W, Laine ML (2012). "In vitro invaze a přežití Porphyromonas gingivalis v gingiválních fibroblastech; role kapsle ". Archivum Immunologiae et Therapiae Experimentalis (Warszawa). 60 (6): 469–76. doi:10.1007 / s00005-012-0196-8. PMID 22949096.
- ^ Potempa, Jan; Dragunow, Mike; Curtis, Maurice A .; Faull, Richard L. M .; Reynolds, Eric C .; Walker, Glenn D .; Hasturk, Hatice; Adamowicz, Karina; Hellvard, Annelie (01.01.2019). "Porphyromonas gingivalis v mozku Alzheimerovy choroby: Důkazy o příčině nemocí a léčbě inhibitory s malými molekulami ". Vědecké zálohy. 5 (1): eaau3333. Bibcode:2019SciA .... 5.3333D. doi:10.1126 / sciadv.aau3333. ISSN 2375-2548. PMC 6357742. PMID 30746447.
- ^ Wegner, N, Wait R, Sroka A, Eick S, Nguyen KA, Lundberg K, Kinloch A, Culshaw S, Potempa J, Venables PJ (září 2010). "Peptidylarginin deimináza z Porphyromonas gingivalis citrullináty lidský fibrinogen a α-enoláza: Důsledky pro autoimunitu u revmatoidní artritidy ". Artritida a revmatologie. 62 (9): 2662–2672. doi:10.1002 / art.27552. PMC 2941529. PMID 20506214.
- ^ Berthelot JM, Le Goff B (2010). "Revmatoidní artritida a periodontální choroba". Kloubní páteř. 77 (6): 537–41. doi:10.1016 / j.jbspin.2010.04.015. PMID 20646949.
- ^ Ogrendik M, Kokino S, Ozdemir F, Bird PS, Hamlet S (2005). "Sérové protilátky proti orálním anaerobním bakteriím u pacientů s revmatoidní artritidou". MedGenMed. 7 (2): 2. PMC 1681585. PMID 16369381.
- ^ Provozní zkouška American Academy of Periodontology 2010, otázka A-85
- ^ Michaud, Dominique S; Izard, Jacques; Wilhelm-Benartzi, Charlotte S; Ty, Doo-Ho; Grote, Verena A; Tjønneland, Anne; Dahm, Christina C; Overvad, Kim; Jenab, Mazda (prosinec 2013). „Plazmatické protilátky proti orálním bakteriím a riziko rakoviny pankreatu ve velké evropské prospektivní kohortní studii“. Střevo. 62 (12): 1764–1770. doi:10.1136 / gutjnl-2012-303006. ISSN 0017-5749. PMC 3815505. PMID 22990306.
- ^ Rosen, Graciela; Sela, Michael N. (březen 2006). „Koagregace Porphyromonas gingivalis a Fusobacterium nucleatum PK 1594 je zprostředkována kapsulárním polysacharidem a lipopolysacharidem: Koagregace kapsulárním polysacharidem a lipopolysacharidem“. Mikrobiologické dopisy FEMS. 256 (2): 304–310. doi:10.1111 / j.1574-6968.2006.00131.x. PMID 16499621.
- ^ Nelson KE, Fleischmann RD, DeBoy RT, Paulsen IT, Fouts DE, Eisen JA, Daugherty SC, Dodson RJ, Durkin AS, Gwinn M, Haft DH, Kolonay JF, Nelson WC, Mason T, Tallon L, Gray J, Granger D , Tettelin H, Dong H, Galvin JL, Duncan MJ, Dewhirst FE, Fraser CM (2003). "Kompletní genomová sekvence orální patogenní bakterie Porphyromonas gingivalis kmen W83 ". Journal of Bacteriology. 185 (18): 5591–601. doi:10.1128 / jb.185.18.5591-5601.2003. PMC 193775. PMID 12949112.
- ^ Hutcherson JA, Gogeneni H, Yoder-Himes D, Hendrickson EL, Hackett M, Whiteley M, Lamont RJ, Scott DA (2015). "Srovnání inherentně esenciálních genů Porphyromonas gingivalis identifikován ve dvou knihovnách sekvenování transpozonů ". Molekulární a orální mikrobiologie. 31 (4): 354–64. doi:10.1111 / omi.12135. PMC 4788587. PMID 26358096.
- ^ Listy, S; Robles-Price, A .; Mckenzie, R. (2012). „Interakce závislé na gingipainu s hostitelem jsou důležité pro přežití Porphyromonas gingivalis". Frontiers in Bioscience. 13 (13): 3215–3238. doi:10.2741/2922. PMC 3403687. PMID 18508429.
- ^ A b Grenier, D; Imbeault, S; Plamondon, P .; Grenier, G .; Nakayama, K .; Mayrand, D. (2001). "Role gingipainů v růstu Porphyromonas gingivalis v přítomnosti lidského sérového albuminu ". Infekce a imunita. 69 (8): 5166–5172. doi:10.1128 / IAI.69.8.5166-5172.2001. PMC 98614. PMID 11447200.
- ^ A b C d E Furuta, N; Takeuchi, H .; Amano, A (2009). „Vstup z Porphyromonas gingivalis vezikuly vnější membrány do buněk epitelu způsobují buněčné funkční poškození “. Infekce a imunita. 77 (11): 4761–70. doi:10.1128 / IAI.00841-09. PMC 2772519. PMID 19737899.
- ^ Meuric V, Martin B, Guyodo H, Rouillon A, Tamanai-Shacoori Z, Barloy-Hubler F, Bonnaure-Mallet M (2013). "Treponema denticola zlepšuje lepicí kapacitu Porphyromonas gingivalis". Molekulární orální mikrobiologie. 28 (1): 40–53. doi:10.1111 / omi.12004. PMID 23194417.
- ^ A b C d E Kubinowa, M; Hasagawa, Y .; Mao, S (2008). „P. gingivalis urychluje progresi gingiviálních epiteliálních buněk v průběhu buněčného cyklu“. Mikroby a infekce. 10 (2): 122–128. doi:10.1016 / j.micinf.2007.10.011. PMC 2311419. PMID 18280195.
- ^ McAlister, A.D .; Sroka, A; Fitzpatrick, R.E .; Quinsey, N.S; Travis, J .; Potempa, J; Pike, R.N (2009). "Gingipainové enzymy z Porphyromonas gingivalis přednostně váží imobilizované extracelulární proteiny: mechanismus upřednostňující kolonizaci? ". Journal of Periodontal Research. 44 (3): 348–53. doi:10.1111 / j.1600-0765.2008.01128.x. PMC 2718433. PMID 18973544.
- ^ A b C Vincents, Bjarne; Guentsch, Arndt; Kostolowska, Dominika; von Pawel-Rammingen, Ulrich; Eick, Sigrun; Potempa, Jan; Abrahamson, Magnus (říjen 2011). "Štěpení IgG1 a IgG3 gingipainem K z Porphyromonas gingivalis může narušit obranu hostitele při progresivní paradentóze “. FASEB Journal. 25 (10): 3741–3750. doi:10.1096 / fj.11-187799. PMC 3177567. PMID 21768393.
- ^ A b Grenier, D; Tanabe, S (2010). "Porphyromonas gingivalis Gingipainy vyvolávají prozánětlivou reakci u makrofágů získaných z lidských monocytů cestou přenosu signálu proteinkinázy aktivovanou p38α ". Toxiny (Basilej). 2 (3): 341–52. doi:10,3390 / toxiny2030341. PMC 3153194. PMID 22069588.
- ^ Khalaf, Hazem; Bengtsson, Torbjörn (2012). Das, Gobardhan (ed.). „Změněné reakce T-buněk periodontálním patogenem Porphyromonas gingivalis". PLOS ONE. 7 (9): 45192. Bibcode:2012PLoSO ... 745192K. doi:10.1371 / journal.pone.0045192. PMC 3440346. PMID 22984628.
- ^ Dominy SS, Lynch C, Ermini F, Benedyk M, Marczyk A, Konradi A, Nguyen M, Haditsch U, Raha D, Griffin C, Holsinger LJ, Arastu-Kapur S, Kaba S, Lee A, Ryder MI, Potempa B, Mydel P, Hellvard A, Adamowicz K, Hasturk H, Walker GD, Reynolds EC, Faull RL, Curtis MA, Dragunow M, Potempa J (2019-01-01). "Porphyromonas gingivalis v mozcích Alzheimerovy choroby: důkazy o příčině nemocí a léčbě inhibitory s malými molekulami ". Vědecké zálohy. 5 (1): eaau3333. Bibcode:2019SciA .... 5.3333D. doi:10.1126 / sciadv.aau3333. ISSN 2375-2548. PMC 6357742. PMID 30746447.
- ^ A b Singh, A; Wyant, T; et al. (2011). „Tobolka z Porphyromonas gingivalis vede ke snížení zánětlivé reakce hostitele, úniku fagocytózy a zvýšení virulence ". Infekce a imunita. 79 (11): 4533–4542. doi:10.1128 / IAI.05016-11. PMC 3257911. PMID 21911459.
- ^ D'Empaire, G; Baer, M. T.; et al. (2006). "Kapslový polysacharid sérotypu K1 z Porphyromonas gingivalis vyvolává produkci chemokinů z myších makrofágů, která usnadňuje migraci buněk ". Infekce a imunita. 74 (11): 6236–43. doi:10.1128 / IAI.00519-06. PMC 1695525. PMID 16940143.
- ^ Gonzalez, D; Tzianabos, A.O .; et al. (2003). "Imunizace s Porphyromonas gingivalis Kapsulární polysacharid zabraňuje P. gingivalis- Povolená ztráta kostní dřeně u myšího modelu ". Infekce a imunita. 71 (4): 2283–2287. doi:10.1128 / IAI.71.4.2283-2287.2003. PMC 152101. PMID 12654858.
- ^ Tsuda, K; Amano, A; et al. (2005). "Molekulární disekce internalizace Porphyromonas gingivalis buňkami používajícími fluorescenční kuličky potažené vezikulem bakteriální membrány ". Struktura a funkce buněk. 30 (2): 81–91. doi:10.1247 / csf.30.81. PMID 16428861.
- ^ Hajishengallis, G; Wang, M .; et al. (2006). "Porphyromonas gingivalis fimbria proaktivně modulují β2 integrinová adhezivní aktivita a podpora vazby a internalizace makrofágy ". Infekce a imunita. 74 (10): 5658–5666. doi:10.1128 / IAI.00784-06. PMC 1594907. PMID 16988241.
- ^ A b Lin, X; Wu, J .; et al. (2006). "Porphyromonas gingivalis pro interakce mezi buňkami jsou zapotřebí menší fimbrie ". Infekce a imunita. 74 (10): 6011–6015. doi:10.1128 / IAI.00797-06. PMC 1594877. PMID 16988281.
- ^ A b Park, Y; Simionato, M; et al. (2005). „Krátké fimbrie z Porphyromonas gingivalis a jejich role v koadhezi se Streptococcus gordonii ". Infekce a imunita. 73 (7): 3983–9. doi:10.1128 / IAI.73.7.3983-3989.2005. PMC 1168573. PMID 15972485.
- ^ Láska, R; McMillan, M .; et al. (2000). "Coinvasion zubních tubulů od Porphyromonas gingivalis a Streptococcus gordonii Závisí na vazebné specificitě streptokokového antigenu I / II adhesinu ". Infekce a imunita. 68 (3): 1359–65. doi:10.1128 / IAI.68.3.1359-1365.2000. PMC 97289. PMID 10678948.
- ^ Pierce, D.L .; Nishiyama, S .; et al. (2009). „Hostitelské adhezivní aktivity a virulence nových fimbrických proteinů Porphyromonas gingivalis“. Infekce a imunita. 77 (8): 3294–301. doi:10.1128 / IAI.00262-09. PMC 2715668. PMID 19506009.
- ^ A b C d Hajishengallis, G; Liang, S .; et al. (2011). „Orchestráty druhů s nízkým výskytem biofilmu zánětlivé parodontální onemocnění prostřednictvím komenzální mikrobioty a cesty komplementu“. Buněčný hostitelský mikrob. 10 (5): 497–506. doi:10.1016 / j.chom.2011.10.006. PMC 3221781. PMID 22036469.
- ^ Wang M, Liang S, Hosur KB, Domon H, Yoshimura F, Amano A, Hajishengallis G (2009). "Diferenciální virulence a vrozené imunitní interakce fimbriových genotypů typu I a II Porphyromonas gingivalis". Orální mikrobiologie a imunologie. 24 (6): 478–84. doi:10.1111 / j.1399-302X.2009.00545.x. PMC 2883777. PMID 19832800.
- ^ Liang, S; Krauss, J.L .; et al. (2011). „Receptor C5a zhoršuje clearance IL-12 závislé Porphyromonas gingivalis a je nutný pro indukci úbytku periodontální kosti “. Journal of Immunology. 186 (2): 869–77. doi:10,4049 / jimmunol. 1003252. PMC 3075594. PMID 21149611.
- ^ Hajishengallis, G; Wang, M .; et al. (2008). „Indukce patogenu CXCR4 / TLR2 cross-talk zhoršuje funkci obrany hostitele“. Sborník Národní akademie věd. 105 (36): 13532–7. Bibcode:2008PNAS..10513532H. doi:10.1073 / pnas.0803852105. PMC 2533224. PMID 18765807.
- ^ Mao, S; Park, Y .; et al. (2007). "Vnitřní apoptotické dráhy gingiválních epiteliálních buněk modulovaných Porphyromonas gingivalis". Buněčná mikrobiologie. 9 (8): 1997–2007. doi:10.1111 / j.1462-5822.2007.00931.x. PMC 2886729. PMID 17419719.
- ^ Hajishengallis, G (2009). "Porphyromonas gingivalis-host interakce: otevřená válka nebo taktika inteligentních partyzánů? “. Mikroby a infekce. 11 (6–7): 637–645. doi:10.1016 / j.micinf.2009.03.009. PMC 2704251. PMID 19348960.
- ^ Darveau, R.P .; Hajishengallis, G .; et al. (2012). "Porphyromonas gingivalis jako potenciální komunitní aktivista pro nemoci “. Journal of Dental Research. 91 (9): 816–820. doi:10.1177/0022034512453589. PMC 3420389. PMID 22772362.
- ^ Guyodo H, Meuric V, Le Pottier L, Martin B, Faili A, Pers JO, Bonnaure-Mallet M (2012). "Kolokalizace Porphyromonas gingivalis s CD4 + T buňkami u periodontálního onemocnění ". Imunologie FEMS a lékařská mikrobiologie. 64 (2): 175–183. doi:10.1111 / j.1574-695x.2011.00877.x. PMID 22066676.
- ^ Inagaki, S; Onishi, S .; et al. (2006). „Vezikuly Porphyromonas gingivalis zvyšují přilnavost a pro invazi do epiteliálních buněk je nutný opakovaný protein BspA bohatý na leucin“Tannerella forsythia"". Infekce a imunita. 74 (9): 5023–8. doi:10.1128 / IAI.00062-06. PMC 1594857. PMID 16926393.
- ^ Verma RK, Rajapakse S, Meka A, Hamrick C, Pola S, Bhattacharyya I, Nair M, Wallet SM, Aukhil I, Kesavalu L (2010). „Porphyromonas gingivalis a Treponema denticola smíšená mikrobiální infekce u krysího modelu parodontu“. Interdisciplinární pohledy na infekční nemoci. 2010: 1–10. doi:10.1155/2010/605125. PMC 2879544. PMID 20592756.