Bakteriální vnější membrána - Bacterial outer membrane

Sestava lipopolysacharidů, související s LptC | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Identifikátory | |||||||||
Symbol | LptC | ||||||||
Pfam | PF06835 | ||||||||
Pfam klan | CL0259 | ||||||||
InterPro | IPR010664 | ||||||||
|
Sestava lipopolysacharidů | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Identifikátory | |||||||||
Symbol | LptE | ||||||||
Pfam | PF04390 | ||||||||
InterPro | IPR007485 | ||||||||
TCDB | 1.B.42 | ||||||||
OPM nadčeleď | 412 | ||||||||
OPM protein | 4q35 | ||||||||
|
The bakteriální vnější membrána se nachází v gramnegativní bakterie. Jeho složení je odlišné od složení vnitřního cytoplazmatická buněčná membrána - mimo jiné vnější leták vnější membrány mnoha gramnegativních bakterií zahrnuje komplex lipopolysacharid jehož lipidová část působí jako endotoxin - a v některých bakteriích, jako je E-coli je spojen s buňkou peptidoglykan podle Braunův lipoprotein.
Poriny najdete v této vrstvě.[1]
Klinický význam
Li lipid A, část lipopolysacharidu, vstupuje do oběhový systém aktivací způsobí toxickou reakci mýtný receptor TLR 4. Lipid A je velmi patogenní a není imunogenní. Polysacharidová složka je však velmi imunogenní, ale nikoli patogenní, což způsobuje agresivní reakci imunitního systému. Postižený bude mít vysokou teplotu a rychlost dýchání a nízký krevní tlak. To může vést k endotoxický šok, což může být fatální. Bakteriální vnější membrána je fyziologicky vylučována jako vazebná membrána vezikuly vnější membrány v kulturách i ve zvířecích tkáních na rozhraní hostitel-patogen podílí se na translokaci gramnegativních mikrobiálních biochemických signálů do hostitelských nebo cílových buněk.
Biogeneze
The biogeneze vnější membrány vyžaduje, aby byly jednotlivé složky transportovány z místa syntézy do jejich konečného cíle mimo vnitřní membránu křížením obou hydrofilní a hydrofobní přihrádky. Strojní zařízení a zdroj energie, které tento proces pohánějí, ještě nejsou plně známy. The lipid A - hlavní skupina a O-antigen opakovací jednotky jsou syntetizovány na cytoplazmatický tváří vnitřní membrány a jsou samostatně exportovány prostřednictvím dvou nezávislých transportních systémů, konkrétně transportéru O-antigenu Wzx (RfbX) a Transportér vazebné kazety ATP (ABC) MsbA, který převádí lipidovou část A-jádra z vnitřního letáku na vnější leták vnitřní membrány.[2][3][4][5][6] Jednotky opakování O-antigenu se poté polymerují v periplazma Wzy polymeráza a ligován k lipidové části A-jádra pomocí WaaL ligáza.[7][8]
The LPS transportní stroje se skládají z LptA, LptB, LptC, LptD, LptE. To podporuje skutečnost, že vyčerpání některého z nich bílkoviny blokuje sestavu LPS a vede k velmi podobným defektům biogeneze vnější membrány. Kromě toho umístění alespoň jednoho z těchto pěti proteinů v každém buněčný oddíl navrhuje model, jak je cesta sestavy LPS organizována a uspořádána ve vesmíru.[8]
LptC je vyžadován pro translokaci lipopolysacharidu (LPS) z vnitřní membrány na vnější membránu.[8] LptE tvoří komplex s LptD, který se podílí na sestavení LPS ve vnějším letáku vnější membrány a je nezbytný pro biogenezi obalu.[8][9][10]
Viz také
Reference
- ^ van der Ley P, Heckels JE, Virji M, Hoogerhout P, Poolman JT (září 1991). "Topologie vnějších membránových porinů v patogenních Neisseria spp". Infekce a imunita. 59 (9): 2963–71. doi:10.1128 / IAI.59.9.2963-2971.1991. PMC 258120. PMID 1652557.
- ^ Feldman MF, Marolda CL, Monteiro MA, Perry MB, Parodi AJ, Valvano MA (prosinec 1999). „Aktivita domnělého polyisoprenolem vázaného translokázy cukru (Wzx) zapojeného do sestavy O antigenu Escherichia coli je nezávislá na chemické struktuře O opakování“. J. Biol. Chem. 274 (49): 35129–38. doi:10.1074 / jbc.274.49.35129. PMID 10574995.
- ^ Liu D, Cole RA, Reeves PR (duben 1996). „Funkce zpracování O-antigenu pro Wzx (RfbX): slibný kandidát na flippázu O-jednotky“. J. Bacteriol. 178 (7): 2102–7. doi:10.1128 / jb.178.7.2102-2107.1996. PMC 177911. PMID 8606190.
- ^ Doerrler WT, Reedy MC, Raetz CR (duben 2001). „Mutant Escherichia coli je defektní při exportu lipidů“. J. Biol. Chem. 276 (15): 11461–4. doi:10.1074 / jbc.C100091200. PMID 11278265.
- ^ Polissi A, Georgopoulos C (červen 1996). "Mutační analýza a vlastnosti genu msbA Escherichia coli, kódující základní transportér rodiny ABC". Mol. Microbiol. 20 (6): 1221–33. doi:10.1111 / j.1365-2958.1996.tb02642.x. PMID 8809774.
- ^ Zhou Z, White KA, Polissi A, Georgopoulos C, Raetz CR (květen 1998). „Funkce Escherichia coli MsbA, základního transportéru rodiny ABC, v biosyntéze lipidů A a fosfolipidů“. J. Biol. Chem. 273 (20): 12466–75. doi:10.1074 / jbc.273.20.12466. PMID 9575204.
- ^ Raetz CR, Whitfield C (2002). "Lipopolysacharidové endotoxiny". Annu. Biochem. 71: 635–700. doi:10.1146 / annurev.biochem.71.110601.135414. PMC 2569852. PMID 12045108.
- ^ A b C d Sperandeo P, Lau FK, Carpentieri A, De Castro C, Molinaro A, Deho G, Silhavy TJ, Polissi A (červenec 2008). „Funkční analýza proteinového aparátu potřebného pro transport lipopolysacharidu na vnější membránu Escherichia coli“. J. Bacteriol. 190 (13): 4460–9. doi:10.1128 / JB.00270-08. PMC 2446812. PMID 18424520.
- ^ Wu T, McCandlish AC, Gronenberg LS, Chng SS, Silhavy TJ, Kahne D (srpen 2006). "Identifikace proteinového komplexu, který sestavuje lipopolysacharid ve vnější membráně Escherichia coli". Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 103 (31): 11754–9. Bibcode:2006PNAS..10311754W. doi:10.1073 / pnas.0604744103. PMC 1544242. PMID 16861298.
- ^ Bos MP, Tefsen B, Geurtsen J, Tommassen J (červen 2004). „Identifikace proteinu vnější membrány potřebná pro transport lipopolysacharidu na povrch bakteriálních buněk“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 101 (25): 9417–22. Bibcode:2004PNAS..101,9417B. doi:10.1073 / pnas.0402340101. PMC 438991. PMID 15192148.