Vrah - S-layer

An Vrah (povrchová vrstva) je součástí obálka buňky téměř ve všech archaea, stejně jako v mnoha typech bakterie.[1][2]Skládá se z monomolekulární vrstvy složené ze stejných bílkoviny nebo glykoproteiny. Tato struktura je postavena prostřednictvím vlastní montáž a uzavírá celý povrch buňky. Protein S-vrstvy tedy může představovat až 15% celkového obsahu proteinu v buňce.[3] Proteiny S-vrstvy jsou špatně konzervované nebo vůbec nekonzervované a mohou se výrazně lišit i mezi příbuznými druhy. V závislosti na druhu mají S-vrstvy tloušťku mezi 5 a 25 nm a mají identické póry o průměru 2–8 nm.[4]

Terminologie „S-vrstva“ byla poprvé použita v roce 1976.[5] Obecné použití bylo přijato na „First International Workshop on Crystalline Bacterial Cell Surface Layers, Vienna (Austria)“ v roce 1984 a v roce 1987 byly S-vrstvy definovány na Evropská organizace pro molekulární biologii Workshop „Crystalline Bacterial Cell Surface Layers“, Vídeň jako „Dvojrozměrná pole proteinových podjednotek tvořících povrchové vrstvy na prokaryotických buňkách“ (viz „Předmluva“, strana VI, Sleytr „et al. 1988“)[6]). Stručné shrnutí historie výzkumu S-vrstvy najdete v referencích [2][7]

Umístění S-vrstev

Schematické znázornění supramolekulární architektury hlavních tříd obálek prokaryotických buněk obsahujících povrchové (S) vrstvy. S-vrstvy v archaeách s glykoproteinovými mřížkami jako exkluzivní komponentou stěny jsou složeny buď z hubovitých podjednotek s pilířovými, hydrofobními trans-membránovými doménami (a), nebo lipidem modifikovaných glykoproteinových podjednotek (b). Jednotlivé S-vrstvy mohou být složeny z glykoproteinů, které mají oba typy mechanismů ukotvení membrány. Několik archaea má tuhou vrstvu stěny (např. Pseudomurein v methanogenních organismech) jako mezivrstvu mezi plazmatickou membránou a S-vrstvou (c). U grampozitivních bakterií (d) jsou proteiny S-vrstvy (glyko) vázány na tuhou vrstvu obsahující peptidoglykany prostřednictvím sekundárních polymerů buněčné stěny. U gramnegativních bakterií (e) je S-vrstva úzce spojena s lipopolysacharidem vnější membrány. Postava a legenda postavy byly zkopírovány ze Sleytr et al. 2014,[2] který je k dispozici pod a Licence Creative Commons Attribution 3.0 International (CC BY 3.0) CC-BY icon.svg.
  • v Gramnegativní bakterie, S-vrstvy jsou spojeny s lipopolysacharidy prostřednictvím iontových interakcí, interakcí sacharidů a sacharidů, proteinů a sacharidů a / nebo interakcí proteinů a proteinů.[2]
  • v Grampozitivní bakterie jehož S-vrstvy často obsahují domény homologie povrchové vrstvy (SLH), dochází k vazbě na peptidoglykan a na sekundární buněčná stěna polymer (např. teichoové kyseliny). V nepřítomnosti domén SLH dochází k vazbě elektrostatickými interakcemi mezi pozitivně nabitým N-koncem proteinu S-vrstvy a negativně nabitým sekundárním buněčná stěna polymer. U laktobacilů může být vazebná doména umístěna na C-konci.[2]
  • v Gramnegativní archaea Proteiny S-vrstvy mají hydrofobní kotvu, která je spojena s podkladovou lipidovou membránou.[1][2]
  • v Grampozitivní archaea se proteiny S-vrstvy váží na pseudomurein nebo na methanochondroitin.[1][2]

Biologické funkce S-vrstvy

Pro mnoho bakterií představuje S-vrstva nejvzdálenější interakční zónu s příslušným prostředím.[8][2] Jeho funkce jsou velmi různorodé a liší se od druhu k druhu. U mnoha archaálních druhů je S-vrstva jedinou složkou buněčné stěny, a proto je důležitá pro mechanickou a osmotickou stabilizaci. Mezi další funkce spojené s vrstvami S patří:

  • ochrana proti bakteriofágy, Bdellovibrios, a fagocytóza
  • odolnost proti nízké pH
  • bariéra proti látkám s vysokou molekulovou hmotností (např. lytická enzymy )
  • adheze (pro glykosylovaný S-vrstvy)
  • stabilizace membrány (např. SDBC u Deinococcus radiodurans) [9][10]
  • odolnost proti elektromagnetickému namáhání (např. ionizující záření a vysoké teploty) [9][10]
  • zajištění adhezních míst pro exoproteiny
  • zajištění periplazmatického kompartmentu u grampozitivních prokaryot spolu s peptidoglykanem a cytoplazmatickými membránami
  • antivegetativní vlastnosti[11]
  • biomineralizace[12][13][14]
  • molekulární síto a bariérová funkce[15]

Struktura S-vrstvy

Zatímco mezi Archaeou všudypřítomné a běžné v bakteriích, S-vrstvy různých organismů mají jedinečné strukturní vlastnosti, včetně symetrie a rozměrů jednotkových buněk, kvůli zásadním rozdílům v jejich základních stavebních blocích.[16] Sekvenční analýzy proteinů S-vrstvy předpověděly, že proteiny S-vrstvy mají velikosti 40-200 kDa a mohou být složeny z více domén, z nichž některé mohou být strukturně příbuzné. Od prvního důkazu makromolekulárního pole na fragmentu bakteriální buněčné stěny v 50. letech[17] Struktura S-vrstev byla rozsáhle zkoumána elektronovou mikroskopií a obrázky S-vrstev se středním rozlišením z těchto analýz poskytly užitečné informace o celkové morfologii S-vrstev. Struktury archaealního proteinu S-vrstvy s vysokým rozlišením (MA0829 z Methanosarcina acetivorans C2A) z Methanosarcinales S-layer Tile Protein rodina a bakteriální protein S-vrstvy (SbsB), z Geobacillus stearothermophilus PV72, byly nedávno stanoveny rentgenovou krystalografií.[18][19] Na rozdíl od stávajících krystalových struktur, které představovaly jednotlivé domény proteinů S-vrstvy nebo minoritní proteinové složky S-vrstvy, struktury MA0829 a SbsB umožnily modely s vysokým rozlišením M. acetivorany a G. stearothermophilus S-vrstvy budou navrženy. Tyto modely vykazují šestihrannou (p6) a šikmou (p2) symetrii pro M. acetivorany a G. stearothermophilus S-vrstvy, respektive jejich molekulární vlastnosti, včetně rozměrů a pórovitosti, jsou v dobré shodě s údaji ze studií elektronové mikroskopie archaeálních a bakteriálních S-vrstev.

Obecně platí, že S-vrstvy vykazují buď šikmou (p1, p2), čtvercovou (p4) nebo hexagonální (p3, p6) mřížkovou symetrii. V závislosti na mřížkové symetrii je každá morfologická jednotka S-vrstvy složena z jedné (p1), dvou (p2), tří (p3), čtyř (p4) nebo šesti (p6) identických proteinových podjednotek. Vzdálenost mezi středy (nebo rozměry jednotkových buněk) mezi těmito podjednotkami se pohybuje od 4 do 35 nm.[2]

Vlastní montáž

Sestavení in vivo

Sestavení vysoce uspořádaného koherentního monomolekulárního pole S-vrstev na rostoucím buněčném povrchu vyžaduje kontinuální syntézu přebytku proteinů S-vrstvy a jejich translokaci do míst růstu mřížky.[20] Kromě toho byly informace týkající se tohoto dynamického procesu získány z rekonstitučních experimentů s izolovanými podjednotkami S-vrstvy na buněčných površích, ze kterých byly odstraněny (homologní reattachment) nebo na jiných organizmech (heterologous reattachment).[21]

Montáž in vitro

Proteiny S-vrstvy mají přirozenou schopnost samovolně se shromažďovat do pravidelných monomolekulárních polí v roztoku a na rozhraních, jako jsou pevné nosiče, rozhraní vzduch-voda, lipidové filmy, liposomy, emulze, nanokapsule, nanočástice nebo mikrokuličky.[2][22] Růst krystalů S-vrstvy sleduje neklasickou cestu, ve které je finální krok opětovného skládání proteinu S-vrstvy součástí tvorby mřížky.[23][24]

aplikace

Nativní proteiny ve vrstvě S byly již použity před třemi desetiletími při vývoji biosenzorů a ultrafiltračních membrán. Následně fúzní proteiny S-vrstvy se specifickými funkčními doménami (např. Enzymy, ligandy, mimotopy, protilátky nebo antigeny) umožnily zkoumat zcela nové strategie pro funkcionalizaci povrchů ve vědách o živé přírodě, jako je vývoj nových afinitních matric, slizničních vakcín, biokompatibilní povrchy, mikronosiče a zapouzdřovací systémy nebo v materiálových vědách jako šablony pro biomineralizaci.[2][25][26]

Reference

  1. ^ A b C Albers SV, Meyer BH (2011). „Obálka archaálních buněk“. Příroda Recenze Mikrobiologie. 9 (6): 414–426. doi:10.1038 / nrmicro2576. PMID  21572458.
  2. ^ A b C d E F G h i j k Sleytr UB, Schuster B, Egelseer EM, Pum D (2014). "S-vrstvy: principy a aplikace". Recenze mikrobiologie FEMS. 38 (5): 823–864. doi:10.1111/1574-6976.12063. PMC  4232325. PMID  24483139.
  3. ^ Sleytr U, Messner P, Pum D, Sára M (1993). "Krystalické povrchové vrstvy bakteriálních buněk". Mol. Microbiol. 10 (5): 911–6. doi:10.1111 / j.1365-2958.1993.tb00962.x. PMID  7934867.
  4. ^ Sleytr U, Bayley H, Sára M, Breitwieser A, Küpcü S, Mader C, Weigert S, Unger F, Messner P, Jahn-Schmid B, Schuster B, Pum D, Douglas K, Clark N, Moore J, Winningham T, Levy S, Frithsen I, Pankovc J, Beale P, Gillis H, Choutov D, Martin K (1997). "Aplikace S-vrstev". FEMS Microbiol. Rev. 20 (1–2): 151–75. doi:10.1016 / S0168-6445 (97) 00044-2. PMID  9276930.
  5. ^ Sleytr UB (1976). „Samosestavování hexagonálně a tetragonálně uspořádaných podjednotek bakteriálních povrchových vrstev a jejich opětovné připojení k buněčným stěnám“. J. Ultrastruct. Res. 55 (3): 360–367. doi:10.1016 / S0022-5320 (76) 80093-7. PMID  6800.
  6. ^ Sleytr UB, Messner P, Pum D, Sára M (1988). Povrchové vrstvy krystalických bakteriálních buněk. Berlín: Springer. ISBN  978-3-540-19082-0.
  7. ^ Sleytr UB (2016). Zvědavost a vášeň pro vědu a umění. Série ve strukturní biologii. 7. Singapur: World Scientific Publishing. doi:10.1142/10084. ISBN  978-981-3141-81-0.
  8. ^ Sleytr, UB; Beveridge, TJ (1999). "Bakteriální S-vrstvy". Trends Microbiol. 7 (6): 253–260. doi:10.1016 / s0966-842x (99) 01513-9. PMID  10366863.
  9. ^ A b Farci D, Slavov C, Tramontano E, Piano D (2016). „Protein S-layer DR_2577 váže deinoxanthin a za podmínek vysušení chrání před UV zářením u Deinococcus radiodurans.“. Hranice v mikrobiologii. 7: 155. doi:10.3389 / fmicb.2016.00155. PMC  4754619. PMID  26909071.
  10. ^ A b Farci D, Slavov C, Piano D (2018). „Koexistující vlastnosti termostability a odolnosti proti ultrafialovému záření v hlavním komplexu S-vrstvy Deinococcus radiodurans“. Photochem Photobiol Sci. 17 (1): 81–88. Bibcode:2018PcPbS..17 ... 81F. doi:10.1039 / c7pp00240h. PMID  29218340.
  11. ^ Rothbauer M, Küpcü S, Nálepka D, Sleytr UB, Ertl P (2013). „Exploitation of S-layer Anisotropy: pH-dependent Nanolayer Orientation for Cellular Micropatterning“. ACS Nano. 7 (9): 8020–8030. doi:10.1021 / nn403198a. PMID  24004386.
  12. ^ Schultze-Lam S, Harauz G, Beveridge TJ (1992). „Účast cyanobakteriální vrstvy S na tvorbě jemnozrnných minerálů“. J. Bacteriol. 174 (24): 7971–7981. doi:10.1128 / jb.174.24.7971-7981.1992. PMC  207533. PMID  1459945.
  13. ^ Shenton W, Pum D, Sleytr UB, Mann S (1997). "Syntéza CdS superlattices using self-assembled bakteriální S-vrstvy". Příroda. 389 (6651): 585–587. doi:10.1038/39287.
  14. ^ Mertig M, Kirsch R, Pompe W, Engelhardt H (1999). "Výroba vysoce orientovaných polí nanoklastrů pomocí biomolekulárních šablon". Eur. Phys. J. D. 9 (1): 45–48. Bibcode:1999EPJD .... 9 ... 45M. doi:10,1007 / s100530050397.
  15. ^ Sára M, Sleytr, UB (1987). "Výroba a vlastnosti ultrafiltračních membrán s jednotnými póry z dvourozměrných polí proteinů". J. Membr. Sci. 33 (1): 27–49. doi:10.1016 / S0376-7388 (00) 80050-2.
  16. ^ Pavkov-Keller T, Howorka S, Keller W (2011). Struktura bakteriálních proteinů S-vrstvy. Prog. Molec. Biol. Transl. Sci. Pokrok v molekulární biologii a translační vědě. 103. str. 73–130. doi:10.1016 / B978-0-12-415906-8.00004-2. ISBN  9780124159068. PMID  21999995.
  17. ^ Houwink, AL (1953). „Makromolekulární monovrstva v buněčné stěně Spirillum spec“. Biochim Biophys Acta. 10 (3): 360–6. doi:10.1016/0006-3002(53)90266-2. PMID  13058992.
  18. ^ Arbing MA, Chan S, Shin A, Phan T, Ahn CJ, Rohlin L, Gunsalus RP (2012). „Struktura povrchové vrstvy methanogenního archaea Methanosarcina acetivorans“. Proc Natl Acad Sci U S A. 109 (29): 11812–7. Bibcode:2012PNAS..10911812A. doi:10.1073 / pnas.1120595109. PMC  3406845. PMID  22753492.
  19. ^ Baranova E, Fronzes R, Garcia-Pino A, Van Gerven N, Papapostolou D, Péhau-Arnaudet G, Pardon E, Steyaert J, Howorka S, Remaut H (2012). "Struktura SbsB a rekonstrukce mřížky odhalují sestavu S-vrstvy spuštěnou Ca2 +". Příroda. 487 (7405): 119–22. Bibcode:2012Natur.487..119B. doi:10.1038 / příroda11155. PMID  22722836.
  20. ^ Fagan RP, Fairweather NF (2014). "Biogeneze a funkce bakteriálních S-vrstev" (PDF). Recenze přírody. Mikrobiologie. 12 (3): 211–222. doi:10.1038 / nrmicro3213. PMID  24509785.
  21. ^ Sleytr UB (1975). "Heterologní opětovné připojení pravidelných polí glykoproteinů na bakteriální povrchy". Příroda. 257 (5525): 400–402. Bibcode:1975 Natur.257..400S. doi:10.1038 / 257400a0. PMID  241021.
  22. ^ Pum D, Sleytr UB (2014). "Opětovné sestavení proteinů S-vrstvy". Nanotechnologie. 25 (31): 312001. Bibcode:2014Nanot..25E2001P. doi:10.1088/0957-4484/25/31/312001. PMID  25030207.
  23. ^ Chung S, Shin SH, Bertozzi CR, De Yoreo JJ (2010). „Samokatalyzovaný růst S vrstev prostřednictvím amorfního přechodu na krystalický přechod omezený skládací kinetikou“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 107 (38): 16536–16541. Bibcode:2010PNAS..10716536C. doi:10.1073 / pnas.1008280107. PMC  2944705. PMID  20823255.
  24. ^ Shin SH, Chung S, Sanii B, Comolli LR, Bertozzi CR, De Yoreo JJ (2012). „Přímé pozorování kinetických pastí spojených se strukturálními transformacemi vedoucími k více cestám sestavy S-vrstvy“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 109 (32): 12968–12973. Bibcode:2012PNAS..10912968S. doi:10.1073 / pnas.1201504109. PMC  3420203. PMID  22822216.
  25. ^ Ilk N, Egelseer EM, Sleytr UB (2011). "Fúzní proteiny S-vrstvy - konstrukční principy a aplikace". Curr. Opin. Biotechnol. 22 (6): 824–831. doi:10.1016 / j.copbio.2011.05.510. PMC  3271365. PMID  21696943.
  26. ^ Schuster B, Sleytr UB (2014). „Biomimetická rozhraní na bázi proteinů S-vrstvy, lipidových membrán a funkčních biomolekul“. J. R. Soc. Rozhraní. 11 (96): 20140232. doi:10.1098 / rsif.2014.0232. PMC  4032536. PMID  24812051.