Eledoisin - Eledoisin

Eledoisin
Eledoisin skeletal.svg
PDB 1mxq EBI.jpg
Jména
Název IUPAC
(3S)-3-[[(2S) -6-amino-2 - [[(2S) -3-hydroxy-2 - [[(2S)-1-[(2S) -5-oxopyrrolidin-2-karbonyl] pyrrolidin-2-karbonyl] amino] propanoyl] amino] hexanoyl] amino] -4 - [[(2S)-1-[[(2S)-1-[[(2S,3S)-1-[[2-[[(2S)-1-[[(2S) -L-amino-4-methylsulfanyl-l-oxobutan-2-yl] amino] -4-methyl-l-oxopentan-2-yl] amino] -2-oxoetyl] amino] -3-methyl-l-oxopentan -2-yl] amino] -l-oxo-3-fenylpropan-2-yl] amino] -l-oxopropan-2-yl] amino] -4-oxobutanová kyselina
Identifikátory
3D model (JSmol )
ChEMBL
ChemSpider
UNII
Vlastnosti
C54H85N13Ó15S
Molární hmotnost1188,40 g / mol
Pokud není uvedeno jinak, jsou uvedeny údaje o materiálech v nich standardní stav (při 25 ° C [77 ° F], 100 kPa).
Reference Infoboxu

Eledoisin je undekapeptid z měkkýš původ, náležející k tachykinin rodina neuropeptidy.

Poprvé byl izolován od zadní části slinné žlázy dvou druhů měkkýšů Eledone muschata a Eledone aldovandi, které patří do chobotnice řád Cephalopoda. [1]

Mezi další tachykininy z jiných než savčích zdrojů patří kassinin a fyzalaemin. Savčí tachykininy látka P „NKA a NKB mají podobné účinky jako tachykininy jiných než savců a byly široce studovány a charakterizovány. Tyto peptidy vykazují široké a komplexní spektrum farmakologických a fyziologických aktivit, jako jsou vazodilatace, hypertenze a stimulace extravaskulární hladký sval.[2]

Eledoisin má aminokyselinová sekvence pGlu-Pro-Ser-Lys-Asp-Ala-Phe-Ile-Gly-Leu-Met-NH2. Stejně jako všechny tachykininové peptidy sdílí eledoisin stejnou konsenzuální C-koncovou sekvenci, tj. Phe-Xxx-Gly-Leu-Met-NH. Invariantní "Phe7" zbytek je pravděpodobně vyžadován pro vazbu na receptor. „Xxx“ je buď aromatický (fenylalanin, tyrosin) nebo rozvětvený alifatický (valin, isoleucin) postranní řetězec a považuje se za důležitý v selektivitě vůči receptoru. Předpokládá se, že tato společná oblast, často označovaná jako „doména zprávy“, je zodpovědná za aktivaci receptoru. Divergentní N-koncová oblast nebo "adresová doména" se liší v aminokyselinové sekvenci a délce a předpokládá se, že hrají roli při určování specificity receptorového podtypu. [3]

Reference

  1. ^ De Marco, A. a G. Gatti, „1H- a 13C-NMR spektra eledoisinu a intermediárních oligopeptidů.“ Int. J. Pep. Pro. Res. 7:437–444, 1975.
  2. ^ R. Christy Rani Grace, Indu R. Chandrashekar a Sudha M. Cowsik, "Struktura řešení tachykininového peptidu eledoisinu" Archivováno 2008-10-11 na Wayback Machine, Biofyzikální deník 84: 655-664 (2003), získaný 5. prosince 2007. Tato publikace obsahuje vynikající obecné informace o molekule eledoisinu.
  3. ^ Schwyzer, R., "Membránový molekulární mechanismus výběru podtypu neurokininových receptorů." EMBO J. 6:2255–2259, 1987