Cévní endoteliální růstový faktor A - Vascular endothelial growth factor A

VEGFA
Protein VEGFA PDB 1bj1.png
Dostupné struktury
PDBHledání ortologu: PDBe RCSB
Identifikátory
AliasyVEGFA, MVCD1, VEGF, VPF, vaskulární endoteliální růstový faktor A
Externí IDOMIM: 192240 MGI: 103178 HomoloGene: 2534 Genové karty: VEGFA
Umístění genu (člověk)
Chromozom 6 (lidský)
Chr.Chromozom 6 (lidský)[1]
Chromozom 6 (lidský)
Genomické umístění pro VEGFA
Genomické umístění pro VEGFA
Kapela6p21.1Start43,770,184 bp[1]
Konec43,786,487 bp[1]
Exprese RNA vzor
PBB GE VEGFA 210512 s at.png

PBB GE VEGFA 210513 s at.png

PBB GE VEGFA 211527 x at.png
Další údaje o referenčních výrazech
Ortology
DruhČlověkMyš
Entrez

7422

22339

Ensembl

ENSG00000112715

ENSMUSG00000023951

UniProt

P15692

Q00731

RefSeq (mRNA)
RefSeq (protein)
Místo (UCSC)Chr 6: 43,77 - 43,79 MbChr 17: 46,02 - 46,03 Mb
PubMed Vyhledávání[3][4]
Wikidata
Zobrazit / upravit člověkaZobrazit / upravit myš

Cévní endoteliální růstový faktor A (VEGF-A) je protein že u lidí je kódován VEGFA gen.[5]

Funkce

Tento gen je členem růstový faktor odvozený z krevních destiček (PDGF) /vaskulární endoteliální růstový faktor (VEGF) rodina a kóduje protein, který se často nachází jako disulfidový homodimer. Tento protein je glykosylovaný mitogen který konkrétně působí endoteliální buňky a má různé účinky, včetně zprostředkování zvýšené vaskulární permeability, vyvolání angiogeneze, vaskulogeneze a růst endoteliálních buněk, podpora migrace buněk a inhibuje apoptóza. Alternativně sestřih byly charakterizovány varianty transkriptu kódující buď volně vylučované izoformy spojené s buňkami.[6]

VEGF-A vykazuje prominentní aktivitu s vaskulárními endoteliální buňky, primárně prostřednictvím svých interakcí s receptory VEGFR1 a -R2, které se nacházejí prominentně na membráně endoteliálních buněk. Přesto má účinky na řadu dalších typů buněk (např. Stimulace monocyt /makrofág migrace, neurony, rakovinné buňky, epiteliální buňky ledvin). In vitroBylo prokázáno, že VEGF-A stimuluje endoteliální buňky mitogeneze a migrace buněk. VEGF-A je také vazodilatátor a zvyšuje mikrovaskulární permeabilitu a původně byl označován jako faktor vaskulární permeability.

Během embryonálního vývoje je zahájena angiogeneze jako mezoderm mezenchymu buňky jsou specifikovány pro diferenciaci na angioblasty, exprimující receptor vaskulárního endoteliálního růstového faktoru (VEGFR-2). Jelikož embryonální tkáň využívá více kyslíku, než dostává difúzí, stává se hypoxickým. Tyto buňky budou vylučovat signální molekulu vaskulární endoteliální faktor A (VEGFA), který bude přijímat angioblasty exprimující jeho partnerský receptor do místa budoucí angiogeneze. Angioblasty vytvoří struktury lešení, které tvoří primární kapilární plexus, odkud se bude vyvíjet lokální vaskulaturní systém. Narušení tohoto genu u myší mělo za následek abnormální tvorbu embryonálních krevních cév, což mělo za následek nedostatečně rozvinuté vaskulární struktury. Tento gen je také upregulován v mnoha nádorech a jeho exprese koreluje s vývojem nádoru a je cílem mnoha vyvíjejících se terapeutik proti rakovině. Zvýšené hladiny tohoto proteinu se vyskytují u pacientů se syndromem POEMS, také známým jako Crow-Fukaseův syndrom, což je hemangioblastická proliferativní porucha. Alelické varianty tohoto genu byly spojeny s mikrovaskulárními komplikacemi diabetu 1 a aterosklerózy.

Přehled VEGF-A

Vaskulární endoteliální růstový faktor A (VEGF-A) je dimerní glykoprotein, který hraje významnou roli v neuronech a je považován za hlavního dominantního induktoru růstu krevních cév. VEGFA je nezbytný pro dospělé během remodelace orgánů a onemocnění, která zahrnují krevní cévy, například při hojení ran, angiogenezi nádorů, diabetické retinopatii a makulární degeneraci související s věkem. Během časného vývoje obratlovců dochází k vaskulogenezi, což znamená, že endotel se kondenzuje do krevních cév. Diferenciace endoteliálních buněk závisí na expresi VEGFA a pokud je exprese zrušena, může to vést ke smrti embrya. VEGFA je produkována skupinou tří hlavních izoforem jako výsledek alternativního sestřihu a pokud jsou produkovány jakékoli tři izoformy (VEGFA120, VEGFA164 a VEGFA188), pak to nebude mít za následek poškození cév a smrt úplného vyřazení VEGFA u myší. VEGFA je zásadní v roli neuronů, protože také potřebují vaskulární zásobení a zrušení exprese VEGFA z nervových předků povede k poruchám mozkové vaskularizace a neuronální apoptózy. Anti-VEGFA terapie může být použita k léčbě pacientů s nežádoucí angiogenezí a vaskulárním únikem u rakoviny a očních onemocnění, ale může také vést k inhibici neurogeneze a neuroprotekce. VEGFA by mohl být použit k léčbě pacientů s neurodegenerativními a neuropatickými stavy a také ke zvýšení vaskulární permeability, která zastaví hematoencefalickou bariéru a zvýší infiltraci zánětlivých buněk. Reference[7][8][9]

Používání

Také nádor potlačení.[10]

Klinický význam

Je spojena zvýšená hladina tohoto proteinu Syndrom POEMS, také známý jako Crow-Fukaseův syndrom.[11] Mutace v tomto genu byly spojeny s proliferativními a neproliferativními diabetická retinopatie.[12]

Léčba ischemické choroby srdeční

V ischemické kardiomyopatie, průtok krve do svalových buněk srdce je buď částečně nebo úplně snížen, což vede k buněčné smrti a tvorbě jizev. Vzhledem k tomu, že svalové buňky jsou nahrazeny vláknitou tkání, srdce ztrácí schopnost stahovat se, což zhoršuje funkci srdce.[13] Normálně, pokud je narušen průtok krve do srdce, v průběhu času se vyvinou nové krevní cévy, které zajistí alternativní cirkulaci postiženým buňkám. Životaschopnost srdce po vážně omezeném průtoku krve závisí na schopnosti srdce zajistit tento kolaterální oběh.[14] Bylo zjištěno, že exprese VEGF-A je indukována ischemií myokardu a vyšší úroveň exprese VEGF-A byla spojena s lepším vývojem kolaterální cirkulace během ischemie.[15][16]

Aktivace VEGF-A

Když jsou buňky zbaveny kyslíku, zvyšují svou produkci VEGF-A. VEGF-A zprostředkovává růst nových krevních cév z již existujících cév (angiogeneze) vazbou na receptory buněčného povrchu VEGFR1 a VEGFR2, dvě tyrosinkinázy umístěné v endotelových buňkách kardiovaskulárního systému. Tyto dva receptory působí různými cestami a přispívají k proliferaci a migraci endoteliálních buněk a tvorbě tubulárních struktur.[17]

VEGFR2

Vazba VEGF-A na VEGFR2 způsobí, že dvě molekuly VEGFR2 se spojí a vytvoří dimer. Po této dimerizaci se působením samotného receptoru přidává fosfátová skupina k určitým tyrosinům v molekule v procesu zvaném auto-fosforylace.[18] Autofosforylace těchto aminokyselin umožňuje signálním molekulám uvnitř buňky vázat se na receptor a aktivovat se. Tyto signální molekuly zahrnují protein aktivovaný receptorem VEGF (VRAP ), PLC- γ a Nck.[19][20][21]

Každý z nich je důležitý v signalizaci požadované pro angiogenezi. VRAP (také známý jako adaptér specifický pro T-buňky) a Nck signalizace jsou důležité při reorganizaci strukturních složek buňky, což umožňuje buňkám pohybovat se do oblastí, kde jsou potřeba.[21][22] PLC- γ je životně důležitý pro proliferativní účinky signalizace VEGF-A. Aktivace fosfolipázy PLC-γ má za následek zvýšení hladin vápníku v buňce, což vede k aktivaci protein kináza C. (PKC).[23] PKC fosforyluje mitogenem aktivovaná protein kináza (MAPK) ERK který se poté přesune do jádra buňky a podílí se na jaderné signalizaci.[24] Jakmile se nachází v jádru, aktivuje ERK různé transkripční faktory, které iniciují expresi genů zapojených do buněčné proliferace.[25] Aktivace jiného MAPK (p38 MAPK ) pomocí VEGFR2 je důležitý při transkripci genů spojených s buněčnou migrací.[26]

VEGFR1

The tyrosinkináza aktivita VEGFR1 je méně účinná než aktivita VEGFR2 a její samotná aktivace je nedostatečná k vyvolání proliferačních účinků VEGF-A.[27] Hlavní úlohou VEGFR1 je získávat buňky odpovědné za vývoj krevních buněk.[28]

Aktuální výzkum

Ukázalo se, že injekce VEGF-A u psů po výrazně omezeném průtoku krve do srdce způsobila zvýšení tvorby kolaterálních krevních cév ve srovnání se psy, kteří nebyli léčeni VEGF-A.[16] U psů bylo také prokázáno, že dodání VEGF-A do oblastí srdce s malým nebo žádným průtokem krve zvýšilo tvorbu kolaterálních krevních cév a zvýšilo životaschopnost buněk v této oblasti.[29] V genové terapii je DNA, která kóduje požadovaný gen, integrována do vektoru spolu s prvky, které jsou schopné podporovat expresi genu. Vektor je poté injikován buď do svalových buněk srdce nebo do krevních cév zásobujících srdce. K expresi těchto genů se poté použije přirozený aparát buňky.[30] V současné době probíhají klinické studie u lidí, jejichž cílem je studovat účinnost genové terapie s VEGF-A při obnově průtoku krve a funkce v oblastech srdce, které mají vážně omezený průtok krve.[31][32][33] Dosud se tento typ terapie ukázal jako bezpečný a prospěšný.[33][34]

Interakce

Bylo prokázáno, že vaskulární endoteliální růstový faktor A. komunikovat s:

Viz také

Reference

  1. ^ A b C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000112715 - Ensembl, Květen 2017
  2. ^ A b C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000023951 - Ensembl, Květen 2017
  3. ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
  4. ^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
  5. ^ Mattei MG, Borg JP, Rosnet O, Marmé D, Birnbaum D (únor 1996). „Přiřazení genů vaskulárního endoteliálního růstového faktoru (VEGF) a placentního růstového faktoru (PLGF) k oblastem lidského chromozomu 6p12-p21 a 14q24-q31, v uvedeném pořadí“. Genomika. 32 (1): 168–169. doi:10.1006 / geno.1996.0098. PMID  8786112.
  6. ^ "Entrezův gen: vaskulární endoteliální růstový faktor A".
  7. ^ Mackenzie, Francesca a Christiana Ruhrberg. „Rozmanité role pro VEGF-A v nervovém systému.“ Vývoj (n.d.): 1371-380. http://dev.biologist.org/. 15. dubna 2012. Web. 19. března 2013.
  8. ^ Creuzet, Sophie, Gérard Couly, Christine Vincent a Nicole M. Douarin. „Negativní vliv exprese genu Hox na vývoj nervové soustavy.“ Vývoj (n.d.): 4301-313. http://dev.biologists.org/. 15. září 2002. Web. 19. března 2013.
  9. ^ Spojené státy americké. Univerzita Johna Hopkinse. http://omim.org. Victor A. McKusick. Johns Hopkins University, 26. února 2013. Web. 19. března 2013.
  10. ^ Stockmann C, Doedens A, Weidemann A, Zhang N, Takeda N, Greenberg JI, Cheresh DA, Johnson RS (listopad 2008). „Odstranění vaskulárního endoteliálního růstového faktoru v myeloidních buňkách urychluje vznik nádorů“. Příroda. 456 (7223): 814–818. Bibcode:2008Natur.456..814S. doi:10.1038 / nature07445. PMC  3103772. PMID  18997773.
  11. ^ Dispenzieri A (listopad 2007). "POEMS syndrom". Blood Rev. 21 (6): 285–299. doi:10.1016 / j.blre.2007.07.004. PMID  17850941.
  12. ^ Watanabe D, Suzuma K, Suzuma I, Ohashi H, Ojima T, Kurimoto M, Murakami T, Kimura T, Takagi H (březen 2005). "Skelné hladiny angiopoetinu 2 a vaskulárního endoteliálního růstového faktoru u pacientů s proliferativní diabetickou retinopatií". Dopoledne. J. Ophthalmol. 139 (3): 476–481. doi:10.1016 / j.ajo.2004.10.004. PMID  15767056.
  13. ^ Beltrami CA, Finato N, Rocco M, Feruglio GA, Puricelli C, Cigola E, Quaini F, Sonnenblick EH, Olivetti G, Anversa P (leden 1994). "Strukturální základ selhání v konečné fázi ischemické kardiomyopatie u lidí". Oběh. 89 (1): 151–63. doi:10.1161 / 01.cir.89.1.151. PMID  8281642.
  14. ^ Sabia PJ, Powers ER, Ragosta M, Sarembock IJ, Burwell LR, Kaul S (prosinec 1992). „Souvislost mezi kolaterálním průtokem krve a životaschopností myokardu u pacientů s nedávným infarktem myokardu“. N. Engl. J. Med. 327 (26): 1825–1831. doi:10.1056 / NEJM199212243272601. PMID  1448120.
  15. ^ Banai S, Shweiki D, Pinson A, Chandra M, Lazarovici G, Keshet E (srpen 1994). „Upregulace exprese vaskulárního endoteliálního růstového faktoru vyvolaná ischemií myokardu: důsledky pro koronární angiogenezi“. Cardiovasc. Res. 28 (8): 1176–9. doi:10.1093 / cvr / 28.8.1176. PMID  7525061.
  16. ^ A b Chalothorn D, Clayton JA, Zhang H, Pomp D, Faber JE (červenec 2007). "Hustota kolaterálu, remodelace a exprese VEGF-A se velmi liší mezi myšími kmeny". Physiol. Genomika. 30 (2): 179–191. CiteSeerX  10.1.1.325.6534. doi:10.1152 / physiolgenomics.00047.2007. PMID  17426116.
  17. ^ Huusko J, Merentie M, Dijkstra MH, Ryhänen MM, Karvinen H, Rissanen TT, Vanwildemeersch M, Hedman M, Lipponen J, Heinonen SE, Eriksson U, Shibuya M, Ylä-Herttuala S (duben 2010). „Účinky ligandů VEGF-R1 a VEGF-R2 na angiogenní odpovědi a funkci levé komory u myší“. Cardiovasc. Res. 86 (1): 122–30. doi:10.1093 / cvr / cvp382. PMID  19955220.
  18. ^ Dougher-Vermazen M, Hulmes JD, Böhlen P, Terman BI (listopad 1994). "Biologická aktivita a fosforylační místa bakteriálně exprimované cytosolické domény receptoru KDR VEGF". Biochem. Biophys. Res. Commun. 205 (1): 728–38. doi:10.1006 / bbrc.1994.2726. PMID  7999104.
  19. ^ Wu LW, Mayo LD, Dunbar JD, Kessler KM, Ozes ON, Warren RS, Donner DB (březen 2000). „VRAP je adaptační protein, který váže KDR, receptor pro růstový faktor vaskulárních endoteliálních buněk“. J. Biol. Chem. 275 (9): 6059–6062. doi:10.1074 / jbc.275.9.6059. PMID  10692392.
  20. ^ Takahashi T, Yamaguchi S, Chida K, Shibuya M (červen 2001). „Jedno autofosforylační místo na KDR / Flk-1 je nezbytné pro aktivaci PLC-gama a DNA závislou na VEGF-A ve vaskulárních endoteliálních buňkách.“. EMBO J.. 20 (11): 2768–2778. doi:10.1093 / emboj / 20.11.2768. PMC  125481. PMID  11387210.
  21. ^ A b Lamalice L, Houle F, Huot J (listopad 2006). „Fosforylace Tyr1214 ve VEGFR-2 spouští nábor Nck a aktivaci Fyn, což vede k aktivaci SAPK2 / p38 a migraci endoteliálních buněk v reakci na VEGF“. J. Biol. Chem. 281 (45): 34009–34020. doi:10,1074 / jbc.M603928200. PMID  16966330.
  22. ^ Matsumoto T, Bohman S, Dixelius J, Berge T, Dimberg A, Magnusson P, Wang L, Wikner C, Qi JH, Wernstedt C, Wu J, Bruheim S, Mugishima H, Mukhopadhyay D, Spurkland A, Claesson-Welsh L ( Července 2005). „Signalizace V95F receptoru-2 Y951 a role adaptorové molekuly TSAd v angiogenezi nádoru“. EMBO J.. 24 (13): 2342–2353. doi:10.1038 / sj.emboj.7600709. PMC  1173150. PMID  15962004.
  23. ^ Xia P, Aiello LP, Ishii H, Jiang ZY, Park DJ, Robinson GS, Takagi H, Newsome WP, Jirousek MR, King GL (listopad 1996). „Charakterizace vlivu vaskulárního endoteliálního růstového faktoru na aktivaci proteinkinázy C, jejích izoforem a růst endoteliálních buněk“. J. Clin. Investovat. 98 (9): 2018–2026. doi:10.1172 / JCI119006. PMC  507645. PMID  8903320.
  24. ^ Khokhlatchev AV, Canagarajah B, Wilsbacher J, Robinson M, Atkinson M, Goldsmith E, Cobb MH (květen 1998). „Fosforylace MAP kinázy ERK2 podporuje její homodimerizaci a nukleární translokaci“. Buňka. 93 (4): 605–615. doi:10.1016 / S0092-8674 (00) 81189-7. PMID  9604935. S2CID  10773160.
  25. ^ Cui TX, Lin G, Lapensee CR, Calinescu AA, Rathore M, Streeter C, Piwien-Pilipuk G, Lanning N, Jin H, Carter-Su C, Qin ZS, Schwartz J (duben 2011). „C / EBP {beta} zprostředkovává expresi více cílových genů regulovanou růstovým hormonem“. Mol. Endokrinol. 25 (4): 681–93. doi:10.1210 / me.2010-0232. PMC  3063086. PMID  21292824.
  26. ^ Kobayashi M, Nishita M, Mishima T, Ohashi K, Mizuno K (únor 2006). „Aktivace LIM-kinázy zprostředkovaná MAPKAPK-2 je kritická pro remodelaci aktinu indukovanou VEGF a migraci buněk“. EMBO J.. 25 (4): 713–726. doi:10.1038 / sj.emboj.7600973. PMC  1383554. PMID  16456544.
  27. ^ Seetharam L, Gotoh N, Maru Y, Neufeld G, Yamaguchi S, Shibuya M (leden 1995). "Unikátní signální transdukce z FLT tyrosinkinázy, receptoru pro vaskulární endoteliální růstový faktor VEGF". Onkogen. 10 (1): 135–47. PMID  7824266.
  28. ^ Luttun A, Tjwa M, Moons L, Wu Y, Angelillo-Scherrer A, Liao F, Nagy JA, Hooper A, Priller J, De Klerck B, Compernolle V, Daci E, Bohlen P, Dewerchin M, Herbert JM, Fava R Matthys P, Carmeliet G, Collen D, Dvořák HF, Hicklin DJ, Carmeliet P (srpen 2002). „Revaskularizace ischemických tkání působením PlGF a inhibice nádorové angiogeneze, artritidy a aterosklerózy anti-Flt1“. Nat. Med. 8 (8): 831–40. doi:10,1038 / nm731. PMID  12091877. S2CID  42212854.
  29. ^ Ferrarini M, Arsic N, Recchia FA, Zentilin L, Zacchigna S, Xu X, Linke A, Giacca M, Hintze TH (duben 2006). „Adeno-asociovaná viry zprostředkovaná transdukce VEGF165 zlepšuje životaschopnost srdeční tkáně a funkční zotavení po permanentní koronární okluzi u psů při vědomí“. Circ. Res. 98 (7): 954–961. doi:10.1161 / 01.RES.0000217342.83731.89. PMID  16543500.
  30. ^ Lavu M, Gundewar S, Lefer DJ (květen 2011). „Genová terapie ischemické choroby srdeční“. J. Mol. Buňka. Cardiol. 50 (5): 742–750. doi:10.1016 / j.yjmcc.2010.06.007. PMC  2995818. PMID  20600100.
  31. ^ Rosengart TK, Lee LY, Patel SR, Sanborn TA, Parikh M, Bergman GW, Hachamovitch R, Szulc M, Kligfield PD, Okin PM, Hahn RT, Devereux RB, Post MR, Hackett NR, Foster T, Grasso TM, Lesser ML , Isom OW, Crystal RG (srpen 1999). „Génová terapie pro angiogenezi: hodnocení fáze I přímého intramyokardiálního podávání adenovirového vektoru exprimujícího cDNA VEGF121 jednotlivcům s klinicky významným závažným onemocněním koronárních tepen“. Oběh. 100 (5): 468–74. doi:10.1161 / 01.cir.100.5.468. PMID  10430759.
  32. ^ Ripa RS, Wang Y, Jørgensen E, Johnsen HE, Hesse B, Kastrup J (srpen 2006). „Intramyokardiální injekce plazmidu vaskulárního endoteliálního růstového faktoru-A165 následovaná faktorem stimulujícím kolonie granulocytů k vyvolání angiogeneze u pacientů s těžkou chronickou ischemickou chorobou srdeční“. Eur. Srdce J. 27 (15): 1785–1792. doi:10.1093 / eurheartj / ehl117. PMID  16825290.
  33. ^ A b Hedman M, Hartikainen J, Syvänne M, Stjernvall J, Hedman A, Kivelä A, Vanninen E, Mussalo H, Kauppila E, Simula S, Närvänen O, Rantala A, Peuhkurinen K, Nieminen MS, Laakso M, Ylä-Herttuala S ( Června 2003). „Bezpečnost a proveditelnost přenosu genu lokálního intrakoronárního vaskulárního endoteliálního růstového faktoru na bázi katétru při prevenci postangioplastiky a restenózy ve stentu a při léčbě chronické ischemie myokardu: výsledky fáze II studie Kuopio Angiogenesis (KAT)“. Oběh. 107 (21): 2677–2683. doi:10.1161 / 01.CIR.0000070540.80780,92. PMID  12742981.
  34. ^ Hedman M, Muona K, Hedman A, Kivelä A, Syvänne M, Eränen J, Rantala A, Stjernvall J, Nieminen MS, Hartikainen J, Ylä-Herttuala S (květen 2009). „Osmileté bezpečnostní sledování pacientů s onemocněním koronárních tepen po lokálním intrakoronárním přenosu VEGF genu“. Gene Ther. 16 (5): 629–634. doi:10.1038 / gt.2009.4. PMID  19212427.
  35. ^ Luque A, Carpizo DR, Iruela-Arispe ML (červen 2003). „ADAMTS1 / METH1 inhibuje proliferaci endoteliálních buněk přímou vazbou a sekvestrací VEGF165“. J. Biol. Chem. 278 (26): 23656–23665. doi:10,1074 / jbc.M212964200. PMID  12716911.
  36. ^ Inoki I, Shiomi T, Hashimoto G, Enomoto H, Nakamura H, Makino K, Ikeda E, Takata S, Kobayashi K, Okada Y (únor 2002). „Růstový faktor pojivové tkáně váže vaskulární endoteliální růstový faktor (VEGF) a inhibuje VEGF indukovanou angiogenezi“. FASEB J.. 16 (2): 219–21. doi:10.1096 / fj.01-0332fje. PMID  11744618. S2CID  39414461.
  37. ^ Mamluk R, Gechtman Z, Kutcher ME, Gasiunas N, Gallagher J, Klagsbrun M (červenec 2002). „Neuropilin-1 váže vaskulární endoteliální růstový faktor 165, placenta růstový faktor-2 a heparin prostřednictvím své domény b1b2“. J. Biol. Chem. 277 (27): 24818–24825. doi:10,1074 / jbc.M200730200. PMID  11986311.
  38. ^ Soker S, Takashima S, Miao HQ, Neufeld G, Klagsbrun M (březen 1998). „Neuropilin-1 je exprimován endoteliálními a nádorovými buňkami jako izoformně specifický receptor pro vaskulární endoteliální růstový faktor.“ Buňka. 92 (6): 735–745. doi:10.1016 / S0092-8674 (00) 81402-6. PMID  9529250. S2CID  547080.

externí odkazy

  • Přehled všech strukturálních informací dostupných v PDB pro UniProt: P15692 (Cévní endoteliální růstový faktor A) na PDBe-KB.

Tento článek včlení text z United States National Library of Medicine, který je v veřejná doména.