Železo-sirný protein - Iron–sulfur protein - Wikipedia

Železo-sirné proteiny (nebo železo-sirné proteiny v Britský pravopis ) jsou bílkoviny charakterizovaná přítomností klastry železo-síra obsahující sulfid -vázaná di-, tri- a tetraironová centra v proměnných oxidační stavy. Shluky železa a síry se vyskytují v řadě metaloproteiny, tak jako ferredoxiny, stejně jako NADH dehydrogenáza, hydrogenázy, koenzym Q - cytochrom c reduktáza, sukcinát - koenzym Q reduktáza a dusičnan.[1] Klastry železo-síra jsou nejlépe známé svou rolí v oxidačně-redukční reakce transportu elektronů v mitochondriích a chloroplastech. Jak komplex I, tak komplex II oxidační fosforylace mít více klastrů Fe – S. Mají mnoho dalších funkcí, včetně katalýzy, jak ukazuje akonitáza, generování radikálů, jak ilustruje SAM -závislé enzymy a jako dárci síry v biosyntéze kyselina lipoová a biotin. Některé proteiny Fe – S navíc regulují genovou expresi. Fe – S proteiny jsou náchylné k biogenním útokům oxid dusnatý, formování komplexy dinitrosyl železa. Ve většině proteinů Fe – S jsou koncové ligandy na Fe thioláty, ale existují výjimky.[2]

Prevalence těchto proteinů na metabolických drahách většiny organismů vede některé vědce k teorii, že sloučeniny železa a síry měly významnou roli v původ života v teorie světa železo-síra.

Strukturální motivy

Téměř ve všech proteinech Fe – S jsou centra Fe čtyřstěnná a terminální ligandy jsou centra thiolato síry z cysteinylových zbytků. Sulfidové skupiny jsou buď dvou- nebo tříkoordinované. Nejběžnější jsou tři odlišné druhy klastrů Fe – S s těmito vlastnostmi.

Klastry 2Fe – 2S

Klastry 2Fe – 2S

Nejjednodušší polymetalický systém, [Fe2S2] shluk, je tvořen dvěma ionty železa přemostěnými dvěma sulfidovými ionty a koordinovanými čtyřmi cysteinyl ligandy (ve Fe2S2 ferredoxiny ) nebo o dva cysteiny a dva histidiny (v Rieskeho proteiny ). Oxidované proteiny obsahují dva Fe3+ ionty, zatímco redukované proteiny obsahují jeden Fe3+ a jeden Fe2+ ion. Tyto druhy existují ve dvou oxidačních stavech (FeIII)2 a FeIIIFeII. CDGSH doména síry železa je také spojován s klastry 2Fe-2S.

Klastry 4Fe – 4S

Společný motiv obsahuje čtyři ionty železa a čtyři ionty sulfidu umístěné na vrcholech a shluk kubánského typu. Fe centra jsou obvykle dále koordinována cysteinylovými ligandy. [Fe4S4] proteiny elektronového přenosu ([Fe4S4] ferredoxiny ) lze dále rozdělit na nízkopotenciální (bakteriální) a ferredoxiny s vysokým potenciálem (HiPIP). Ferredoxiny s nízkým a vysokým potenciálem souvisí s následujícím redoxním schématem:

Klastry 4Fe-4S slouží jako elektronová relé v proteinech.

V HiPIP klastr kyvadlovou dopravu mezi [2Fe3+, 2Fe2+] (Fe4S42+) a [3Fe3+, Fe2+] (Fe4S43+). Potenciály tohoto redoxního páru se pohybují od 0,4 do 0,1 V. V bakteriálních ferredoxinech je dvojice oxidačních stavů [Fe3+, 3Fe2+] (Fe4S4+) a [2Fe3+, 2Fe2+] (Fe4S42+). Potenciály pro tento redoxní pár se pohybují od -0,3 do -0,7 V. Dvě rodiny klastrů 4Fe – 4S sdílejí Fe4S42+ oxidační stav. Rozdíl v redoxních párech je přičítán stupni vodíkové vazby, která silně modifikuje bazicitu cysteinylthiolátových ligandů.[Citace je zapotřebí ] Další redoxní pár, který je stále více redukující než bakteriální ferredoxiny, je zapojen do dusičnan.

Některé klastry 4Fe – 4S váží substráty, a proto jsou klasifikovány jako enzymové kofaktory. v akonitáza, svazek Fe – S se váže akonitát v jednom Fe centru, kterému chybí thiolátový ligand. Klastr nepodstupuje redox, ale slouží jako Lewisova kyselina katalyzátor pro převod citrátu na isocitrát. v radikální SAM enzymy, klastr se váže a redukuje S-adenosylmethionin generovat radikál, který se účastní mnoha biosyntéz.[3]

Klastry 3Fe – 4S

Je také známo, že proteiny obsahují [Fe3S4] centra, která mají o jedno železo méně než častější [Fe4S4] jádra. Tři sulfidové ionty přemosťují každý dva ionty železa, zatímco čtvrtý sulfid přemosťuje tři ionty železa. Jejich formální oxidační stavy se mohou lišit od [Fe3S4]+ (vše-Fe3+ forma) do [Fe3S4]2− (vše-Fe2+ formulář). V řadě proteinů železo-síra je [Fe4S4] shluk lze reverzibilně přeměnit oxidací a ztrátou jednoho iontu železa na [Fe3S4] shluk. Např. Neaktivní forma akonitáza má [Fe3S4] a je aktivován přidáním Fe2+ a redukční činidlo.

Další klastry Fe – S

Složitější polymetalické systémy jsou běžné. Mezi příklady patří klastry 8Fe a 7Fe v dusičnan. Oxid uhelnatý dehydrogenáza a [FeFe] -hydrogenáza také obsahují neobvyklé klastry Fe – S. Speciální 6 cysteinu koordinovaný [Fe4S3] shluk byl nalezen v kyslíkem tolerovatelných membránově vázaných [NiFe] hydrogenázách.[4][5]

Struktura FeMoco seskupit dusičnan. Klastr je spojen s proteinem aminokyselinovými zbytky cystein a histidin.

Biosyntéza

Viz také: Rodina proteinů biosyntézy klastru železo-síra

Biosyntéza klastrů Fe – S byla dobře studována.[6][7][8]Biogeneze klastrů železné síry byla nejobsáhleji studována u bakterií E-coli a A. vinelandii a droždí S. cerevisiae. Dosud byly identifikovány nejméně tři různé biosyntetické systémy, jmenovitě systémy NIF, SUF a ISC, které byly poprvé identifikovány v bakteriích. Systém nif je zodpovědný za shluky v enzymu dusičnanu. Systémy suf a isc jsou obecnější.

Systém kvasinek isc je nejlépe popsán. Několik proteinů tvoří biosyntetický aparát cestou isc. Proces probíhá ve dvou hlavních krocích: (1) klastr Fe / S je sestaven na proteinu lešení následovaný (2) přenosem předem vytvořeného klastru na proteiny příjemce. První krok tohoto procesu probíhá v cytoplazma z prokaryotický organismy nebo v mitochondriích eukaryotický organismy. Ve vyšších organizmech jsou proto shluky transportovány z mitochondrií, aby byly začleněny do extramitochondriálních enzymů. Tyto organismy také vlastní soubor proteinů zapojených do procesů transportu a inkorporace klastrů Fe / S, které nejsou homologní s proteiny nacházejícími se v prokaryotických systémech.

Syntetické analogy

Syntetické analogy přirozeně se vyskytujících klastrů Fe – S byly poprvé popsány v Holm a spolupracovníky.[9] Zpracováním solí železa směsí thiolátů a sulfidu se získají deriváty jako (Et4N )2Fe4S4(SCH2Ph)4].[10][11]

Viz také

Reference

  1. ^ S. J. Lippard, J. M. Berg „Principy bioanorganické chemie“ University Science Books: Mill Valley, CA; 1994. ISBN  0-935702-73-3.
  2. ^ Bak, D. W .; Elliott, S. J. (2014). "Alternativní FeS klastrové ligandy: ladění redoxních potenciálů a chemie". Curr. Opin. Chem. Biol. 19: 50–58. doi:10.1016 / j.cbpa.2013.12.015.
  3. ^ Susan C. Wang; Perry A. Frey (2007). „S-adenosylmethionin jako oxidační činidlo: radikální nadrodina SAM“. Trendy v biochemických vědách. 32 (3): 101–10. doi:10.1016 / j.tibs.2007.01.002. PMID  17291766.
  4. ^ Fritsch, J; Scheerer, P; Frielingsdorf, S; Kroschinsky, S; Friedrich, B; Lenz, O; Spahn, CMT (2011-10-16). „Krystalová struktura hydrogenázy tolerující kyslík odkrývá nové centrum železo-síra“. Příroda. 479 (7372): 249–252. doi:10.1038 / příroda10505. PMID  22002606.
  5. ^ Shomura, Y; Yoon, KS; Nishihara, H; Higuchi, Y (2011-10-16). „Strukturální základ pro klastr [4Fe-3S] v kyslík tolerantní membránově vázané [NiFe] -hydrogenáze“. Příroda. 479 (7372): 253–256. doi:10.1038 / příroda10504. PMID  22002607.
  6. ^ Johnson D, Dean DR, Smith AD, Johnson MK (2005). "Struktura, funkce a tvorba biologických shluků železa a síry". Roční přehled biochemie. 74 (1): 247–281. doi:10,1146 / annurev.biochem.74.082803.133518. PMID  15952888.
  7. ^ Johnson, M.K. a Smith, A.D. (2005) Železo-sirné proteiny v: Encyclopedia of Anorganic Chemistry (King, R.B., Ed.), 2. vydání, John Wiley & Sons, Chichester.
  8. ^ Lill R, Mühlenhoff U (2005). „Biogeneze železo-síra-protein u eukaryot“. Trendy v biochemických vědách. 30 (3): 133–141. doi:10.1016 / j.tibs.2005.01.006. PMID  15752985.
  9. ^ T. Herskovitz; B. A. Averill; R. H. Holm; J. A. Ibers; W. D. Phillips; J. F. Weiher (1972). "Struktura a vlastnosti syntetického analogu bakteriálních proteinů železa a síry". Sborník Národní akademie věd. 69 (9): 2437–2441. doi:10.1073 / pnas.69.9.2437. PMC  426959. PMID  4506765.
  10. ^ Holm, R. H .; Lo, W. (2016). "Strukturální přeměny syntetických a na proteiny vázaných klastrů železa a síry". Chem. Rev. 116: 13685–13713. doi:10.1021 / acs.chemrev.6b00276.
  11. ^ Lee, S. C .; Lo, W .; Holm, R. H. (2014). „Vývoj v biomimetické chemii klastrů kubánského typu a klastrů železa a síry s vyšší nukleární energií“. Chemické recenze. 114: 3579–3600. doi:10.1021 / cr4004067. PMC  3982595. PMID  24410527.

Další čtení

externí odkazy