Hemerythrin - Hemerythrin
| Rodina podobná hemerythrinu | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | Hemerythrin | ||||||||
| Pfam | PF01814 | ||||||||
| InterPro | IPR035938 | ||||||||
| STRÁNKA | PDOC00476 | ||||||||
| KOCOUR | 1HMO | ||||||||
| SCOP2 | 2HMZ / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
Hemerythrin (také hláskováno hemerythrin; Starořečtina: αἷμα, romanized: haîma, lit. 'krev', Starořečtina: ἐρυθρός, romanized: erythrós, lit. „red“) je oligomerní protein zodpovědný za kyslík (Ó2) doprava v mořští bezobratlí phyla z sipunculids, priapulidy, brachiopody a v jednom annelid rod červů, Magelona. Myohemerythrin je monomerní Ó2- vazebný protein nacházející se ve svalech mořských bezobratlých. Hemerythrin a myohemerythrin jsou v podstatě bezbarvé, když jsou odkysličené, ale v okysličeném stavu se zbarví do fialově růžové.
Hemerythrin neobsahuje, jak již název napovídá, a heme. Názvy transportérů kyslíku v krvi hemoglobin, hemocyanin, hemerythrin, neodkazují na skupinu hemu (vyskytuje se pouze u globinů), místo toho jsou tato jména odvozena z řeckého slova pro krev. Nedávné důkazy odhalily, že hemerythrin je multifunkční protein, který přispívá k vrozené imunitě a regeneraci přední tkáně u červů.
Ó2 vazební mechanismus
Mechanismus vazby dioxygenů je neobvyklý. Most O2 dopravci operují prostřednictvím formace dioxygenové komplexy, ale hemerythrin drží O.2 jako hydroperoxid (HO2nebo -OOH−). Web, který váže O2 sestává z dvojice železných center. Atomy železa jsou vázány na protein prostřednictvím karboxylátových postranních řetězců a glutamát a aspartáty stejně jako přes pět histidin zbytky. Hemerythrin a myohemerythrin jsou často popsány podle oxidačních a ligačních stavů centra železa:
| Fe2+—OH — Fe2+ | deoxy (redukovaný) |
| Fe2+—OH — Fe3+ | částečně splněno |
| Fe3+—O — Fe3+—OOH− | kyslík (oxidovaný) |
| Fe3+—OH — Fe3+- (jakýkoli jiný ligand) | met (oxidovaný) |
Příjem O2 hemerythrinem je doprovázen oxidací dvou elektronů diželezný centrum k výrobě a hydroperoxid (OOH−) komplexní. Vazba O2 je zhruba popsán v tomto diagramu:
Aktivní místo hemerythrinu před a po okysličení.
Deoxyhemerythrin obsahuje dva vysoce rotující železnaté ionty přemostěné hydroxyl skupina (A). Jedno železo je hexacoordinate a další je pentacoordinate. A hydroxyl skupina slouží jako přemosťující ligand ale také funguje jako donor protonu k O2 Podklad. Výsledkem tohoto přenosu protonů je tvorba jediného můstku atomu kyslíku (μ-oxo) v oxy- a methemerythrinu. Ó2 váže se na pentacoordinate Fe2+ centrum na volném koordinačním místě (B). Poté jsou elektrony přenášeny ze železných iontů za vzniku dvojjaderného železitého (Fe3+, Fe3+) střed s vázaným peroxidem (C).[1][2]
Kvartérní struktura a spolupráce
Hemerythrin obvykle existuje jako homooctamer nebo heterooctamer složený z podjednotek α- a β typu 13–14 kDa každý, i když některé druhy mají dimerní, trimerní a tetramerické hemerythriny. Každá podjednotka má záhyb čtyř a-šroubovice vázající střed dvoujaderného železa. Kvůli své velikosti se hemerythrin obvykle nachází v buňkách nebo „krvinkách“ v krvi, spíše než volně plovoucí.
Na rozdíl od hemoglobinu většina hemerythrinů chybí kooperativní vazba na kyslík, takže je zhruba o 1/4 stejně účinný jako hemoglobin. V některých brachiopody hemerythrin však ukazuje kooperativní vazbu O2. Kooperativní vazby je dosaženo interakcemi mezi podjednotkami: okysličování jedné podjednotky zvyšuje afinitu druhé jednotky ke kyslíku.
Hemerythrinová afinita k kysličník uhelnatý (CO) je ve skutečnosti nižší než jeho afinita k O2, na rozdíl od hemoglobinu, který má velmi vysokou afinitu k CO. Nízká afinita hemerythrinu k otravě CO odráží úlohu vodíkových vazeb ve vazbě O2, dráhový režim, který je nekompatibilní s komplexy CO, které se obvykle nezapojují do vodíkových vazeb.
Doména vázající kationy hemerythrin / HHE
Vazba kationtů hemerythrin / HHE doména vyskytuje se jako duplikovaná doména v hemerythrinech, myohemerythrinech a souvisejících proteinech. Tato doména se váže žehlička v hemerythrinu, ale může vázat jiné kovy v příbuzných proteinech, jako je např kadmium v Nereis diversicolor hemerythrin. Také se nachází v proteinu NorA z Cupriavidus necator, tento protein je regulátorem reakce na oxid dusnatý, což naznačuje jiné nastavení pro jeho kov ligandy. Protein z Cryptococcus neoformans (Filobasidiella neoformans), který obsahuje domény vázající kationy hemerythrin / HHE, se také podílí na reakci oxidu dusnatého.[3] A Zlatý stafylokok Bylo zjištěno, že protein obsahující tuto doménu, protein ScdA pro opravu klastrů železa a síry, je důležitý, když organismus přechází na život v prostředí s nízkou koncentrací kyslíku; možná tento protein funguje jako zásobárna kyslíku nebo mrchožrout.[4]
Hemerythrin / HHE (H-HxxxE-HxxxH-HxxxxD) proteiny nalezené v bakteriích jsou zapojeny do signální transdukce a chemotaxe. Mezi vzdáleněji příbuzné patří proteiny H-HxxxE-H-HxxxE (včetně E3 ligáza ) a zvíře F-box proteiny (H-HExxE-H-HxxxE).[5]
Reference
- ^ D. M. Kurtz, Jr. „Proteiny vázající dioxygen“ v Comprehensive Coordination Chemistry II 2003, svazek 8, strany 229–260. doi:10.1016 / B0-08-043748-6 / 08171-8
- ^ Friesner, R. A .; Baik, M.-H .; Gherman, B. F .; Guallar, V .; Wirstam, M .; Murphy, R. B .; Lippard, S. J. (2003). „Jak proteiny obsahující železo řídí chemii dioxygenů: podrobný popis atomové úrovně pomocí přesných výpočtů kvantové chemie a smíšené kvantové mechaniky / molekulární mechaniky“. Coord. Chem. Rev. 238–239: 267–290. doi:10.1016 / S0010-8545 (02) 00284-9.
- ^ Chow ED, Liu OW, O'Brien S, Madhani HD (září 2007). „Průzkum reakcí celého genomu lidského kvasinkového patogenu spojeného s AIDS Cryptococcus neoformans var grubii: stres z oxidu dusnatého a tělesná teplota“. Curr. Genet. 52 (3–4): 137–48. doi:10.1007 / s00294-007-0147-9. PMID 17661046. S2CID 10212964.
- ^ Overton TW, Justino MC, Li Y, Baptista JM, Melo AM, Cole JA a kol. (2008). „Rozšířená distribuce bílkovin železa v patogenních bakteriích, která opravují oxidační a nitrosativní poškození center obsahujících železo“. J Bacteriol. 190 (6): 2004–13. doi:10.1128 / JB.01733-07. PMC 2258886. PMID 18203837.
- ^ Alvarez-Carreño, Claudia; Alva, Vikram; Becerra, Arturo; Lazcano, Antonio (duben 2018). "Struktura, funkce a evoluce nadrodiny domén podobných hemerythrinům: nadrodina domén podobných hemerythrinům". Věda o bílkovinách. 27 (4): 848–860. doi:10,1002 / pro.3374.
Další čtení
- Coates, C.J., Decker, H. (2017). „Imunologické vlastnosti proteinů transportujících kyslík: hemoglobin, hemocyanin a hemerythrin“. Buňka. Mol. Life Sci. 74 (2): 293–317. doi:10.1007 / s00018-016-2326-7. PMC 5219038. PMID 27518203.CS1 maint: více jmen: seznam autorů (odkaz)
- Karlsen, O.A., Ramsevik, L., Bruseth, L.J., Larsen, Ø., Brenner, A., Berven, F.S., Jensen, H.B. a Lillehaug, J. R. (2005). "Charakterizace prokaryotického hemerythrinu z methanotrofní bakterie Methylococcus capsulatus (Koupel)". FEBS J. 272 (10): 2428–2440. doi:10.1111 / j.1742-4658.2005.04663.x. PMID 15885093.CS1 maint: více jmen: seznam autorů (odkaz)
- Stenkamp, R.E. (1994). "Dioxygen and hemerythrin". Chem. Rev. 94 (3): 715–726. doi:10.1021 / cr00027a008.