Klastr železo-síra - Iron–sulfur cluster
Klastry železo-síra (nebo klastry železo-síra v Britský pravopis ) jsou molekulární soubory žehlička a sulfid. Nejčastěji se o nich diskutuje v kontextu biologické role pro železo-sirné proteiny, které jsou všudypřítomné.[2] V oblasti je známo mnoho klastrů Fe – S organokovová chemie a jako prekurzory syntetických analogů biologických klastrů (viz obrázek).
Organokovové shluky
Organokovové klastry Fe – S zahrnují sulfido karbonyly vzorce Fe2S2(CO)6, H2Fe3S (CO)9a Fe3S2(CO)9. Jsou také známé sloučeniny, které začleňují cyklopentadienylové ligandy, jako je (C.5H5)4Fe4S4.[3]
Biologické klastry Fe – S
Klastry železo-síra se vyskytují v mnoha biologických systémech, často jako součást elektronový přenos bílkoviny. The ferredoxin proteiny jsou v přírodě nejčastějšími klastry Fe – S. Mají buď 2Fe – 2S, nebo 4Fe – 4S centra. Vyskytují se ve všech odvětvích života.[4]
Klastry Fe – S lze klasifikovat podle jejich stechiometrie Fe: S [2Fe – 2S], [4Fe – 3S], [3Fe – 4S] a [4Fe – 4S].[5] Klastry [4Fe – 4S] se vyskytují ve dvou formách: normální ferredoxiny a vysoký potenciál proteinů železa (HiPIP). Oba přijímají kvádrové struktury, ale využívají různé oxidační stavy. Nacházejí se ve všech formách života.[6]
Příslušný redoxní pár ve všech proteinech Fe – S je Fe (II) / Fe (III).[6]
Mnoho klastrů bylo syntetizováno v laboratoři pomocí vzorce [Fe4S4(SR)4]2−, které jsou známé pro mnoho substituentů R a s mnoha kationty. Byly připraveny variace včetně neúplných kubánů [Fe3S4(SR)3]3−.[7]
The Rieske proteiny obsahují klastry Fe – S, které se koordinují jako struktura 2Fe – 2S a lze je najít ve vázané membráně cytochrom bc1 komplex III v mitochondriích eukaryot a bakterií. Jsou také součástí bílkovin chloroplast tak jako cytochrom b6F komplex ve fotosyntetických organismech. Tyto fotosyntetické organismy zahrnují rostliny, zelené řasy a sinice, bakteriální prekurzor chloroplastů. Oba jsou součástí elektronový transportní řetězec jejich příslušných organismů, což je zásadní krok při získávání energie pro mnoho organismů.[8]
V některých případech jsou shluky Fe – S redoxně neaktivní, ale navrhují se strukturální role. Mezi příklady patří endonukleáza III a MutY.[4][9]
Viz také
Reference
- ^ Axel Kern, Christian Näther, Felix Studt, Felix Tuczek (2004). „Aplikace univerzálního silového pole na smíšené klastry Fe / Mo − S / Se kubanů a heterokubanů. 1. Substituce síry selenem v sérii [Fe4X4 (YCH3) 4] 2-; X = S / Se a Y = S / Se ". Inorg. Chem. 43 (16): 5003–5010. doi:10.1021 / ic030347d. PMID 15285677.CS1 maint: používá parametr autoři (odkaz)
- ^ S. J. Lippard, J. M. Berg „Principy bioanorganické chemie“ University Science Books: Mill Valley, CA; 1994. ISBN 0-935702-73-3.
- ^ Ogino, H., Inomata, S., Tobita, H. (1998). „Abiologické klastry železo-síra“. Chem. Rev. 98 (6): 2093–2122. doi:10.1021 / cr940081f. PMID 11848961.CS1 maint: používá parametr autoři (odkaz)
- ^ A b Johnson, D. C., Dean, D. R., Smith, A. D., Johnson, M. K. (2005). "Struktura, funkce a tvorba biologických shluků železa a síry". Roční přehled biochemie. 74: 247–281. doi:10,1146 / annurev.biochem.74.082803.133518. PMID 15952888.CS1 maint: používá parametr autoři (odkaz)
- ^ Lill, Roland (2015). „Vydání proteinu obsahujícího železo a síru“. Biochimica et Biophysica Acta. 1853 (6): 1251–1252. doi:10.1016 / j.bbamcr.2015.03.001. PMC 5501863. PMID 25746719.
- ^ A b Fisher, N (1998). "Intramolekulární přenos elektronů v [4Fe – 4S)]". Časopis EMBO: 849–858.
- ^ Rao, P. V .; Holm, R. H. (2004). "Syntetické analogy aktivních stránek proteinů obsahujících železo-síru". Chem. Rev. 104 (2): 527─559. doi:10.1021 / Cr020615 +. PMID 14871134.CS1 maint: používá parametr autoři (odkaz)
- ^ BIOLOGICKÁ ANORGANICKÁ CHEMIE: struktura a reaktivita. [S.l.]: KNIHY VĚDY O UNIVERZITĚ. 2018. ISBN 978-1938787966. OCLC 1048090793.
- ^ Guan, Y .; Manuel, R. C .; Arvai, A. S .; Parikh, S. S .; Mol, C.D .; Miller, J. H .; Lloyd, S .; Tainer, J. A. (prosinec 1998). "MutY katalytické jádro, mutantní a vázané adeninové struktury definují specificitu pro nadrodinu enzymů pro opravu DNA". Přírodní strukturní biologie. 5 (12): 1058–1064. doi:10.1038/4168. ISSN 1072-8368. PMID 9846876. S2CID 22085836.