Oxid uhelnatý dehydrogenáza - Carbon monoxide dehydrogenase

oxid uhelnatý-dehydrogenáza (akceptor)
Identifikátory
EC číslo1.2.7.4
Číslo CAS64972-88-9
Databáze
IntEnzIntEnz pohled
BRENDAVstup BRENDA
EXPASYPohled NiceZyme
KEGGVstup KEGG
MetaCycmetabolická cesta
PRIAMprofil
PDB strukturRCSB PDB PDBe PDBsum
Genová ontologieAmiGO / QuickGO

v enzymologie, oxid uhelnatý dehydrogenáza (CODH) (ES 1.2.7.4 ) je enzym že katalyzuje the chemická reakce

CO + H2O + A CO2 + AH2

Chemický proces katalyzovaný oxidem uhelnatým dehydrogenázou se označuje jako a reakce posunu voda-plyn.

3 substráty tohoto enzymu jsou CO, H2Ó a A, zatímco jeho dva produkty jsou CO2 a AH2.

Řada dárců / příjemců elektronů (zobrazeno jako „A“ a „AH2„ve výše uvedené reakční rovnici) jsou pozorovány u mikroorganismů, které využívají CODH. Několik příkladů kofaktorů přenosu elektronů zahrnuje Ferredoxin, NADP + / NADPH a flavoproteinové komplexy jako flavin adenin dinukleotid (FAD).[1][2][3] Oxid uhelnatý dehydrogenázy podporují metabolismus různých prokaryot, včetně methanogeny, aerobní karboxidotrofy, acetogeny, sulfátové reduktory a hydrogenogenní bakterie. Svou roli hraje obousměrná reakce katalyzovaná CODH uhlíkový cyklus umožňující organizmům využívat CO jako zdroj energie a využívat CO2 jako zdroj uhlíku. CODH může tvořit monofunkční enzym, jako je tomu v případě Rhodospirillum rubrum, nebo může tvořit shluk s acetyl-CoA syntázou, jak bylo ukázáno v M.thermoacetica. Při jednání ve shodě, buď jako strukturně nezávislé enzymy, nebo v bifunkční jednotce CODH / ACS, jsou obě katalytická místa klíčem k fixaci uhlíku v reduktivní acetyl-CoA dráha Mikrobiální organismy (obojí Aerobní a Anaerobní ) kódují a syntetizují CODH za účelem fixace uhlíku (oxidace CO a CO.)2 snížení). V závislosti na připojených doplňkových proteinech (A, B, C, D-klastrech) slouží celá řada katalytických funkcí, včetně redukce klastrů [4Fe-4S] a inzerce niklu.[4]

Tento enzym patří do rodiny oxidoreduktázy, konkrétně ty, které působí na aldehydovou nebo oxoskupinu dárce s jinými akceptory. The systematické jméno této třídy enzymů je oxid uhelnatý: akceptor oxidoreduktáza. Mezi další běžně používaná jména patří anaerobní oxid uhelnatý-dehydrogenáza, oxid uhelnatý-oxidáza, oxid uhelnatý-dehydrogenáza a oxid uhelnatý: (akceptor) oxidoreduktáza.

Třídy

Aerobní karboxydotropní bakterie využívají flavoenzymy měď-molybden. Anaerobní bakterie využívají CODH na bázi niklu a železa díky své povaze citlivé na kyslík. CODH obsahující aktivní místo Mo- [2Fe-2S] -FAD bylo nalezeno v aerobních bakteriích, zatímco odlišná třída Ni- [3Fe-4S] CODH enzymů byla purifikována z anaerobních bakterií.[5][6][7] Obě třídy CHSKH katalyzují reverzibilní přeměnu mezi oxidem uhličitým (CO2) a oxid uhelnatý (CO). CODH existuje v monofukční i bifunkční formě. V druhém případě tvoří CODH bifunkční klastr s acetyl-CoA syntáza, jak bylo dobře charakterizováno u anaerobních bakterií Moorella thermoacetica.[8][9]

Struktura

Struktura CHSK / ACS v M.thermoacetica. “Jsou zobrazeny podjednotky alfa (ACS) a beta (CODH). (1)A-klastr Ni- [4Fe-4S]. (2)C-klastr Ni- [3Fe-4S]. (3) B-klastr [4Fe-4S]. (4) D-klastr [4Fe-4S]. Navrženo z 3I01

Homodimerní Ni-CODH se skládá z pěti kovových komplexů označovaných jako shluky. Každý se liší v jednotlivci koordinační geometrie, přítomnost niklu a umístění Aktivní stránky v obou podjednotka α nebo β.[10] Několik výzkumných skupin navrhlo krystalové struktury pro α2β2 tetramerický enzym CODH / ACS z acetogenních bakterií M. thermoacetica, včetně dvou nedávných příkladů od roku 2009: 3I01 2Z8Y. Tyto dvě β jednotky jsou místem aktivity CODH a tvoří centrální jádro enzymu. Celkově obsahuje enzym 310 kDa sedm klastrů železo-síra [4Fe-4S]. Každá jednotka α obsahuje jeden kovový shluk. Společně dvě jednotky β obsahují pět shluků tří typů. Katalytická aktivita CODH nastává v N- [3Fe-4S] C-klastrech, zatímco vnitřní [4Fe-4S] B a D klastry přenášejí elektrony pryč z C-klastru na externí nosiče elektronů, jako jsou ferredoxin. Aktivita ACS se vyskytuje v A-klastru umístěném ve vnějších dvou jednotkách α.[6][7]

Pozoruhodná vlastnost M. thermoacetica CODH / ACS je vnitřní plynový tunel spojující více aktivních míst.[11] Plná role plynového kanálu při regulaci katalytické aktivity rychlosti je stále předmětem zkoumání, ale několik studií podporuje představu, že molekuly CO ve skutečnosti cestují přímo z C-klastru do aktivního místa ACS, aniž by opustily enzym. Například rychlost aktivity acetyl-CoA syntázy v bifunkčním enzymu není ovlivněna přidáním hemoglobinu, který by konkuroval CO v hromadném roztoku,[12] a izotopové studie značení ukazují, že oxid uhelnatý odvozený od C-klastru se přednostně používá v A-klastru před neznačeným CO v roztoku.[13] Proteinové inženýrství CODH / ACS v M.thermoacetica odhalil, že mutující zbytky, aby funkčně blokovaly tunel, zastavily syntézu acety-CoA, když pouze CO2 byl přítomen.[14] Objev funkčního tunelu CO umístí CODH na rostoucí seznam enzymů, které nezávisle vyvinuly tuto strategii pro přenos reaktivních meziproduktů z jednoho aktivního místa do druhého.[15]

Reakční mechanismy

Oxidační

CODH katalytické místo, označované jako C-klastr, je [3Fe-4S] klastr navázaný na Ni-Fe část. Dvě základní aminokyseliny (Lys587 a His 113 in M.thermoacetica) pobývají v blízkosti C-klastru a usnadňují acidobazickou chemii požadovanou pro aktivitu enzymu.[16] Na základě IR spekter naznačujících přítomnost komplexu Ni-CO je navrhovaným prvním krokem v oxidační katalýze CO na CO2 zahrnuje vazbu CO na Ni2+ a odpovídající komplexace Fe2+ na molekulu vody.[17]

Vazba molekuly CO způsobí posun v koordinaci atomu Ni ze čtvercové-rovinné na čtvercovou pyramidovou geometrii.[18] Dobbek a kol. dále navrhují, aby pohyb cysteinového ligandu atomu niklu přinesl CO do těsné blízkosti hydroxylové skupiny a usnadnil nukleofilní útok katalyzovaný bází na hydroxyskupinu. Jako meziprodukt byl navržen karboxy můstek mezi atomem Ni a Fe.[19] Dekarboxylace vede k uvolňování CO2 a zmenšení shluku. Ačkoli výsledný přechodný oxidační stav Ni a stupeň distribuce elektronů v klastru Ni- [3Fe-4S] je předmětem určité debaty, elektrony v redukovaném C-klastru jsou přeneseny do blízkých B a D [4Fe -4S] klastry, vracející N-[3Fe-4S] C-klastr do oxidovaného stavu a redukující jediný elektronový nosič ferredoxin.[20][21]

Redukční

Vzhledem k roli CODH v CO2 fixace, je v literatuře o biochemii běžné, že reduktivní mechanismus lze odvodit jako „přímý zvrat“ oxidačního mechanismu „principem mikroreverzibility“.[22] V procesu redukce oxidu uhličitého musí být C-klastr enzymu nejprve aktivován z oxidovaného do redukovaného stavu před Ni-CO2 je vytvořena vazba.[23]

Význam pro životní prostředí

Oxid uhelnatý dehydrogenáza je úzce spojen s regulací atmosférického CO a CO2 úrovně, udržující optimální hladiny CO vhodné pro jiné formy života. Mikrobiální organismy spoléhají na tyto enzymy pro zachování energie společně s CO2 fixace. Často kóduje a syntetizuje více jedinečných forem CODH pro určené použití. Další výzkum konkrétních typů CODH ukazuje, že CO se používá a kondenzuje s CH3 (Methylové skupiny ) za vzniku Acetyl-CoA.[24] Anaerobní mikroorganismy mají rádi Acetogeny podstoupit Stezka Wood-Ljungdahl spoléhat se na to, že CODH bude produkovat CO snížením CO2 potřebné pro syntézu Acetyl-CoA z methylu, koenzym a (CoA) a korinoid železo-sirný protein.[25] Jiné typy ukazují, že CODH je využíván ke generování protonové hnací síly pro účely výroby energie. CODH se používá k oxidaci CO za vzniku dvou protonů, které se následně redukují za vzniku dihydrogenu (H2, známý hovorově jako molekulární vodík ), který poskytuje potřebnou volnou energii k řízení výroby ATP.[26]

Reference

  1. ^ Buckel W, Thauer RK (2018). „+ (Rnf) jako elektronové akceptory: historický přehled“. Hranice v mikrobiologii. 9: 401. doi:10.3389 / fmicb.2018.00401. PMC  5861303. PMID  29593673.
  2. ^ Kracke F, Virdis B, Bernhardt PV, Rabaey K, Krömer JO (prosinec 2016). "Clostridium autoethanogenum extracelulárním dodáním elektronů". Biotechnologie pro biopaliva. 9 (1): 249. doi:10.1186 / s13068-016-0663-2. PMC  5112729. PMID  27882076.
  3. ^ van den Berg WA, Hagen WR, van Dongen WM (únor 2000). „Hybridní klastrový protein („ prismanový protein “) z Escherichia coli. Charakterizace hybridního klastrového proteinu, redoxní vlastnosti klastrů [2Fe-2S] a [4Fe-2S-2O] a identifikace přidružené NADH oxidoreduktázy obsahující FAD a [2Fe-2S] ". European Journal of Biochemistry. 267 (3): 666–76. doi:10.1046 / j.1432-1327.2000.01032.x. PMID  10651802.
  4. ^ Hadj-Saïd J, Pandelia ME, Léger C, Fourmond V, Dementin S (prosinec 2015). „Oxid uhelnatý dehydrogenáza z Desulfovibrio vulgaris“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - bioenergetika. 1847 (12): 1574–83. doi:10.1016 / j.bbabio.2015.08.002. PMID  26255854.
  5. ^ Jeoung J, Fesseler J, Goetzl S, Dobbek H (2014). "Kapitola 3. Kysličník uhelnatý. Toxický plyn a palivo pro anaeroby a aeroby: oxid uhelnatý dehydrogenázyV Kroneck PM, Torres ME (eds.). Kovem řízená biogeochemie plynných sloučenin v životním prostředí. Kovové ionty v biologických vědách. 14. Springer. 37–69. doi:10.1007/978-94-017-9269-1_3. PMID  25416390.
  6. ^ A b Dobbek H, Svetlitchnyi V, Gremer L, Huber R, Meyer O (srpen 2001). "Krystalová struktura oxidu uhelnatého dehydrogenázy odhaluje [Ni-4Fe-5S] klastr". Věda. 293 (5533): 1281–5. Bibcode:2001Sci ... 293.1281D. doi:10.1126 / science.1061500. PMID  11509720. S2CID  21633407.
  7. ^ A b Ragsdale S (září 2010). Sigel H, Sigel A (ed.). „Metal-Carbon Bonds in Enzymes and Cofactors“. Recenze koordinační chemie. Kovové ionty v biologických vědách. Royal Society of Chemistry. 254 (17–18): 1948–1949. doi:10.1039/9781847559333. ISBN  978-1-84755-915-9. PMC  2923820. PMID  20729977.
  8. ^ Doukov TI, Blasiak LC, Seravalli J, Ragsdale SW, Drennan CL (březen 2008). „Xenon na konci tunelu bifunkční oxidu uhelnatého dehydrogenázy / acetyl-CoA syntázy“. Biochemie. 47 (11): 3474–83. doi:10.1021 / bi702386t. PMC  3040099. PMID  18293927.
  9. ^ Tan X, Volbeda A, Fontecilla-Camps JC, Lindahl PA (duben 2006). "Funkce tunelu v acetylkoenzymu A syntáza / oxid uhelnatý dehydrogenáza". Journal of Biological Anorganic Chemistry. 11 (3): 371–8. doi:10.1007 / s00775-006-0086-9. PMID  16502006. S2CID  25285535.
  10. ^ Wittenborn EC, Merrouch M, Ueda C, Fradale L, Léger C, Fourmond V a kol. (Říjen 2018). „Redox-dependentní přeskupení NiFeS klastru oxidu uhelnatého dehydrogenázy“. eLife. 7: e39451. doi:10,7554 / eLife.39451. PMC  6168284. PMID  30277213.
  11. ^ Doukov TI, Blasiak LC, Seravalli J, Ragsdale SW, Drennan CL (březen 2008). „Xenon na a na konci tunelu bifunkční oxidu uhelnatého dehydrogenázy / acetyl-CoA syntázy“. Biochemie. 47 (11): 3474–83. doi:10.1021 / bi702386t. PMC  3040099. PMID  18293927.[trvalý mrtvý odkaz ]
  12. ^ Doukov TI, Iverson TM, Seravalli J, Ragsdale SW, Drennan CL (říjen 2002). „Centrum Ni-Fe-Cu v bifunkční dehydrogenáze oxidu uhelnatého / acetyl-CoA syntáze“ (PDF). Věda. 298 (5593): 567–72. Bibcode:2002Sci ... 298..567D. doi:10.1126 / science.1075843. PMID  12386327. S2CID  39880131.[trvalý mrtvý odkaz ]
  13. ^ Seravalli J, Ragsdale SW (únor 2000). "Usměrňování oxidu uhelnatého během anaerobní fixace oxidu uhličitého". Biochemie. 39 (6): 1274–7. doi:10.1021 / bi991812e. PMID  10684606.
  14. ^ Tan X, Loke HK, Fitch S, Lindahl PA (duben 2005). „Tunel acetyl-koenzymu a syntázy / oxidu uhelnatého dehydrogenázy reguluje dodávání CO do aktivního místa“. Journal of the American Chemical Society. 127 (16): 5833–9. doi:10.1021 / ja043701v. PMID  15839681.
  15. ^ Týdny A, Lund L, Raushel FM (říjen 2006). "Tunelování meziproduktů v enzymem katalyzovaných reakcích". Aktuální názor na chemickou biologii. 10 (5): 465–72. doi:10.1016 / j.cbpa.2006.08.008. PMID  16931112.
  16. ^ Ragsdale SW (srpen 2006). "Kovy a jejich lešení podporující obtížné enzymatické reakce". Chemické recenze. 106 (8): 3317–37. doi:10.1021 / cr0503153. PMID  16895330.
  17. ^ Chen J, Huang S, Seravalli J, Gutzman H, Swartz DJ, Ragsdale SW, Bagley KA (prosinec 2003). "Infračervené studie vazby oxidu uhelnatého na oxid uhelnatý dehydrogenázu / acetyl-CoA syntázu z Moorella thermoacetica". Biochemie. 42 (50): 14822–30. doi:10.1021 / bi0349470. PMID  14674756.
  18. ^ Dobbek H, Svetlitchnyi V, Gremer L, Huber R, Meyer O (srpen 2001). "Krystalová struktura oxidu uhelnatého dehydrogenázy odhaluje [Ni-4Fe-5S] klastr". Věda. 293 (5533): 1281–5. Bibcode:2001Sci ... 293.1281D. doi:10.1126 / science.1061500. PMID  11509720. S2CID  21633407.
  19. ^ Ha SW, Korbas M, Klepsch M, Meyer-Klaucke W, Meyer O, Svetlitchnyi V (duben 2007). „Interakce kyanidu draselného s [Ni-4Fe-5S] klastrem aktivního místa CO dehydrogenázy z Carboxydothermus hydrogenoformans“. The Journal of Biological Chemistry. 282 (14): 10639–46. doi:10,1074 / jbc.M610641200. PMID  17277357.
  20. ^ Wang VC, Ragsdale SW, Armstrong FA (2014). „Vyšetřování účinných elektrokatalytických přeměn oxidu uhličitého a oxidu uhelnatého oxidem uhelnatým dehydrogenázami obsahujícími nikl“. V Peter M.H. Kroneck, Martha E. Sosa Torres (eds.). Kovem řízená biogeochemie plynných sloučenin v životním prostředí. Kovové ionty v biologických vědách. 14. Springer. 71–97. doi:10.1007/978-94-017-9269-1_4. ISBN  978-94-017-9268-4. PMC  4261625. PMID  25416391.
  21. ^ Ragsdale SW (listopad 2007). "Nikl a uhlíkový cyklus". Journal of Anorganic Biochemistry. 101 (11–12): 1657–66. doi:10.1016 / j.jinorgbio.2007.07.014. PMC  2100024. PMID  17716738.
  22. ^ Ragsdale SW, Pierce E (prosinec 2008). „Acetogeneze a Wood-Ljungdahlova cesta fixace CO (2)“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - bílkoviny a proteomika. 1784 (12): 1873–98. doi:10.1016 / j.bbapap.2008.08.012. PMC  2646786. PMID  18801467.
  23. ^ Feng J, Lindahl PA (únor 2004). „Oxid uhelnatý dehydrogenáza z Rhodospirillum rubrum: účinek redoxního potenciálu na katalýzu“. Biochemie. 43 (6): 1552–9. doi:10.1021 / bi0357199. PMID  14769031.
  24. ^ Hadj-Saïd J, Pandelia ME, Léger C, Fourmond V, Dementin S (prosinec 2015). „Oxid uhelnatý dehydrogenáza z Desulfovibrio vulgaris“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - bioenergetika. 1847 (12): 1574–83. doi:10.1016 / j.bbabio.2015.08.002. PMID  26255854.
  25. ^ Ragsdale SW, Pierce E (prosinec 2008). „Acetogeneze a Wood-Ljungdahlova cesta fixace CO (2)“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - bílkoviny a proteomika. 1784 (12): 1873–98. doi:10.1016 / j.bbapap.2008.08.012. PMC  2646786. PMID  18801467.
  26. ^ Ensign SA, Ludden PW (září 1991). "Charakterizace systému oxidace CO / evoluce H2 Rhodospirillum rubrum. Úloha proteinu železo-síra 22 kDa při zprostředkování přenosu elektronů mezi oxidem uhelnatým dehydrogenázou a hydrogenázou". The Journal of Biological Chemistry. 266 (27): 18395–403. PMID  1917963.

Další čtení