Rieskeho protein - Rieske protein

Cytochrom B6-F komplex Fe-S podjednotka, alfa helikální transmembránová doména
	krystalová struktura komplexu cytochromu b6f z m.laminosus
Identifikátory
Symbol	CytB6-F_Fe-S
Pfam	PF08802
InterPro	IPR014909
Dostupné proteinové struktury:
Pfam	struktur / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	shrnutí struktury

Dostupné proteinové struktury:
Pfam	struktur / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	shrnutí struktury

	Rieskeho protein z komplex cytochromu b6f. (PDB: 1vf5)
Identifikátory
Symbol	Rieske
Pfam	PF00355
InterPro	IPR005806
STRÁNKA	PDOC00177
SCOP2	1rie / Rozsah / SUPFAM
TCDB	3.E.2
OPM nadčeleď	92
OPM protein	1q90
CDD	cd03467
Dostupné proteinové struktury:
Pfam	struktur / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	shrnutí struktury

Rieskeho proteiny jsou železo-sirný protein (ISP) komponenty cytochrom před naším letopočtem₁ komplexy a cytochrom b₆f komplexy a jsou zodpovědné za přenos elektronů v některých biologických systémech. John S. Rieske a spolupracovníci poprvé objevili a izolovali proteiny v roce 1964.^[1] Jedná se o unikátní klastr [2Fe-2S] v tom, že jeden ze dvou atomů Fe je koordinován spíše dvěma histidinovými zbytky než dvěma cysteinovými zbytky. Od té doby byly nalezeny v rostlinách, zvířatech a bakteriích s širokým potenciálem redukce elektronů od -150 do +400 mV.^[2]

Biologická funkce (v systémech oxidační fosforylace)

Ubichinol-cytochrom-c reduktáza (také známý jako komplex bc1 nebo komplex III) je enzymový komplex bakteriálních a mitochondriálních systémů oxidační fosforylace. Katalyzuje oxidačně-redukční reakci mobilních složek ubichinol a cytochrom c, přispívající k elektrochemický potenciál rozdíl napříč mitochondriální vnitřní nebo bakteriální membránou, která souvisí se syntézou ATP.^[3]^[4]

Komplex se skládá ze tří podjednotek ve většině bakterií a devíti v mitochondriích: bakteriální i mitochondriální komplexy obsahují podjednotky cytochromu b a cytochromu c1 a železo-sírovou podjednotku „Rieske“, která obsahuje klastr 2Fe-2S s vysokým potenciálem.^[5] Mitochondriální forma také zahrnuje šest dalších podjednotek, které nemají redoxní centra. Plastochinon-plastokyanin reduktáza (komplex b6f), přítomný v sinicích a chloroplastech rostlin, katalyzuje oxidoredukci plastochinolu a cytochromu f. Tento komplex, který je funkčně podobný ubichinol-cytochrom c reduktáze, obsahuje cytochrom b6, cytochrom f a Rieskeho podjednotky.^[6]

Rieskeho podjednotka působí vazbou buď a ubichinol nebo plastochinol anion, přenos elektronu do klastru 2Fe-2S, poté uvolnění elektronu do cytochrom c nebo cytochrom f heme železo.^[3]^[6] Redukce Rieskeho centra zvyšuje afinitu podjednotky o několik řádů a stabilizuje semichinonový radikál v místě Q (P).^[7] Doména Rieske má centrum [2Fe-2S]. Dva konzervované cysteiny koordinují jeden iont Fe, zatímco druhý iont Fe je koordinován dvěma konzervovanými histidiny. Klastr 2Fe-2S je vázán ve vysoce konzervované C-koncové oblasti podjednotky Rieske.

Rodina proteinů Rieske

Homologové Rieskeho proteiny zahrnout ISP komponenty cytochrom b₆F komplex, aromatického kruhu hydroxylační dioxygenázy (ftalát dioxygenáza, benzen, naftalen a toluen 1,2-dioxygenázy) a oxid arseničitý (ES 1.20.98.1 ). Srovnání aminokyselinových sekvencí odhalilo následující konsenzuální sekvenci:

Cys-Xaa-His- (Xaa)_15–17-Cys-Xaa-Xaa-His

Rieskeho železo-sirné centrum

3D struktura

Krystalové struktury řady Rieskeho proteinů jsou známé. V celkovém skladu, který zahrnuje dvě subdomény, dominuje antiparalelní β-struktura a obsahuje variabilní počet α-šroubovic. Menší subdomény „vázající klastry“ v mitochondriálních a chloroplastových proteinech jsou prakticky identické, zatímco velké subdomény jsou podstatně odlišné navzdory běžné skládací topologii. [Fe₂S₂] klastr vázající subdomény mají topologii neúplného antiparalelního β-barelu. Jeden atom železa Rieskeho [Fe₂S₂] klastr v doméně je koordinován dvěma cystein zbytky a druhý je koordinován dvěma histidin zbytky přes N^δ atomy. Ligandy koordinující klastr pocházejí ze dvou smyček; každá smyčka přispívá jedním Cys a jedním jeho.

Podskupiny

Lidské proteiny obsahující tuto doménu

AIFM3; RFESD; UQCRFS1;

Reference

^ Rieske JS, Maclennan DH, Coleman, R (1964). "Izolace a vlastnosti železného proteinu z (redukovaného koenzymu Q) -cytochrom C reduktázového komplexu dýchacího řetězce". Biochem. Biophys. Res. Commun. 15 (4): 338–344. doi:10.1016 / 0006-291X (64) 90171-8.CS1 maint: více jmen: seznam autorů (odkaz)
^ Brown, E.N. a Friemann, R. a Karlsson, A. a Parales, J.V. a Couture, M.M. a Eltis, L.D. a Ramaswamy, S. (2008). "Určení potenciálu redukce klastru Rieske". J. Biol. Inorg. Chem. 13 (8): 1301–1313. doi:10.1007 / s00775-008-0413-4. PMID 18719951. S2CID 3303144.CS1 maint: více jmen: seznam autorů (odkaz)
^ ^A ^b Harnisch U, Weiss H, Sebald W (květen 1985). „Primární struktura podjednotky železo-síra ubichinol-cytochrom c reduktázy z Neurospora, určená cDNA a sekvenováním genů“. Eur. J. Biochem. 149 (1): 95–9. doi:10.1111 / j.1432-1033.1985.tb08898.x. PMID 2986972.
^ Gabellini N, Sebald W (únor 1986). "Nukleotidová sekvence a transkripce fbc operonu z Rhodopseudomonas sphaeroides. Hodnocení odvozených aminokyselinových sekvencí proteinu FeS, cytochromu b a cytochromu cl". Eur. J. Biochem. 154 (3): 569–79. doi:10.1111 / j.1432-1033.1986.tb09437.x. PMID 3004982.
^ Kurowski B, Ludwig B (říjen 1987). "Geny komplexu Paracoccus denitrificans bc1. Nukleotidová sekvence a homologie mezi bakteriálními a mitochondriálními podjednotkami". J. Biol. Chem. 262 (28): 13805–11. PMID 2820981.
^ ^A ^b Madueño F, Napier JA, Cejudo FJ, Gray JC (říjen 1992). „Import a zpracování prekurzoru proteinu Rieske FeS tabákových chloroplastů“. Plant Mol. Biol. 20 (2): 289–99. doi:10.1007 / BF00014496. PMID 1391772. S2CID 2306978.
^ Link TA (červenec 1997). „Úloha„ železného sirného proteinu „Rieske“ v místě oxidace hydrochinonu (Q (P)) komplexu cytochromu bc1. Mechanismus „změny protinem řízené afinity“ “. FEBS Lett. 412 (2): 257–64. doi:10.1016 / S0014-5793 (97) 00772-2. PMID 9256231. S2CID 35375512.

Další čtení

Iwata S, Saynovits M, Link TA, Michel H (květen 1996). „Struktura ve vodě rozpustného fragmentu„ Rieskeho “proteinu železa a síry komplexu mitochondriálního cytochromu bc1 bovinního srdce stanovena fázováním MAD při rozlišení 1,5 A“. Struktura. 4 (5): 567–79. doi:10.1016 / S0969-2126 (96) 00062-7. PMID 8736555.
Huang JT, Struck F, Matzinger DF, Levings CS (prosinec 1991). „Funkční analýza cDNA kódující mitochondriální protein Rieskeho železo-síra vyšších rostlin v kvasinkách“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 88 (23): 10716–20. doi:10.1073 / pnas.88.23.10716. PMC 53001. PMID 1961737.
Brandt U, Yu L, Yu CA, Trumpower BL (duben 1993). „Předběžná sekvence mitochondriálního cílení proteinu železa a síry v Rieske je zpracována v jediném kroku po vložení do komplexu cytochromu bc1 u savců a zachována jako podjednotka v komplexu“. J. Biol. Chem. 268 (12): 8387–90. PMID 8386158.
Ferraro, D.J., Gakhar, L. a Ramaswamy, S. (2005). „Rieske business: structure-function of Rieske non-heme oxygenases“. Biochem. Biophys. Res. Commun. 338 (1): 175–190. doi:10.1016 / j.bbrc.2005.08.222. PMID 16168954.CS1 maint: více jmen: seznam autorů (odkaz)
Mason, J. R. a Cammack, R. (1992). "Proteiny transportující elektrony hydroxylačních bakteriálních dioxygenáz". Annu. Rev. Microbiol. 46: 277–305. doi:10.1146 / annurev.mi.46.100192.001425. PMID 1444257.
Schmidt, C.L. (2004). "Rieskeho železo-sirné proteiny z extremofilních organismů". J. Bioenerg. Biomembr. 36 (1): 107–113. doi:10.1023 / B: JOBB.0000019602.96578,78. PMID 15168614. S2CID 23790442.
Schneider, D. & Schmidt, C.L. (2005). "Více proteinů Rieske v prokaryotech: kde a proč?". Biochim. Biophys. Acta. 1710 (1): 1–12. doi:10.1016 / j.bbabio.2005.09.003. PMID 16271700.
Brown, E.N. a Friemann, R. a Karlsson, A. a Parales, J.V. a Couture, M.M. a Eltis, L.D. a Ramaswamy, S. (2008). "Určení potenciálu redukce klastru Rieske". J. Biol. Inorg. Chem. 13 (8): 1301–1313. doi:10.1007 / s00775-008-0413-4. PMID 18719951. S2CID 3303144.CS1 maint: více jmen: seznam autorů (odkaz)

externí odkazy

PDB: 1RIE- RTG struktura proteinu Rieske (ve vodě rozpustný fragment) hovězího mitochondriálního cytochromu před naším letopočtem₁ komplex
PDB: 1RFS- Rentgenová struktura proteinu Rieske (ve vodě rozpustného fragmentu) špenátového chloroplastového cytochromu b₆ Fkomplex
PDB: 1FQT- Rentgenová struktura ferredoxinu typu Rieskeho typu spojená s bifenyldioxygenázou z Burkholderia cepacia
PDB: 1G8J- Rentgenová struktura Rieskeho podjednotky arsenit oxidázy z Alcaligenes faecalis
PDB: 2I7F- rentgenová struktura Sphingomonas yanoikuyae B1 Rieske ferredoxin
PDB: 2QPZ- rentgenová struktura Pseudomonas Naftalen 1,2-dioxygenáza Rieske ferredoxin
InterPro: IPR005806 - Vstup InterPro pro region Rieske [2Fe-2S]

[Rieske_1964-1] Rieske JS, Maclennan DH, Coleman, R (1964). "Izolace a vlastnosti železného proteinu z (redukovaného koenzymu Q) -cytochrom C reduktázového komplexu dýchacího řetězce". Biochem. Biophys. Res. Commun. 15 (4): 338–344. doi:10.1016 / 0006-291X (64) 90171-8.CS1 maint: více jmen: seznam autorů (odkaz)

[Brown_2008-2] Brown, E.N. a Friemann, R. a Karlsson, A. a Parales, J.V. a Couture, M.M. a Eltis, L.D. a Ramaswamy, S. (2008). "Určení potenciálu redukce klastru Rieske". J. Biol. Inorg. Chem. 13 (8): 1301–1313. doi:10.1007 / s00775-008-0413-4. PMID 18719951. S2CID 3303144.CS1 maint: více jmen: seznam autorů (odkaz)

[pmid2986972-3] A ^b Harnisch U, Weiss H, Sebald W (květen 1985). „Primární struktura podjednotky železo-síra ubichinol-cytochrom c reduktázy z Neurospora, určená cDNA a sekvenováním genů“. Eur. J. Biochem. 149 (1): 95–9. doi:10.1111 / j.1432-1033.1985.tb08898.x. PMID 2986972.

[pmid3004982-4] Gabellini N, Sebald W (únor 1986). "Nukleotidová sekvence a transkripce fbc operonu z Rhodopseudomonas sphaeroides. Hodnocení odvozených aminokyselinových sekvencí proteinu FeS, cytochromu b a cytochromu cl". Eur. J. Biochem. 154 (3): 569–79. doi:10.1111 / j.1432-1033.1986.tb09437.x. PMID 3004982.

[pmid2820981-5] Kurowski B, Ludwig B (říjen 1987). "Geny komplexu Paracoccus denitrificans bc1. Nukleotidová sekvence a homologie mezi bakteriálními a mitochondriálními podjednotkami". J. Biol. Chem. 262 (28): 13805–11. PMID 2820981.

[pmid1391772-6] A ^b Madueño F, Napier JA, Cejudo FJ, Gray JC (říjen 1992). „Import a zpracování prekurzoru proteinu Rieske FeS tabákových chloroplastů“. Plant Mol. Biol. 20 (2): 289–99. doi:10.1007 / BF00014496. PMID 1391772. S2CID 2306978.

[pmid9256231-7] Link TA (červenec 1997). „Úloha„ železného sirného proteinu „Rieske“ v místě oxidace hydrochinonu (Q (P)) komplexu cytochromu bc1. Mechanismus „změny protinem řízené afinity“ “. FEBS Lett. 412 (2): 257–64. doi:10.1016 / S0014-5793 (97) 00772-2. PMID 9256231. S2CID 35375512.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]