AKR1C3 - AKR1C3

AKR1C3
Dostupné struktury
PDB	Hledání ortologu: PDBe RCSB
Seznam id kódů PDB
	1RY0, 1RY8, 1S1P, 1S1R, 1S2A, 1S2C, 1XF0, 1ZQ5, 2F38, 2 FGB, 3R43, 3R58, 3R6I, 3R7M, 3R8G, 3R8H, 3R94, 3UFY, 3UG8, 3 UGR, 3UWE, 4DBS, 4DBU, 4DBW, 4DZ5, 4FA3, 4FAL, 4FAM, 4H7C, 4HMN, 4WDT, 4WDU, 4WDW, 4WDX, 4WRH, 4XVD, 4XVE, 4ZFC, 4YVX, 4YVV
Identifikátory
Aliasy	AKR1C3, DD3, DDX, HA1753, HAKRB, HAKRe, HSD17B5, PGFS, hluPGFS, aldo-keto reduktázová rodina 1, člen C3, aldo-keto reduktázová rodina 1 člen C3
Externí ID	OMIM: 603966 MGI: 2145420 HomoloGene: 128661 Genové karty: AKR1C3
EC číslo	1.3.1.20
Umístění genu (člověk)
Chr.	Chromozom 10 (lidský)
Konec	5,107,686 bp
Umístění genu (myš)
Chr.	Chromozom 13 (myš)
Konec	4,150,654 bp
Exprese RNA vzor
	; ;
	Další údaje o referenčních výrazech
Genová ontologie
Molekulární funkce	• aktivita delta4-3-oxosteroidu 5-beta-reduktázy; • aktivita prostaglandin-F syntázy; • aktivita trans-1,2-dihydrobenzen-1,2-dioldehydrogenázy; • alditol: aktivita NADP + 1-oxidoreduktázy; • aktivita retinální dehydrogenázy; • aktivita geranylgeranyl reduktázy; • aktivita indanol dehydrogenázy; • aktivita aldo-keto reduktázy (NADP); • aktivita dihydrotestosteronu 17-beta-dehydrogenázy; • aktivita fenanthren 9,10-monooxygenázy; • aktivita ketoreduktázy; • oxidoreduktázová aktivita působící na NAD (P) H, chinon nebo podobnou sloučeninu jako akceptor; • aktivita testosteron dehydrogenázy (NAD +); • aktivita retinol dehydrogenázy; • aktivita testosteron 17-beta-dehydrogenázy (NADP +); • aktivita oxidoreduktázy; • aktivita androsterondehydrogenázy; • Aktivita 15-hydroxyprostaglandin-D dehydrogenázy (NADP +); • aktivita ketosteroidu monooxygenázy; • Aktivita NADP-retinol dehydrogenázy; • aktivita prostaglandinu D2 11-ketoreduktázy; • aktivita prostaglandinu H2 endoperoxidázy reduktázy; • aktivita alkohol dehydrogenázy (NADP +); • aktivita steroid dehydrogenázy;
Buněčná složka	• cytoplazma; • cytosol; • intracelulární; • extracelulární exosom; • buněčné jádro;
Biologický proces	• buněčná odpověď na iont vápníku; • negativní regulace procesu biosyntézy kyseliny retinové; • metabolický proces prostaglandinů; • Signální dráha receptoru spřaženého s G-proteinem; • buněčná odpověď na stimul kyseliny jasmonové; • metabolický proces steroidů; • pozitivní regulace signalizace proteinkinázy B.; • vývoj mužských pohlavních žláz; • pozitivní regulace buněčné smrti; • metabolický proces daunorubicinu; • metabolický proces doxorubicinu; • reakce na živiny; • regulace signální dráhy receptoru kyseliny retinové; • metabolický proces progesteronu; • buněčná odpověď na hladovění; • regulace procesu biosyntézy testosteronu; • buněčná odpověď na iont kadmia; • buněčná odpověď na podnět kortikosteroidů; • cyklooxygenázová cesta; • diferenciace keratinocytů; • metabolický proces sítnice; • metabolický proces retinoidů; • buněčná reakce na reaktivní formy kyslíku; • farnesol katabolický proces; • pozitivní regulace apoptotického procesu endotelových buněk; • pozitivní regulace metabolického procesu reaktivních forem kyslíku; • buněčná odpověď na stimul prostaglandinu D.; • pozitivní regulace buněčné proliferace; • oxidačně-redukční proces; • absorpce ledvin; • proces biosyntézy testosteronu; • buněčná odpověď na stimul prostaglandinů; • metabolický proces retinolu; • makromolekulový metabolický proces;
	Zdroje:Amigo / QuickGO
Ortology
	8644
	105349
	ENSG00000196139
	ENSMUSG00000021214
	P42330
	Q8K023
	NM_003739; NM_001253908; NM_001253909
	NM_134066; NM_001346535
	NP_001240837; NP_001240838; NP_003730
	NP_001333464; NP_598827
	Wikidata
Zobrazit / upravit člověka	Zobrazit / upravit myš

Aldo-keto reduktázová rodina 1 člen C3 (AKR1C3), také známý jako 17β-hydroxysteroid dehydrogenáza typu 5 (17p-HSD5, HSD17B5) je klíč steroidogenní enzym že u lidí je kódován AKR1C3 gen.^[5]^[6]^[7]

Funkce

Tento gen kóduje člena nadrodina aldo / keto reduktázy, který se skládá z více než 40 známých enzymů a proteinů. Tyto enzymy katalyzují přeměnu aldehydů a ketonů na jejich odpovídající alkoholy využitím NADH a / nebo NADPH jako kofaktorů. Enzymy vykazují překrývající se, ale odlišnou substrátovou specificitu. Tento enzym katalyzuje redukci prostaglandin D₂, prostaglandin H₂, a fenanthrenochinon a oxidace prostaglandin F_2α na prostaglandin D₂.^[7] Je také schopen metabolizovat estrogen a progesteron.^[8]

AKR1C3 může hrát důležitou roli při rozvoji alergických onemocnění, jako je astma, a může také hrát roli v řízení buněčného růstu a / nebo diferenciace. Tento gen sdílí vysokou sekvenční identitu se třemi dalšími členy genu a je seskupen s těmito třemi geny na chromozomu 10p15-p14.^[7]

Patologie

AKR1C3 je nadměrně exprimován rakovina prostaty (PCa) a souvisí s vývojem rakovina prostaty rezistentní na kastraci (CRPC). Nadměrná exprese AKR1C3 může navíc sloužit jako slibná biomarker pro rakovinu prostaty postup.^[9]

Reference

^ ^A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000196139 - Ensembl, Květen 2017
^ ^A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000021214 - Ensembl, Květen 2017
^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ Khanna M, Qin KN, Wang RW, Cheng KC (srpen 1995). „Substrátová specificita, genová struktura a tkáňově specifická distribuce více lidských 3 alfa-hydroxysteroid dehydrogenáz“. The Journal of Biological Chemistry. 270 (34): 20162–8. doi:10.1074 / jbc.270.34.20162. PMID 7650035.
^ Matsuura K, Shiraishi H, Hara A, Sato K, Deyashiki Y, Ninomiya M, Sakai S (listopad 1998). „Identifikace hlavního druhu mRNA pro lidskou izoformu 3alfa-hydroxysteroiddehydrogenázy (AKR1C3), která vykazuje vysokou aktivitu prostaglandin D2-11-ketoreduktázy“. Journal of Biochemistry. 124 (5): 940–6. doi:10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a022211. PMID 9792917.
^ ^A ^b ^C „Entrez Gene: AKR1C3 rodina aldo-keto reduktázy 1, člen C3 (3-alfa hydroxysteroid dehydrogenáza, typ II)“.
^ Theisen, J. Graham; Sundaram, Viji; Filchak, Mary S .; Chorich, Lynn P .; Sullivan, Megan E .; Knight, James; Kim, Hyung-Goo; Layman, Lawrence C. (27. prosince 2019). „Využití sekvenování celého exomu v kohortě transgenderových jedinců k identifikaci vzácných genetických variant“. Vědecké zprávy. 9 (1). Tabulka 4. doi:10.1038 / s41598-019-53500-r. PMID 31882810.
^ Tian Y, Zhao L, Zhang H, Liu X, Zhao L, Zhao X, Li Y, Li J (2014). „Nadměrná exprese AKR1C3 může sloužit jako slibný biomarker pro progresi rakoviny prostaty“. Diagnostická patologie. 9 (1): 42. doi:10.1186/1746-1596-9-42. PMC 3939640. PMID 24571686.

externí odkazy

Člověk AKR1C3 umístění genomu a AKR1C3 stránka s podrobnostmi o genu v UCSC Genome Browser.

Další čtení

Lin SX, Shi R, Qiu W, Azzi A, Zhu DW, Dabbagh HA, Zhou M (březen 2006). „Strukturální základ multispecificity prokázaný 17beta-hydroxysteroid dehydrogenázou typu 1 a 5“. Molekulární a buněčná endokrinologie. 248 (1–2): 38–46. doi:10.1016 / j.mce.2005.11.035. PMID 16480815. S2CID 19087697.
Khanna M, Qin KN, Cheng KC (červen 1995). „Distribuce 3 alfa-hydroxysteroid dehydrogenázy v mozku krysy a molekulární klonování více cDNA kódujících strukturně příbuzné proteiny u lidí“. The Journal of Steroid Biochemistry and Molecular Biology. 53 (1–6): 41–6. doi:10.1016 / 0960-0760 (95) 00019-V. PMID 7626489. S2CID 11316547.
Nagase T, Miyajima N, Tanaka A, Sazuka T, Seki N, Sato S, Tabata S, Ishikawa K, Kawarabayasi Y, Kotani H (1995). „Predikce kódujících sekvencí neidentifikovaných lidských genů. III. Kódující sekvence 40 nových genů (KIAA0081-KIAA0120) odvozené analýzou klonů cDNA z lidské buněčné linie KG-1“. Výzkum DNA. 2 (1): 37–43. doi:10.1093 / dnares / 2.1.37. PMID 7788527.
Khanna M, Qin KN, Klisak I, Belkin S, Sparkes RS, Cheng KC (leden 1995). „Lokalizace genů vícečetné lidské dihydrodiol dehydrogenázy (DDH1 a DDH2) a chlordekon reduktázy (CHDR) v chromozomu 10 polymerázovou řetězovou reakcí a fluorescenční in situ hybridizací“. Genomika. 25 (2): 588–90. doi:10.1016 / 0888-7543 (95) 80066-U. PMID 7789999.
Qin KN, New MI, Cheng KC (prosinec 1993). "Molekulární klonování více cDNA kódujících lidské enzymy strukturně příbuzné 3 alfa-hydroxysteroid dehydrogenáze". The Journal of Steroid Biochemistry and Molecular Biology. 46 (6): 673–9. doi:10.1016 / 0960-0760 (93) 90308-J. PMID 8274401. S2CID 36210133.
Bennett MJ, Schlegel BP, Jez JM, Penning TM, Lewis M (srpen 1996). "Struktura 3 alfa-hydroxysteroidů / dihydrodiol dehydrogenázy v komplexu s NADP +". Biochemie. 35 (33): 10702–11. doi:10.1021 / bi9604688. PMID 8718859.
Lin HK, Jez JM, Schlegel BP, Peehl DM, Pachter JA, Penning TM (prosinec 1997). „Exprese a charakterizace rekombinantní 3-alfa-hydroxysteroiddehydrogenázy (HSD) typu 2 z lidské prostaty: demonstrace bifunkční aktivity 3 alfa / 17 beta-HSD a buněčné distribuce“. Molekulární endokrinologie. 11 (13): 1971–84. doi:10.1210 / me.11.13.1971. PMID 9415401.
Mills KI, Gilkes AF, Sweeney M, Choudhry MA, Woodgate LJ, Bunce CM, Brown G, Burnett AK (listopad 1998). "Identifikace aldoketoreduktázy reagující na kyselinu retinovou exprimovanou v leukemických buňkách HL60". FEBS Dopisy. 440 (1–2): 158–62. doi:10.1016 / S0014-5793 (98) 01435-5. PMID 9862446. S2CID 21355070.
Dufort I, Rheault P, Huang XF, Soucy P, Luu-The V (únor 1999). „Vlastnosti vysoce labilního lidského typu 5 17beta-hydroxysteroid dehydrogenázy“. Endokrinologie. 140 (2): 568–74. doi:10.1210 / cs.140.2.568. PMID 9927279.
Rheault P, Dufort I, Soucy P, Luu-The V (1999). „Přiřazení HSD17B5 kódujícího beta 5-hydroxysteroid dehydrogenázu typu 5 17 k pásmům lidských chromozomů 10p15 -> p14 a myší oblasti A2 chromozomu 13 hybridizací in situ: identifikace nového syntenického vztahu“. Cytogenetika a genetika buněk. 84 (3–4): 241–2. doi:10.1159/000015267. PMID 10393440. S2CID 5792836.
Griffin LD, Mellon SH (listopad 1999). „Selektivní inhibitory zpětného vychytávání serotoninu přímo mění aktivitu neurosteroidogenních enzymů“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 96 (23): 13512–7. doi:10.1073 / pnas.96.23.13512. PMC 23979. PMID 10557352.
Suzuki-Yamamoto T, Nishizawa M, Fukui M, Okuda-Ashitaka E, Nakajima T, Ito S, Watanabe K (prosinec 1999). "klonování cDNA, exprese a charakterizace lidské syntázy prostaglandinu F". FEBS Dopisy. 462 (3): 335–40. doi:10.1016 / S0014-5793 (99) 01551-3. PMID 10622721. S2CID 19812463.
Nishizawa M, Nakajima T, Yasuda K, Kanzaki H, Sasaguri Y, Watanabe K, Ito S (únor 2000). „Blízká příbuznost lidského genu 20alfa-hydroxysteroid dehydrogenázy se třemi geny aldo-keto reduktázy“. Geny do buněk. 5 (2): 111–25. doi:10.1046 / j.1365-2443.2000.00310.x. PMID 10672042. S2CID 25136637.
Penning TM, Burczynski ME, Jez JM, Hung CF, Lin HK, Ma H, Moore M, Palackal N, Ratnam K (říjen 2000). „Lidské izoformy 3alfa-hydroxysteroiddehydrogenázy (AKR1C1-AKR1C4) nadrodiny aldo-keto reduktázy: funkční plasticita a distribuce tkání odhaluje role při inaktivaci a tvorbě mužských a ženských pohlavních hormonů.“. The Biochemical Journal. 351 (Pt 1): 67–77. doi:10.1042 / bj3510067. PMC 1221336. PMID 10998348.
Hartley JL, Temple GF, Brasch MA (listopad 2000). „Klonování DNA pomocí in vitro místně specifické rekombinace“. Výzkum genomu. 10 (11): 1788–95. doi:10,1101 / gr. 143000. PMC 310948. PMID 11076863.
Penning TM, Burczynski ME, Jez JM, Lin HK, Ma H, Moore M, Ratnam K, Palackal N (leden 2001). "Aspekty strukturní funkce a konstrukce inhibitoru 17beta-hydroxysteroid dehydrogenázy typu 5 (AKR1C3)". Molekulární a buněčná endokrinologie. 171 (1–2): 137–49. doi:10.1016 / S0303-7207 (00) 00426-3. PMID 11165022. S2CID 11599113.
Simpson JC, Wellenreuther R, Poustka A, Pepperkok R, Wiemann S (září 2000). „Systematická subcelulární lokalizace nových proteinů identifikovaných sekvenováním cDNA ve velkém měřítku“. Zprávy EMBO. 1 (3): 287–92. doi:10.1093 / embo-reports / kvd058. PMC 1083732. PMID 11256614.

Tento článek o gen na lidský chromozom 10 je pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to.

[refGRCh38Ensembl-1] A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000196139 - Ensembl, Květen 2017

[refGRCm38Ensembl-2] A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000021214 - Ensembl, Květen 2017

[3] „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[4] „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[pmid7650035-5] Khanna M, Qin KN, Wang RW, Cheng KC (srpen 1995). „Substrátová specificita, genová struktura a tkáňově specifická distribuce více lidských 3 alfa-hydroxysteroid dehydrogenáz“. The Journal of Biological Chemistry. 270 (34): 20162–8. doi:10.1074 / jbc.270.34.20162. PMID 7650035.

[pmid9792917-6] Matsuura K, Shiraishi H, Hara A, Sato K, Deyashiki Y, Ninomiya M, Sakai S (listopad 1998). „Identifikace hlavního druhu mRNA pro lidskou izoformu 3alfa-hydroxysteroiddehydrogenázy (AKR1C3), která vykazuje vysokou aktivitu prostaglandin D2-11-ketoreduktázy“. Journal of Biochemistry. 124 (5): 940–6. doi:10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a022211. PMID 9792917.

[entrez-7] A ^b ^C „Entrez Gene: AKR1C3 rodina aldo-keto reduktázy 1, člen C3 (3-alfa hydroxysteroid dehydrogenáza, typ II)“.

[8] Theisen, J. Graham; Sundaram, Viji; Filchak, Mary S .; Chorich, Lynn P .; Sullivan, Megan E .; Knight, James; Kim, Hyung-Goo; Layman, Lawrence C. (27. prosince 2019). „Využití sekvenování celého exomu v kohortě transgenderových jedinců k identifikaci vzácných genetických variant“. Vědecké zprávy. 9 (1). Tabulka 4. doi:10.1038 / s41598-019-53500-r. PMID 31882810.

[9] Tian Y, Zhao L, Zhang H, Liu X, Zhao L, Zhao X, Li Y, Li J (2014). „Nadměrná exprese AKR1C3 může sloužit jako slibný biomarker pro progresi rakoviny prostaty“. Diagnostická patologie. 9 (1): 42. doi:10.1186/1746-1596-9-42. PMC 3939640. PMID 24571686.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

Oxidoreduktázy: alkoholoxidoreduktázy (ES 1.1)
1.1.1: NAD /NADP akceptor	3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenáza 3-hydroxybutyryl-CoA dehydrogenáza Alkohol dehydrogenáza Aldo-keto reduktáza 1A1 1B1 1B10 1C1 1C3 1C4 7A2 Aldose reduktáza Beta-Ketoacyl ACP reduktáza Sacharidy dehydrogenázy Karnitin dehydrogenáza D-malátdehydrogenáza (dekarboxylační) DXP reduktoizomeráza Glukóza-6-fosfátdehydrogenáza Glycerol-3-fosfátdehydrogenáza HMG-CoA reduktáza IMP dehydrogenáza Isocitrát dehydrogenáza Laktátdehydrogenáza L-threonin dehydrogenáza L-xyulóza reduktáza Malát dehydrogenáza Malát dehydrogenáza (dekarboxylační) Malát dehydrogenáza (NADP +) Malát dehydrogenáza (dekarboxylační oxaloacetát) Malát dehydrogenáza (oxaloacetát-dekarboxylační) (NADP +) Fosfoglukonátdehydrogenáza Sorbitol dehydrogenáza Hydroxysteroid dehydrogenáza: 3β 3β-HSD NSDHL 11β Llp-HSD1 Llp-HSD2 17β
1.1.2: cytochrom akceptor	D-laktátdehydrogenáza (cytochrom) D-laktátdehydrogenáza (cytochrom c-553) Mannitoldehydrogenáza (cytochrom)
1.1.3: kyslík akceptor	Glukózooxidáza L-gulonolakton oxidáza Xanthinoxidáza
1.1.4: disulfid jako akceptor	Epoxidreduktáza vitaminu K. Vitamin-K-epoxidreduktáza (necitlivá na warfarin)
1.1.5: chinon / podobný akceptor	Malát dehydrogenáza (chinon) Chinoprotein glukóza dehydrogenáza
1.1.99: další příjemci	Cholin dehydrogenáza L2HGDH

Enzymy
Aktivita	Aktivní stránky Závazný web Katalytická triáda Oxyanionový otvor Enzymová promiskuita Katalyticky dokonalý enzym Koenzym Kofaktor Enzymatická katalýza
Nařízení	Alosterická regulace Spolupráce Inhibitor enzymu Aktivátor enzymu
Klasifikace	EC číslo Nadčeleď enzymů Rodina enzymů Seznam enzymů
Kinetika	Kinetika enzymů Eadie – Hofsteeův diagram Hanes – Woolfův děj Lineweaver – Burkův graf Kinetika Michaelis – Menten
Typy	EC1 Oxidoreduktázy (seznam ) EC2 Transferázy (seznam ) EC3 Hydrolázy (seznam ) EC4 Lyázy (seznam ) EC5 Izomerázy (seznam ) EC6 Ligázy (seznam ) EC7 Translocases (seznam )