Aldo-keto reduktáza - Aldo-keto reductase

Dostupné proteinové struktury:
Pfam	struktur / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	shrnutí struktury
PDB	1a80, 1abn, 1 reklamy, 1ae4, 1afs, 1ah0, 1ah3, 1ah4, 1az1, 1az2, 1c9w, 1cwn, 1dla, 1ef3, 1eko, 1el3, 1exb, 1frb, 1 gve, 1 hqt, 6hw6, 1iei, 1ihi, 1j96, 1jez, 1k8c, 1 lqa, 1lwi, 1m9h, 1mar, 1mi3, 1mrq, 1mzr, 1og6, 1 pár, 1pwm, 1pyf, 1pz0, 1pz1, 1q13, 1q5m, 1qrq, 1qwk, 1r38, 1ral, 1ry0, 1ry8, 1s1p, 1s1r, 1s2a, 1s2c, 1sm9, 1t40, 1t41, 1ur3, 1us0, 1vbj, 1vp5, 1x96, 1x97, 1x98, 1xf0, 1xgd, 1xjb, 1ye4, 1ye6, 1z3n, 1z89, 1z8a, 1z9a, 1zgd, 1zq5, 1zsx, 2a79, 2 acq, 2 akr, 2acs, 2acu, 2agt, 2alr, 2bgq, 2 bgs, 2bp1, 2c91, 2 clp, 2dux, 2duz, 2dv0, 2f2k, 2f38, 2 fgb, 2fvl, 2fz8, 2fz9, 2fzb, 2fzd, 2 hdj, 2he5, 2he8, 2hej, 2hv5, 2hvn, 2hvo, 2i16, 2i17, 2ikg, 2ikh, 2iki, 2ikj, 2ine, 2 palce, 2ipf, 2ipg, 2ipj, 2ipw, 2iq0, 2iqd, 2is7, 2isf, 2j8t, 2nvc, 2nvd, 2p5n, 2pd5, 2pd9, 2pdb, 2ks, 2pdf, 2 pdg, 2 pdh, 2 pdi, 2pdj, 2pdk, 2pdl, 2 pdm, 2pdn, 2pdp, 2pdq, 2pdu, 2pdw, 2pdx, 2pdy, 2pev, 2pf8, 2pfh, 2 pzn, 2qxw, 2r9r, 2vdg, 3bcj, 3bur, 3buv, 3bv7, 3c3u, 3 cmf, 3cot, 3eau

Rodina Aldo / keto reduktázy
	Pás karet diagram lidské aldózreduktázy v komplexu s NADP +, citrát a IDD594, malá molekula inhibitor. Z PDB: 1us0.
Identifikátory
Symbol	Aldo_ket_red
Pfam	PF00248
InterPro	IPR001395
STRÁNKA	PDOC00061
SCOP2	1 reklamy / Rozsah / SUPFAM
CDD	cd06660
Dostupné proteinové struktury:
Pfam	struktur / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	shrnutí struktury
PDB	1a80, 1abn, 1 reklamy, 1ae4, 1afs, 1ah0, 1ah3, 1ah4, 1az1, 1az2, 1c9w, 1cwn, 1dla, 1ef3, 1eko, 1el3, 1exb, 1frb, 1 gve, 1 hqt, 6hw6, 1iei, 1ihi, 1j96, 1jez, 1k8c, 1 lqa, 1lwi, 1m9h, 1mar, 1mi3, 1mrq, 1mzr, 1og6, 1 pár, 1pwm, 1pyf, 1pz0, 1pz1, 1q13, 1q5m, 1qrq, 1qwk, 1r38, 1ral, 1ry0, 1ry8, 1s1p, 1s1r, 1s2a, 1s2c, 1sm9, 1t40, 1t41, 1ur3, 1us0, 1vbj, 1vp5, 1x96, 1x97, 1x98, 1xf0, 1xgd, 1xjb, 1ye4, 1ye6, 1z3n, 1z89, 1z8a, 1z9a, 1zgd, 1zq5, 1zsx, 2a79, 2 acq, 2 akr, 2acs, 2acu, 2agt, 2alr, 2bgq, 2 bgs, 2bp1, 2c91, 2 clp, 2dux, 2duz, 2dv0, 2f2k, 2f38, 2 fgb, 2fvl, 2fz8, 2fz9, 2fzb, 2fzd, 2 hdj, 2he5, 2he8, 2hej, 2hv5, 2hvn, 2hvo, 2i16, 2i17, 2ikg, 2ikh, 2iki, 2ikj, 2ine, 2 palce, 2ipf, 2ipg, 2ipj, 2ipw, 2iq0, 2iqd, 2is7, 2isf, 2j8t, 2nvc, 2nvd, 2p5n, 2pd5, 2pd9, 2pdb, 2ks, 2pdf, 2 pdg, 2 pdh, 2 pdi, 2pdj, 2pdk, 2pdl, 2 pdm, 2pdn, 2pdp, 2pdq, 2pdu, 2pdw, 2pdx, 2pdy, 2pev, 2pf8, 2pfh, 2 pzn, 2qxw, 2r9r, 2vdg, 3bcj, 3bur, 3buv, 3bv7, 3c3u, 3 cmf, 3cot, 3eau

The rodina aldo-keto reduktázy je rodina proteinů, které jsou dále rozděleny do 16 kategorií; mezi ně patří řada souvisejících monomerů NADPH -závislý oxidoreduktázy, jako aldehyd reduktáza, aldose reduktáza, prostaglandin F syntáza, xylóza reduktáza, rho krystalin a mnoho dalších.^[1]

Struktura

Všechny mají podobnou strukturu s charakteristikou beta-alfa-beta záhybu nukleotid vazebné proteiny.^[2] Přehyb obsahuje paralelní beta-8 / alfa-8-hlaveň, která obsahuje nový motiv vázání NADP. Vazebné místo je umístěno ve velké, hluboké, eliptické kapse v C-terminál konec beta list substrát je vázán v rozšířené konformaci. Hydrofobní povaha kapsy upřednostňuje aromatické a nepolární substráty před vysoce polárními.^[3]

Vazba koenzymu NADPH způsobí masivní konformační změnu, přeorientuje smyčku a účinně zablokuje koenzym na místě. Tato vazba je více podobná oxidoreduktázám vázajícím se na FAD než na NAD (P).^[4]

Příklady

Některé proteiny této rodiny obsahují a draslíkový kanál regulační doména beta řetězce; uvádí se, že mají aktivitu oxidoreduktázy.^[5]

Viz také

Reference

^ Bohren KM, Bullock B, Wermuth B, Gabbay KH (červen 1989). „Nadrodina aldo-keto reduktázy. CDNA a odvozené aminokyselinové sekvence lidského aldehydu a aldózreduktázy“. J. Biol. Chem. 264 (16): 9547–51. PMID 2498333.
^ Schade SZ, Early SL, Williams TR, Kézdy FJ, Heinrikson RL, Grimshaw CE, Doughty CC (březen 1990). "Sekvenční analýza aldózreduktázy z hovězí čočky". J. Biol. Chem. 265 (7): 3628–35. PMID 2105951.
^ Wilson DK, Bohren KM, Gabbay KH, Quiocho FA (červenec 1992). „Nepravděpodobné místo cukrového substrátu v 1,65 Struktura lidského holoenzymu aldose reduktázy zapletená do diabetických komplikací“. Věda. 257 (5066): 81–4. doi:10.1126 / science.1621098. PMID 1621098.
^ Borhani DW, Harter TM, Petrash JM (prosinec 1992). "Krystalová struktura binárního komplexu aldóza reduktáza.NADPH". J. Biol. Chem. 267 (34): 24841–7. doi:10,2210 / pdb1abn / pdb. PMID 1447221.
^ Gulbis JM, Zhou M, Mann S, MacKinnon R (červenec 2000). "Struktura cytoplazmatické beta podjednotky T1 sestavy napěťově závislých K + kanálů". Věda. 289 (5476): 123–7. Bibcode:2000Sci ... 289..123G. doi:10.1126 / science.289.5476.123. PMID 10884227.

Tento článek včlení text od public domain Pfam a InterPro: IPR001395

[pmid2498333-1] Bohren KM, Bullock B, Wermuth B, Gabbay KH (červen 1989). „Nadrodina aldo-keto reduktázy. CDNA a odvozené aminokyselinové sekvence lidského aldehydu a aldózreduktázy“. J. Biol. Chem. 264 (16): 9547–51. PMID 2498333.

[pmid2105951-2] Schade SZ, Early SL, Williams TR, Kézdy FJ, Heinrikson RL, Grimshaw CE, Doughty CC (březen 1990). "Sekvenční analýza aldózreduktázy z hovězí čočky". J. Biol. Chem. 265 (7): 3628–35. PMID 2105951.

[pmid1621098-3] Wilson DK, Bohren KM, Gabbay KH, Quiocho FA (červenec 1992). „Nepravděpodobné místo cukrového substrátu v 1,65 Struktura lidského holoenzymu aldose reduktázy zapletená do diabetických komplikací“. Věda. 257 (5066): 81–4. doi:10.1126 / science.1621098. PMID 1621098.

[pmid1447221-4] Borhani DW, Harter TM, Petrash JM (prosinec 1992). "Krystalová struktura binárního komplexu aldóza reduktáza.NADPH". J. Biol. Chem. 267 (34): 24841–7. doi:10,2210 / pdb1abn / pdb. PMID 1447221.

[pmid10884227-5] Gulbis JM, Zhou M, Mann S, MacKinnon R (červenec 2000). "Struktura cytoplazmatické beta podjednotky T1 sestavy napěťově závislých K + kanálů". Věda. 289 (5476): 123–7. Bibcode:2000Sci ... 289..123G. doi:10.1126 / science.289.5476.123. PMID 10884227.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

Oxidoreduktázy: alkoholoxidoreduktázy (ES 1.1)
1.1.1: NAD /NADP akceptor	3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenáza 3-hydroxybutyryl-CoA dehydrogenáza Alkohol dehydrogenáza Aldo-keto reduktáza 1A1 1B1 1B10 1C1 1C3 1C4 7A2 Aldose reduktáza Beta-Ketoacyl ACP reduktáza Sacharidy dehydrogenázy Karnitin dehydrogenáza D-malátdehydrogenáza (dekarboxylační) DXP reduktoizomeráza Glukóza-6-fosfátdehydrogenáza Glycerol-3-fosfátdehydrogenáza HMG-CoA reduktáza IMP dehydrogenáza Isocitrát dehydrogenáza Laktátdehydrogenáza L-threonin dehydrogenáza L-xyulóza reduktáza Malát dehydrogenáza Malát dehydrogenáza (dekarboxylační) Malát dehydrogenáza (NADP +) Malát dehydrogenáza (dekarboxylační oxaloacetát) Malát dehydrogenáza (oxaloacetát-dekarboxylační) (NADP +) Fosfoglukonátdehydrogenáza Sorbitol dehydrogenáza Hydroxysteroid dehydrogenáza: 3β 3β-HSD NSDHL 11β Llp-HSD1 Llp-HSD2 17β
1.1.2: cytochrom akceptor	D-laktátdehydrogenáza (cytochrom) D-laktátdehydrogenáza (cytochrom c-553) Mannitoldehydrogenáza (cytochrom)
1.1.3: kyslík akceptor	Glukózooxidáza L-gulonolakton oxidáza Xanthinoxidáza
1.1.4: disulfid jako akceptor	Epoxidreduktáza vitaminu K. Vitamin-K-epoxidreduktáza (necitlivá na warfarin)
1.1.5: chinon / podobný akceptor	Malát dehydrogenáza (chinon) Chinoprotein glukóza dehydrogenáza
1.1.99: další příjemci	Cholin dehydrogenáza L2HGDH

Enzymy
Aktivita	Aktivní stránky Závazný web Katalytická triáda Oxyanionový otvor Enzymová promiskuita Katalyticky dokonalý enzym Koenzym Kofaktor Enzymatická katalýza
Nařízení	Alosterická regulace Spolupráce Inhibitor enzymu Aktivátor enzymu
Klasifikace	EC číslo Nadčeleď enzymů Rodina enzymů Seznam enzymů
Kinetika	Kinetika enzymů Eadie – Hofsteeův diagram Hanes – Woolfův děj Lineweaver – Burkův graf Kinetika Michaelis – Menten
Typy	EC1 Oxidoreduktázy (seznam ) EC2 Transferázy (seznam ) EC3 Hydrolázy (seznam ) EC4 Lyázy (seznam ) EC5 Izomerázy (seznam ) EC6 Ligázy (seznam ) EC7 Translocases (seznam )