L-xyulóza reduktáza - L-xylulose reductase
L-xyulóza reduktáza | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
![]() Tetramer L-xylulóza reduktázy, člověk | |||||||||
Identifikátory | |||||||||
EC číslo | 1.1.1.10 | ||||||||
Databáze | |||||||||
IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
PRIAM | profil | ||||||||
PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
|
dikarbonyl / L-xylulóza reduktáza | |||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
![]() | |||||||
Identifikátory | |||||||
Symbol | DCXR | ||||||
Gen NCBI | 51181 | ||||||
HGNC | 18985 | ||||||
OMIM | 608347 | ||||||
RefSeq | NM_016286 | ||||||
UniProt | Q7Z4W1 | ||||||
Další údaje | |||||||
EC číslo | 1.1.1.10 | ||||||
Místo | Chr. 17 q25.3 | ||||||
|
Dikarbonyl / L-xyulózová reduktáza, také známý jako karbonylreduktáza II, je enzym že u člověka je kódován DCXR gen umístěný na chromozom 17.
Struktura
Gen DCXR kóduje membránu protein to je přibližně 34 kDa a skládá se z 224 aminokyselin. Protein je vysoce exprimován v ledvinách a lokalizuje se v cytoplazmatické membráně.[1]
Funkce
DCSR katalyzuje redukci několika L-xylylosy i řady pentóz, tetróz, trióz, alfa-dikarbonylových sloučenin. Enzym se podílí na metabolismu sacharidů, metabolismu glukózy, uronátový cyklus a může hrát roli v absorpci vody a buněčné osmoregulaci v proximálních renálních tubulech produkcí xylitol.[2]
v enzymologie, L-xyulóza reduktáza (ES 1.1.1.10 ) je enzym že katalyzuje the chemická reakce
- xylitol + NADP+ L-xylóza + NADPH + H+
Tedy dva substráty tohoto enzymu jsou xylitol a NADP+, zatímco jeho 3 produkty jsou L-xylóza, NADPH, a H+.
Tento enzym patří do nadrodiny s krátkým řetězcem oxidoreduktázy, konkrétně těch, které působí na CH-OH skupinu dárce s NAD+ nebo NADP+ jako akceptor. The systematické jméno této třídy enzymů je xylitol: NADP+ 2-oxidoreduktáza (tvořící L-xylulózu).
Klinický význam
Za nedostatek je odpovědný pentosurie. Nedostatek aktivity L-xyulózové reduktázy způsobuje vrozená chyba metabolismu onemocnění charakterizované nadměrným vylučováním L-xylulózy močí.
Může být spojena nadměrná exprese a ektopická exprese proteinu adenokarcinom prostaty.[3]
Reference
- ^ Nakagawa J, Ishikura S, Asami J, Isaji T, Usami N, Hara A, Sakurai T, Tsuritani K, Oda K, Takahashi M, Yoshimoto M, Otsuka N, Kitamura K (2002). "Molekulární charakterizace savčí dikarbonylové / L-xyulózové reduktázy a její lokalizace v ledvinách". J. Biol. Chem. 277 (20): 17883–91. doi:10,1074 / jbc.M110703200. PMID 11882650.
- ^ Zhao HT, Endo S, Ishikura S, Chung R, Hogg PJ, Hara A, El-Kabbani O (2009). "Strukturní / funkční analýza kritické disulfidové vazby v aktivním místě L-xyulózreduktázy". Buňka. Mol. Life Sci. 66 (9): 1570–9. doi:10.1007 / s00018-009-9065-r. PMID 19337691. S2CID 8332906.
- ^ Cho-Vega JH, Tsavachidis S, Do KA, Nakagawa J, Medeiros LJ, McDonnell TJ (2007). „Dikarbonyl / L-xylulóza reduktáza: potenciální biomarker identifikovaný laserovou mikrodisekcí - mikro sériová analýza genové exprese adenokarcinomu prostaty“. Cancer Epidemiol. Biomarkery Předchozí. 16 (12): 2615–22. doi:10.1158 / 1055-9965.EPI-07-0684. PMID 18086765.
externí odkazy
- L-xylulóza + reduktáza v americké národní lékařské knihovně Lékařské předměty (Pletivo)
Tento ES 1.1.1 enzym související článek je a pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to. |