Lipoproteinová lipáza - Lipoprotein lipase
| Lipoproteinová lipáza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| EC číslo | 3.1.1.34 | ||||||||
| Číslo CAS | 9004-02-8 | ||||||||
| Databáze | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
| BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
| EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
| MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Genová ontologie | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
Lipoproteinová lipáza (LPL) (ES 3.1.1.34 ) je členem lipáza genová rodina, která zahrnuje pankreatická lipáza, jaterní lipáza, a endoteliální lipáza. Je rozpustný ve vodě enzym že hydrolyzuje triglyceridy v lipoproteiny, jaké najdete například v chylomikrony a lipoproteiny s velmi nízkou hustotou (VLDL), do dvou zdarma mastné kyseliny a jeden monoacylglycerol molekula. Podílí se také na podpoře buněčné absorpce zbytky chylomikronu, lipoproteiny bohaté na cholesterol a volné mastné kyseliny.[5][6][7] LPL vyžaduje ApoC-II jako kofaktor.[8][9]
LPL je připevněn k luminálnímu povrchu endoteliální buňky v kapiláry proteinem glykosylfosfatidylinositol HDL-vázající protein 1 (GPIHBP1) a heparan sulfátovanými peptidoglykany.[10] Nejrozšířenější je v tucích, srdci a kosterní sval tkáně, stejně jako v laktujících mléčných žlázách.[11][12][13]
Syntéza
Stručně řečeno, LPL je vylučován ze srdce, svalů a tuků parenchymální buňky jako glykosylovaný homodimer, po kterém je translokován přes extracelulární matrix a přes endoteliální buňky do kapilárního lumenu. Po translaci je nově syntetizovaný protein glykosylován v endoplazmatické retikulum. Glykosylačními místy LPL jsou Asn-43, Asn-257 a Asn-359.[5] Glukosidázy poté odstraňte koncové zbytky glukózy; kdysi se věřilo, že toto trimování glukózy je zodpovědné za konformační změnu potřebnou pro LPL k vytvoření homodimerů a k katalytické aktivitě.[5][13][14][15] V Golgiho aparát, oligosacharidy jsou dále změněny tak, aby vedly buď ke dvěma komplexním řetězcům, nebo ke dvěma komplexním a jednom vysoce manózovému řetězci.[5][13] V konečném proteinu tvoří sacharidy asi 12% molekulové hmotnosti (55-58 kDa).[5][13][16]
Před sekretováním LPL z buněk je nutná homodimerizace.[16][17] Po sekreci je LPL přenesen přes endoteliální buňky a protein je prezentován do kapilárního lumenu glykosylfosfatidylinositol - ukotvený protein s vysokou hustotou vázající lipoproteiny 1.[18][19]
Struktura
Krystalové struktury bylo hlášeno LPL v komplexu s GPIHBP1.[20][21] LPL se skládá ze dvou odlišných oblastí: větší N-konec doména, která obsahuje lipolytickou Aktivní stránky a menší C-konec doména. Tyto dvě oblasti jsou připojeny peptidovým linkerem. Doména N-konce má Ohyb α / β hydrolázy, což je kulová struktura obsahující centrální β list obklopen α šroubovice. C-koncová doména je β sendvič tvořený dvěma β vrstvami a podobá se podlouhlému válci.
Mechanismus
Aktivní místo LPL se skládá z konzervované triády Ser-132, Asp-156 a His-241. Mezi další důležité oblasti N-terminální domény pro katalýzu patří oxyanionový otvor (Trp-55, Leu-133), oblast víčka (zbytky 216-239), stejně jako p5 smyčka (zbytky 54-64).[5][11][15] Vazebné místo ApoC-II je v současné době neznámé, ale předpokládá se, že k této interakci jsou nezbytné zbytky na obou N- a C-koncových doménách. Zdá se, že C-terminální doména uděluje LPL substrátovou specificitu; má vyšší afinitu k velkým lipoproteinům bohatým na triacylglyceridy než lipoproteiny bohaté na cholesterol.[22] C-terminální doména je také důležitá pro vazbu na LDL Receptory.[23] Obě N- a C-terminální domény obsahují heparin vazebná místa distálně od lipidových vazebných míst; LPL proto slouží jako můstek mezi povrchem buňky a lipoproteiny. Důležité je, že vazba LPL na buněčný povrch nebo receptory nezávisí na jeho katalytické aktivitě.[24]
LPL nekovalentní homodimer má uspořádání monomerů od hlavy k patě. Triáda Ser / Asp / His je v hydrofobní drážce, která je blokována víčkem z rozpouštědla.[5][11] Po navázání na ApoC-II a lipid v lipoproteinu představuje C-koncová doména lipidový substrát v oblasti víčka. Lipid interaguje jak s oblastí víčka, tak s hydrofobní drážkou v aktivním místě; to způsobí, že se víko pohne a poskytne přístup k aktivnímu místu. Smyčka β5 se vrací zpět do proteinového jádra a přináší jeden z elektrofilů oxyaniontového otvoru do polohy pro lipolýzu.[5] The glycerol páteř lipidu je poté schopna vstoupit do aktivního místa a je hydrolyzována.
Ke každému dimeru LPL se mohou připojit dvě molekuly ApoC-II.>[25] Odhaduje se, že na jeden lipoprotein může působit současně až čtyřicet LPL dimerů.[5] Pokud jde o kinetiku, předpokládá se, že uvolňování produktu do oběhu je krok omezující rychlost v reakci.[11]
Funkce
Gen LPL kóduje lipoproteinovou lipázu, která je exprimována v srdci, svalu a tukové tkáni.[26][27] LPL funguje jako homodimer a má dvojí funkci triglyceridhydrolázy a ligand / můstkový faktor pro absorpci lipoproteinů zprostředkovanou receptorem. Pomocí katalýzy se VLDL převádí na IDL a poté do LDL. Závažné mutace, které způsobují nedostatek LPL, vedou k hyperlipoproteinemii typu I, zatímco méně extrémní mutace v LPL jsou spojeny s mnoha poruchami metabolismu lipoproteinů.[28]
Nařízení
LPL je kontrolován transkripčně a posttranskripčně.[29] The cirkadiánní hodiny může být důležité při kontrole Lpl Hladiny mRNA v periferních tkáních.[30]
LPL isozymy jsou regulovány odlišně v závislosti na tkáni. Například, inzulín je známo, že aktivuje LPL v adipocyty a jeho umístění v kapilárním endotelu. Naproti tomu bylo prokázáno, že inzulín snižuje expresi svalového LPL.[31] Sval a myokard LPL je místo toho aktivován glukagonem a adrenalinem. To pomáhá vysvětlit, proč se během hladovění zvyšuje aktivita LPL ve svalové tkáni a klesá v tukové tkáni, zatímco po jídle nastává opak.[5][13]
V souladu s tím dietní makronutrienty odlišně ovlivňují aktivitu tukového a svalového LPL. Po 16 dnech na stravě s vysokým obsahem sacharidů nebo s vysokým obsahem tuků se aktivita LPL významně zvýšila v obou tkáních 6 hodin po jídle jakéhokoli složení, ale došlo k významně většímu nárůstu LPL v tukové tkáni v reakci na stravu s vysokým obsahem sacharidů ve srovnání s dietou s vysokým obsahem tuku. V obou tkáních nebyl žádný rozdíl mezi účinky těchto dvou diet na citlivost na inzulín nebo aktivitu LPL nalačno.[32]
Koncentrace LPL zobrazená na povrchu endoteliálních buněk nemůže být regulována endotelovými buňkami, protože ani syntetizují, ani nedegradují LPL. Místo toho k této regulaci dochází řízením toku LPL přicházejícího do lipolytického místa a regulací aktivity LPL přítomného na endotelu. Klíčovým proteinem zapojeným do řízení aktivity LPL je ANGPTL4, který slouží jako lokální inhibitor LPL. Indukce ANGPTL4 odpovídá za inhibici aktivity LPL v bílé tukové tkáni během půstu. Rostoucí důkazy implikují ANGPTL4 ve fyziologické regulaci aktivity LPL v různých tkáních.[33]
Byl navržen model ANGPTL3-4-8, který vysvětluje variace aktivity LPL během cyklu rychlého příjmu.[34] Krmení konkrétně indukuje ANGPTL8, aktivuje dráhu ANGPTL8 – ANGPTL3, která inhibuje LPL v srdečních a kosterních svalech, čímž zpřístupňuje cirkulující triglyceridy pro příjem bílou tukovou tkání, ve které je aktivita LPL zvýšena v důsledku sníženého ANGPTL4; opak je pravdivý během půstu, který potlačuje ANGPTL8, ale indukuje ANGPTL4, čímž směruje triglyceridy do svalů. Model navrhuje obecný rámec pro regulaci obchodování s triglyceridy.[34]
Klinický význam
Nedostatek lipoproteinové lipázy vede k hypertriglyceridemie (zvýšené hladiny triglyceridy v krevním řečišti).[35] U myší bylo prokázáno, že nadměrná exprese LPL způsobuje rezistence na inzulín,[36][37] a podporovat obezitu.[30]
Odpověď LPL s vysokou tukovou tkání na stravu s vysokým obsahem sacharidů může predisponovat k přírůstku tuku. Jedna studie uvádí, že subjekty během příštích čtyř let získaly více tělesného tuku, pokud po dodržení stravy s vysokým obsahem sacharidů a konzumaci jídla s vysokým obsahem sacharidů reagovaly zvýšením aktivity LPL v tukové tkáni na adipocyt nebo snížením kosterního svalová aktivita LPL na gram tkáně.[38]
Ukázalo se, že exprese LPL je prognostickým prediktorem v Chronická lymfocytární leukémie.[39] U této hematologické poruchy se zdá, že LPL poskytuje mastné kyseliny jako zdroj energie pro maligní buňky.[40] Proto jsou zvýšené hladiny LPL mRNA nebo proteinu považovány za indikátory špatné prognózy.[41][42][43][44][45][46][47][48][49][50]
Interakce
Ukázalo se, že lipoproteinová lipáza komunikovat s LRP1.[51][52][53] Je to také ligand pro α2M, GP330 a receptory VLDL.[23] Ukázalo se, že LPL je ligand pro LRP2, i když s nižší afinitou než pro jiné receptory; avšak většinu degradace VLDL závislou na LPL lze připsat dráze LRP2.[23] V každém případě LPL slouží jako most mezi receptorem a lipoproteinem. Zatímco LPL je aktivován ApoC-II, je inhibován ApoCIII.[11]
V jiných organismech
Gen LPL je u obratlovců vysoce konzervovaný. Lipoproteinová lipáza se podílí na transportu lipidů v placentách živých ještěrek (Pseudemoia entrecasteauxii ).[54]
Interaktivní mapa cest
Kliknutím na geny, proteiny a metabolity níže můžete odkazovat na příslušné články. [§ 1]
- ^ Interaktivní mapu cest lze upravit na WikiPathways: „Statin_Pathway_WP430“.
Reference
- ^ A b C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000175445 - Ensembl, Květen 2017
- ^ A b C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000015568 - Ensembl, Květen 2017
- ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ A b C d E F G h i j Mead JR, Irvine SA, Ramji DP (prosinec 2002). "Lipoproteinová lipáza: struktura, funkce, regulace a role v nemoci". J. Mol. Med. 80 (12): 753–69. doi:10.1007 / s00109-002-0384-9. PMID 12483461. S2CID 40089672.
- ^ Rinninger F, Kaiser T, Mann WA, Meyer N, Greten H, Beisiegel U (červenec 1998). „Lipoproteinová lipáza zprostředkovává zvýšení selektivního vychytávání cholesterylesterů asociovaných s lipoproteinem o vysoké hustotě jaterními buňkami v kultuře“. J. Lipid Res. 39 (7): 1335–48. PMID 9684736.
- ^ Ma Y, Henderson HE, Liu MS, Zhang H, Forsythe IJ, Clarke-Lewis I, Hayden MR, Brunzell JD (listopad 1994). "Mutageneze ve čtyřech kandidátských oblastech vázajících heparin (zbytky 279-282, 291-304, 390-393 a 439-448) a identifikace zbytků ovlivňujících vazbu na heparin lidské lipoproteinové lipázy". J. Lipid Res. 35 (11): 2049–59. PMID 7868983.
- ^ Kim SY, Park SM, Lee ST (leden 2006). „Apolipoprotein C-II je nový substrát pro matricové metaloproteinázy“. Biochem. Biophys. Res. Commun. 339 (1): 47–54. doi:10.1016 / j.bbrc.2005.10.182. PMID 16314153.
- ^ Kinnunen PK, Jackson RL, Smith LC, Gotto AM, Sparrow JT (listopad 1977). "Aktivace lipoproteinové lipázy nativními a syntetickými fragmenty lidského plazmatického apolipoproteinu C-II". Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 74 (11): 4848–51. Bibcode:1977PNAS ... 74,4848K. doi:10.1073 / pnas.74.11.4848. PMC 432053. PMID 270715.
- ^ Meneghetti MC, Hughes AJ, Rudd TR, Nader HB, Powell AK, Yates EA, Lima MA (září 2015). „Interakce heparansulfátu a heparinu s proteiny“. Journal of the Royal Society, Interface. 12 (110): 0589. doi:10.1098 / rsif.2015.0589. PMC 4614469. PMID 26289657.
- ^ A b C d E Wang CS, Hartsuck J, McConathy WJ (leden 1992). "Struktura a funkční vlastnosti lipoproteinové lipázy" (PDF). Biochimica et Biophysica Acta. 1123 (1): 1–17. doi:10.1016 / 0005-2728 (92) 90119-M. PMID 1730040.
- ^ Wong H, Schotz MC (červenec 2002). "Rodina genů lipázy". Journal of Lipid Research. 43 (7): 993–9. doi:10.1194 / jlr.R200007-JLR200. PMID 12091482.
- ^ A b C d E Braun JE, Severson DL (říjen 1992). „Regulace syntézy, zpracování a translokace lipoproteinové lipázy“. The Biochemical Journal. 287 (Pt 2) (2): 337–47. doi:10.1042 / bj2870337. PMC 1133170. PMID 1445192.
- ^ Semb H, Olivecrona T (březen 1989). "Vztah mezi glykosylací a aktivitou lipoproteinové lipázy morčete". J. Biol. Chem. 264 (7): 4195–200. PMID 2521859.
- ^ A b Wong H, Davis RC, Thuren T, Goers JW, Nikazy J, Waite M, Schotz MC (duben 1994). "Funkce lipoproteinové lipázy". J. Biol. Chem. 269 (14): 10319–23. PMID 8144612.
- ^ A b Vannier C, Ailhaud G (srpen 1989). "Biosyntéza lipoproteinové lipázy v kultivovaných myších adipocytech. II. Zpracování, sestavení podjednotky a intracelulární transport". J. Biol. Chem. 264 (22): 13206–16. PMID 2753912.
- ^ Ong JM, Kern PA (únor 1989). „Role glukózy a glykosylace v regulaci syntézy a sekrece lipoproteinových lipáz v adipocytech potkanů“. J. Biol. Chem. 264 (6): 3177–82. PMID 2644281.
- ^ Beigneux AP, Davies BS, Gin P, Weinstein MM, Farber E, Qiao X, Peale F, Bunting S, Walzem RL, Wong JS, Blaner WS, Ding ZM, Melford K, Wongsiriroj N, Shu X, de Sauvage F, Ryan RO, Fong LG, Bensadoun A, Young SG (2007). „Glykosylfosfatidylinositol ukotvený protein s vysokou hustotou vázající lipoproteiny 1 hraje zásadní roli při lipolytickém zpracování chylomikronů“. Buněčný metabolismus. 5 (4): 279–291. doi:10.1016 / j.cmet.2007.02.002. PMC 1913910. PMID 17403372.
- ^ Davies BS, Beigneux AP, Barnes RH, Tu Y, Gin P, Weinstein MM, Nobumori C, Nyrén R, Goldberg I, Olivecrona G, Bensadoun A, Young SG, Fong LG (červenec 2010). „GPIHBP1 je zodpovědný za vstup lipoproteinové lipázy do kapilár“. Buněčný metabolismus. 12 (1): 42–52. doi:10.1016 / j.cmet.2010.04.016. PMC 2913606. PMID 20620994.
- ^ PDB: 6E7K; Birrane G, Beigneux AP, Dwyer B, Strack-Logue B, Kristensen KK, Francone OL a kol. (Leden 2019). „Struktura komplexu lipoproteinová lipáza-GPIHBP1, která zprostředkovává hydrolýzu triglyceridů v plazmě“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 116 (5): 1723–1732. doi:10.1073 / pnas.1817984116. PMC 6358717. PMID 30559189.
- ^ PDB: 6OAU, 6OAZ, 6OB0; Arora R, Nimonkar AV, Baird D, Wang C, Chiu CH, Horton PA a kol. (Květen 2019). "Struktura lipoproteinové lipázy v komplexu s GPIHBP1". Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 116 (21): 10360–10365. doi:10.1073 / pnas.1820171116. PMC 6534989. PMID 31072929.
- ^ Lookene A, Nielsen MS, Gliemann J, Olivecrona G (duben 2000). „Příspěvek karboxyterminální domény lipoproteinové lipázy k interakci s heparinem a lipoproteiny“. Biochem. Biophys. Res. Commun. 271 (1): 15–21. doi:10.1006 / bbrc.2000.2530. PMID 10777674.
- ^ A b C Medh JD, Bowen SL, Fry GL, Ruben S, Andracki M, Inoue I, Lalouel JM, Strickland DK, Chappell DA (červenec 1996). „Lipoproteinová lipáza se váže na lipoproteinové receptory s nízkou hustotou a in vitro indukuje katabolismus lipoproteinů s velmi nízkou hustotou zprostředkovaný receptory.“. J. Biol. Chem. 271 (29): 17073–80. doi:10.1074 / jbc.271.29.17073. PMID 8663292.
- ^ Beisiegel U, Weber W, Bengtsson-Olivecrona G (říjen 1991). „Lipoproteinová lipáza zvyšuje vazbu chylomikronů na protein související s lipoproteinovým receptorem s nízkou hustotou“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 88 (19): 8342–6. Bibcode:1991PNAS ... 88.8342B. doi:10.1073 / pnas.88.19.8342. PMC 52504. PMID 1656440.
- ^ McIlhargey TL, Yang Y, Wong H, Hill JS (červen 2003). „Identifikace vazebného místa pro kofaktor lipoprotein lipázy chemickým zesíťováním a přenosem lipolýzy reagující na apolipoprotein C-II z lipoproteinové lipázy do jaterní lipázy“. J. Biol. Chem. 278 (25): 23027–35. doi:10,1074 / jbc.M300315200. PMID 12682050.
- ^ Atlas bílkovin, Atlas bílkovin. "Tkáňová exprese LPL - Shrnutí - Atlas lidských proteinů". www.proteinatlas.org. Atlas lidských bílkovin. Citováno 25. července 2019.
- ^ Genové karty, genové karty. „Databáze lidských genů“. www.genecards.org. GeneCardsSuite. Citováno 25. července 2019.
- ^ „Entrez Gene: LPL lipoproteinová lipáza“.
- ^ Wang H, Eckel RH (2009). "Lipoproteinová lipáza: od genu k obezitě". Am J Physiol Endocrinol Metab. 297 (2): E271–88. doi:10.1152 / ajpendo.90920.2008. PMID 19318514.
- ^ A b Delezie J, Dumont S, Dardente H, Oudart H, Gréchez-Cassiau A, Klosen P a kol. (2012). „Jaderný receptor REV-ERBα je nezbytný pro denní rovnováhu metabolismu sacharidů a lipidů.“ FASEB J. 26 (8): 3321–35. doi:10.1096 / fj.12-208751. PMID 22562834. S2CID 31204290.
- ^ Kiens B, Lithell H, Mikines KJ, Richter EA (říjen 1989). "Účinky inzulínu a cvičení na aktivitu lipoproteinové svalové lipázy u člověka a její vztah k působení inzulínu". J. Clin. Investovat. 84 (4): 1124–9. doi:10.1172 / JCI114275. PMC 329768. PMID 2677048.
- ^ Yost TJ, Jensen DR, Haugen BR, Eckel RH (srpen 1998). „Vliv složení dietních makronutrientů na tkáňově specifickou aktivitu lipoproteinové lipázy a působení inzulínu u subjektů s normální hmotností“ (PDF). Dopoledne. J. Clin. Nutr. 68 (2): 296–302. doi:10.1093 / ajcn / 68.2.296. PMID 9701186.
- ^ Dijk W, Kersten S (2014). "Regulace lipoproteinové lipázy Angptl4". Trendy endokrinol. Metab. 25 (3): 146–155. doi:10.1016 / j.tem.2013.12.005. PMID 24397894. S2CID 10273285.
- ^ A b Zhang R (duben 2016). „Model ANGPTL3-4-8, molekulární mechanismus pro obchodování s triglyceridy“. Otevřená Biol. 6 (4): 150272. doi:10.1098 / rsob.150272. PMC 4852456. PMID 27053679.
- ^ Okubo M, Horinishi A, Saito M, Ebara T, Endo Y, Kaku K, Murase T, Eto M (listopad 2007). „Nová komplexní mutace delece-inzerce zprostředkovaná Alu repetitivními prvky vede k deficienci lipoproteinové lipázy“. Mol. Genet. Metab. 92 (3): 229–33. doi:10.1016 / j.ymgme.2007.06.018. PMID 17706445.
- ^ Ferreira LD, Pulawa LK, Jensen DR, Eckel RH (2001). „Nadměrná exprese lidské lipoproteinové lipázy v kosterním svalu myši je spojena s inzulínovou rezistencí“. Cukrovka. 50 (5): 1064–8. doi:10.2337 / diabetes.50.5.1064. PMID 11334409.
- ^ Kim JK, Fillmore JJ, Chen Y, Yu C, Moore IK, Pypaert M a kol. (2001). „Nadměrná exprese lipoproteinové lipázy specifická pro tkáně způsobuje tkáňově specifickou inzulínovou rezistenci“. Proc Natl Acad Sci U S A. 98 (13): 7522–7. Bibcode:2001PNAS ... 98,7522K. doi:10.1073 / pnas.121164498. PMC 34701. PMID 11390966.
- ^ Ferland A, Château-Degat ML, Hernandez TL, Eckel RH (květen 2012). „Tkáňově specifické reakce lipoproteinové lipázy na složení makronutrientů ve stravě jako prediktor přírůstku hmotnosti po dobu 4 let“. Obezita (Silver Spring). 20 (5): 1006–11. doi:10.1038 / oby.2011.372. PMID 22262159. S2CID 40167321.
- ^ Prieto D, Oppezzo P (prosinec 2017). „Exprese lipoproteinové lipázy u chronické lymfocytární leukémie: nové poznatky o progresi leukémie“. Molekuly. 22 (12): 2083. doi:10,3390 / molekuly22122083. PMC 6149886. PMID 29206143.
- ^ Rozovski U, Hazan-Halevy I, Barzilai M, Keating MJ, Estrov Z (8. prosince 2015). "Metabolické cesty u chronické lymfocytární leukémie". Leukémie a lymfom. 57 (4): 758–65. doi:10.3109/10428194.2015.1106533. PMC 4794359. PMID 26643954.
- ^ Oppezzo P, Vasconcelos Y, Settegrana C, Jeannel D, Vuillier F, Legarff-Tavernier M, Kimura EY, Bechet S, Dumas G, Brissard M, Merle-Béral H, Yamamoto M, Dighiero G, Davi F (červenec 2005). „Poměr exprese LPL / ADAM29 je novým indikátorem prognózy u chronické lymfocytární leukémie.“. Krev. 106 (2): 650–7. doi:10.1182 / krev-2004-08-3344. PMID 15802535.
- ^ Heintel D, Kienle D, Shehata M, Kröber A, Kroemer E, Schwarzinger I, Mitteregger D, Le T, Gleiss A, Mannhalter C, Chott A, Schwarzmeier J, Fonatsch C, Gaiger A, Döhner H, Stilgenbauer S, Jäger U (Červenec 2005). „Vysoká exprese lipoproteinové lipázy u chronické lymfocytární leukémie s nízkým rizikem B-buněk“. Leukémie. 19 (7): 1216–23. doi:10.1038 / sj.leu.2403748. PMID 15858619.
- ^ van't Veer MB, Brooijmans AM, Langerak AW, Verhaaf B, Goudswaard CS, Graveland WJ, van Lom K, Valk PJ (leden 2006). "Prediktivní hodnota lipoproteinové lipázy pro přežití u chronické lymfocytární leukémie". Haematologica. 91 (1): 56–63. PMID 16434371.
- ^ Nückel H, Hüttmann A, Klein-Hitpass L, Schroers R, Führer A, Sellmann L, Dührsen U, Dürig J (červen 2006). „Exprese lipoproteinové lipázy je novým prognostickým faktorem u chronické lymfocytární leukémie B-buněk“. Leukémie a lymfom. 47 (6): 1053–61. doi:10.1080/10428190500464161. PMID 16840197. S2CID 20532204.
- ^ Mansouri M, Sevov M, Fahlgren E, Tobin G, Jondal M, Osorio L, Roos G, Olivecrona G, Rosenquist R (březen 2010). „Lipoproteinová lipáza je rozdílně exprimována v prognostických podskupinách chronické lymfocytární leukémie, ale vykazuje vždy nízkou katalytickou aktivitu.“ Výzkum leukémie. 34 (3): 301–6. doi:10.1016 / j.leukres.2009.07.032. PMID 19709746.
- ^ Kaderi MA, Kanduri M, Buhl AM, Sevov M, Cahill N, Gunnarsson R, Jansson M, Smedby KE, Hjalgrim H, Jurlander J, Juliusson G, Mansouri L, Rosenquist R (srpen 2011). „LPL je nejsilnějším prognostickým faktorem ve srovnávací analýze markerů na bázi RNA u časné chronické lymfocytární leukémie“. Haematologica. 96 (8): 1153–60. doi:10.3324 / haematol.2010.039396. PMC 3148909. PMID 21508119.
- ^ Porpaczy E, Tauber S, Bilban M, Kostner G, Gruber M, Eder S, Heintel D, Le T, Fleiss K, Skrabs C, Shehata M, Jäger U, Vanura K (červen 2013). „Lipoproteinová lipáza u chronické lymfocytární leukémie - silný biomarker s nedostatečným funkčním významem“. Výzkum leukémie. 37 (6): 631–6. doi:10.1016 / j.leukres.2013.02.008. PMID 23478142.
- ^ Mátrai Z, Andrikovics H, Szilvási A, Bors A, Kozma A, Ádám E, Halm G, Karászi É, Tordai A, Masszi T (leden 2017). „Lipoproteinová lipáza jako prognostický marker u chronické lymfocytární leukémie“. Patologický onkologický výzkum. 23 (1): 165–171. doi:10.1007 / s12253-016-0132-z. PMID 27757836. S2CID 22647616.
- ^ Prieto D, Seija N, Uriepero A, Souto-Padron T, Oliver C, Irigoin V, Guillermo C, Navarrete MA, Inés Landoni A, Dighiero G, Gabus R, Giordano M, Oppezzo P (srpen 2018). „Protein LPL u chronické lymfocytární leukémie má odlišný původ u mutovaných a nemutovaných pacientů. Pokroky u nového prognostického markeru u CLL“. British Journal of Hematology. 182 (4): 521–525. doi:10.1111 / bjh.15427. PMID 29953583.
- ^ Rombout A, Verhasselt B, Philippé J (listopad 2016). „Lipoproteinová lipáza u chronické lymfocytární leukémie: funkce a prognostické důsledky“. European Journal of Hematology. 97 (5): 409–415. doi:10.1111 / ejh.12789. PMID 27504855.
- ^ Williams SE, Inoue I, Tran H, Fry GL, Pladet MW, Iverius PH, Lalouel JM, Chappell DA, Strickland DK (březen 1994). „Karboxylterminální doména lipoproteinové lipázy se váže na proteinový receptor alfa / 2-makroglobulinu související s lipoproteinovým receptorem nízké hustoty (LRP) a zprostředkovává vazbu normálních lipoproteinů velmi nízké hustoty na LRP.“ J. Biol. Chem. 269 (12): 8653–8. PMID 7510694.
- ^ Nykjaer A, Nielsen M, Lookene A, Meyer N, Røigaard H, Etzerodt M, Beisiegel U, Olivecrona G, Gliemann J (prosinec 1994). „Karboxyl-koncový fragment lipoproteinové lipázy se váže na protein související s lipoproteinovým receptorem s nízkou hustotou a inhibuje lipázou zprostředkovaný příjem lipoproteinu v buňkách.“ J. Biol. Chem. 269 (50): 31747–55. PMID 7989348.
- ^ Chappell DA, Fry GL, Waknitz MA, Iverius PH, Williams SE, Strickland DK (prosinec 1992). „Receptor s nízkou hustotou lipoproteinového receptoru / alfa 2-makroglobulinový receptor váže a zprostředkovává katabolismus lipoproteinové lipázy z hovězího mléka.“ J. Biol. Chem. 267 (36): 25764–7. PMID 1281473.
- ^ Griffith OW, Ujvari B, Belov K, Thompson MB (listopad 2013). "Exprese genu placentární lipoproteinové lipázy (LPL) v placentotrofní ještěrce, Pseudemoia entrecasteauxii". Journal of Experimental Zoology Part B: Molecular and Developmental Evolution. 320 (7): 465–70. doi:10.1002 / jez.b.22526. PMID 23939756.
Další čtení
- Zechner R (1997). „Tkáňově specifická exprese lipoproteinové lipázy: důsledky pro energii a metabolismus lipoproteinů“. Curr. Opin. Lipidol. 8 (2): 77–88. doi:10.1097/00041433-199704000-00005. PMID 9183545.
- Fisher RM, Humphries SE, Talmud PJ (1998). „Běžná variace v genu lipoproteinové lipázy: účinky na plazmatické lipidy a riziko aterosklerózy“. Ateroskleróza. 135 (2): 145–59. doi:10.1016 / S0021-9150 (97) 00199-8. PMID 9430364.
- Beisiegel U (1998). "Metabolismus lipoproteinů". Eur. Srdce J. 19 Suppl A: A20–3. doi:10.1093 / eurheartj / 19. Abstract_Supplement.1. PMID 9519338.
- Pentikäinen MO, Oksjoki R, Oörni K, Kovanen PT (2002). „Lipoproteinová lipáza v arteriální stěně: vazba LDL na arteriální extracelulární matrix a mnoho dalšího“. Arterioskler. Tromb. Vasc. Biol. 22 (2): 211–7. doi:10.1161 / hq0102.101551. PMID 11834518.
- Lichtenstein L, Berbée JF, van Dijk SJ, van Dijk KW, Bensadoun A, Kema IP, Voshol PJ, Müller M, Rensen PC, Kersten S (listopad 2007). „Angptl4 zvyšuje regulaci syntézy cholesterolu v játrech prostřednictvím inhibice vychytávání jaterního cholesterolu závislého na LPL a HL“ “. Arterioskler. Tromb. Vasc. Biol. 27 (11): 2420–7. doi:10.1161 / ATVBAHA.107.151894. PMID 17761937.
- Lichtenstein L, Mattijssen F, de Wit NJ, Georgiadi A, Hooiveld GJ, van der Meer R, He Y, Qi L, Köster A, Tamsma JT, Tan NS, Müller M, Kersten S (prosinec 2010). „Angptl4 chrání před závažnými prozánětlivými účinky nasycených tuků inhibicí absorpce mastných kyselin do makrofágů mezenterických lymfatických uzlin“. Cell Metab. 12 (6): 580–92. doi:10.1016 / j.cmet.2010.11.002. PMC 3387545. PMID 21109191.
externí odkazy
- GeneReviews / NCBI / NIH / UW vstup na nedostatek familiární lipoproteinové lipázy
- Genová terapie pro nedostatek lipoproteinové lipázy
- Lipoprotein + lipáza v americké národní lékařské knihovně Lékařské předměty (Pletivo)
