Kutináza - Cutinase

kutináza
PDB 1cex EBI.jpg
Struktura Fusarium solani kutináza. PDB 1cex.[1]
Identifikátory
EC číslo3.1.1.74
Databáze
IntEnzIntEnz pohled
BRENDAVstup BRENDA
EXPASYPohled NiceZyme
KEGGVstup KEGG
MetaCycmetabolická cesta
PRIAMprofil
PDB strukturRCSB PDB PDBe PDBsum
Genová ontologieAmiGO / QuickGO
Kutináza
Identifikátory
SymbolKutináza
PfamPF01083
InterProIPR000675
STRÁNKAPDOC00140
SCOP21cex / Rozsah / SUPFAM
OPM nadčeleď127
OPM protein1oxm

A kutináza (ES 3.1.1.74 ) je enzym že katalyzuje the chemická reakce

cutin + H2Ó kutinové monomery

Tedy dva substráty tohoto enzymu jsou Cutin a H2Ó, zatímco jeho produkt je Cutin monomer.

Tento enzym patří do rodiny hydrolázy, konkrétně těch, které působí na karboxylovou skupinu ester vazby. The systematické jméno této třídy enzymů je kutin hydroláza.

Orgány vzdušných rostlin jsou chráněny a pokožka složený z nerozpustné polymerní strukturní sloučeniny, Cutin, což je polyester složený z hydroxy a hydroxyepoxy mastné kyseliny.[2] Rostlinné patogenní houby produkují extracelulární degradační enzymy[3] které hrají důležitou roli v patogenezi. Zahrnují kutinázu, která hydrolyzuje kutin a usnadňuje penetraci hub přes kutikulu. Inhibice enzymu může zabránit plísňové infekci neporušenými kůžičkami. Kutinové monomery uvolňované z kutikuly malým množstvím kutinázy na povrchy spor hub mohou výrazně zvýšit množství kutinázy vylučované spórami, mechanismus, který je dosud neznámý.[2][3]

Kutináza je serinesteráza obsahující klasickou Ser, His, Asp triádu serinových hydroláz.[2] Theprotein patří do třídy alfa-beta, s centrální beta-vrstvou 5 paralelních řetězců pokrytých 5 šroubovicemi na obou stranách desky. Rozštěp aktivního místa je částečně pokryt 2-tenkými můstky tvořenými postranními řetězci aminokyselin, na rozdíl od hydrofobního víčka, které mají jiné lipázy.[4] Protein také obsahuje 2 disulfidové můstky, které jsou nezbytné pro aktivitu, jejich štěpení vede k úplné ztrátě enzymatické aktivity.[2] V genomu bakterie byly nalezeny dva proteiny podobné kutináze (MtCY39.35 a MtCY339.08c) Mycobacterium tuberculosis.

Reference

  1. ^ Longhi S, Czjzek M, Lamzin V, Nicolas A, Cambillau C (květen 1997). „Krystalová struktura atomového rozlišení (1,0 A) kutinázy Fusarium solani: stereochemická analýza“. J. Mol. Biol. 268 (4): 779–99. doi:10.1006 / jmbi.1997.1000. PMID  9175860.
  2. ^ A b C d Ettinger WF, Thukral SK, Kolattukudy PE (1987). "Struktura genu pro kutinázu, cDNA a odvozené aminokyselinové sekvence z fytopatogenních hub". Biochemie. 26 (24): 7883–7892. doi:10.1021 / bi00398a052.
  3. ^ A b Sweigard JA, Chumley FG, Valent B (1992). "Klonování a analýza CUT1, kutinázového genu z Magnaporthe grisea". Mol. Gen. Genet. 232 (2): 174–182. doi:10.1007 / BF00279994. PMID  1557023. S2CID  37444.
  4. ^ Cambillau C, Martinez C, De Geus P, Lauwereys M, Matthyssens G (1992). „Fusarium solani kutináza je lipolytický enzym s katalytickým serinem přístupným rozpouštědlu“. Příroda. 356 (6370): 615–618. doi:10.1038 / 356615a0. PMID  1560844. S2CID  4334360.
  • Garcia-Lepe R, Nuero OM, Reyes F, Santamaria F (1997). "Lipázy v autolyzovaných kulturách vláknitých hub". Lett. Appl. Microbiol. 25 (2): 127–30. doi:10.1046 / j.1472-765X.1997.00187.x. PMID  9281862.
  • Purdy RE, Kolattukudy PE (1975). "Hydrolýza rostlinné kutikuly rostlinnými patogeny. Čištění, složení aminokyselin a molekulová hmotnost dvou isozymů kutinázy a nespecifické esterázy z Fusarium solani f. Pisi". Biochemie. 14 (13): 2824–31. doi:10.1021 / bi00684a006. PMID  1156575.
  • Purdy RE, Kolattukudy PE (1975). "Hydrolýza rostlinné kutikuly rostlinnými patogeny. Vlastnosti kutinázy I, kutinázy II a nespecifické esterázy izolované z Fusarium solani pisi." Biochemie. 14 (13): 2832–40. doi:10.1021 / bi00684a007. PMID  239740.

Viz také

Tento článek včlení text od public domain Pfam a InterPro: IPR000675