Sérový amyloid A1 - Serum amyloid A1

SAA1
Dostupné struktury
PDBHledání ortologu: PDBe RCSB
Identifikátory
AliasySAA1, PIG4, SAA, SAA2, TP53I4, sérový amyloid A1
Externí IDOMIM: 104750 MGI: 98222 HomoloGene: 128033 Genové karty: SAA1
Umístění genu (člověk)
Chromozom 11 (lidský)
Chr.Chromozom 11 (lidský)[1]
Chromozom 11 (lidský)
Genomické umístění pro SAA1
Genomické umístění pro SAA1
Kapela11p15.1Start18,266,260 bp[1]
Konec18,269,977 bp[1]
Exprese RNA vzor
PBB GE SAA1 214456 x na fs.png

PBB GE SAA1 208607 s na fs.png
Další údaje o referenčních výrazech
Ortology
DruhČlověkMyš
Entrez

6288

20209

Ensembl

ENSG00000173432
ENSG00000288411

ENSMUSG00000057465

UniProt

P0DJI8

P05367

RefSeq (mRNA)

NM_199161
NM_000331
NM_001178006

NM_011314
NM_001357491
NM_001379268
NM_001379269

RefSeq (protein)

NP_000322
NP_001171477
NP_954630

NP_035444
NP_001344420
NP_001366197
NP_001366198

Místo (UCSC)Chr 11: 18,27 - 18,27 MbChr 7: 46,75 - 46,75 Mb
PubMed Vyhledávání[3][4]
Wikidata
Zobrazit / upravit člověkaZobrazit / upravit myš

Sérový amyloid A1 (SAA1) je protein že u lidí je kódován SAA1 gen.[5][6][7] SAA1 je hlavní protein akutní fáze produkovaný hlavně hepatocyty v reakci na infekci, poranění tkáně a malignitu.[8] Po uvolnění do krevního oběhu je SAA1 přítomen jako apolipoprotein spojený s lipoprotein s vysokou hustotou (HDL).[9] SAA1 je hlavním předchůdcem amyloid A (AA), jehož vklad vede k zánětlivá amyloidóza.[10][11]

Gen

Gen kódující lidský SAA1 je jedním ze 4 genů SAA mapovaných do oblasti v krátkém rameni na chromozomu 15.[12] Dva z těchto genů, SAA1 a SAA2, jsou indukovatelné během reakce akutní fáze, zatímco SAA3 je u lidí pseudogen[13] a SAA4 je konstitutivně exprimován v různých tkáních a buňkách. Jednonukleotidové polymorfismy (SNP) se nacházejí v SAA1 v kódujících i nekódujících sekvencích, přičemž ty se nacházejí v kódující sekvenci definující 5 izoforem SAA1 (SAA1.1 - 1.5). Genetické studie prokázaly souvislost některých z těchto SNP s dispozicí k několika lidským chorobám, včetně známé středomořské horečky, onemocnění koronárních tepen, mozkového infarktu a osteoporózy. Myši mají také 4 geny Saa. Hlavním rozdílem mezi lidskými a myšími SAA geny je exprese myšího Saa3 genu pro funkční protein, obecně považovaný za indukovatelný SAA v zánětlivých tkáních.

Struktura bílkovin

Produktem lidského SAA1 je pre-protein se 122 aminokyselinami se štěpitelným signálním peptidem s 18 aminokyselinami. Zralý SAA1 se skládá ze 104 aminokyselin se zdánlivou molekulovou hmotností 12 500. Krystalová struktura SAA1.1 byla nedávno vyřešena (obrázek 1). Nativní SAA1 je hexamer, přičemž každá podjednotka předpokládá antiparalelní strukturu svazku 4 šroubovice.[14] Struktura má tvar kužele a její vrchol tvoří vazebné místo pro HDL a heparin. N-koncové šroubovice 1 a 3 byly identifikovány jako amyloidogenní peptidy SAA1.1, které nejsou přítomné na povrchu proteinu v nativním proteinu SAA1. Tato zjištění poskytují strukturální základ pro tvorbu fibril amyloidu A. Lidská SAA1.1 je srovnatelná na úrovni podjednotky s nedávno řešenou strukturou myší Saa3.[15]

Indukovatelný výraz

SAA1 a SAA2 jsou vysoce indukovatelné, a proto se nazývají SAA v akutní fázi. Zánětlivé cytokiny, jako jsou IL-lp, IL-6 a TNF-a, jsou hlavními stimulanty pro expresi genu SAA1 v hepatocytech.[16] Indukovatelná exprese genů SAA v akutní fázi je regulována hlavně na úrovni transkripce a zahrnuje transkripční faktory C / EBP, NF-kB, AP2, SAF, Sp1 a STAT3. Nadmořská výška přepisu SAA1 je často vidět v polích cDNA používaných pro detekci prozánětlivé exprese cytokinů. Hladina proteinu SAA1 koreluje s úrovní transkriptu a je již dlouho považována za klinický indikátor zánětlivých stavů.

Interakce

Kromě asociace s HDL interaguje SAA1 s řadou savčích proteinů, většinou s proteiny buněčného povrchu, jako jsou receptory. Vazba SAA1 na integrin αvp3 vyvolává inhibiční účinek na růst nazofaryngeálního karcinomu.[17] Několik receptorů pro SAA1 bylo identifikováno pomocí hybridního proteinu SAA1 obsahujícího dvě aminokyselinové substituce ze SAA2.[18] Mezi tyto receptory patří chemoterapeutický receptor spojený s G proteinem FPR2 (formyl peptidový receptor 2),[19] předpokládá se, že zprostředkovává chemotaktickou aktivitu rekombinantního SAA1; myší vychytávací receptor SR-BI [20] a lidský ekvivalent CLA-1.,[21] pro možnou roli v metabolismu cholesterolu závislého na SAA1. Navíc Toll-like receptory TLR2[22] a TLR4[23] zprostředkovávají expresi genu pro cytokiny indukovanou SAA1. Purinergní receptor P2X7 je dalším receptorem používaným SAA1 pro řadu buněčných funkcí včetně aktivace NLRP3 inflammasomů.[24]

Bylo zjištěno, že SAA1 interaguje s proteinem vnější membrány A (ompA) několika gramnegativních bakterií E-coli, Salmonella typhimurium, Shigella flexneri, Vibrio cholerae a P. aeruginosa.[25] Vystavení těchto gramnegativních bakterií SAA1 podporuje absorpci bakterií neutrofily, což naznačuje, že SAA1 slouží jako opsonin, který zvyšuje bakteriální clearance.[26] Novější studie identifikovala interakci SAA1 s retinolem, což vedlo ke snížení bakteriální zátěže.[27] Tato zjištění naznačují, že SAA1 má funkci v obraně hostitele proti bakteriální infekci.

Funkce a klinický význam

Biologická funkce SAA1 nebyla plně pochopena navzdory intenzivnímu výzkumu v posledních třech desetiletích. Výzkumné nástroje, jako jsou myši s knockoutem SAA1 a transgenní myši, jsou k dispozici až nedávno. Bylo však dobře prokázáno, že zvýšená plazmatická koncentrace SAA1 je spojena s řadou zánětlivých stavů. Výsledkem je, že SAA1 je klinickým indikátorem a spolehlivým biomarkerem zánětlivých onemocnění, chronických metabolických poruch a malignity v pozdním stadiu.[28] Zánětlivá amyloidóza je výsledkem chronického zánětu se zvýšenou produkcí SAA1, který je hlavním prekurzorem ukládání fibril amyloidu A v různých tkáních.[29]

SAA1 byl rozsáhle studován z hlediska jeho vazby na HDL, přičemž výsledky naznačují roli v metabolismu lipidů. Během reakce akutní fáze zvýšené hladiny SAA1 v plazmě vytěsňují ApoA-I a stávají se hlavním apolipoproteinem HDL.[30] Přesný biologický důsledek remodelace HDL pomocí SAA1 je stále předmětem šetření s využitím nedávno vyvinutých nástrojů, jako jsou myši s knockoutem Saa1 a Saa2. Předpokládá se také, že SAA1 přispívá k rozvoji aterosklerózy.[31][32] U modelu myší s deficitem ApoE se však nezdá, že by delece genů Saa1 / Saa2 ovlivňovala aterosklerotické léze.[33]

Ex vivo a in vitro studie ukázaly, že rekombinantní lidský hybridní protein SAA1 má silnou chemotaktickou aktivitu neutrofily a makrofágy.[34] Předpokládá se, že tento účinek je zprostředkován prostřednictvím FPR2, receptor chemoatraktantu spojený s G proteinem.[35] Stejný receptor také zprostředkovává aktivitu podobnou cytokinům rekombinantní SAA1, což vede ke zvýšené expresi IL-8 v neutrofilech.[36] Uvádí se, že rekombinantní SAA1 indukuje expresi různých druhů zánětlivé cytokiny počítaje v to IL-1 p, TNF-α, IL-6, IL-12p40,[37][38] stejně jako imunoregulační cytokiny jako např IL-23,[39] IL-33[40] a růst stimulující cytokiny, jako je G-CSF.[41]

SAA1 může být také produkován makrofágy a epitelové buňky v různých tkáních. Ukázalo se, že podporuje místní Čt17 reakce ve střevě.[42] Toto zjištění, které je založeno jak na Saa1 / Saa2 knockoutovaných myších, tak na ex vivo studie T buněk silně naznačují lokální imunomodulační funkci SAA1 na rozdíl od jeho zavedené role proteinu akutní fáze produkovaného v játrech a přítomného v plazmě jako apolipoprotein HDL. Transgenní exprese lidského SAA1.1 v myších játrech zhoršuje hepatitidu zprostředkovanou T buňkami zvýšenou produkcí chemokinů,[43] který zahrnuje SAA1 receptor TLR2. Sekrece SAA1 melanomovými buňkami může vyvolat protizánětlivé účinky IL-10 - vylučující neutrofily, se kterými interaguje invariantní přirozené zabijácké T buňky (buňky iNKT).[44] Kromě toho může SAA1 zkosit makrofágy na fenotyp M2.[45]

Publikované zprávy odkazují SAA1 na řadu malignit, ale příčinná souvislost nebyla stanovena. SAA1 byla spojena s patogenezí nádorů,[46] a jeho genový polymorfismus je faktorem přispívajícím k určitým typům maligních nádorů.[47] Bylo také prokázáno, že SAA1 ovlivňuje mikroprostředí nádoru a přispívá k metastázám nádorových buněk.[48]

Některé z výsledků získaných s rekombinantním lidským hybridem SAA1 zůstávají kontroverzní, protože protein nemá přesně stejnou sekvenci lidského SAA1 a jeho vlastnosti se mohou lišit od nativního SAA1.[49] Další studie ukázaly, že nativní lidský SAA1 si zachovává některé aktivity podobné cytokinům, jako je schopnost indukce G-CSF[50]

Nedávné studie používající knockoutované myši Saa1 / Saa2 ukázaly oslabenou odpověď Th17 ve střevních epiteliálních buňkách,[51] což naznačuje, že roli hraje SAA1 in vivo v regulaci imunity.

Poznámky

Reference

  1. ^ A b C ENSG00000288411 GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000173432, ENSG00000288411 - Ensembl, Květen 2017
  2. ^ A b C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000057465 - Ensembl, Květen 2017
  3. ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
  4. ^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
  5. ^ Glaser T, Housman D, Lewis WH, Gerhard D, Jones C (listopad 1989). "Mapa delece jemné struktury lidského chromozomu 11p: analýza hybridů řady J1". Somatická buněčná a molekulární genetika. 15 (6): 477–501. doi:10.1007 / BF01534910. PMID  2595451. S2CID  19607294.
  6. ^ Polyak K, Xia Y, Zweier JL, Kinzler KW, Vogelstein B (září 1997). "Model pro apoptózu indukovanou p53". Příroda. 389 (6648): 300–5. doi:10.1038/38525. PMID  9305847. S2CID  4429638.
  7. ^ „Entrez Gene: SAA1 sérový amyloid A1“.
  8. ^ Gabay C, Kushner I (únor 1999). "Proteiny v akutní fázi a další systémové reakce na zánět". The New England Journal of Medicine. 340 (6): 448–54. doi:10.1056 / NEJM199902113400607. PMID  9971870.
  9. ^ Benditt EP, Eriksen N (září 1977). „Amyloidový protein SAA je spojován s lipoproteinem s vysokou hustotou z lidského séra“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 74 (9): 4025–8. doi:10.1073 / pnas.74.9.4025. PMC  431828. PMID  198813.
  10. ^ Husebekk A, Skogen B, Husby G, Marhaug G (březen 1985). „Transformace prekurzoru amyloidu SAA na protein AA a inkorporace do amyloidních fibril in vivo“. Skandinávský žurnál imunologie. 21 (3): 283–7. doi:10.1111 / j.1365-3083.1985.tb01431.x. PMID  3922050. S2CID  29482438.
  11. ^ Tape C, Tan R, Nesheim M, Kisilevsky R (září 1988). "Přímý důkaz o cirkulujícím apoSAA jako předchůdci tkáňových amyloidových depozit AA". Skandinávský žurnál imunologie. 28 (3): 317–24. doi:10.1111 / j.1365-3083.1988.tb01455.x. PMID  3194701. S2CID  35274998.
  12. ^ Uhlar CM, Burgess CJ, Sharp PM, Whitehead AS (leden 1994). "Vývoj nadrodiny proteinu séra amyloidu A (SAA)". Genomika. 19 (2): 228–35. doi:10.1006 / geno.1994.1052. PMID  8188253.
  13. ^ Kluve-Beckerman B, Drumm ML, Benson MD (listopad 1991). "Žádná exprese genu lidského séra pro amyloid A tři (SAA3)". DNA a buněčná biologie. 10 (9): 651–61. doi:10.1089 / dna.1991.10.651. PMID  1755958.
  14. ^ Lu J, Yu Y, Zhu I, Cheng Y, Sun PD (duben 2014). "Strukturální mechanismus sérové ​​amyloid A-zprostředkované zánětlivé amyloidózy". Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 111 (14): 5189–94. doi:10.1073 / pnas.1322357111. PMC  3986191. PMID  24706838.
  15. ^ Derebe MG, Zlatkov CM, Gattu S, Ruhn KA, Vaishnava S, Diehl GE, MacMillan JB, Williams NS, Hooper LV (červenec 2014). „Sérový amyloid A je protein vázající retinol, který transportuje retinol během bakteriální infekce“. eLife. 3: e03206. doi:10,7554 / eLife.03206. PMC  4129439. PMID  25073702.
  16. ^ Jensen LE, Whitehead AS (září 1998). „Regulace exprese proteinu amyloidu A v séru během reakce akutní fáze“. The Biochemical Journal. 334 (3): 489–503. doi:10.1042 / bj3340489. PMC  1219714. PMID  9729453.
  17. ^ Lung HL, Man OY, Yeung MC, Ko JM, Cheung AK, Law EW, Yu Z, Shuen WH, Tung E, Chan SH, Bangarusamy DK, Cheng Y, Yang X, Kan R, Phoon Y, Chan KC, Chua D , Kwong DL, Lee AW, Ji MF, Lung ML (únor 2015). „Polymorfismy SAA1 jsou spojeny s variací antiangiogenních a tumor potlačujících aktivit u nosohltanového karcinomu“. Onkogen. 34 (7): 878–89. doi:10.1038 / dne 2014.12. PMID  24608426. S2CID  9519362.
  18. ^ "Rekombinantní lidský Apo-SAA".
  19. ^ Su SB, Gong W, Gao JL, Shen W, Murphy PM, Oppenheim JJ, Wang JM (leden 1999). „Sedm transmembránový receptor spojený s G proteinem, FPRL1, zprostředkovává chemotaktickou aktivitu sérového amyloidu A pro lidské fagocytující buňky“. The Journal of Experimental Medicine. 189 (2): 395–402. doi:10.1084 / jem.189.2.395. PMC  2192984. PMID  9892621.
  20. ^ Cai L, de Beer MC, de Beer FC, van der Westhuyzen DR (leden 2005). „Sérový amyloid A je ligand pro zachycovač receptorů třídy B typu I a inhibuje vazbu lipoproteinů s vysokou hustotou a selektivní absorpci lipidů.“. The Journal of Biological Chemistry. 280 (4): 2954–61. doi:10,1074 / jbc.M411555200. PMID  15561721.
  21. ^ Baranova IN, Vishnyakova TG, Bocharov AV, Kurlander R, Chen Z, Kimelman ML, Remaley AT, Csako G, Thomas F, Eggerman TL, Patterson AP (březen 2005). „Vazba sérového amyloidu A na CLA-1 (CD36 a LIMPII analog-1) zprostředkovává aktivaci proteinu kinázy aktivované ERK1 / 2 a p38 mitogenem aktivovanou sérovým amyloidem A“. The Journal of Biological Chemistry. 280 (9): 8031–40. doi:10,1074 / jbc.M405009200. PMID  15576377.
  22. ^ Cheng N, He R, Tian J, Ye PP, Ye RD (červenec 2008). „Špička: TLR2 je funkční receptor pro sérový amyloid A akutní fáze“. Journal of Immunology. 181 (1): 22–6. doi:10,4049 / jimmunol.181.1.22. PMC  2464454. PMID  18566366.
  23. ^ Sandri S, Rodriguez D, Gomes E, Monteiro HP, Russo M, Campa A (květen 2008). „Je sérový amyloid A endogenním agonistou TLR4?“. Journal of Leukocyte Biology. 83 (5): 1174–80. doi:10.1189 / jlb.0407203. PMID  18252871. S2CID  17352286.
  24. ^ Niemi K, Teirilä L, Lappalainen J, Rajamäki K, Baumann MH, Öörni K, Wolff H, Kovanen PT, Matikainen S, Eklund KK (červen 2011). „Sérový amyloid A aktivuje inflammasom NLRP3 prostřednictvím receptoru P2X7 a dráhy citlivé na katepsin B“. Journal of Immunology. 186 (11): 6119–28. doi:10,4049 / jimmunol. 1002843. PMID  21508263.
  25. ^ Hari-Dass R, Shah C, Meyer DJ, Raynes JG (květen 2005). „Protein séra amyloidu A se váže na protein A vnější membrány gramnegativních bakterií“. The Journal of Biological Chemistry. 280 (19): 18562–7. doi:10,1074 / jbc.M500490200. PMID  15705572.
  26. ^ Shah C, Hari-Dass R, Raynes JG (září 2006). „Sérový amyloid A je vrozený imunitní opsonin pro gramnegativní bakterie“. Krev. 108 (5): 1751–7. doi:10.1182 / krev-2005-11-011932. PMID  16735604.
  27. ^ Derebe MG, Zlatkov CM, Gattu S, Ruhn KA, Vaishnava S, Diehl GE, MacMillan JB, Williams NS, Hooper LV (29. července 2014). „Sérový amyloid A je protein vázající retinol, který transportuje retinol během bakteriální infekce“. eLife. 3: e03206. doi:10,7554 / eLife.03206. PMC  4129439. PMID  25073702.
  28. ^ Malle E, Sodin-Semrl S, Kovacevic A (leden 2009). „Sérový amyloid A: protein akutní fáze podílející se na patogenezi nádoru“. Buněčné a molekulární biologické vědy. 66 (1): 9–26. doi:10.1007 / s00018-008-8321-x. PMC  4864400. PMID  18726069.
  29. ^ Tape C, Tan R, Nesheim M, Kisilevsky R (září 1988). "Přímý důkaz o cirkulujícím apoSAA jako předchůdci tkáňových amyloidových depozit AA". Skandinávský žurnál imunologie. 28 (3): 317–24. doi:10.1111 / j.1365-3083.1988.tb01455.x. PMID  3194701. S2CID  35274998.
  30. ^ Kisilevsky R, Manley PN (březen 2012). „Sérový amyloid A v akutní fázi: pohledy na jeho fyziologické a patologické role“. Amyloid. 19 (1): 5–14. doi:10.3109/13506129.2011.654294. PMID  22320226. S2CID  43235598.
  31. ^ King VL, Thompson J, Tannock LR (srpen 2011). „Sérový amyloid A při ateroskleróze“. Aktuální názor na lipidologii. 22 (4): 302–7. doi:10.1097 / MOL.0b013e3283488c39. PMID  21734573. S2CID  10073239.
  32. ^ Thompson JC, Jayne C, Thompson J, Wilson PG, Yoder MH, Webb N, Tannock LR (únor 2015). „Krátké zvýšení sérového amyloidu A je dostatečné ke zvýšení aterosklerózy.“. Journal of Lipid Research. 56 (2): 286–93. doi:10.1194 / ml. M054015. PMC  4306683. PMID  25429103.
  33. ^ De Beer MC, Wroblewski JM, Noffsinger VP, Rateri DL, Howatt DA, Balakrishnan A, Ji A, Shridas P, Thompson JC, van der Westhuyzen DR, Tannock LR, Daugherty A, Webb NR, De Beer FC (únor 2014). "Deficit endogenní akutní fáze amyloidu A neovlivňuje aterosklerotické léze u myší s deficitem apolipoproteinu E". Arterioskleróza, trombóza a vaskulární biologie. 34 (2): 255–61. doi:10.1161 / ATVBAHA.113.302247. PMC  3951741. PMID  24265416.
  34. ^ Badolato R, Wang JM, Murphy WJ, Lloyd AR, Michiel DF, Bausserman LL, Kelvin DJ, Oppenheim JJ (červenec 1994). „Sérový amyloid A je chemoatraktant: indukce migrace, adheze a tkáňové infiltrace monocytů a polymorfonukleárních leukocytů“. The Journal of Experimental Medicine. 180 (1): 203–9. doi:10.1084 / jem.180.1.203. PMC  2191543. PMID  7516407.
  35. ^ Su SB, Gong W, Gao JL, Shen W, Murphy PM, Oppenheim JJ, Wang JM (leden 1999). „Sedm transmembránový receptor spojený s G proteinem, FPRL1, zprostředkovává chemotaktickou aktivitu sérového amyloidu A pro lidské fagocytující buňky“. The Journal of Experimental Medicine. 189 (2): 395–402. doi:10.1084 / jem.189.2.395. PMC  2192984. PMID  9892621.
  36. ^ He R, Sang H, Ye RD (únor 2003). „Sérový amyloid A indukuje sekreci IL-8 prostřednictvím receptoru spojeného s G proteinem, FPRL1 / LXA4R“. Krev. 101 (4): 1572–81. doi:10.1182 / krev-2002-05-1431. PMID  12393391.
  37. ^ Patel H, Fellowes R, Coade S, Woo P (říjen 1998). „Lidské sérum amyloid A má vlastnosti podobné cytokinům“. Skandinávský žurnál imunologie. 48 (4): 410–8. doi:10.1046 / j.1365-3083.1998.00394.x. PMID  9790312. S2CID  44779960.
  38. ^ Cheng N, He R, Tian J, Ye PP, Ye RD (červenec 2008). „Špička: TLR2 je funkční receptor pro sérový amyloid A akutní fáze“. Journal of Immunology. 181 (1): 22–6. doi:10,4049 / jimmunol.181.1.22. PMC  2464454. PMID  18566366.
  39. ^ He R, Shepard LW, Chen J, Pan ZK, Ye RD (září 2006). „Sérový amyloid A je endogenní ligand, který odlišně indukuje IL-12 a IL-23“. Journal of Immunology. 177 (6): 4072–9. doi:10,4049 / jimmunol.177.6.4072. PMID  16951371.
  40. ^ Sun L, Zhu Z, Cheng N, Yan Q, Ye RD (červenec 2014). „Sérový amyloid A indukuje expresi interleukinu-33 cestou závislou na IRF7“. European Journal of Immunology. 44 (7): 2153–64. doi:10.1002 / eji.201344310. PMC  4118754. PMID  24777946.
  41. ^ He RL, Zhou J, Hanson CZ, Chen J, Cheng N, Ye RD (leden 2009). „Sérový amyloid A indukuje expresi G-CSF a neutrofilii prostřednictvím Toll-like receptoru 2“. Krev. 113 (2): 429–37. doi:10.1182 / krev-2008-03-139923. PMC  2615655. PMID  18952897.
  42. ^ Sano T, Huang W, Hall JA, Yang Y, Chen A, Gavzy SJ, Lee JY, Ziel JW, Miraldi ER, Domingos AI, Bonneau R, Littman DR (říjen 2015). „Obvod IL-23R / IL-22 reguluje amyloid A epiteliálního séra na podporu lokálních efektorových odpovědí Th17“. Buňka. 163 (2): 381–93. doi:10.1016 / j.cell.2015.08.061. PMC  4621768. PMID  26411290.
  43. ^ Ji YR, Kim HJ, Bae KB, Lee S, Kim MO, Ryoo ZY (květen 2015). „Jaterní sérový amyloid A1 zhoršuje hepatitidu zprostředkovanou T buňkami indukcí chemokinů prostřednictvím Toll-like receptoru 2 u myší“. The Journal of Biological Chemistry. 290 (20): 12804–11. doi:10,1074 / jbc.M114,635763. PMC  4432296. PMID  25847238.
  44. ^ De Santo C, Arscott R, Booth S, Karydis I, Jones M, Asher R, Salio M, Middleton M, Cerundolo V (listopad 2010). „Invariantní NKT buňky modulují supresivní aktivitu neutrofilů vylučujících IL-10 diferencovaných sérovým amyloidem A“. Přírodní imunologie. 11 (11): 1039–46. doi:10.1038 / ni.1942. PMC  3001335. PMID  20890286.
  45. ^ Sun L, Zhou H, Zhu Z, Yan Q, Wang L, Liang Q, Ye RD (květen 2015). „Ex vivo a in vitro účinek sérového amyloidu a na indukci makrofágových markerů M2 a efferocytózu apoptotických neutrofilů“. Journal of Immunology. 194 (10): 4891–900. doi:10,4049 / jimmunol. 1402164. PMC  4417396. PMID  25870242.
  46. ^ Malle E, Sodin-Semrl S, Kovacevic A (leden 2009). „Sérový amyloid A: protein akutní fáze podílející se na patogenezi nádoru“. Buněčné a molekulární biologické vědy. 66 (1): 9–26. doi:10.1007 / s00018-008-8321-x. PMC  4864400. PMID  18726069.
  47. ^ Lung HL, Man OY, Yeung MC, Ko JM, Cheung AK, Law EW, Yu Z, Shuen WH, Tung E, Chan SH, Bangarusamy DK, Cheng Y, Yang X, Kan R, Phoon Y, Chan KC, Chua D , Kwong DL, Lee AW, Ji MF, Lung ML (únor 2015). „Polymorfismy SAA1 jsou spojeny s variací antiangiogenních a tumor potlačujících aktivit u nosohltanového karcinomu“. Onkogen. 34 (7): 878–89. doi:10.1038 / dne 2014.12. PMID  24608426. S2CID  9519362.
  48. ^ Hansen MT, Forst B, Cremers N, Quagliata L, Ambartsumian N, Grum-Schwensen B, Klingelhöfer J, Abdul-Al A, Herrmann P, Osterland M, Stein U, Nielsen GH, Scherer PE, Lukanidin E, Sleeman JP, Grigorian M (leden 2015). „Spojení mezi zánětem a metastázami: sérový amyloid A1 a A3 indukuje metastázy a je cílem metastáz indukujících S100A4.“ Onkogen. 34 (4): 424–35. doi:10.1038 / onc.2013.568. PMID  24469032. S2CID  5774746.
  49. ^ Christenson K, Björkman L, Ahlin S, Olsson M, Sjöholm K, Karlsson A, Bylund J (2013). „Sérum amyloidu A v endogenní akutní fázi postrádá prozánětlivou aktivitu, což kontrastuje se dvěma rekombinantními variantami, které aktivují lidské neutrofily prostřednictvím různých receptorů“. Hranice v imunologii. 4: 92. doi:10,3389 / fimmu.2013,00092. PMC  3631709. PMID  23626589.
  50. ^ Kim MH, de Beer MC, Wroblewski JM, Webb NR, de Beer FC (únor 2013). „SAA neindukuje produkci cytokinů za fyziologických podmínek“. Cytokin. 61 (2): 506–12. doi:10.1016 / j.cyto.2012.10.019. PMC  3616876. PMID  23165195.
  51. ^ Sano T, Huang W, Hall JA, Yang Y, Chen A, Gavzy SJ, Lee JY, Ziel JW, Miraldi ER, Domingos AI, Bonneau R, Littman DR (říjen 2015). „Obvod IL-23R / IL-22 reguluje amyloid A epiteliálního séra na podporu lokálních efektorových odpovědí Th17“. Buňka. 163 (2): 381–93. doi:10.1016 / j.cell.2015.08.061. PMC  4621768. PMID  26411290.

Další čtení

externí odkazy

  • Přehled všech strukturálních informací dostupných v PDB pro UniProt: P0DJI8 (Protein amyloidu A-1 v séru) na PDBe-KB.