Plakofilin-2 - Plakophilin-2 - Wikipedia
Plakofilin-2 je protein že u lidí je kódován PKP2 gen.[5][6] Plakofilin 2 je exprimován v kůži a srdeční sval, kde funguje propojení kadheriny na střední vlákna v cytoskelet. v srdeční sval, plakofilin-2 se nachází v desmosome struktury umístěné uvnitř vložené disky. Mutace v PKP2 bylo prokázáno, že jsou kauzální v arytmogenní kardiomyopatie pravé komory.
Struktura
Dva varianty spoje z PKP2 gen byl identifikován. První má molekulovou hmotnost 97,4 kDa (881 aminokyseliny ) a druhý s molekulovou hmotností 92,7 kDa (837 aminokyseliny ).[7][8] Zpracovaný pseudogen s vysokou podobností s tímto lokusem byl mapován na chromozom 12p13.[6]
Plakofilin-2 je členem pásovec opakovat a plakofilin protein rodina. Plakofilinové proteiny obsahují devět konzervovaných centrálních pásovec opakovat domény ohraničené doménou N-terminál a C-terminál domén.[9] Alternativně sestřižené transkripty kódující protein izoformy byl identifikován.[10]
Plakofilin 2 se lokalizuje na buněčné desmosomy a jádra a váže se plakoglobin, desmoplakin a desmosomální kadheriny prostřednictvím N-terminál hlavní doména.[11][12]
Funkce
Plakofilin 2 funguje tak, že spojuje kadheriny s intermediárními vlákny v cytoskeletu. v kardiomyocyty, plakofilin-2 se nachází na desmosome struktury uvnitř vložené disky, které sousedí sarcolemmal membrány dohromady.[13] The desmosomální protein, desmoplakin, je základní složkou plaku, který kotví mezilehlá vlákna do sarcolemma podle jeho C-konec a nepřímo sarcolemmal kadheriny podle jeho N-konec, usnadněno plakoglobin a plakofilin-2.[14] Plakofilin je nezbytný pro normální lokalizaci a obsah desmoplakin na desmosomy, což může být částečně způsobeno náborem protein kináza C alfa na desmoplakin.[15]
Ablace z PKP2 u myší vážně narušuje normální morfogenezi srdce. Mutantní myši jsou embryonálně smrtelné a vykazují deficity při tvorbě ulpívajících spojů kardiomyocyty, včetně disociace desmoplakin a formování cytoplazmatický granulované agregáty kolem embryonálního dne 10.5-11. Dodatečné malformace zahrnuty sníženy trabekulace, cytoskeletální roztržení a prasknutí srdeční stěny.[16] Další studie prokázaly, že plakofilin-2 koordinuje s E-kadherin je nutné správně lokalizovat RhoA počátkem roku aktin cytoskeletální přeskupení za účelem správného spojení sestavy dodržuje spojení k přemístění desmosome prekurzory v nově vytvořených spojích buňka-buňka.[17]
Plakofilin-2 se v průběhu času ukázal být více než složkami spojení buněk a buněk; spíše se plakofiliny objevují jako univerzální lešení pro různé signální dráhy, které globálně modulují různé buněčné aktivity.[9] Ukázalo se, že plakofilin-2 se navíc lokalizuje na jádra desmosomální plaky v cytoplazma. Studie ukázaly, že plakkophillin-2 se nachází v nukleoplazmě v komplexu s holoenzymem RNA polymerázy III s největší podjednotkou RNA polymerázy III, nazývanou RPC155.[11]
Existují údaje podporující molekulární přeslechy mezi plakofilinem-2 a proteiny zapojenými do mechanických spojení v kardiomyocyty, počítaje v to konexin 43, hlavní složka srdeční mezery křižovatky; napěťově řízený sodíkový kanál Na (V) 1.5 a jeho interagující podjednotka, ankyrin G.; a K (ATP). Snížená exprese plakofilinu-2 prostřednictvím siRNA vede ke snížení a přerozdělení konexin 43 protein, jakož i snížení vazby sousedních kardiomyocyty. Studie to také ukázaly GJA1 a plakofilin-2 jsou stejné složky biomolekulární komplex.[18] Plakofilin-2 se také spojuje s Na (V) 1.5 a likvidace plakofilinu-2 v kardiomyocyty mění současné sodíkové vlastnosti i rychlost akční potenciál propagace.[19] Rovněž bylo prokázáno, že plakofilin-2 se asociuje s důležitou složkou Na (V) 1.5 komplex, ankyrin G. a ztráta ankyrin G. přes siRNA downregulace mislokalizovaný plakofilin-2 a konexin 43 v srdečních buňkách, což bylo koordinováno se sníženou elektrickou vazbou buněk a sníženou adhezní silou.[20] Tyto studie byly dále podpořeny vyšetřováním na myším modelu, který ukrýval a PKP2-heterozygotní nulová mutace, která se ukázala snížená Na (V) 1.5 amplituda, stejně jako posun v hradle a kinetice; vyvolala také farmakologická výzva komorové arytmie. Tato zjištění dále podporují představu, že desmosomy přeslech s sodíkovými kanály v srdci a naznačují, že riziko arytmie u pacientů s PKP2 mutace mohou být odhaleny s farmakologickou výzvou.[21] Důkazy také ukázaly, že plakofilin-2 se váže na K (ATP) podjednotka kanálu, Kir 6.2, a to v kardiomyocyty z haploinsufficient PKP2 myši, K (ATP) hustota proudu kanálu byla o 40% menší a regionální heterogenita K (ATP) kanály byly změněny, což naznačuje, že plakofilin-2 interaguje s K (ATP) a zprostředkovává přeslech mezi mezibuněčnými spoji a excitabilitou membrány.[22]
Klinický význam
Mutace v PKP2 byly spojeny s, bylo prokázáno, že způsobují, a jsou považovány za běžné v arytmogenní kardiomyopatie pravé komory, který je charakterizován fibrofatty nahrazením kardiomyocyty, ventrikulární tachykardie a náhlá srdeční smrt.[23][24][25][26][27][28][29][30] Odhaduje se, že 70% všech mutací spojených s arytmogenní kardiomyopatie pravé komory jsou v rámci PKP2 gen.[31] Zdá se, že tyto mutace obecně narušují montáž a stabilitu desmosomy.[32] Mechanické studie ukázaly, že jisté PKP2 mutace mají za následek nestabilitu proteinu plakofilinu-2 v důsledku zvýšené calpain zprostředkovaná degradace.[33]
Specifické a citlivé značky PKP2 a plakoglobin mutační nosiče v arytmogenní kardiomyopatie pravé komory bylo zjištěno, že obsahují T-vlna inverze, správně komorové abnormality pohybu stěny a komorové extrasystoly.[34] Dodatečně, imunohistochemické analýza proteinů zahrnujících kardiomyocyt desmosomy se ukázal jako vysoce citlivý a specifický diagnostický indikátor.[35]
Klinická a genetická charakterizace arytmogenní kardiomyopatie pravé komory je v současné době intenzivně vyšetřován, aby pochopil pronikavost spojený s PKP2 mutace, stejně jako další geny kódující desmosomální proteiny, v progresi a výsledku onemocnění.[10][36][37][38][39][40][41][42][43][44][45]
PKP2 Bylo také zjištěno, že mutace koexistují s sodíkové chanalopatie u pacientů s Brugadův syndrom.[46][47]
Plakofilin-2 byl navíc nalezen v dodržuje spojení z srdeční myxomata analyzované nádory a chybí u pacientů s nekardiálními myxomata, což naznačuje, že plakofilin-2 může sloužit jako cenný marker v klinické diagnóze srdeční myxomata.[48]
Interakce
Bylo prokázáno, že PKP2 komunikovat s:
- ankyrin G.,[20]
- beta katenin,[11]
- desmocollin 1,[11]
- desmocollin 2,[11]
- desmoglein 1,[11]
- desmoglein 2,[11]
- desmoplakin,[11]
- konexin 43,[49]
- plakoglobin,[11]
- Kir 6.2,[22] a
- SCN5A.[19]
Viz také
Reference
- ^ A b C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000057294 - Ensembl, Květen 2017
- ^ A b C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000041957 - Ensembl, Květen 2017
- ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ Mertens C, Kuhn C, Franke WW (leden 1997). „Plakofiliny 2a a 2b: konstitutivní proteiny dvojího umístění v karyoplazmě a desmosomálním plaku“. J Cell Biol. 135 (4): 1009–25. doi:10.1083 / jcb.135.4.1009. PMC 2133394. PMID 8922383.
- ^ A b „Entrezův gen: PKP2 plakofilin 2“.
- ^ „Proteinová sekvence lidského PKP2 (Uniprot ID: Q99959)“. Srdeční organelární proteinová atlasová znalostní databáze (COPaKB). Citováno 11. července 2015.
- ^ "Proteinová sekvence lidského PKP2 (Uniprot ID: Q99959-2)". Srdeční organelární proteinová atlasová znalostní databáze (COPaKB). Citováno 11. července 2015.
- ^ A b Bass-Zubek AE, Godsel LM, Delmar M, Green KJ (říjen 2009). „Plakofiliny: multifunkční lešení pro přilnavost a signalizaci“. Současný názor na buněčnou biologii. 21 (5): 708–16. doi:10.1016 / j.ceb.2009.07.002. PMC 3091506. PMID 19674883.
- ^ A b Groeneweg JA, Ummels A, Mulder M, Bikker H, van der Smagt JJ, van Mil AM, Homfray T, Post JG, Elvan A, van der Heijden JF, Houweling AC, Jongbloed JD, Wilde AA, van Tintelen JP, Hauer RN , Dooijes D (listopad 2014). "Funkční hodnocení potenciálních variant místa sestřihu při arytmogenní dysplázii / kardiomyopatii pravé komory". Srdeční rytmus. 11 (11): 2010–7. doi:10.1016 / j.hrthm.2014.07.041. PMID 25087486.
- ^ A b C d E F G h i Chen X, Bonne S, Hatzfeld M, van Roy F, Green KJ (březen 2002). „Vazba na bílkoviny a funkční charakterizace plakofilinu 2. Důkazy o jeho různých rolích v desmosomech a signalizaci beta-kateninu“. The Journal of Biological Chemistry. 277 (12): 10512–22. doi:10,1074 / jbc.M108765200. PMID 11790773.
- ^ Mertens C, Hofmann I, Wang Z, Teichmann M, Sepehri Chong S, Schnölzer M, Franke WW (červenec 2001). „Jaderné částice obsahující komplexy RNA polymerázy III spojené s junkčním plakovým proteinem plakofilinem 2“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 98 (14): 7795–800. doi:10.1073 / pnas.141219498. PMC 35421. PMID 11416169.
- ^ Garrod D, Chidgey M (březen 2008). "Desmosomová struktura, složení a funkce". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembrány. 1778 (3): 572–87. doi:10.1016 / j.bbamem.2007.07.014. PMID 17854763.
- ^ Jefferson JJ, Leung CL, Liem RK (červenec 2004). "Plakins: goliathové, kteří spojují buněčné spoje a cytoskeleton". Nature Reviews Molecular Cell Biology. 5 (7): 542–53. doi:10.1038 / nrm1425. PMID 15232572. S2CID 32003509.
- ^ Bass-Zubek AE, Hobbs RP, Amargo EV, Garcia NJ, Hsieh SN, Chen X, Wahl JK, Denning MF, Green KJ (květen 2008). „Plakofilin 2: kritické lešení pro PKC alfa, které reguluje sestavu mezibuněčného spojení“. The Journal of Cell Biology. 181 (4): 605–13. doi:10.1083 / jcb.200712133. PMC 2386101. PMID 18474624.
- ^ Grossmann KS, Grund C, Huelsken J, Behrend M, Erdmann B, Franke WW, Birchmeier W (říjen 2004). „Požadavek plakofilinu 2 na morfogenezi srdce a tvorbu srdečního spojení“. The Journal of Cell Biology. 167 (1): 149–60. doi:10.1083 / jcb.200402096. PMC 2172504. PMID 15479741.
- ^ Godsel LM, Dubash AD, Bass-Zubek AE, Amargo EV, Klessner JL, Hobbs RP, Chen X, Green KJ (srpen 2010). „Plakofilin 2 páry remodelující aktomyosin na desmosomální plakovou sestavu prostřednictvím RhoA“. Molekulární biologie buňky. 21 (16): 2844–59. doi:10,1091 / mbc.E10-02-0131. PMC 2921118. PMID 20554761.
- ^ Oxford EM, Musa H, Maass K, Coombs W, Taffet SM, Delmar M (září 2007). "Remodelace Connexin43 způsobená inhibicí exprese plakofilinu-2 v srdečních buňkách". Výzkum oběhu. 101 (7): 703–11. doi:10.1161 / CIRCRESAHA.107.154252. PMID 17673670.
- ^ A b Sato PY, Musa H, Coombs W, Guerrero-Serna G, Patiño GA, Taffet SM, Isom LL, Delmar M (září 2009). „Ztráta exprese plakofilinu-2 vede ke snížení proudu sodíku a pomalejší rychlosti vedení v kultivovaných srdečních myocytech“. Výzkum oběhu. 105 (6): 523–6. doi:10.1161 / CIRCRESAHA.109.201418. PMC 2742576. PMID 19661460.
- ^ A b Sato PY, Coombs W, Lin X, Nekrasova O, Green KJ, Isom LL, Taffet SM, Delmar M (červenec 2011). „Interakce mezi ankyrinem-G, plakofilinem-2 a Connexinem 43 na srdečním interkalovaném disku“. Výzkum oběhu. 109 (2): 193–201. doi:10.1161 / CIRCRESAHA.111.247023. PMC 3139453. PMID 21617128.
- ^ Cerrone M, Noorman M, Lin X, Chkourko H, Liang FX, van der Nagel R, Hund T, Birchmeier W, Mohler P, van Veen TA, van Rijen HV, Delmar M (září 2012). „Deficit sodíku a arytmogeneze v myším modelu haploinsufficity plakofilinu-2“. Kardiovaskulární výzkum. 95 (4): 460–8. doi:10.1093 / cvr / cvs218. PMC 3422082. PMID 22764151.
- ^ A b Hong M, Bao L, Kefaloyianni E, Agullo-Pascual E, Chkourko H, Foster M, Taskin E, Zhandre M, Reid DA, Rothenberg E, Delmar M, Coetzee WA (listopad 2012). „Heterogenita K + kanálů citlivých na ATP v srdečních myocytech: obohacení na interkalovaném disku“. The Journal of Biological Chemistry. 287 (49): 41258–67. doi:10,1074 / jbc.M112.412122. PMC 3510824. PMID 23066018.
- ^ Zhou X, Chen M, Song H, Wang B, Chen H, Wang J, Wang W, Feng S, Zhang F, Ju W, Li M, Gu K, Cao K, Wang DW, Yang B (duben 2015). "Komplexní analýza mutací desmosomálních genů u čínských pacientů s arytmogenní kardiomyopatií pravé komory". European Journal of Medical Genetics. 58 (4): 258–65. doi:10.1016 / j.ejmg.2015.02.009. PMID 25765472.
- ^ Li Mura IE, Bauce B, Nava A, Fanciulli M, Vazza G, Mazzotti E, Rigato I, De Bortoli M, Beffagna G, Lorenzon A, Calore M, Dazzo E, Nobile C, Mostacciuolo ML, Corrado D, Basso C, Daliento L, Thiene G, Rampazzo A (listopad 2013). „Identifikace delece genu PKP2 v rodině s arytmogenní kardiomyopatií pravé komory“. European Journal of Human Genetics. 21 (11): 1226–31. doi:10.1038 / ejhg.2013.39. PMC 3798844. PMID 23486541.
- ^ Zhang M, Tavora F, Oliveira JB, Li L, Franco M, Fowler D, Zhao Z, Burke A (2012). „Mutace PKP2 při náhlé smrti z arytmogenní kardiomyopatie pravé komory (ARVC) a náhlé neočekávané smrti s negativní pitvou (SUDNA)“. Deník oběhu. 76 (1): 189–94. doi:10.1253 / circj.cj-11-0747. PMID 22019812.
- ^ van der Zwaag PA, Cox MG, van der Werf C, Wiesfeld AC, Jongbloed JD, Dooijes D, Bikker H, Jongbloed R, Suurmeijer AJ, van den Berg MP, Hofstra RM, Hauer RN, Wilde AA, van Tintelen JP (prosinec 2010). „Opakující se a zakladatelské mutace v Nizozemsku: mutace plakofilinu-2 p.Arg79X způsobující arytmogenní kardiomyopatii / dysplazii pravé komory“. Nizozemsko Heart Journal. 18 (12): 583–91. doi:10.1007 / s12471-010-0839-5. PMC 3018603. PMID 21301620.
- ^ Gerull B, Heuser A, Wichter T, Paul M, Basson CT, McDermott DA, Lerman BB, Markowitz SM, Ellinor PT, MacRae CA, Peters S, Grossmann KS, Drenckhahn J, Michely B, Sasse-Klaassen S, Birchmeier W, Dietz R, Breithardt G, Schulze-Bahr E, Thierfelder L (listopad 2004). „Mutace v desmosomálním proteinu plakofilinu-2 jsou běžné u arytmogenní kardiomyopatie pravé komory“. Genetika přírody. 36 (11): 1162–4. doi:10.1038 / ng1461. PMID 15489853.
- ^ Syrris P, Ward D, Asimaki A, Sen-Chowdhry S, Ebrahim HY, Evans A, Hitomi N, Norman M, Pantazis A, Shaw AL, Elliott PM, McKenna WJ (leden 2006). „Klinická exprese mutací plakofilinu-2 u familiární arytmogenní kardiomyopatie pravé komory“ (PDF). Oběh. 113 (3): 356–64. doi:10.1161 / CIRCULATIONAHA.105.561654. PMID 16415378. S2CID 819048.
- ^ Kannankeril PJ, Bhuiyan ZA, Darbar D, Mannens MM, Wilde AA, Roden DM (srpen 2006). „Arytmogenní kardiomyopatie pravé komory způsobená novou mutací plakofilinu 2: široké spektrum onemocnění u nositelů mutací v rodině“. Srdeční rytmus. 3 (8): 939–44. doi:10.1016 / j.hrthm.2006.04.028. PMID 16876743.
- ^ Lahtinen AM, Lehtonen A, Kaartinen M, Toivonen L, Swan H, Widén E, Lehtonen E, Lehto VP, Kontula K (květen 2008). „Plakofilin-2 missense mutace v arytmogenní kardiomyopatii pravé komory“. International Journal of Cardiology. 126 (1): 92–100. doi:10.1016 / j.ijcard.2007.03.137. PMID 17521752.
- ^ van Tintelen JP, Entius MM, Bhuiyan ZA, Jongbloed R, Wiesfeld AC, Wilde AA, van der Smagt J, Boven LG, Mannens MM, van Langen IM, Hofstra RM, Otterspoor LC, Doevendans PA, Rodriguez LM, van Gelder IC, Hauer RN (duben 2006). „Mutace plakofilinu-2 jsou hlavním determinantem familiární arytmogenní dysplázie / kardiomyopatie pravé komory“. Oběh. 113 (13): 1650–8. doi:10.1161 / CIRCULATIONAHA.105.609719. PMID 16567567.
- ^ Hala C, Li S, Li H, Creason V, Wahl JK (2009). „Arytmogenní kardiomyopatie pravé komorové kardiomyopatie, mutace plakofilinu-2 narušují desmosomální sestavu a stabilitu“. Buněčná komunikace a adheze. 16 (1–3): 15–27. doi:10.1080/15419060903009329. PMID 19533476. S2CID 19077857.
- ^ Kirchner F, Schuetz A, Boldt LH, Martens K, Dittmar G, Haverkamp W, Thierfelder L, Heinemann U, Gerull B (srpen 2012). „Molekulární vhledy do arytmogenní kardiomyopatie pravé komory způsobené missense mutacemi plakofilinu-2“. Oběh: Kardiovaskulární genetika. 5 (4): 400–11. doi:10.1161 / CIRCGENETICS.111.961854. PMID 22781308.
- ^ Antoniades L, Tsatsopoulou A, Anastasakis A, Syrris P, Asimaki A, Panagiotakos D, Zambartas C, Stefanadis C, McKenna WJ, Protonotarios N (září 2006). „Arytmogenní kardiomyopatie pravé komory způsobená delecemi v plakofilinu-2 a plakoglobinu (Naxosova choroba) v rodinách z Řecka a Kypru: vztahy genotyp-fenotyp, diagnostické rysy a prognóza“. European Heart Journal. 27 (18): 2208–16. doi:10.1093 / eurheartj / ehl184. PMID 16893920.
- ^ van Tintelen JP, Hauer RN (červenec 2009). „Cardiomyopathies: New test for ahythmogenic right ventricular cardiomyopathy“. Recenze přírody. Kardiologie. 6 (7): 450–1. doi:10.1038 / nrcardio.2009.97. PMID 19554004.
- ^ Cox MG, van der Zwaag PA, van der Werf C, van der Smagt JJ, Noorman M, Bhuiyan ZA, Wiesfeld AC, Volders PG, van Langen IM, Atsma DE, Dooijes D, van den Wijngaard A, Houweling AC, Jongbloed JD Jordaens L, Cramer MJ, Doevendans PA, de Bakker JM, Wilde AA, van Tintelen JP, Hauer RN (červen 2011). „Arytmogenní dysplázie pravé komory / kardiomyopatie: patogenní desmosomové mutace u pacientů s indexem předpovídají výsledek rodinného screeningu: Holandská arytmogenní dysplázie pravé komory / kardiomyopatie následná studie genotyp-fenotyp“. Oběh. 123 (23): 2690–700. doi:10.1161 / CIRCULATIONAHA.110.988287. PMID 21606396.
- ^ Lahtinen AM, Lehtonen E, Marjamaa A, Kaartinen M, Heliö T, Porthan K, Oikarinen L, Toivonen L, Swan H, Jula A, Peltonen L, Palotie A, Salomaa V, Kontula K (srpen 2011). „Populační převládající desmosomální mutace predisponující k arytmogenní kardiomyopatii pravé komory“. Srdeční rytmus. 8 (8): 1214–21. doi:10.1016 / j.hrthm.2011.03.015. PMID 21397041.
- ^ Sen-Chowdhry S, Syrris P, Ward D, Asimaki A, Sevdalis E, McKenna WJ (duben 2007). „Klinická a genetická charakterizace rodin s arytmogenní dysplázií / kardiomyopatií pravé komory poskytuje nový pohled na vzorce exprese onemocnění“. Oběh. 115 (13): 1710–20. doi:10.1161 / CIRCULATIONAHA.106.660241. PMID 17372169.
- ^ van Tintelen JP, Hofstra RM, Wiesfeld AC, van den Berg MP, Hauer RN, Jongbloed JD (květen 2007). „Molekulární genetika arytmogenní kardiomyopatie pravé komory: vznikající horizont?“. Aktuální názor na kardiologii. 22 (3): 185–92. doi:10.1097 / HCO.0b013e3280d942c4. PMID 17413274. S2CID 24552922.
- ^ Awad MM, Calkins H, soudce DP (květen 2008). "Mechanismy nemoci: molekulární genetika arytmogenní dysplázie / kardiomyopatie pravé komory". Přírodní klinická praxe Kardiovaskulární medicína. 5 (5): 258–67. doi:10.1038 / ncpcardio1182. PMC 2822988. PMID 18382419.
- ^ den Haan AD, Tan BY, Zikusoka MN, Lladó LI, Jain R, Daly A, Tichnell C, James C, Amat-Alarcon N, Abraham T, Russell SD, Bluemke DA, Calkins H, Dalal D, soudce DP (říjen 2009 ). „Komplexní analýza mutací desmosomu u severoameričanů s arytmogenní dysplázií / kardiomyopatií pravé komory“. Oběh: Kardiovaskulární genetika. 2 (5): 428–35. doi:10.1161 / CIRCGENETICS.109.858217. PMC 2801867. PMID 20031617.
- ^ Bauce B, Nava A, Beffagna G, Basso C, Lorenzon A, Smaniotto G, De Bortoli M, Rigato I, Mazzotti E, Steriotis A, Marra MP, Towbin JA, Thiene G, Danieli GA, Rampazzo A (leden 2010). "Několik mutací v desmosomálních proteinech kódujících geny v arytmogenní kardiomyopatii / dysplazii pravé komory". Srdeční rytmus. 7 (1): 22–9. doi:10.1016 / j.hrthm.2009.09.070. PMID 20129281.
- ^ Fressart V, Duthoit G, Donal E, Probst V, Deharo JC, Chevalier P, Klug D, Dubourg O, Delacretaz E, Cosnay P, Scanu P, Extramiana F, Keller D, Hidden-Lucet F, Simon F, Bessirard V, Roux-Buisson N, Hebert JL, Azarine A, Casset-Senon D, Rouzet F, Lecarpentier Y, Fontaine G, Coirault C, Frank R, Hainque B, Charron P (červen 2010). „Desmosomální genová analýza u arytmogenní dysplázie / komorové kardiomyopatie pravé komory: spektrum mutací a klinický dopad v praxi“. Europace. 12 (6): 861–8. doi:10.1093 / europace / euq104. PMID 20400443.
- ^ Gerull B (červen 2014). „Spojení kůže a srdce: co nám může epidermis říci o myokardu při arytmogenní kardiomyopatii?“. Oběh: Kardiovaskulární genetika. 7 (3): 225–7. doi:10.1161 / CIRCGENETICS.114.000647. PMID 24951656.
- ^ Brun F, Barnes CV, Sinagra G, Slavov D, Barbati G, Zhu X, Graw SL, Spezzacatene A, Pinamonti B, Merlo M, Salcedo EE, Sauer WH, Taylor MR, Mestroni L (říjen 2014). „Titinové a desmosomální geny v přirozené historii arytmogenní kardiomyopatie pravé komory“. Journal of Medical Genetics. 51 (10): 669–76. doi:10.1136 / jmedgenet-2014-102591. PMC 4465780. PMID 25157032.
- ^ Cerrone M, Lin X, Zhang M, Agullo-Pascual E, Pfenniger A, Chkourko Gusky H, Novelli V, Kim C, Tirasawadichai T, soudce DP, Rothenberg E, Chen HS, Napolitano C, Priori SG, Delmar M (březen 2014 ). „Missense mutace v plakofilinu-2 způsobují nedostatek proudu sodíku a souvisejí s fenotypem syndromu Brugada“. Oběh. 129 (10): 1092–103. doi:10.1161 / CIRCULATIONAHA.113.003077. PMC 3954430. PMID 24352520.
- ^ Cerrone M, Delmar M (červenec 2014). „Desmosomy a komplex sodíkových kanálů: důsledky pro arytmogenní kardiomyopatii a Brugadův syndrom“. Trendy v kardiovaskulární medicíně. 24 (5): 184–90. doi:10.1016 / j.tcm.2014.02.001. PMC 4099253. PMID 24656989.
- ^ Rickelt S, Rizzo S, Doerflinger Y, Zentgraf H, Basso C, Gerosa G, Thiene G, Moll R, Franke WW (listopad 2010). „Nový druh spojení typu nádorového typu: plakofilin-2 jako hlavní protein adherenových spojení v srdečních myxomatech“. Moderní patologie. 23 (11): 1429–37. doi:10.1038 / modpathol.2010.138. PMID 20693980.
- ^ Agullo-Pascual E, Reid DA, Keegan S, Sidhu M, Fenyö D, Rothenberg E, Delmar M (listopad 2013). „Fluorescenční mikroskopie s vysokým rozlišením srdečního konexomu odhaluje plakofilin-2 uvnitř plaku konexinu43“. Kardiovaskulární výzkum. 100 (2): 231–40. doi:10.1093 / cvr / cvt191. PMC 3797628. PMID 23929525.
Další čtení
- Bonné S, van Hengel J, van Roy F (1998). "Chromozomální mapování lidských genů pásovce patřících do podčeledi p120 (ctn) / plakofilinu". Genomika. 51 (3): 452–4. doi:10.1006 / geno.1998.5398. PMID 9721216.
- Mertens C, Kuhn C, Moll R, Schwetlick I, Franke WW (1999). „Desmosomální plakofilin 2 jako diferenciační marker v normálních a maligních tkáních“. Diferenciace. 64 (5): 277–90. doi:10.1046 / j.1432-0436.1999.6450277.x. PMID 10374264.
- Schmidt A, Langbein L, Prätzel S, Rode M, Rackwitz HR, Franke WW (1999). „Plakofilin 3 - nový desmosomální plakový protein specifický pro daný buněčný typ“. Diferenciace. 64 (5): 291–306. doi:10.1046 / j.1432-0436.1999.6450291.x. PMID 10374265.
- Bonné S, van Hengel J, van Roy F (2000). „Přiřazení genu plakofilinu-2 (PKP2) a pseudogenu plakofilinu-2 (PKP2P1) k pásmům 12p11 a 12p13 humánních chromozomů hybridizací in situ“. Cytogenet. Cell Genet. 88 (3–4): 286–7. doi:10.1159/000015540. PMID 10828611. S2CID 35411706.
- Hofmann I, Mertens C, Brettel M, Nimmrich V, Schnölzer M, Herrmann H (2000). „Interakce plakofilinů s desmoplakinem a proteiny intermediárních vláken: analýza in vitro“. J. Cell Sci. 113 (13): 2471–83. PMID 10852826.
- Müller J, Ritt DA, Copeland TD, Morrison DK (2003). „Funkční analýza vazby substrátu C-TAK1 a identifikace PKP2 jako nového substrátu C-TAK1“. EMBO J.. 22 (17): 4431–42. doi:10.1093 / emboj / cdg426. PMC 202368. PMID 12941695.
- Colland F, Jacq X, Trouplin V, Mougin C, Groizeleau C, Hamburger A, Meil A, Wojcik J, Legrain P, Gauthier JM (2004). "Funkční proteomika mapující cestu lidské signalizace". Genome Res. 14 (7): 1324–32. doi:10,1101 / gr. 2334104. PMC 442148. PMID 15231748.
- Jin J, Smith FD, Stark C, Wells CD, Fawcett JP, Kulkarni S, Metalnikov P, O'Donnell P, Taylor P, Taylor L, Zougman A, Woodgett JR, Langeberg LK, Scott JD, Pawson T (2004). "Proteomická, funkční a doménová analýza in vivo 14-3-3 vazebných proteinů zapojených do cytoskeletální regulace a buněčné organizace". Curr. Biol. 14 (16): 1436–50. doi:10.1016 / j.cub.2004.07.051. PMID 15324660. S2CID 2371325.
- Benzinger A, Muster N, Koch HB, Yates JR, Hermeking H (2005). „Cílená proteomická analýza 14-3-3 sigma, efektoru p53 běžně umlčeného při rakovině“. Mol. Buňka. Proteomika. 4 (6): 785–95. doi:10,1074 / mcp.M500021-MCP200. PMID 15778465.
- Kimura K, Wakamatsu A, Suzuki Y, Ota T, Nishikawa T, Yamashita R, Yamamoto J, Sekine M, Tsuritani K, Wakaguri H, Ishii S, Sugiyama T, Saito K, Isono Y, Irie R, Kushida N, Yoneyama T , Otsuka R, Kanda K, Yokoi T, Kondo H, Wagatsuma M, Murakawa K, Ishida S, Ishibashi T, Takahashi-Fujii A, Tanase T, Nagai K, Kikuchi H, Nakai K, Isogai T, Sugano S (2006) . „Diverzifikace transkripční modulace: identifikace a charakterizace domnělých alternativních promotorů lidských genů ve velkém měřítku“. Genome Res. 16 (1): 55–65. doi:10,1101 / gr. 4039406. PMC 1356129. PMID 16344560.
- Dalal D, Molin LH, Piccini J, Tichnell C, James C, Bomma C, Prakasa K, Towbin JA, Marcus FI, Spevak PJ, Bluemke DA, Abraham T, Russell SD, Calkins H, soudce DP (2006). „Klinické příznaky arytmogenní dysplázie / kardiomyopatie pravé komory spojené s mutacemi v plakofilinu-2“. Oběh. 113 (13): 1641–9. doi:10.1161 / CIRCULATIONAHA.105.568642. PMID 16549640.
- Dalal D, James C, Devanagondi R, Tichnell C, Tucker A, Prakasa K, Spevak PJ, Bluemke DA, Abraham T, Russell SD, Calkins H, soudce DP (2006). „Průnik mutací v plakofilinu-2 mezi rodinami s arytmogenní dysplázií / kardiomyopatií pravé komory“. J. Am. Sb. Cardiol. 48 (7): 1416–24. doi:10.1016 / j.jacc.2006.06.045. PMID 17010805.