Prokaryotický cytoskelet - Prokaryotic cytoskeleton - Wikipedia

Prvky Caulobacter crescentus cytoskelet. Prokaryotické cytoskeletální prvky jsou spojeny s jejich eukaryotickým homologem a předpokládanou buněčnou funkcí.[1]

The prokaryotický cytoskelet je souhrnný název pro všechny strukturální vlákna v prokaryoty. Kdysi se myslelo, že prokaryotické buňky nevlastní cytoskeletony, ale pokroky ve vizualizační technologii a určování struktury vedly na počátku 90. let k objevu vláken v těchto buňkách.[2] Nejen že analogy pro všechny hlavní cytoskeletální proteiny v eukaryoty byly nalezeny v prokaryotech, cytoskeletálních proteinech bez známých eukaryotů homology byly také objeveny.[3][4][5][6] Cytoskeletální prvky hrají zásadní roli buněčné dělení, ochrana, stanovení tvaru a stanovení polarity u různých prokaryot.[7][8]

FtsZ

FtsZ, první identifikovaný prokaryotický cytoskeletální prvek, tvoří vláknitou prstencovou strukturu umístěnou uprostřed buňky zvanou Z-kroužek, který se během buněčné dělení, podobně jako aktin-myosinový kontraktilní kroužek v eukaryotech.[2] Z-kroužek je vysoce dynamická struktura, která se skládá z mnoha svazků protofilamentů, které se prodlužují a zmenšují, ačkoli mechanismus kontrakce Z-kroužku a počet zúčastněných protofilamentů jsou nejasné.[1] FtsZ působí jako organizátorový protein a je vyžadován pro buněčné dělení. Jedná se o první složku septum v době cytokineze a získává všechny ostatní známé proteiny buněčného dělení do místa dělení.[9]

Přes tuto funkční podobnost s aktin, FtsZ je homologní s eukaryal tubulin. Ačkoli srovnání primární struktury FtsZ a tubulin odhalují slabý vztah, jejich trojrozměrné struktury jsou pozoruhodně podobné. Kromě toho, jako tubulin, monomerní FtsZ je vázán na GTP a polymeruje s dalšími monomery FtsZ hydrolýzou GTP v mechanismu podobném jako dimerizace tubulinu.[10] Vzhledem k tomu, že FtsZ je nezbytný pro buněčné dělení v bakteriích, je tento protein terčem při navrhování nových antibiotika.[11]V současné době existuje několik modelů a mechanismů, které regulují tvorbu Z-kroužků, ale tyto mechanismy závisí na druhu. Několik druhů ve tvaru tyče, včetně Escherichia coli a Caulobacter crescentus, použijte jeden nebo více inhibitorů sestavy FtsZ, které tvoří bipolární gradient v buňce, což zvyšuje polymeraci FtsZ ve středu buňky.[12] Jeden z těchto systémů tvořících gradient se skládá z proteinů MinCDE (viz níže).

MreB

MreB je bakteriální protein, o kterém se předpokládá, že je homologní s eukaryalem aktin. MreB a aktin mají slabé primární struktura shodují, ale jsou si velmi podobné, pokud jde o 3-D strukturu a polymeraci vláken.

Téměř všechny nesférické bakterie spoléhají na to, že MreB určí svůj tvar. MreB se sestavuje do spirálovité sítě vláknitých struktur těsně pod cytoplazmatická membrána, pokrývající celou délku buňky.[13] MreB určuje tvar buněk zprostředkováním polohy a aktivity enzymů, které se syntetizují peptidoglykan a tím, že působí jako pevné vlákno pod buněčnou membránou, které vyvíjí vnější tlak, aby buňku vyřezal a posílil.[1] MreB kondenzuje ze své normální spirálové sítě a vytváří těsný prstenec na septum v Caulobacter crescentus těsně před buněčným dělením, mechanismus, o kterém se předpokládá, že pomáhá lokalizovat jeho mimostředovou přepážku.[14] MreB je také důležitý pro stanovení polarity v polárních bakteriích, protože je zodpovědný za správné umístění alespoň čtyř různých polárních proteinů v C. crescentus.[14]

Půlměsíc

Půlměsíc (kódováno creS Gen) je analogem eukaryotů mezilehlá vlákna (IFs). Na rozdíl od jiných analogických vztahů zde diskutovaných má crescentin kromě trojrozměrné podobnosti poměrně velkou primární homologii s IF proteiny - sekvenci creS má 25% shodu identity a 40% podobnost s cytokeratin 19 a 24% shoda identity a 40% podobnost s jaderný lamin A. Kromě toho mají crescentinová vlákna průměr přibližně 10 nm, a proto spadají do rozmezí průměrů pro eukaryální IF (8-15 nm).[15] Crescentin tvoří souvislé vlákno od pólu k pólu podél vnitřní konkávní strany půlměsíční bakterie Caulobacter crescentus. MreB i půlměsíc jsou nezbytné pro C. crescentus existovat ve svém charakteristickém tvaru; předpokládá se, že MreB formuje buňku do tvaru tyče a půlměsíc ohne tento tvar do půlměsíce.[1]

ParM a SopA

ParM je cytoskeletální prvek, který má podobnou strukturu jako aktin, i když se chová funkčně jako tubulin. Dále polymeruje obousměrně a vykazuje dynamická nestabilita, což jsou obě chování charakteristická pro polymeraci tubulinu.[4][16] Tvoří systém s ParR a parC za který je zodpovědný R1 plazmid oddělení. ParM připojí k ParR, a Protein vázající DNA který se specificky váže na 10 přímých opakování v parC oblast na R1 plazmidu. K této vazbě dochází na obou koncích vlákna ParM. Toto vlákno se poté prodlouží a oddělí plazmidy.[17] Systém je analogický s eukaryotickou segregací chromozomů, protože ParM funguje jako eukaryotický tubulin v mitotické vřeteno, ParR se chová jako kinetochore komplex, a parC chová se jako centroméra z chromozóm.[18]

F plazmid k segregaci dochází v podobném systému, kde SopA působí jako cytoskeletální vlákno a SopB se váže na sopC sekvence v F plazmidu, jako kinetochore a centroméra resp.[18] V poslední době byl nalezen aktinový homolog ParM v a grampozitivní bakterie Bacillus thuringiensis, který se shromažďuje do struktury podobné mikrotubulům a podílí se na něm plazmid segregace.[19]

Systém MinCDE

The Systém MinCDE je filamentový systém, který správně umisťuje septum uprostřed buňky v Escherichia coli. Podle Shih et al., MinC inhibuje tvorbu septa zákazem polymerace Z-kruhu. MinC, MinD a MinE tvoří helixovou strukturu, která se vine kolem buňky a je vázána k membráně pomocí MinD. Šroubovice MinCDE zabírá pól a končí ve vláknité struktuře zvané E-kroužek vyrobený z MinE na nejvzdálenějším okraji polární zóny. Z této konfigurace se E-kroužek smršťuje a pohybuje se směrem k tomuto pólu, přičemž demontuje šroubovici MinCDE, jak se pohybuje podél. Současně se rozebrané fragmenty znovu shromáždí na opačném pólovém konci, čímž se reformuje cívka MinCDE na opačném pólu, zatímco aktuální šroubovice MinCDE se rozpadne. Tento proces se poté opakuje a spirála MinCDE osciluje od pólu k pólu. K této oscilaci dochází opakovaně během buněčného cyklu, čímž se udržuje MinC (a její účinek inhibující přepážku) na nižší časově zprůměrované koncentraci ve středu buňky než na koncích buňky.[20]

Dynamické chování Min proteinů bylo rekonstituováno in vitro s použitím umělé lipidové dvojvrstvy jako napodobeniny buněčné membrány. MinE a MinD se samoorganizovaly do paralelních a spirálních proteinových vln mechanismem podobným reakci a difúzi.[21]

Bactofilin

Bactofilin (InterPro: IPR007607 ) je cytoskeletální prvek, který tvoří vlákna v buňkách ve tvaru tyče proteobakterium Myxococcus xanthus.[22] Baktofilinový protein, BacM, je vyžadován pro správné udržování tvaru buněk a integritu buněčné stěny. M. xanthus buňky postrádající BacM mají deformovanou morfologii charakterizovanou ohnutým tělem buňky a bacM mutanti mají sníženou odolnost vůči antibiotikům zaměřeným na bakteriální buněčnou stěnu. M. xanthus Protein BacM je odštěpen ze své plné délky, aby umožnil polymeraci. Bactofiliny se podílejí na regulaci tvaru buněk v jiných bakteriích, včetně zakřivení Proteus mirabilis buňky,[23] tvorba stonku Caulobacter crescentus,[24] a spirálovitý tvar Helicobacter pylori.[25]

Crenactin

Crenactin je aktinový homolog jedinečný pro archaické království Crenarchaeota který byl nalezen v objednávkách Termoprotealy a Candidatus Korarchaeum.[26] Má nejvyšší podobnost sekvence s eukaryotickými aktiny ze všech známých aktinových homologů.[27] Crenactin byl dobře charakterizován v Pyryobaculum calidifontis (A3MWN5) a prokázalo se, že mají vysokou specificitu pro ATP a GTP.[26] Druhy obsahující crenactin jsou všechny ve tvaru tyčinky nebo jehly a jsou uvnitř P. calidifontis Ukázalo se, že crenactin tvoří spirálovité struktury, které se rozprostírají po celé délce buňky, což naznačuje roli crenactinu při určování tvaru podobnou roli MreB u jiných prokaryot.[26][28]

CfpA

Uvnitř kmene Spirochety, řada druhů sdílí vláknitou cytoplazmatickou páskovou strukturu tvořenou jednotlivými vlákny, složenou z proteinu CfpA (cytoplazmatický vláknitý protein A, Q56336), spojené dohromady přemosťujícími součástmi a kotvami k vnitřní membráně.[29][30] Zatímco je přítomen v rodech Treponema, Spirochaeta, Pillotina, Leptonema, Hollandina a Diplocalyx, nicméně u některých druhů chybí podle příkladu Treponema primitia.[31][32][33][34] S rozměrem průřezu 5 x 6 nm (horizontálně / vertikálně) spadají do rozsahu průměrů eukaryálních intermediálních vláken (IFs) (8-15 nm). Treponema denticola buňky postrádající protein CfpA tvoří dlouho zřetězené buňky s defektem segregace chromozomální DNA, fenotyp také ovlivňující patogenitu tohoto organismu.[35][36] Absence jiné ultrastruktury buněk, svazku periplazmatických bičíkových vláken, nemění strukturu cytoplazmatické pásky.[37]

Viz také

Reference

  1. ^ A b C d Gitai Z (březen 2005). "Nová biologie bakteriálních buněk: pohyblivé části a subcelulární architektura". Buňka. 120 (5): 577–86. doi:10.1016 / j.cell.2005.02.026. PMID  15766522. S2CID  8894304.
  2. ^ A b Bi EF, Lutkenhaus J (listopad 1991). "FtsZ kruhová struktura spojená s dělením v Escherichia coli". Příroda. 354 (6349): 161–4. doi:10.1038 / 354161a0. PMID  1944597. S2CID  4329947.
  3. ^ Gunning PW, Ghoshdastider U, Whitaker S, Popp D, Robinson RC (červen 2015). „Vývoj kompozičně a funkčně odlišných aktinových vláken“. Journal of Cell Science. 128 (11): 2009–19. doi:10,1242 / jcs.165563. PMID  25788699.
  4. ^ A b Popp D, Narita A, Lee LJ, Ghoshdastider U, Xue B, Srinivasan R, Balasubramanian MK, Tanaka T, Robinson RC (červen 2012). „Nová struktura vlákna podobná aktinu z Clostridium tetani“. The Journal of Biological Chemistry. 287 (25): 21121–9. doi:10.1074 / jbc.M112.341016. PMC  3375535. PMID  22514279.
  5. ^ Popp D, Narita A, Ghoshdastider U, Maeda K, Maéda Y, Oda T, Fujisawa T, Onishi H, Ito K, Robinson RC (duben 2010). "Polymerní struktury a dynamické vlastnosti bakteriálního aktinu AlfA". Journal of Molecular Biology. 397 (4): 1031–41. doi:10.1016 / j.jmb.2010.02.010. PMID  20156449.
  6. ^ Wickstead B, Gull K (srpen 2011). „Vývoj cytoskeletu“. The Journal of Cell Biology. 194 (4): 513–25. doi:10.1083 / jcb.201102065. PMC  3160578. PMID  21859859.
  7. ^ Shih YL, Rothfield L (září 2006). „Bakteriální cytoskelet“. Recenze mikrobiologie a molekulární biologie. 70 (3): 729–54. doi:10.1128 / MMBR.00017-06. PMC  1594594. PMID  16959967.
  8. ^ Michie KA, Löwe J (2006). „Dynamická vlákna bakteriálního cytoskeletu“ (PDF). Roční přehled biochemie. 75: 467–92. doi:10,1146 / annurev.biochem.75.103004.142452. PMID  16756499. Archivovány od originál (PDF) dne 17. listopadu 2006.
  9. ^ Graumann PL (prosinec 2004). "Cytoskeletální prvky v bakteriích". Současný názor v mikrobiologii. 7 (6): 565–71. doi:10.1016 / j.mib.2004.10.010. PMID  15556027.
  10. ^ Desai A, Mitchison TJ (červenec 1998). "Struktury tubulinu a FtsZ: funkční a terapeutické důsledky". BioEssays. 20 (7): 523–7. doi:10.1002 / (SICI) 1521-1878 (199807) 20: 7 <523 :: AID-BIES1> 3.0.CO; 2-L. PMID  9722999.
  11. ^ Haydon DJ, Stokes NR, Ure R, Galbraith G, Bennett JM, Brown DR, Baker PJ, Barynin VV, Rice DW, Sedelnikova SE, Heal JR, Sheridan JM, Aiwale ST, Chauhan PK, Srivastava A, Taneja A, Collins I , Errington J, Czaplewski LG (září 2008). "Inhibitor FtsZ se silnou a selektivní antistafylokokovou aktivitou". Věda. 321 (5896): 1673–5. doi:10.1126 / science.1159961. PMID  18801997. S2CID  7878853.
  12. ^ Haeusser DP, Margolin W (duben 2016). „Splitsville: strukturální a funkční pohledy na dynamický bakteriální Z kroužek“. Recenze přírody. Mikrobiologie. 14 (5): 305–19. doi:10.1038 / nrmicro.2016.26. PMC  5290750. PMID  27040757.
  13. ^ Kürner J, Medalia O, Linaroudis AA, Baumeister W (listopad 2004). „Nové poznatky o strukturní organizaci eukaryotických a prokaryotických cytoskeletů pomocí kryoelektronové tomografie“. Experimentální výzkum buněk. 301 (1): 38–42. doi:10.1016 / j.yexcr.2004.08.005. PMID  15501443.
  14. ^ A b Gitai Z, Dye N, Shapiro L (červen 2004). „Gen podobný aktinu může určit polaritu buněk v bakteriích“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 101 (23): 8643–8. doi:10.1073 / pnas.0402638101. PMC  423248. PMID  15159537.
  15. ^ Ausmees N, Kuhn JR, Jacobs-Wagner C (prosinec 2003). "Bakteriální cytoskelet: přechodná funkce podobná vláknu ve tvaru buňky". Buňka. 115 (6): 705–13. doi:10.1016 / S0092-8674 (03) 00935-8. PMID  14675535. S2CID  14459851.
  16. ^ Garner EC, Campbell CS, Mullins RD (listopad 2004). "Dynamická nestabilita v homologu prokaryotického aktinu oddělujícího DNA". Věda. 306 (5698): 1021–5. doi:10.1126 / science.1101313. PMID  15528442. S2CID  14032209.
  17. ^ Møller-Jensen J, Jensen RB, Löwe J, Gerdes K (červen 2002). „Prokaryotická segregace DNA aktinovým vláknem“. Časopis EMBO. 21 (12): 3119–27. doi:10.1093 / emboj / cdf320. PMC  126073. PMID  12065424.
  18. ^ A b Gitai Z (únor 2006). „Plazmidová segregace: objevuje se nová třída cytoskeletálních proteinů“. Aktuální biologie. 16 (4): R133-6. doi:10.1016 / j.cub.2006.02.007. PMID  16488865.
  19. ^ Jiang S, Narita A, Popp D, Ghoshdastider U, Lee LJ, Srinivasan R, Balasubramanian MK, Oda T, Koh F, Larsson M, Robinson RC (březen 2016). „Nová aktinová vlákna z Bacillus thuringiensis tvoří nanotubuly pro segregaci plazmidové DNA“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 113 (9): E1200-5. doi:10.1073 / pnas.1600129113. PMC  4780641. PMID  26873105.
  20. ^ Shih YL, Le T, Rothfield L (červen 2003). „Výběr místa dělení v Escherichia coli zahrnuje dynamickou redistribuci proteinů Min ve svinutých strukturách, které se rozprostírají mezi dvěma póly buněk“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 100 (13): 7865–70. doi:10.1073 / pnas.1232225100. PMC  164679. PMID  12766229.
  21. ^ Loose M, Fischer-Friedrich E, Ries J, Kruse K, Schwille P (květen 2008). "Prostorové regulátory pro dělení bakteriálních buněk se samy organizují do povrchových vln in vitro". Věda. 320 (5877): 789–92. doi:10.1126 / science.1154413. PMID  18467587. S2CID  27134918.
  22. ^ Koch MK, McHugh CA, Hoiczyk E (květen 2011). „BacM, N-terminálně zpracovaný bactofilin Myxococcus xanthus, je zásadní pro správný tvar buněk“. Molekulární mikrobiologie. 80 (4): 1031–51. doi:10.1111 / j.1365-2958.2011.07629.x. PMC  3091990. PMID  21414039.
  23. ^ Hay NA, Tipper DJ, Gygi D, Hughes C (duben 1999). „Nový membránový protein ovlivňující tvar buněk a mnohobuněčné rojení Proteus mirabilis“. Journal of Bacteriology. 181 (7): 2008–16. doi:10.1128 / JB.181.7.2008-2016.1999. PMC  93611. PMID  10094676.
  24. ^ Kühn J, Briegel A, Mörschel E, Kahnt J, Leser K, Wick S, Jensen GJ, Thanbichler M (leden 2010). „Bactofilins, všudypřítomná třída cytoskeletálních proteinů zprostředkujících polární lokalizaci syntázy buněčné stěny u Caulobacter crescentus“. Časopis EMBO. 29 (2): 327–39. doi:10.1038 / emboj.2009.358. PMC  2824468. PMID  19959992.
  25. ^ Sycuro LK, Pincus Z, Gutierrez KD, Biboy J, Stern CA, Vollmer W, Salama NR (květen 2010). „Relaxace zesíťující peptidoglykany podporuje spirálovitý tvar a kolonizaci žaludku Helicobacter pylori“. Buňka. 141 (5): 822–33. doi:10.1016 / j.cell.2010.03.046. PMC  2920535. PMID  20510929.
  26. ^ A b C Ettema TJ, Lindås AC, Bernander R (květen 2011). "Cytoskeleton na bázi aktinu v archaei". Molekulární mikrobiologie. 80 (4): 1052–61. doi:10.1111 / j.1365-2958.2011.07635.x. PMID  21414041.
  27. ^ Yutin N, Wolf MY, Wolf YI, Koonin EV (únor 2009). „Počátky fagocytózy a eukaryogeneze“. Biology Direct. 4: 9. doi:10.1186/1745-6150-4-9. PMC  2651865. PMID  19245710.
  28. ^ Ghoshdastider U, Jiang S, Popp D, Robinson RC (červenec 2015). „Při hledání prvotního aktinového vlákna“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 112 (30): 9150–1. doi:10.1073 / pnas.1511568112. PMC  4522752. PMID  26178194.
  29. ^ Izard J, McEwen BF, Barnard RM, portugalský T, Samsonoff WA, Limberger RJ (únor 2004). „Tomografická rekonstrukce treponemálních cytoplazmatických vláken odhaluje nové přemosťovací a kotvící komponenty“. Molekulární mikrobiologie. 51 (3): 609–18. doi:10.1046 / j.1365-2958.2003.03864.x. PMID  14731266.
  30. ^ You Y, Elmore S, Colton LL, Mackenzie C, Stoops JK, Weinstock GM, Norris SJ (červen 1996). „Charakterizace genu pro cytoplazmatický vláknitý protein (cfpA) Treponema pallidum subsp. Pallidum“. Journal of Bacteriology. 178 (11): 3177–87. doi:10.1128 / jb.178.11.3177-3187.1996. PMC  178068. PMID  8655496.
  31. ^ Izard J (2006). „Cytoskeletální cytoplazmatické vlákno z pásu Treponema: člen rodiny proteinů z vláknitých vláken podobného typu“. Journal of Molecular Microbiology and Biotechnology. 11 (3–5): 159–66. doi:10.1159/000094052. PMID  16983193. S2CID  40913042.
  32. ^ Murphy GE, Matson EG, Leadbetter JR, Berg HC, Jensen GJ (březen 2008). „Nové ultrastruktury Treponema primitia a jejich důsledky pro pohyblivost“. Molekulární mikrobiologie. 67 (6): 1184–95. doi:10.1111 / j.1365-2958.2008.06120.x. PMC  3082362. PMID  18248579.
  33. ^ Izard J, Renken C, Hsieh CE, Desrosiers DC, Dunham-Ems S, La Vake C, Gebhardt LL, Limberger RJ, Cox DL, Marko M, Radolf JD (prosinec 2009). „Kryoelektronová tomografie objasňuje molekulární architekturu Treponema pallidum, spirochety syfilisu“. Journal of Bacteriology. 191 (24): 7566–80. doi:10.1128 / JB.01031-09. PMC  2786590. PMID  19820083.
  34. ^ Izard J, Hsieh CE, Limberger RJ, Mannella CA, Marko M (červenec 2008). "Nativní buněčná architektura Treponema denticola odhalená kryo-elektronovou tomografií". Journal of Structural Biology. 163 (1): 10–7. doi:10.1016 / j.jsb.2008.03.009. PMC  2519799. PMID  18468917.
  35. ^ Izard J, Samsonoff WA, Limberger RJ (únor 2001). „Mutant Treponema denticola s nedostatkem cytoplazmatických vláken má pleiotropní defekty“. Journal of Bacteriology. 183 (3): 1078–84. CiteSeerX  10.1.1.488.5178. doi:10.1128 / JB.183.3.1078-1084.2001. PMC  94976. PMID  11208807.
  36. ^ Izard J, Sasaki H, Kent R (2012). „Patogenita Treponema denticola divokého typu a mutantního kmene testována aktivním režimem parodontální infekce pomocí mikroinjekce“. International Journal of Dentistry. 2012: 549169. doi:10.1155/2012/549169. PMC  3398590. PMID  22829826.
  37. ^ Izard J, Samsonoff WA, Kinoshita MB, Limberger RJ (listopad 1999). „Genetické a strukturní analýzy cytoplazmatických vláken divokého typu Treponema phagedenis a mutantu s bičíkovým vláknem“. Journal of Bacteriology. 181 (21): 6739–46. doi:10.1128 / JB.181.21.6739-6746.1999. PMC  94139. PMID  10542176.