Komplex cytochromu b6f - Cytochrome b6f complex

Komplex cytochromu b6f
1q90 opm.png
Krystalová struktura komplexu cytochromu b6f z C. reinhardtii (1q90). Hranice uhlovodíků lipidová dvojvrstva jsou zobrazeny červenými a modrými čarami (strana thylakoidního prostoru a strana stromu).
Identifikátory
SymbolB6F
PfamPF05115
InterProIPR007802
TCDB3.D.3
OPM nadčeleď92
OPM protein4pv1
Membranome258
Cytochrom b6f komplex
Identifikátory
EC číslo1.10.99.1
Databáze
IntEnzIntEnz pohled
BRENDAVstup BRENDA
EXPASYPohled NiceZyme
KEGGVstup KEGG
MetaCycmetabolická cesta
PRIAMprofil
PDB strukturRCSB PDB PDBe PDBsum

The cytochrom b6F komplex (plastochinol - plastocyanin reduktáza; ES 1.10.99.1 ) je enzym nacházející se v thylakoid membrána dovnitř chloroplasty rostlin, sinice, a zelené řasy, který katalyzuje přenos elektronů z plastochinol na plastocyanin.[1] Reakce je analogická s reakcí katalyzovanou cytochrom bc1 (Komplex III) mitochondriální elektronový transportní řetězec. V době fotosyntéza, cytochrom b6f komplex je jedním krokem v řetězci, který se přenáší elektrony z Photosystem II na Photosystem I, a zároveň pumpuje protony do tylakoidního prostoru, které přispívají k vytvoření elektrochemického (energetického) gradientu[2] který se později používá k syntéze ATP z ADP.

Struktura enzymu

Cytochrom b6f komplex je dimer, s každým monomer složený z osmi podjednotek.[3] Skládají se ze čtyř velkých podjednotek: 32 kDa cytochrom f s cytochromem typu c, 25 kDa cytochrom b6 se skupinou s nízkým a vysokým potenciálem, 19 kDa Rieskeho železo-sirný protein obsahující a Klastr [2Fe-2S] a 17 kDa podjednotka IV; spolu se čtyřmi malými podjednotkami (3-4 kDa): PetG, PetL, PetM a PetN.[3][4] Celková molekulová hmotnost je 217 kDa.

Krystalová struktura cytochromu b6f komplexy z Chlamydomonas reinhardtii, Mastigocladus laminosus, a Nostoc sp. PCC 7120 byly stanoveny.[2][5][6][7][8][9]

Jádro komplexu je strukturálně podobné cytochromu bc1 jádro. Cytochrom b6 a podjednotka IV jsou homologní s cytochrom b[10] a Rieskeho železo-sirné proteiny obou komplexů jsou homologní.[11] Cytochrom f a cytochrom c1 nejsou homologní.[12]

Cytochrom b6f obsahuje sedm protetické skupiny.[13][14] Čtyři se nacházejí v obou cytochromech b6f a bc1: h typu cytochromu c typu C.1 af, dva lemy typu b (bp a bn) v bc1 a b6f a klastr [2Fe-2S] proteinu Rieske. V cytochromu b se nacházejí tři jedinečné protetické skupiny6F: chlorofyl a, β-karoten a heme cn (také známý jako heme x).[5]

Intermonomerní prostor v jádru komplexního dimeru cytochromu b6f je obsazen lipidy,[9] který poskytuje směrovost přenosu elektronů hemu-hemu modulací intra-proteinového dielektrického prostředí.[15]

Biologická funkce

Tabák (Nicotiana tabacum ) cytochrom b6f mutant (vpravo) vedle normální rostliny. Rostliny se používají při výzkumu fotosyntézy k výzkumu cyklické fotofosforylace.

v fotosyntéza, cytochrom b6Komplexní funkce pro zprostředkování přenosu elektronů mezi dvěma komplexy fotosyntetického reakčního centra od Photosystem II na Photosystem I, zatímco přenáší protony ze chloroplastového stromatu přes thylakoid membrány do lumen.[2] Elektronový transport přes cytochrom b6f je zodpovědný za vytvoření protonový gradient který řídí syntézu ATP v chloroplastech.[4]

V samostatné reakci cytochrom b6f komplex hraje ústřední roli v cyklická fotofosforylace, když NADP+ není k dispozici pro přijímání elektronů z redukovaných ferredoxin.[1] Tento cyklus vede k vytvoření protonového gradientu cytochromem b6f, kterou lze použít k řízení syntézy ATP. Ukázalo se také, že tento cyklus je nezbytný pro fotosyntézu,[16] ve kterém se navrhuje pomoci udržovat správný poměr produkce ATP / NADPH pro uhlíková fixace.[17][18]

Chinol deprotonační-oxidační reakce na straně p v komplexu cytochromu b6f se podílejí na tvorbě reaktivních forem kyslíku.[19] Bylo navrženo, aby integrální molekula chlorofylu umístěná v místě oxidace chinolu vykonávala strukturální, nefotochemickou funkci při zvyšování rychlosti tvorby reaktivních forem kyslíku, případně poskytovala redoxní cestu pro intracelulární komunikaci.[20]

Reakční mechanismus

Cytochrom b6F komplex je zodpovědný za "necyklický " (1) a "cyklický " (2) elektronový přenos mezi dvěma mobilními redoxními nosiči, plastochinon (QH2) a plastocyanin (Ks):

H2Ó→fotosystém II→QH2→Cyt b6F→Pc→fotosystém I→NADPH(1)
QH2→Cyt b6F→Pc→fotosystém I→Q(2)

Cytochrom b6f katalyzuje přenos elektronů z plastochinolu na plastocyanin, přičemž čerpá dva protony ze stromatu do lumen thylakoidu:

QH2 + 2 ks (Cu2+) + 2H+ (stroma) → Q + 2Pc (Cu+) + 4H+ (lumen)[1]

K této reakci dochází prostřednictvím Q cyklus jako v komplexu III.[21] Plastochinon působí jako elektronový nosič a přenáší své dva elektrony na vysoký a nízký potenciál elektronové transportní řetězce (ETC) prostřednictvím mechanismu zvaného bifurkace elektronů.[22] Komplex obsahuje až tři nativně plastochinonové (PQ) molekuly, které tvoří síť pro přenos elektronů, které jsou zodpovědné za fungování Q cyklu a jeho redox-snímací a katalytické funkce ve fotosyntéze.[23]

Q cyklus

Q cyklus cytochromu b6F

První polovina Q cyklu

  1. QH2 váže se na pozitivní 'p' stranu (lumenovou stranu) komplexu. Oxiduje se na semichinon (SQ) centrem železo-síra (s vysokým potenciálem ETC) a uvolňuje dva protony do lumen thylakoidu[Citace je zapotřebí ].
  2. Redukované centrum železa a síry přenáší svůj elektron přes cytochrom f na Pc.
  3. V ETC s nízkým potenciálem přenáší SQ svůj elektron na hem bp cytochromu b6.
  4. Heme bp poté převede elektron na hem bn.
  5. Heme bn redukuje Q s jedním elektronem za vzniku SQ.

Druhá polovina Q cyklu

  1. Druhý QH2 váže se na komplex.
  2. V ETC s vysokým potenciálem jeden elektron redukuje další oxidovaný Pc.
  3. V ETC s nízkým potenciálem elektron z hemu bn se přenese do SQ a úplně snížená Q2− zabírá dva protony ze stromatu za vzniku QH2.
  4. Oxidovaný Q a snížený QH2 který byl regenerován, difunduje do membrány.

Cyklický přenos elektronů

Na rozdíl od komplexu III, cytochrom b6f katalyzuje další reakci přenosu elektronů, která je pro cyklická fotofosforylace. Elektron z ferredoxin (Fd) se přenese na plastochinon a poté na cytochrom b6komplex pro snížení plastocyaninu, který je reoxidován P700 ve Photosystému I.[24] Přesný mechanismus, jak je plastochinon redukován ferredoxinem, je stále předmětem výzkumu. Jedním z návrhů je, že existuje ferredoxin: plastochinon-reduktáza nebo NADP dehydrogenáza.[24] Vzhledem k tomu, že se hem pro cyklus Q nejeví jako nezbytný a nenachází se v komplexu III, bylo navrženo, že se používá pro cyklickou fotofosforylaci následujícím mechanismem:[22][25]

  1. Fd (červená) + hém x (ox) → Fd (ox) + hém x (červená)
  2. heme x (červená) + Fd (červená) + Q + 2H+ → hem x (ox) + Fd (ox) + QH2

Reference

  1. ^ A b C Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L, Stryer L (2007). Biochemie. New York: W.H. Freemane. ISBN  978-0-7167-8724-2.
  2. ^ A b C Hasan SS, Yamashita E, Baniulis D, Cramer WA (březen 2013). „Chinon-dependentní cesty přenosu protonů v komplexu fotosyntetického cytochromu b6f“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 110 (11): 4297–302. doi:10.1073 / pnas.1222248110. PMC  3600468. PMID  23440205.
  3. ^ A b Whitelegge JP, Zhang H, Aguilera R, Taylor RM, Cramer WA (říjen 2002). „Plná podjednotka pokrytí kapalinovou chromatografií elektrosprejovou ionizační hmotnostní spektrometrií (LCMS +) oligomerního membránového proteinu: komplex cytochromu b (6) f ze špenátu a sinic Mastigocladus laminosus“. Molekulární a buněčná proteomika. 1 (10): 816–27. doi:10,1074 / mcp.m200045-mcp200. PMID  12438564.
  4. ^ A b Voet DJ, Voet JG (2011). Biochemie. New York, NY: Wiley, J. ISBN  978-0-470-57095-1.
  5. ^ A b Stroebel D, Choquet Y, Popot JL, Picot D (listopad 2003). "Atypický hem v komplexu cytochromu b (6) f". Příroda. 426 (6965): 413–8. doi:10.1038 / nature02155. PMID  14647374. S2CID  130033.
  6. ^ Yamashita E, Zhang H, Cramer WA (červen 2007). „Struktura komplexu cytochromu b6f: inhibitory analogu chinonu jako ligandy hemu cn“. Journal of Molecular Biology. 370 (1): 39–52. doi:10.1016 / j.jmb.2007.04.011. PMC  1993820. PMID  17498743.
  7. ^ Baniulis D, Yamashita E, Whitelegge JP, Zatsman AI, Hendrich MP, Hasan SS, Ryan CM, Cramer WA (duben 2009). „Struktura-funkce, stabilita a chemická modifikace komplexu cyanobakteriálního cytochromu b6f od Nostoc sp. PCC 7120“. The Journal of Biological Chemistry. 284 (15): 9861–9. doi:10,1074 / jbc.M809196200. PMC  2665108. PMID  19189962.
  8. ^ Hasan SS, Stofleth JT, Yamashita E, Cramer WA (duben 2013). „Lipidem vyvolané konformační změny v komplexu kyslíkové fotosyntézy cytochromu b6f“. Biochemie. 52 (15): 2649–54. doi:10.1021 / bi301638h. PMC  4034689. PMID  23514009.
  9. ^ A b Hasan SS, Cramer WA (červenec 2014). „Vnitřní lipidová architektura komplexu hetero-oligomerní cytochrom b6f“. Struktura. 22 (7): 1008–15. doi:10.1016 / j.str.2014.05.004. PMC  4105968. PMID  24931468.
  10. ^ Widger WR, Cramer WA, Herrmann RG, Trebst A (únor 1984). „Sekvenční homologie a strukturní podobnost mezi cytochromem b mitochondriálního komplexu III a komplexem chloroplastů b6-f: poloha hemostatů cytochromu b v membráně“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 81 (3): 674–8. doi:10.1073 / pnas.81.3.674. PMC  344897. PMID  6322162.
  11. ^ Carrell CJ, Zhang H, Cramer WA, Smith JL (prosinec 1997). „Biologická identita a rozmanitost ve fotosyntéze a dýchání: struktura lumenové domény chloroplastového proteinu Rieske“. Struktura. 5 (12): 1613–25. doi:10.1016 / s0969-2126 (97) 00309-2. PMID  9438861.
  12. ^ Martinez SE, Huang D, Szczepaniak A, Cramer WA, Smith JL (únor 1994). „Krystalová struktura chloroplastového cytochromu f odhaluje nový cytochromový záhyb a neočekávanou ligaci hemu“. Struktura. 2 (2): 95–105. doi:10.1016 / s0969-2126 (00) 00012-5. PMID  8081747.
  13. ^ Baniulis D, Yamashita E, Zhang H, Hasan SS, Cramer WA (2008). "Strukturní funkce komplexu cytochromu b6f". Fotochemie a fotobiologie. 84 (6): 1349–58. doi:10.1111 / j.1751-1097.2008.00444.x. PMID  19067956.
  14. ^ Cramer WA, Zhang H, Yan J, Kurisu G, Smith JL (květen 2004). „Evoluce fotosyntézy: časově nezávislá struktura komplexu cytochromu b6f“. Biochemie. 43 (20): 5921–9. doi:10.1021 / bi049444o. PMID  15147175.
  15. ^ Hasan SS, Zakharov SD, Chauvet A, Stadnytskyi V, Savikhin S, Cramer WA (červen 2014). „Mapa dielektrické heterogenity v membránovém proteinu: komplex hetero-oligomerního cytochromu b6f“. The Journal of Physical Chemistry B. 118 (24): 6614–25. doi:10.1021 / jp501165k. PMC  4067154. PMID  24867491.
  16. ^ Munekage Y, Hashimoto M, Miyake C, Tomizawa K, Endo T, Tasaka M, Shikanai T (červen 2004). „Cyklický tok elektronů kolem fotosystému I je nezbytný pro fotosyntézu“. Příroda. 429 (6991): 579–82. doi:10.1038 / nature02598. PMID  15175756. S2CID  4421776.
  17. ^ Blankenship RE (2002). Molekulární mechanismy fotosyntézy. Oxford; Malden, MA: Blackwell Science. ISBN  978-0-632-04321-7.
  18. ^ Bendall D (1995). "Cyklická fotofosforylace a transport elektronů". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - bioenergetika. 1229: 23–38. doi:10.1016 / 0005-2728 (94) 00195-B.
  19. ^ Baniulis D, Hasan SS, Stofleth JT, Cramer WA (prosinec 2013). „Mechanismus zvýšené produkce superoxidu v komplexu kyslíkové fotosyntézy cytochromu b (6) f“. Biochemie. 52 (50): 8975–83. doi:10.1021 / bi4013534. PMC  4037229. PMID  24298890.
  20. ^ Hasan SS, Proctor EA, Yamashita E, Dokholyan NV, Cramer WA (říjen 2014). „Provoz v komplexu lipoproteinů cytochromu b6f: brána chinonového portálu“. Biofyzikální deník. 107 (7): 1620–8. doi:10.1016 / j.bpj.2014.08.003. PMC  4190601. PMID  25296314.
  21. ^ Cramer WA, Soriano GM, Ponomarev M, Huang D, Zhang H, Martinez SE, Smith JL (červen 1996). „Některé nové strukturální aspekty a staré diskuse týkající se komplexu kyslíkové fotosyntézy cytochromu b6f“. Roční přehled fyziologie rostlin a molekulární biologie rostlin. 47: 477–508. doi:10.1146 / annurev.arplant.47.1.477. PMID  15012298.
  22. ^ A b Cramer WA, Zhang H, Yan J, Kurisu G, Smith JL (2006). "Transmembránový provoz v komplexu cytochromu b6f". Roční přehled biochemie. 75: 769–90. doi:10,1146 / annurev.biochem.75.103004.142756. PMID  16756511.
  23. ^ Malone LA, Qian P, Mayneord GE, Hitchcock A, Farmer DA, Thompson RF, et al. (Listopad 2019). „Kryo-EM struktura komplexu špenátového cytochromu B 6 F při rozlišení 3,6 Å“ (PDF). Příroda. 575 (7783): 535–539. doi:10.1038 / s41586-019-1746-6. PMID  31723268. S2CID  207987984.
  24. ^ A b Joliot P, Joliot A (červenec 2002). "Cyklický přenos elektronů v listu rostliny". Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 99 (15): 10209–14. doi:10.1073 / pnas.102306999. PMC  126649. PMID  12119384.
  25. ^ Cramer WA, Yan J, Zhang H, Kurisu G, Smith JL (2005). „Struktura komplexu cytochromu b6f: nové protetické skupiny, Q-prostor a„ hypotéza hors d'oeuvres “pro sestavení komplexu“. Fotosyntetický výzkum. 85 (1): 133–43. doi:10.1007 / s11120-004-2149-5. PMID  15977064. S2CID  20731696.

externí odkazy