Vysoký potenciál proteinu železo-síra - High potential iron–sulfur protein
| Vysoký potenciál proteinu železo-síra | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Struktura oxidovaného proteinu železa a síry s vysokým potenciálem.[1] | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | HIPIP | ||||||||
| Pfam | PF01355 | ||||||||
| InterPro | IPR000170 | ||||||||
| STRÁNKA | PDOC00515 | ||||||||
| SCOP2 | 1 hpi / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| OPM nadčeleď | 116 | ||||||||
| OPM protein | 1 hpi | ||||||||
| |||||||||
Vysoký potenciál proteinů železo-síra (HIPIP)[2] jsou specifickou třídou vysoce redoxního potenciálu 4Fe-4S ferredoxiny který funguje v anaerobním přenosu elektronů a který se vyskytuje ve fotosyntetických bakteriích a v Paracoccus denitrificans. HiPIP jsou malé proteiny, které vykazují významné rozdíly v jejich sekvencích, jejich velikostech (od 63 do 85 aminokyselin) a v jejich oxidačně-redukčním potenciálu. Jak ukazuje následující schematické znázornění, klastr železo-síra je vázán čtyřmi konzervovanými cysteinovými zbytky.
[Klastr 4Fe-4S] | | | | xxxxxxxxxxxxxxxxxxxCxCxxxxxxxCxxxxxCxxxx
- 'C'
- konzervovaný cystein zapojený do vazby klastru železo-síra.
[Fe4S4] shluky
[Fe4S4] klastry jsou hojnými kofaktory metaloproteinů.[3] Podílejí se na sekvencích přenosu elektronů. Struktura jádra pro [Fe4S4] shluk je krychle se střídavými vrcholy Fe a S. Tyto klastry existují ve dvou oxidačních stavech s malou strukturální změnou. Dvě rodiny [Fe4S4] klastry jsou známé: rodina ferredoxinů (Fd) a rodina vysoce potenciálních proteinů železo-suflur (HiPIP). HiPIP i Fd sdílejí stejný klidový stav: [Fe4S4]2+, které mají stejné geometrické a spektroskopické vlastnosti. Rozdíly vznikají, pokud jde o jejich aktivní stav: HiPIP se tvoří oxidací na [Fe4S4]3+a Fd vzniká redukcí na [Fe4S4]+.
![{displaystyle {ce {{underset {(pro HiPIP)} {[Fe4S4] ^ {3} +}} <=> [{ce {oxidace}}] {underset {(klidový stav)} {[Fe4S4] ^ {2 } +}} <=> [{ce {redukce}}] {podmnožina {(pro Fd)} {[Fe4S4] +}}}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/c38c17a23c65bd5638f96fceeb477fec2ec3aa05 "rovnice na Fd a HiPIP")
Různé oxidační stavy jsou vysvětleny proteiny, které jsou kombinovány s [Fe4S4] shluk. Analýza z krystalografických údajů naznačuje, že HiPIP je schopen zachovat svůj vyšší oxidační stav tím, že vytvoří méně vodíkových vazeb s vodou. Charakteristický záhyb proteinů obaluje [Fe4S4] shluk v hydrofobním jádru, pouze schopný tvořit asi pět konzervované H-vazby ke shlukovým ligandům z páteře. Naproti tomu protein spojený s Fd umožňuje těmto klastrům kontaktovat rozpouštědlo, což vede k interakcím s vazbou na 8 proteinů. Protein váže Fd prostřednictvím konzervované struktury CysXXCysXXCys (X znamená jakoukoli aminokyselinu).[4] Také jedinečná proteinová struktura a dipolární interakce z peptidu a intermolekulární vody přispívají k ochraně [Fe4S4]3+ shluk před útokem náhodných vnějších dárců elektronů, který se chrání před hydrolýzou.
Syntetické analogy
Analogy HiPIP lze syntetizovat ligandovými výměnnými reakcemi [Fe4S4{N (SiMe3)2}4]− se 4 ekvivalenty thiolů (HSR) takto:
- [Fe4S4{N (SiMe3)2}4]− + 4RSH → [Fe4S4(SR)4]− + 4 HN (SiMe3)2
Klastr předchůdců [Fe4S4{N (SiMe3)2}4]− lze syntetizovat reakcí FeCl v jedné nádobě3, NaN (SiMe3)2a NaSH. Syntéza analogů HiPIP může pomoci lidem porozumět faktorům, které způsobují rozmanitost redox HiPIP.[5]
Biochemické reakce
HiPIP se účastní mnoha oxidačních reakcí u tvorů a jsou známé zejména u fotosyntetických anaerobních bakterií, jako jsou Chromatium, a Ectothiorhodospira. HiPIP jsou periplazmatické proteiny ve fotosyntetických bakteriích. Hrají roli elektronových raketoplánů v cyklickém toku elektronů mezi fotosyntetickým reakčním centrem a cytochrom bc1 komplex. Mezi další oxidační reakce, kterých se HiPIP týká, patří katalyzace oxidace Fe (II), která je donorem elektronů na reduktázu a akceptor elektronů pro nějaký enzym oxidující thiosíran.[6]
Reference
- ^ Benning MM, Meyer TE, Rayment I, Holden HM (1994). "Molekulární struktura oxidovaného vysoce potenciálního proteinu železa a síry izolovaného z Ectothiorhodospira vacuolata". Biochemie. 33 (9): 2476–2483. doi:10.1021 / bi00175a016. PMID 8117708.
- ^ Breiter DR, Meyer TE, Rayment I, Holden HM (1991). „Molekulární struktura vysoce potenciálního proteinu železo-síra izolovaného z Ectothiorhodospira halophila stanovena při rozlišení 2,5-A“. The Journal of Biological Chemistry. 266 (28): 18660–18667. doi:10,2210 / pdb2hip / pdb. PMID 1917989.
- ^ Jr, Perrin; T., Ichive (2013). „Identifikace determinantů sekvence redukčních potenciálů metaloproteinů“. Biologická anorganická chemie. 18 (6): 599–608. doi:10.1007 / s00775-013-1004-6. PMC 3723707. PMID 23690205.
- ^ Dey, Abhishek; Jr, Francis; Adams, Michael; Babini, Elena; Takahashi, Yasuhiro; Fukuyama, Keiichi; Hodgson, Keith; Hedman, Britt; Solomon, Edward (2007). "Ladění elektronchemických potenciálů na rozpouštědlech na aktivních stránkách HiPIP versus ferredoxin". Věda. 318 (5855): 1464–1468. Bibcode:2007Sci ... 318.1464D. doi:10.1126 / science.1147753. PMID 18048692. S2CID 33046150.
- ^ Ohki, Yasuhiro; Tanifuji, Kazuki; Yamada, Norihiro; Imada, Motosuke; Tajima, Tomoyuki; Tatsumi, Kazujuki (2011). „Syntetické analogy [Fe4S4 (Cys) 3 (His)] v hydrogenázách a [Fe4S4 (Cys) 4] v HiPIP odvozené od železitého [Fe4S4 {N (SiMe3) 2} 4]". Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 108 (31): 12635–12640. doi:10.1073 / pnas.1106472108. PMC 3150945. PMID 21768339.
- ^ Valentine, Joan; Bertini, Ivano; Gray, Harry; Stiefel, Edward (30.10.2006). Biologická anorganická chemie: Struktura a reaktivita (první vydání). ISBN 978-1891389436.
externí odkazy
Další čtení
- Nogi T, Fathir I, Kobayashi M, Nozawa T, Miki K (2000). „Krystalové struktury fotosyntetického reakčního centra a vysoce potenciálního proteinu železo-síra z Thermochromatium tepidum: Termostabilita a přenos elektronů“. Sborník Národní akademie věd. 97 (25): 13561–13566. Bibcode:2000PNAS ... 9713561N. doi:10.1073 / pnas.240224997. PMC 17615. PMID 11095707.