Plazmatická membrána H + -ATPáza - Plasma membrane H+-ATPase

ATPáza vyvážející vodík, fosforylační mechanismus
Identifikátory
EC číslo3.6.3.6
Databáze
IntEnzIntEnz pohled
BRENDAVstup BRENDA
EXPASYPohled NiceZyme
KEGGVstup KEGG
MetaCycmetabolická cesta
PRIAMprofil
PDB strukturRCSB PDB PDBe PDBsum
Genová ontologieAmiGO / QuickGO
Identifikátory
SymbolE1-E2_ATPase
PfamPF00122
InterProIPR000695
STRÁNKAPDOC00139
TCDB3.A.3.3
OPM nadčeleď22
OPM protein4hqj

Typ P. plazmatická membrána H+
-ATPase se nachází v rostlinách a houbách. Pro žaludek H+
/K.+
 ATPáza (podílí se na okyselení žaludku u savců), viz ATPáza vodíku draselného.

Plazmatická membrána H+
-ATPase (typ P)

Tento enzym patří do rodiny hydrolázy, konkrétně ty, které působí na anhydridy kyselin a katalyzují transmembránový pohyb látek. Přesněji řečeno, protein je součástí ATPáza typu P. rodina. The systematické jméno této třídy enzymů je ATP fosfohydroláza (H+
-exportující).

H+
-exportující ATPázu je také známý jako protonová ATPáza nebo jednodušeji protonová pumpa. Mezi další běžně používaná jména patří proton-translokační ATPáza, kvasinková plazmatická membrána H+
-ATPase, rostlinná plazmatická membrána H+
-ATPase, kvasinková plazmatická membrána ATPáza, rostlinná plazmatická membrána ATPáza, a ATP fosfohydroláza.

Kvasinky (Saccharomyces cerevisiae ) Enzym je kódován genem Pma1, a proto se označuje jako Pma1p.[1]

Funkce a umístění

Plazmatická membrána H+
-ATPáza nebo protonová pumpa vytváří elektrochemické přechody v plazmatická membrána z rostliny, houby, protistů, a mnoho prokaryoty. Zde se protonové gradienty používají k řízení sekundární doprava procesy. Jako takový je nezbytný pro příjem většiny metabolity, a také pro reakce rostlin na životní prostředí (např. pohyb listů).

H+
-ATPázy jsou specifické pro rostliny, houby, a protistů; a Na+
/ K.+
-ATPázy jsou specifické pro zvíře buňky. Tyto dvě skupiny ATPázy typu P., i když ne ze stejné podčeledi, se zdá, že plní doplňkovou funkci u rostlin / hub / protistů a živočišných buněk, a to vytvoření elektrochemický gradient používá se jako zdroj energie pro sekundární doprava.[2]

Strukturální studie

Proton ATPáza AHA2 (3b8c)

Strukturní informace o protonových ATPázách plazmatické membrány (PM) typu P jsou ve srovnání s informacemi získanými pro SERCA1a. Struktura s nízkým rozlišením z 2D krystalů PM H+
-ATPase z Neurospora crassa je od roku 2011 jedinou strukturální informací o plísni H+
-ATPase.[3] Pro protějšek rostliny je to krystalová struktura AHA2 PM H+
-ATPase z Arabidopsis thaliana byl získán z 3D krystalů s rozlišením 3,6 Á.[4] Struktura AHA2 jasně identifikuje tři cytosolické domény odpovídající doménám N (vazba nukleotidů), P (fosforylace) a A (aktuátor), podobné těm, které byly pozorovány v SR Ca.2+
-ATPase a také ověří přítomnost deseti transmembránových šroubovic. 3D krystalová struktura ukazuje AHA2 PM H+
-ATPáza v takzvané kvazi-uzavřené E1 stav s nehydrolyzovatelným analogem ATP vázaným na AMPPCP a celkový záhyb katalytické jednotky odhaluje vysoký stupeň strukturní podobnosti s SR Ca.2+
-ATPase a Na+
,K.+
-ATPase. Celkové uspořádání domén je podobné tomu pozorovanému u uzavřených E1 konformace SR Ca.2+
-ATPase, a na základě srovnání se strukturálními údaji pro ostatní konformace SR Ca.2+
-ATPase, bylo navrženo, že struktura AHA2 PM H+
-ATPase představuje román E1 meziprodukt.[4] Výrazná vlastnost PM H+
-ATPáza, která nebyla pozorována u jiných ATPáz typu P, je přítomnost velké dutiny v transmembránové doméně tvořené M4, M5 a M6.

Nařízení

Přesná regulace PM H+
-ATPázová aktivita je pro rostlinu zásadní. Nadměrné vyjádření PM H+
-ATPáza je kompenzována sníženou regulací aktivity,[5] vzhledem k tomu, že delece izoformy je kompenzována nadbytečností a zvýšenou aktivitou jiných izoforem zvýšenou úrovní posttranslačních modifikací.[6] PM H+
-ATPáza podléhá autoinhibici, která negativně reguluje aktivitu pumpy a udržuje enzym ve stavu nízké aktivity, kde je hydrolytická aktivita ATP částečně oddělena od hydrolýzy ATP.[7][8] Uvolnění z autoinhibičních omezení vyžaduje posttranslační modifikace, jako je fosforylace a interagující proteiny. Autoinhibice je dosažena N- a C-konci proteinu - komunikace mezi dvěma konci umožňuje nezbytnou přesnou kontrolu aktivity pumpy.[9] Autoinhibiční C-koncová doména může být vytěsněna fosforylací předposledního Thr zbytku a následnou vazbou 14-3-3 proteinů.[10][11] PM H+
-ATPáza je první ATPáza typu P, u které bylo prokázáno, že se oba konce podílejí na regulaci aktivity proteinu.[9]

Fyziologické role v rostlinách

Plazmatická membrána H+
-ATPázy se vyskytují v celé rostlině ve všech zkoumaných typech buněk, ale některé typy buněk mají mnohem vyšší koncentrace H+
-ATPase než ostatní. Obecně jsou tyto typy buněk specializovány na intenzivní aktivní transport a hromadit rozpuštěné látky z jejich okolí. Většina studií o těchto rolích pochází z genetických studií Arabidopsis thaliana.[12] H+
-ATPázy v rostlinách jsou exprimovány z multigenové podrodiny a Arabidopsis thaliana například mají 12 různých H+
-ATPázové geny.

Některé důležité fyziologické procesy v rostlině H+
-ATPase se podílí na:

  • Načítání phloem. The phloem je tkáň specializovaná na dálkový transport organických sloučenin a je dobře známá svou účastí v transportu cukru z listů nebo jiných zdrojových oblastí. Tady H+
    -ATPáza napájí sacharózu /H+
     přepravci a shledává se nezbytným pro nakládání sacharóza do phloem.
  • Příjem solutu v kořenech. H+
    -ATPázy energizují příjem živin z půdy do kořeny, a podílí se také na dalším plnění těchto rozpuštěných látek do xylem, tkáň specializovaná na dálkový transport vody a mikroživiny.
  • Systémy pro růst špiček. Pylové trubky a kořenové chloupky jsou příklady rostlin systémy pěstování špiček, kde se jedna buňka rozšiřuje pouze v jednom směru. Směr růstu je řízen asymetrickým protonovým gradientem, kde protony vstupují na extrémní špičku a jsou čerpány těsně pod špičku.
  • Velikost stomatálního otvoru. The somatální póry řídí šíření CO
    2     do listů, které se mají použít fotosyntéza. Pór je tvořen dvěma strážní buňky, které řídí velikost pórů bobtnáním v reakci na aktivitu H+
    -ATPase. Otevírání a uzavírání pórů je částečně řízeno regulací H+
    -ATPase.
  • Pohyby rostlin. Jako somatální póry, další pohyby rostlinné orgány jsou ovládány měnící se buňkou motorových buněk turgor. Tyto buňky ovládají jevy jako např sluneční sledování závodem pro optimalizaci orientace fotosyntetický listy a rychlé a okázalé reakce na dotek nalezené u některých druhů rostlin (např. masožravé rostliny ). Všechny tyto procesy bobtnání a smršťování probíhají masivními proudy vody a iontů kanály. Zde aktivace H+
    -ATPase vede k plazmatická membrána hyperpolarizace a otevření citlivého na napětí draslíkové kanály. The K.+
     příliv vede k absorpci vody a zvýšení turgoru v buňce.
  • Sůl a osmotolerance. Slanost působí na buňku dva tlaky: jedním je ztráta turgor v důsledku hypertonicita extracelulárního média a druhým je přímý účinek toxických iontů na metabolismus. Proto rostliny vyvinuly několik obranných mechanismů. Pak/H+
     antiporter je silně zapojen a je poháněn akcí H+
    -ATPáza, která je silně exprimována v listech a kořenech během stresu solí.
  • Intracelulární regulace pH. Intracelulární pH zůstává během buněčného růstu konstantní, předpokládá se, aby byla zajištěna optimální aktivita cytoplazmatický enzymy. To je řízeno protonovou pumpou.
  • Růst kyselin. Okyselení vnějšího média způsobené aktivací plazmatické membrány H+
    -ATPáza iniciuje buněčnou expanzi. Předpokládá se, že rostlinný hormon auxin aktivuje protonovou pumpu. The apoplastický okyselení vede k uvolnění buněčná stěna a hyperpolarizace indukující plazmatickou membránu K.+
     absorpce a otoky.

Reference

  1. ^ Thierry Ferreira, A. Brett Mason a Carolyn W. Slayman (2001). „Kvasinková protonová pumpa Pma1: model porozumění biogenezi plazmatických membránových proteinů“. J Biol Chem. 276 (32): 29613–29616. doi:10,1074 / jbc.R100022200. PMID  11404364.
  2. ^ Pedersen JT, Palmgren M (březen 2017). „Proč rostlinám chybí sodíkové pumpy a prospělo by jim to?“. Funkční biologie rostlin. 44 (5): 473–479. doi:10.1071 / FP16422. PMID  32480580.
  3. ^ Auer M, Scarborough GA, Kühlbrandt W (duben 1998). „Trojrozměrná mapa plazmatické membrány H+
    -ATPase v otevřené konformaci ". Příroda. 392 (6678): 840–3. doi:10.1038/33967. PMID  9572146. S2CID  4318649.
  4. ^ A b Pedersen BP, Buch-Pedersen MJ, Morth JP, Palmgren MG, Nissen P (prosinec 2007). "Krystalová struktura protonové pumpy plazmatické membrány". Příroda. 450 (7172): 1111–4. Bibcode:2007 Natur.450.1111P. doi:10.1038 / nature06417. PMID  18075595. S2CID  4413142.
  5. ^ Gévaudant F, Duby G, von Stedingk E, Zhao R, Morsomme P, Boutry M (srpen 2007). „Vyjádření konstitutivně aktivované plazmatické membrány H+
    -ATPáza mění vývoj rostlin a zvyšuje snášenlivost solí "    . Plant Physiol. 144 (4): 1763–76. doi:10.1104 / pp.107.103762. PMC  1949876. PMID  17600134.
  6. ^ Haruta M, Burch HL, Nelson RB a kol. (Červen 2010). „Molekulární charakterizace mutovaných rostlin Arabidopsis se sníženou aktivitou protonové pumpy v plazmové membráně“. J. Biol. Chem. 285 (23): 17918–29. doi:10.1074 / jbc.M110.101733. PMC  2878554. PMID  20348108.
  7. ^ Palmgren MG, Sommarin M, Serrano R, Larsson C (říjen 1991). „Identifikace autoinhibiční domény v C-koncové oblasti rostlinné plazmatické membrány H+
    -ATPase "    . J. Biol. Chem. 266 (30): 20470–5. PMID  1834646.
  8. ^ Morsomme P, de Kerchove d'Exaerde A, De Meester S, Thinès D, Goffeau A, Boutry M (říjen 1996). „Jednobodové mutace v různých doménách rostlinné plazmatické membrány H+
    -ATPáza exprimovaná v Saccharomyces cerevisiae se zvyšuje H+
    -čerpání a povolení růstu kvasinek při nízkém pH "    . EMBO J.. 15 (20): 5513–26. doi:10.1002 / j.1460-2075.1996.tb00936.x. PMC  452296. PMID  8896445.
  9. ^ A b Ekberg K, Palmgren MG, Veierskov B, Buch-Pedersen MJ (březen 2010). „Nový mechanismus autoinhibice ATPázy typu P zahrnující oba konce proteinu“. J. Biol. Chem. 285 (10): 7344–50. doi:10.1074 / jbc.M109.096123. PMC  2844182. PMID  20068040.
  10. ^ Svennelid F, Olsson A, Piotrowski M a kol. (Prosinec 1999). „Fosforylace Thr-948 na C konci plazmatické membrány H+
    -ATPáza vytváří vazebné místo pro regulační protein 14-3-3 "    . Rostlinná buňka. 11 (12): 2379–91. doi:10.2307/3870962. JSTOR  3870962. PMC  144135. PMID  10590165.
  11. ^ Fuglsang AT, Visconti S, Drumm K, Jahn T, Stensballe A, Mattei B, Jensen ON, Aducci P, Palmgren MG (prosinec 1999). „Vazba 14-3-3 proteinu na plazmatickou membránu H+
    -ATPáza AHA2 zahrnuje tři C-koncové zbytky Tyr946-Thr-Val a vyžaduje fosforylaci Thr947 "    . J Biol Chem. 274 (51): 36774–80. doi:10.1074 / jbc.274.51.36774. PMID  10593986.
  12. ^ Palmgren MG (červen 2001). „ROSTLINNÁ PLAZMOVÁ MEMBRÁNA H+
    -ATPázy: elektrárny pro příjem živin “. Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 52: 817–845. doi:10.1146 / annurev.arplant. 52.1.817. PMID  11337417.
  • Goffeau A, Slayman CW (1981). "Proton-translokační ATPáza z fungální plazmatické membrány". Biochim. Biophys. Acta. 639 (3–4): 197–223. doi:10.1016/0304-4173(81)90010-0. PMID  6461354.
  • Serrano R, Kielland-Brandt MC, Fink GR (1986). „Kvasinková plazmatická membrána ATPáza je nezbytná pro růst a má homologii s (Na+
     + K.+
    ), K.+
    - a Ca.2+
    -ATPázy “. Příroda. 319 (6055): 689–93. doi:10.1038 / 319689a0. PMID  3005867. S2CID  31122908.
  • Serrano R, Portillo F (1990). „Katalytická a regulační místa kvasinkové plazmatické membrány H+
    -ATPáza studována řízenou mutagenezí ". Biochim. Biophys. Acta. 1018 (2–3): 195–9. doi:10.1016/0005-2728(90)90247-2. PMID  2144186.