Myší respirovirus - Murine respirovirus
Myší respirovirus | |
---|---|
Klasifikace virů | |
(bez hodnocení): | Virus |
Oblast: | Riboviria |
Království: | Orthornavirae |
Kmen: | Negarnaviricota |
Třída: | Monjiviricetes |
Objednat: | Mononegavirales |
Rodina: | Paramyxoviridae |
Rod: | Respirovirus |
Druh: | Myší respirovirus |
Synonyma | |
|
Myší respirovirus, dříve Virus Sendai (SeV) a dříve také známý jako myší virus parainfluenzy typu 1 nebo hemaglutinační virus Japonska (HVJ), je obaleno, O průměru 150-200 nm, a negativní smysl, jednovláknový RNA virus z rodiny Paramyxoviridae.[2][3] Obvykle infikuje hlodavce a není patogenní pro člověka ani pro domácí zvířata. Virus Sendai (SeV) je členem rodu Respirovirus.[4][5] Virus byl izolován ve městě Sendai v Japonsko na počátku 50. let. Od té doby se ve výzkumu aktivně používá jako modelový patogen. Virus je infekční pro mnoho rakovinných buněčných linií (viz níže), má onkolytické vlastnosti prokázané na zvířecích modelech[6][7] a při přirozeně se vyskytujících rakovinách u zvířat.[8] Schopnost SeV fúzovat eukaryotické buňky a tvořit se syncytium byl použit k výrobě hybridom buňky schopné výroby monoklonální protilátky ve velkém množství.[9] Nedávné aplikace vektorů založených na SeV zahrnují přeprogramování somatických buněk na indukované pluripotentní kmenové buňky[10][11] a vytváření vakcín. Pro účely očkování mohou být konstrukty založené na viru Sendai dodávány ve formě nosních kapek, což může být prospěšné při vyvolání slizniční imunitní odpověď. SeV má několik funkcí, které jsou důležité ve vektoru pro úspěšnou vakcínu: virus se neintegruje do genomu hostitele, nepodléhá genetické rekombinaci, replikuje se pouze v cytoplazmě bez meziproduktů DNA nebo jaderné fáze a nezpůsobuje jakákoli nemoc u lidí nebo domácích zvířat. Virus Sendai se používá jako páteř pro vývoj vakcín proti Mycobacterium tuberculosis to způsobuje tuberkulóza, proti HIV-1 to způsobuje AIDS a proti respiračnímu syncyciálnímu viru (RSV)[12] který způsobuje infekci dýchacích cest u dětí. Vývoj vakcíny proti Mycobacterium tuberculosis je v předklinické fázi,[13] proti HIV-1 dosáhla klinické studie fáze II[14][15] a proti RSV je ve fázi I.[16] Fudanská univerzita ve spolupráci s ID Pharma Co. Ltd. se zabývá vývojem vakcín pro prevenci COVID-19. SeV slouží jako páteřní vektor vakcíny v projektu.[17]
Jako agent infekce
K replikaci SeV dochází výhradně v cytoplazmě hostitelské buňky. Virus používá vlastní RNA polymerázu. Jeden replikační cyklus trvá přibližně 12–15 hodin, přičemž jedna buňka poskytuje tisíce virionů.[18]
Náchylná zvířata
Virus je zodpovědný za vysoce přenosnou infekci dýchacích cest u myší, křečků, morčat, potkanů,[19] a občas kosmani,[20] s infekcí procházející jak vzduchem, tak přímými kontaktními cestami. K přirozené infekci dochází prostřednictvím dýchacích cest. Ve zvířecích zařízeních může k přenosu ve vzduchu dojít na vzdálenost 5–6 stop a také prostřednictvím vzduchotechnických systémů. Virus lze detekovat v myších koloniích po celém světě,[21] obvykle při kojení mladých dospělých myší. Studie ve Francii uvádí protilátky proti SeV u 17% zkoumaných kolonií myší.[22] Epizootický infekce myší jsou obvykle spojeny s vysokou úmrtností, zatímco enzootický vzorce onemocnění naznačují, že virus je latentní a může být odstraněn v průběhu roku.[3] Subletální expozice SeV může podpořit dlouhodobou imunitu vůči dalším smrtelným dávkám SeV.[23] Virus je imunosupresivní a může být náchylný k sekundárním bakteriálním infekcím.[24] Neexistují žádné vědecké studie, které by byly prováděny pomocí moderních detekčních metod, které by identifikovaly SeV jako infekční a snížily příčinu pro člověka nebo domácí zvířata.[Citace je zapotřebí ]
Variabilní náchylnost k infekci u kmenů myší a potkanů
Inbrední a outbrední kmeny myší a potkanů mají velmi odlišnou náchylnost k infekci virem Sendai. Vizualizace infekce SeV u živých zvířat ukazuje tento rozdíl.[25] Testované myši 129 / J byly přibližně 25 000krát citlivější než myši SJL / J.[26] C57BL / 6 myši jsou vysoce rezistentní na virus, zatímco myši DBA / 2J jsou citlivé.[27] C57BL / 6 myši vykazovaly mírný úbytek tělesné hmotnosti po podání SeV, který se později vrátil do normálu. V roce 2006 byla pozorována pouze 10% úmrtnost C57BL / 6 myši po podání velmi vysoké virulentní dávky 1 * 105 TCID50.[28] Ukázalo se, že rezistence na letální účinky viru Sendai u myší je geneticky kontrolována a vyjádřena kontrolou replikace viru během prvních 72 hodin infekce.[27] Ošetření obou kmenů exogenním IFN před a během virové infekce vedlo k prodloužení doby přežití v C57BL / 6 myši, ale všechna zvířata obou kmenů nakonec podlehla nemoci způsobené SeV.[29] Pokud myš přežije infekci SeV, vyvine si celoživotní imunitu vůči následným virovým infekcím.[30]
Existují krysy F344 rezistentní na SeV a citlivé krysy BN.[31]
Průběh infekce
V dýchacích cestách hostitele dosáhne titr viru vrcholu po 5–6 dnech po zahájení infekce, který klesá na nedetekovatelné úrovně do 14. dne.[32] Virus podporuje sestupnou respirační infekci, která začíná v nosních cestách, prochází průdušnicí do plic a způsobuje nekrózu respiračního epitelu. Nekróza je mírná v prvních několika dnech infekce, ale později se stala závažnou až k vyvrcholení kolem dne 5. V den 9 se buňky povrchu dýchacích cest regenerují. Může se vyvinout fokální intersticiální pneumonie doprovázená zánětem a lézemi různého stupně na plicích. Dýchací systém obvykle vykazuje známky hojení do 3 týdnů od infekce, mohou však nastat reziduální léze, záněty nebo trvalé jizvy. 6–8 dní po zahájení infekce se objeví sérové protilátky. Zůstávají zjistitelné přibližně 1 rok.[Citace je zapotřebí ]
Příznaky u zvířat
- Kýchání
- Zhrbený postoj
- Dýchací obtíže
- Porfyrin výtok z očí a / nebo nosu
- Letargie
- Neschopnost prospívat přežívajícím kojencům a mladým krysám
- Anorexie
Diagnóza a profylaxe
SeV indukuje léze v dýchacím traktu, obvykle spojené s bakteriálním zánětem průdušnice a plic (tracheitida a bronchopneumonie ). Léze jsou však omezené a nenaznačují pouze infekci SeV. Detekce proto u několika využívá antigeny specifické pro SeV sérologický metody, včetně ELISA, imunofluorescence a hemaglutinační testy se zvláštním důrazem na použití testu ELISA pro jeho vysokou citlivost (na rozdíl od testu) hemaglutinace test) a jeho poměrně časná detekce (na rozdíl od imunofluorescenčního testu).[33]
V přirozeném prostředí je respirační infekce viru Sendai u myší akutní. Z extrapolace infekce laboratorních myší lze nejprve zjistit přítomnost viru v plicích 48 až 72 hodin po expozici. Protože se virus replikuje v dýchacím traktu infikované myši, koncentrace viru roste nejrychleji během třetího dne infekce. Poté je růst viru pomalejší, ale konzistentní. Maximální koncentrace viru je obvykle šestý nebo sedmý den a následuje rychlý pokles devátého dne. Příčinou tohoto poklesu je poměrně silná imunitní reakce proti viru. Nejdelší období detekované přítomnosti viru v plicích myší je čtrnáct dní po infekci.[34]
Eaton et al. doporučuje, aby při kontrole ohniska SeV, dezinfekci laboratorního prostředí a očkování chovatelů, jakož i při eliminaci infikovaných zvířat a skríningu přicházejících zvířat, byl problém vyřešen velmi rychle. Dovezená zvířata by měla být očkována SeV a umístěna do karantény, zatímco v laboratorním prostředí by měly být přerušeny šlechtitelské programy a nechovající dospělí izolováni po dobu dvou měsíců.[35]
Virem indukovaná imunosuprese
Virus je silný imunomodulátor. SeV může působit oběma směry: může aktivovat nebo potlačit imunitní odpověď v závislosti na typu buňky, hostiteli a časovém období po zahájení infekce. Virus může potlačovat i produkci IFN a dráhy reakce zánět cesta.[Citace je zapotřebí ]
Inhibice apoptózy
Gen P viru Sendai kóduje vnořenou sadu proteinů (C ', C, Y1 a Y2), které jsou souhrnně pojmenovány jako proteiny C (viz níže část „struktura genomu“). C proteiny SeV jsou schopné potlačit apoptózu.[36] Antiapoptotická aktivita proteinů C podporuje infekci SeV v hostitelských buňkách.
Produkce interferonu a inhibice přenosu signálu
Virus brání stimulaci typ 1 IFN produkce a následná apoptóza buněk v reakci na virovou infekci inhibicí aktivace IRF-3.[37][38][39] Na tomto procesu se podílejí hlavně dva virové proteiny: C a V. SeV může zeslabit obranné mechanismy buněk a umožnit únik z vrozené imunity hostitele kromě inhibice produkce interferonu inhibicí dráhy reakce interferonu.[Citace je zapotřebí ]
protein | vazba s | účinek |
---|---|---|
C-protein | IKKα serin / threonin kináza | Vazba zabraňuje fosforylaci IRF7 a inhibuje dráhu, která zahrnuje a Mýtný receptor (TLR7) a TLR9 -indukce IFN-alfa v plasmacytoidu dendritické buňky.[40] |
podjednotka receptoru interferonu alfa / beta 2 (IFNAR2) | Vazba inhibuje IFN-a stimulovanou tyrosinovou fosforylaci upstream receptorových asociovaných kináz TYK2 a JAK1.[41] | |
N-terminální doména STAT1 | Vazba potlačuje dráhy přenosu signálu interferon alfa / beta (IFN-α / β) a IFN-y[42][43] | |
C-protein inhibuje produkci oxid dusnatý (NO) myší makrofágy[44][45] který má cytotoxickou aktivitu proti virům.[46] | ||
C protein snižuje tvorbu dsRNA, proto udržuje PKR neaktivní, aby udržel translaci proteinů v hostitelské buňce.[47] | ||
V-protein | MDA5 | Vazba inhibuje downstream MDA5 aktivaci promotoru IFN.[48][49] |
RIG-I | Vazba brání následné signalizaci RIG-I do mitochondriální antivirový signální protein (MAVS) narušením ubikvitinace RIG-I zprostředkované TRIM25.[50] Vazba potlačuje indukovatelnou NO syntázu (iNOS) cestou RIG-I / TRIM25 a snižuje produkci oxidu dusnatého (NO) v infikovaných makrofázích.[51] | |
TRIM25 | ||
V-protein potlačuje produkci interleukin-1 p inhibicí montáže inflammasome NLRP3.[52] |
Aktivita anti-IFN proteinu C je sdílena napříč rodinou Paramyxoviridae, a proto se zdá, že hraje důležitou roli v imunitním úniku paramyxoviru.[40] Lidský virus parainfluenzy typu 1 (HPIV1), který je blízkým příbuzným SeV a je (na rozdíl od SeV) úspěšným lidským patogenem, neexprimuje V proteiny, pouze C proteiny. Takže všechny potřebné funkce poskytované V v SeV mohou být poskytovány C v HPIV1. C a V tedy mají tyto „překrývající se funkce“ kvůli mnohostranné povaze obrany hostitele, které lze čelit na tolika místech, a přesně, jak dobře a kde bude částečně vysvětlovat omezení hostitele.[53]
Hostitelská omezení a bezpečnost pro domácí zvířata
V současné době neexistují žádné vědecké údaje získané pomocí moderních detekčních metod, které by identifikovaly SeV jako infekční agens způsobující člověka nebo domácí zvířata. Moderní metody identifikace patogenních mikroorganismů nikdy nezjistily SeV u prasat nebo jiných domácích zvířat, a to navzdory izolaci dalších paramyxovirů.[54][55][56][57][58][59] V důsledku toho se uznává, že infekce způsobená virem Sendai je hostitel omezující pro hlodavce a virus nezpůsobuje onemocnění lidí[60] nebo domácí zvířata, která jsou přirozenými hostiteli svých vlastních virů parainfluenzy. Po experimentální infekci SeV se virus může replikovat a vylučovat z horních a dolních dýchacích cest afrických zelených opic a šimpanzů, ale nezpůsobuje žádné onemocnění.[61] Virus Sendai byl použit a prokázal vysoký bezpečnostní profil v systému Windows klinické testy zahrnující oba dospělé[60] a děti[62] imunizovat proti lidský virus parainfluenzy typu 1, protože oba viry sdílejí společné antigenní determinanty a spustit generování křížové reakce neutralizující protilátky. Studie, která byla zveřejněna v roce 2011, prokázala, že SeV neutralizující protilátky (které byly vytvořeny kvůli lidský virus parainfluenzy minulá infekce typu 1) lze detekovat u 92,5% lidských subjektů po celém světě s mediánem EC50 titr 60,6 a hodnoty v rozmezí 5,9–11 324.[63] Nízké pozadí anti-SeV protilátek neblokuje schopnost vakcíny SeV-base podporovat imunitu specifických T buněk vůči antigenu.[64]
Historické obavy o bezpečnost
V roce 1952 se Kuroya a jeho kolegové pokusili identifikovat ve vzorcích lidské tkáně infekční agens Tohoku University Nemocnice, Sendai, Japonsko. Vzorky byly odebrány z plic novorozeného dítěte postiženého smrtelnou pneumonií. Primární izolát ze vzorků byl pasážován u myší a následně v embryonovaný vejce.[65][66] Izolovaný infekční agens se později nazýval virus Sendai, který se zaměňoval s názvem „Hemaglutinační virus Japonska“. Kuroya a jeho kolegové byli přesvědčeni, že izolovali virus, který je novým etiologickým činitelem pro lidské respirační infekce. Později v roce 1954 předložili Fukumi a jeho kolegové z Japonského národního zdravotního ústavu alternativní vysvětlení původu viru. Bylo navrženo, že myši použité k průchodu viru byly infikovány myším virem. Myší virus byl tedy později přenesen do embryonovaných vajec, izolován a nakonec pojmenován virus Sendai.[67] Toto vysvětlení Fukumi, ukazující spíše na myš než na lidský původ viru, bylo později podpořeno řadou vědeckých údajů. Historické aspekty izolace viru Sendai a kontroverze za ní jsou v recenzi dobře popsány.[3] Po nějakou dobu se tedy mylně předpokládalo, že virus Sendai je lidským onemocněním způsobujícím patogen.[68] Nesprávný předpoklad, že virus byl izolován z lidského infekčního materiálu, stále uvádí Encyklopedie Britannica[69] a tím ATCC v popisu historie virového izolátu Sendai / 52.[70] Rovněž se věřilo, že virus může způsobit onemocnění nejen u lidí, ale také u prasat, protože protilátky proti viru se často vyskytovaly v jejich organismech během epidemie prasat v Japonsku v letech 1953–1956. Vysoký výskyt séropozitivity na virus byl pozorován u prasat v 15 japonských okresech.[68] Vysvětlení bylo později nalezeno pro tuto rozsáhlou detekci protilátek (viz část níže). Navzdory drtivým důkazům, které naznačují, že SeV je hostitelem omezujícím patogenem hlodavců, jsou v některých veterinárních příručkách [2] a bezpečnostní letáky,Informační list o viru Sendai - Stanfordské environmentální zdraví a bezpečnost [3][71][72] SeV je stále uveden jako virus, který může způsobit onemocnění prasat. Podobné informace poskytuje Encyklopedie Britannica.[69] Ve skutečnosti nebyly mnohonásobné izoláty paramyxovirů u prasat pomocí moderních metod sekvenování nukleových kyselin nikdy identifikovány jako SeV.[54][55][56][57][58][59][nadměrné citace ]
Antigenní stabilita a zkříženě reaktivní protilátky
Všechny viry v rodině Paramyxoviridae jsou antigenně stabilní; zástupci rodiny, kteří jsou blízkými příbuznými a patří do stejného rodu, proto pravděpodobně sdílejí společné antigenní determinanty. Tím pádem, prasečí parainfluenza 1,[56][57] který má vysokou sekvenční homologii se SeV[56] a také patří do stejného rodu Respirovirus protože SeV má pravděpodobně zkříženou reakci protilátky se SeV. Možná prasečí parainfluenza 1 byl zodpovědný za onemocnění prasat v Japonsku v letech 1953–1956.[68] Antigenní zkřížená reaktivita mezi těmito dvěma zástupci v rámci rodu Respirovirus může vysvětlit, proč byly protilátky SeV nalezeny u nemocných prasat a proč se předpokládalo, že SeV byl etiologickým původcem choroby prasat. Virus lidské parainfluenzy typ 1, také sdílí společné antigenní determinanty se SeV a spouští generování křížové reakce neutralizující protilátky.[60] Tato skutečnost může vysvětlit rozsáhlou detekci protilátek proti SeV u lidí v letech 1950 až 1960.[68] Nedávno publikovaná studie také ukázala tuto širokou detekci. Studie, která byla zveřejněna v roce 2011, prokázala, že protilátky neutralizující SeV (které byly vytvořeny kvůli lidský virus parainfluenzy minulá infekce typu 1) lze detekovat u 92,5% lidských subjektů po celém světě s mediánem EC50 titr 60,6 a hodnoty v rozmezí 5,9–11 324.[63] Nízké pozadí anti-SeV protilátek neblokuje schopnost vakcíny SeV-base podporovat imunitu specifických T buněk vůči antigenu.[64]
Šíření viru v dýchacích cestách nepřirozených hostitelů
Podávání viru Sendai nepřirozeným hostitelům vede k vylučování virionů v dýchacích cestách. O 10 hodin později po intranazálním podání SeV lze tedy v plicích ovcí detekovat infekční viriony nesoucí cizí transgeny.[73] Navíc se SeV replikuje na detekovatelné hladiny v horních a dolních dýchacích cestách afrických zelených opic a šimpanzů.[74]
Virem vyvolaná antivirová imunita
SeV může překonat antivirové mechanismy u některých svých přirozených hostitelů (u některých hlodavců), ale virus je neúčinný při překonání těchto mechanismů u některých jiných organismů, které jsou rezistentní vůči virům.[75] Oba vrozený a adaptivní imunita podporovat efektivní zotavení z infekce SeV.[23] Pomocí mechanismů uvedených níže stimuluje virus produkci interferony a další cytokiny které poskytují ochranu před viry.[Citace je zapotřebí ]
SeV stimuluje produkci interferonu a transdukční dráhu
Hlavní složkou vrozené antivirové reakce je interferony typu I (IFN) a většina buněk může produkovat IFN typu I, včetně IFN-a a -β.[76] Rozpoznání tzv. Buněčných molekul receptory rozpoznávání vzorů (PRR) spouštění virových prvků, jako je virová genomová RNA, replikační mezivláknová RNA nebo virové ribonukleoproteiny, podporuje produkci IFN a dráhy odpovědi. Virové genomové a proteinové složky mohou vázat variabilní PRR a stimulovat signální cestu, která vede k aktivaci transkripčních faktorů, které se přemisťují do jádra a spouští transkripci IFN typu I.
Výroba interferonu
Kvůli silným stimulačním vlastnostem IFN dříve rekombinantní IFN k dispozici pro lékařské použití, byl SeV vybrán mimo jiné viry pro průmyslovou rozsáhlou produkci IFN. Pro tuto výrobu byl použit postup zahrnující inaktivovanou léčbu SeV lidských leukocytů z periferní krve z krve dárců.[77]
Níže je tabulka, která uvádí známé PRR a regulační faktory interferonu, které se aktivují při infekci SeV.
Molekuly | Alias | Účinek |
---|---|---|
Receptory rozpoznávání vzorů (PRR) | ||
Mýtné jako receptory | TLR | Infekce SeV stimuluje expresi mRNA TLR1, TLR2, TLR3, a TLR7 v makrofágech. Tento účinek je závislý na IFN-alfa / beta, protože anti-IFN-alfa / beta neutralizující protilátky dolů regulují tuto stimulaci transkripce mRNA.[78] Člověk žírná buňka infekce SeV indukuje antivirovou reakci s aktivací exprese typ 1 IFN a TLR-3.[79] |
NLRC5 | Používání lidských embryonálních ledvinových buněk (HEK 293T ) bylo prokázáno, že SeV může stimulovat produkci a receptor pro rozpoznávání vzoru NLRC5, což je cytosolický protein exprimovaný hlavně v krvetvorné buňky.[80] | |
Gen indukovatelný kyselinou retinovou I. | RIG-1 | Indukce IFN-a zprostředkovaná RIG-1-IRF7 SeV vyžaduje obojí RIG-I a mitochondriální antivirový signální protein (MAVS) výraz.[81] MAVS je také potřebný pro indukci SeV IκB kináza (IKK), IRF3 a IFN-p v lidských buňkách.[82] Jednovláknová genomová RNA viru Sendai nesoucí 5'-trifosfáty aktivuje produkci IFN-beta zprostředkovanou RIG-I.[83] Replikace SeV spouští aktivaci Cesta MAPK / ERK (také známá jako cesta Ras-Raf-MEK-ERK) v RIG-I -závislým způsobem dendritické buňky (DC) a v fibroblasty. RIG-I zprostředkovaná aktivace této cesty pomocí SeV má za následek IFN typu I Výroba.[84] Člověk žírná buňka infekce SeV indukuje antivirovou reakci s aktivací exprese typ 1 IFN a RIG-1.[79] |
Antigen spojený s diferenciací melanomu 5 | MDA5 | Ukázalo se, že MDA5 je důležitým účastníkem antivirové odpovědi SeV a IFN typu I Výroba.[85] Člověk žírná buňka infekce SeV indukuje antivirovou reakci s aktivací exprese typ 1 IFN a MDA-5.[79] |
Interferonové regulační faktory | ||
Interferonový regulační faktor 3 | IRF-3 | SeV může aktivovat všudypřítomně vyjádřené IRF-3 spuštěním jeho posttranslační fosforylace v lidských buňkách. IRF-3, je aktivován fosforylací na specifickém serinovém zbytku, Ser396.[86] |
Interferonový regulační faktor 7 | IRF-7 | Existují také důkazy, které ukazují, že se SeV aktivuje IRF-7.[87] |
Mnoho různých buněk může produkovat interferon v reakci na SeV
Typ buňky | Účinek |
---|---|
Lidská periferní krev leukocyty | Lidské periferní krevní leukocyty vyvolané sendai virem produkují interferon alfa (IFN-α )[88] a interferon gama (IFN-y ).[89][90] IFN-a indukovaný SeV sestává z alespoň devíti různých podtypů IFN-a: la, 2b, 4b, 7a, 8b, 10a, 14c, 17b a 21b. Mezi těmito podtypy IFN-α1 představuje přibližně 30% celkového IFN-a.[91] Ukázalo se, že HN paramyxovirů je silným induktorem typ 1 IFN v mononukleárních buňkách lidské krve.[92] |
Lymfoidní buňky | Infekce SeV buněk Namalwa, které pocházejí z lidského Burkittova lymfomu, přechodně indukuje transkripční expresi mnoha genů IFN-A.[93] Rovněž bylo prokázáno, že v těchto buňkách virus SeV stimuluje expresi IFNα8, IFNα13, IFNp a IFN typu III (IFN-lambda, IFNλ): (L28α, IL28β, IL29 ).[94] |
Monocyty a dendritické buňky | Monocyty[95] a dendritické buňky[96] vyrobit IFN alfa / beta v reakci na stimulaci SeV. Nicméně, plasmacytoidní dendritické buňky (pDC), navzdory neschopnosti být infikován SeV,[97] produkují vyšší úroveň IFN-1 ve srovnání s monocyty a dendritické buňky odvozené od monocytů v reakci na SeV. K tomu dochází s největší pravděpodobností kvůli vyšším úrovním konstitutivně vyjádřených IRF-7 v pDC ve srovnání s monocyty a dendritické buňky odvozené od monocytů.[98] Rozpoznávání SeV pDC probíhá prostřednictvím TLR7 aktivace a vyžaduje transport produktů cytosolické virové replikace do lysozomu procesem autofagie. Kromě toho bylo u pDC zjištěno, že pro produkci těchto buněk je nutná autofagie IFN-α.[97] Mezi konvenčními DC[99] pouze dvě podmnožiny: CD4+ a CD8α− CD4− „Dvojitý zápor“[100] dendritické buňky produkují IFN-α a IFN-β v reakci na infekci SeV. Nicméně, všechny konvenční DC podmnožiny včetně CD8α+ může být infikován SeV.[101] SeV se může replikovat na vysoké titry v DC odvozených z lidských monocytů.[102] Avšak pDC po infekci neprodukují významný počet virů SeV.[97] UV ozářený SeV spouští nižší hladiny produkce IFN-α v pDC ve srovnání s živým virem.[97] Bylo prokázáno, že SeV může indukovat produkci IFN typu III (IFN-lambda)[103] člověkem plasmacytoidní dendritické buňky.[104] UV-inaktivovaný SeV může vyvolat produkci IFN typu I nějakou myší dendritické buňky,[105] a některými liniemi nádorových buněk.[106] UV-inaktivovaný SeV však spouští nižší hladiny produkce IFN-a v pDC ve srovnání s živým virem.[97] |
Fibroblasty | Interferon-beta (IFN-β) produkce v člověku fibroblasty Buňky se také vyskytují v reakci na léčbu SeV.[107] Bylo prokázáno, že SeV infikuje lidské plíce fibroblasty MRC-5 a vyvolává uvolnění IFN-beta z těchto infikovaných buněk do kultivačního média.[75] |
Žírné buňky | Člověk žírná buňka infekce SeV indukuje expresi typ 1 IFN.[79] |
Astrocyty | SeV spouští vysokou produkci IFN-beta v myších astrocytech.[108] Toto spuštění je nezávislé na expresi TLR3, protože k tomu dochází u TLR3 dvojitě negativních myší.[108] |
Slezina buňky | HN SeV může vyvolat produkci IFN typu 1 v myší slezině.[109] |
Cesta reakce interferonu chrání buňky před infekcí SeV
SeV může stimulovat a / nebo inhibovat IFN-beta cesta reakce v závislosti na typu buňky a hostitele. Pokud SeV spustí produkci IFN, produkovaný IFN dále chrání buňky před dalšími koly infekce SeV. Je popsáno několik příkladů IFN-beta chránících buněk od SeV. Předúprava lidských plic fibroblasty MRC-5 buňky s IFN-beta inhibují replikaci SeV.[75]
Podobnost IFN-beta ochrana proti viru byla pozorována u některých lidských maligních buněk, které udržují cestu odpovědi IFN. HeLa buňky mohou být infikovány SeV; inkubace těchto buněk s IFN-beta však způsobuje inhibici replikace SeV.[110] Bylo identifikováno několik genů stimulovaných interferonem (ISG) pro tuto inhibici, včetně IRF-9, ZNFX1, TRIM69, NPIP, TDRD7, PNPT1 a tak dále.[110] Jeden z těchto genů TDRD7 byl zkoumán podrobněji. Funkční protein TDRD7 inhibuje replikaci SeV a dalších paramyxoviry potlačující autofagie, který je nezbytný pro produktivní infekci těmito viry.[110]
SeV také spouští expresi indukovanou IFN Ifit2 protein, který se podílí na ochraně myší před SeV prostřednictvím dosud neznámého mechanismu.[111] Kromě toho SeV spouští výraz chemokinový interferon-γ indukovatelný protein 10 kDa (CXCL10), který se podílí na chemotaxi, indukci apoptózy, regulaci buněčného růstu a zprostředkování angiostatických účinků.[108] Člověk žírná buňka infekce SeV vyvolává expresi geny stimulované interferonem MxA Lidský protein MxA: interferonem indukovaná GTPáza podobná dynaminu se širokou antivirovou aktivitou a IFIT3[79] kromě aktivace exprese typ 1 IFN, MDA-5, RIG-1 a TLR-3.
Stimulace SeV produkce zánětlivých cytokinů, infammasomů a beta-defensinů
Cytokiny
Virus Sendai může vyvolat produkci mnoha cytokiny které vylepšují buněčné imunitní odpovědi. Některé důkazy prokazující, že SeV aktivuje transkripční faktor NF-kB[112] a tato aktivace pomáhá při ochraně před infekcí SeV. SeV může stimulovat produkci makrofágový zánětlivý protein-1α (MIB-1α) a –β (MIB-1β), RANTES (CCL5), faktor nekrózy nádorů alfa (TNF-alfa), faktor nekrózy nádorů-beta (TNF-beta), interleukin-6 (IL-6), interleukin-8 (IL-8), interleukin-1 alfa (IL1A), interleukin-1 beta (IL1B), růstový faktor odvozený z krevních destiček (PDGF-AB) a malé koncentrace interleukin-2 (IL2) a GM-CSF.[90][89][88] Dokonce i plazmidy, které dodávají gen kódující F SeV do nádorových buněk u modelových zvířat, spouštějí produkci RANTES (CCL5) v infiltraci nádoru T-lymfocyty.[105] SeV indukuje produkci Faktor aktivující B buňky monocyty a některými dalšími buňkami.[113] Tepelně inaktivovaný virus SeV indukuje produkci IL-10 a IL-6 cytokinů dendritické buňky (DC).[114] S největší pravděpodobností je za tuto indukci zodpovědný F protein, protože rekonstituované liposomy obsahující F protein mohou stimulovat produkci IL-6 DC. Produkce IL-6 v reakci na infekci SeV je omezena na konvenční dendritické buňky (DC ) podmnožiny, jako např CD4+ a dvojitý zápor (dnDC).[101]
UV-inaktivovaný SeV (a pravděpodobně i živý virus) může stimulovat dendritické buňky vylučovat chemokiny a cytokiny jako interleukin-6, interferon-beta, chemokinový (motiv C-C) ligand 5, a chemokinový (motiv C-X-C) ligand 10. Tyto molekuly aktivují obě CD8+ T buňky stejně jako přirozené zabijácké buňky. UV inaktivovaný SeV spouští produkci mezibuněčná adhezní molekula -1 (ICAM-1, CD54), což je glykoprotein který slouží jako ligand pro antigen makrofágu-1 (Mac-1) a antigen spojený s funkcí lymfocytů 1 (LFA-1 (integrin )). K této indukované produkci dochází aktivací NF-kB po proudu od mitochondriální antivirová signální dráha a RIG-I. Zvýšená koncentrace ICAM-1 na povrchu buněk zvyšuje zranitelnost těchto buněk vůči přirozené zabijácké buňky.[115] V buňkách Namalwa bylo prokázáno, že virus SeV stimuluje expresi mnoha genů zapojených do imunitních obranných drah, jako je IFN signalizace typu I a II, stejně jako cytokinová signalizace. Mezi deset nejvíce virem indukovaných mRNA patří IFNα8, IFNα13, IFNp, IFNλ: (L28α, IL28β, IL29 ), OASL, CXCL10, CXCL11 a HERC5.[94]
Stimulace inflammasomu pomáhá chránit před infekcí SeV
Používání lidských embryonálních ledvinových buněk (HEK 293T ) bylo prokázáno, že SeV může stimulovat produkci a receptor pro rozpoznávání vzoru NLRC5, což je cytosolický protein exprimovaný hlavně v krvetvorné buňky.[80] Tato výroba aktivuje kryopyrin (NALP3) inflammasome.[116] Pomocí člověka monocytární buněčná linie -1 (THP-1) bylo prokázáno, že SeV může aktivovat přenos signálu pomocí mitochondriální antivirová signální proteinová signalizace (MAVS), což je adaptorová molekula spojená s mitochondrií, která je nezbytná pro optimální NALP3 -inflammasome aktivita. Prostřednictvím signalizace MAVS stimuluje SeV oligomerizaci NALP3 a spouští aktivaci NALP3 závislou na kaspáza-1[117] který zase stimuluje produkci závislou na kaspáze 1 interleukin -1 beta (IL-1β).[118]
Stimulace produkce beta-defensinu
SeV je velmi účinný stimulant lidské exprese beta-defensin-1 (hBD-1). Tento protein je členem rodiny proteinů beta-defensin, která překlenuje vrozené a adaptivní imunitní reakce na infekci patogenem.[119] V reakci na infekci SeV se produkce hBD-1 mRNA a proteinu zvyšuje 2 hodiny po expozici viru ve vyčištěných plazmacytoidních dendritických buňkách nebo v PBMC.[120]
Dlouhodobá antivirová imunita
Po virové infekci u hlodavců IFN typu I podporují clearance SeV a urychlují migraci a zrání dendritických buněk. Avšak brzy po virové infekci zvířata účinně generují cytotoxické T buňky nezávisle na signalizaci IFN typu I a vylučují virus z plic. Navíc i u zvířat, která nereagují na IFN typu I, se vyvíjí dlouhodobá imunita proti SeV ve formě paměťové odezvy, která zahrnuje tvorbu CD8+ T buňky a neutralizující protilátky. Tato paměťová reakce může chránit zvířata před další výzvou smrtelnou dávkou viru.[23]
Jako onkolytický agent
Protinádorová léčba založená na viru Sendai pro Modelka[6][7] a společenská zvířata[8] byl popsán v několika vědeckých pracích. Popsané studie ukazují, že virus Sendai má potenciál stát se bezpečným a účinným terapeutickým činidlem proti široké škále lidských rakovin. Vysoká genomická stabilita SeV je velmi žádoucí vlastností pro onkolytické viry. Je nepravděpodobné, že by se SeV vyvinul do patogenního kmene nebo do viru se sníženým onkolytickým potenciálem. Cytoplazmatická replikace viru vede k nedostatečné integraci a rekombinaci hostitelského genomu, což činí SeV bezpečnějším a atraktivnějším kandidátem na široce používanou terapeutickou onkolýzu ve srovnání s některými DNA viry nebo retroviry.[Citace je zapotřebí ]
Bezpečnost pro člověka
One of the great advantages of the Sendai virus as a potential oncolytic agent is its safety. Even though the virus is widespread in rodent colonies[3] and has been used in laboratory research for decades,[121] it has never been observed that it can cause human disease. Moreover, Sendai virus has been used in klinické testy involving both adults[60] and children[62] imunizovat proti human parainfluenza virus type 1, since the two viruses share common antigenic determinants and trigger the generation of cross-reactive neutralizující protilátky.The Sendai virus administration in the form of nasal drops in doses ranging from 5 × 105 50% embryo infectious dose (EID50) to 5 × 107 EID50 induced the production of neutralizing antibodies to the human virus without any measurable side effects.The results of these trials represent additional evidence of Sendai virus safety for humans.The development of T cell-based AIDS vaccines using Sendai virus vectors reached phase II clinical trial. Evaluation of the safety and immunogenicity of an intranasally administered replication-competent Sendai Virus–vectored HIV Type 1 gag vaccine demonstrated: induction of potent T-Cell and antibody responses in prime-boost regimens.[15][14] Sendai virus also used as a backbone for vaccine against respiratory syncytial virus (RSV).[12]
Model cancers
For cancer studies, it is desirable that the oncolytic virus být nepatogenní for experimental animals, but the Sendai virus can cause rodent disease, which is a problem for research strategies. Two approaches have been used to overcome this problem and make Sendai virus non-pathogenic for mice and rats. One of these approaches included the creation of a set of genetically modified oslabený viral strains. Representatives of this set were tested on model animals carrying a wide range of transplantable human tumors. It has been shown that they can cause suppression or even eradication of fibrosarkom,[122][123] neuroblastom,[124] hepatocelulární karcinom,[125] melanom, dlaždicová buňka[126] a prostate carcinomas.[127] SeV construct suppresses micrometastasis of head and neck squamous cell carcinoma in an orthotopic nude mouse model.[128] Complete eradication of established gliosarcomas v imunokompetentní rats has also been observed.[129] SeV constructs have also been created with a modified protease cleavage site in the F-protein. The modification allowed the rekombinantní virus to specifically infect cancer cells that expressed the corresponding proteases.[125][122]
Another approach of making Sendai virus non-pathogenic included the short-term treatment of the virions with ultrafialové světlo. Such treatment causes a loss of the virus replication ability. However, even this replication-deficient virus can induce the cancer cells death and stimulate anti-tumor immunity. It can trigger extensive apoptóza člověka glioblastom cells in culture, and it can efficiently suppress the growth of these cells in model animals.[130] The ultraviolet light treated virus can also kill human prostate cancer cells in culture[131] by triggering their apoptosis and eradicate tumors that originated from these cells in immunodeficient model animals.[106] Moreover, it can stimulate immunomodulated tumor regression of dvojtečka[132] a kidney cancers[133][134] in immunocompetent mice. Similar regressions caused by the replication-deficient Sendai virus have been observed in animals with transplanted melanom tumors.[135][136]
Natural cancers
Some cancer studies with non-rodent animals have been performed with the unmodified Sendai virus. Thus, after intratumoral injections of the virus, kompletní nebo partial remission z mast cell tumors (mastocytomas ) was observed in dogs affected by this disease.[8] Short-term remission after an intravenous injection of SeV was described in a patient with acute leukemia treated in the Clinical Research Center of University Hospitals of Cleveland (USA) by multiple viruses in 1964.[137] It is also reported[7][138] that the Moscow strain of SeV[139] was tested by Dr. V. Senin[140] and his team as an anticancer agent in a few dozen patients affected by various malignancies with metastatic growth in Russia in the 1990s.[141] The virus was injected intradermally or intratumorally and it caused fever in less than half of the treated patients, which usually disappeared within 24 hours. Occasionally, the virus administration caused inflammation of the primary tumor and metastases. Clinical outcomes were variable. A small proportion of treated patients experienced pronounced long-term remission with the disappearance of primary tumors and metastases. Sometimes the remission lasted 5–10 years or more after virotherapy. Brief descriptions of the medical records of the patients that experiences long-term remission are presented in the patent.[141] Intratumoral injection of UV irradiated and inactivated SeV resulted in an antitumor effect in a few melanoma patients with stage IIIC or IV progressive disease with skin or lymph metastasis. Complete or partial responses were observed in approximately half of injected and noninjected target lesions.[142]
Anticancer mechanism
Direct cancer cells killing. Malignant cells are vulnerable to SeV infection.
Sendai virus can infect and kill variable cancer cells (see section Sensitive cell lines and virus strains ). However, some malignant cells are resistant to SeV infection. There are multiple explanations for such resistance. Not all cancer cells have cell entry receptors for the virus and not all cancer cells express virus processing serine proteases. There are also other mechanisms that can make a cancer cell resistant to an oncolytic virus. For example, some cancer cells maintain interferon response system that completely or partially protects a host cells from a virus infection.[143] Therefore, biomarkers needed to be developed to identify tumors that might succumb to SeV mediated oncolysis.
Sendai virus cell entry receptors are often overexpressed in cancer cells.
SeV receptors are potential biomarkery for evaluation of the vulnerability of malignant cells to the virus. They represented by glykoproteiny a glykolipidy (see section "SeV cell entry receptors ").The expression of some molecules that can facilitate SeV cell entry (see section “SeV cell entry receptors ”), frequently, accelerates karcinogeneze a / nebo metastáza rozvoj. For example, the presence of Sialyl-LewisX antigen (cluster of differentiation 15s (CD15s)), which is one of SeV cell entry receptors, on the outer cell membrane, correlates with invasion potential of malignant cells, tumor recurrence, and overall patient survival for an extremely wide range of cancers.[144][145] Therefore, SeV virus preferentially can enter such cells. Vyjádření Vim2 antigen , which is another SeV cell entry receptor, is very important for the extravascular infiltration process of acute myeloid leukemia buňky.[146] GD1a,[147] ganglioside also serves as SeV receptor and is found in large quantities on the surfaces of kmenové buňky rakoviny prsu.[148] High cell surface expression of another SeV receptor - ganglioside sialosylparagloboside /SPG/ NeuAcα2-3PG.[149] charakterizuje lymphoid leukemia cells.[150][151] Among other receptors represented by gangliosides GT1b is highly expressed on the outer membranes of mozkové metastázy cells that originate from an extremely broad range of cancer,[152] while GD1a,[147] GT1b[153] a GQ1b[154] can be detected in human gliosarcomas. However, their quantity is not exceeding the quantity in normal frontal cerebral cortex.[155] The asialoglykoproteinové receptory that bind Sendai virus.[156][157] and serve as SeV cell entry receptors are highly expressed in liver cancers.[158][159]
Receptors for SeV and their Expression in Malignancies | |||
---|---|---|---|
Receptor | Malignancy/effect of receptor expression | Odkaz | Monoclonal AB availability |
Human asialoglyco-protein receptor 1 (ASFR1) | High expression in liver cancer and occasionally moderate expression in gliomas, renal, pancreatic, colorectal, and ovarian cancers | [4] | Two variants [5] |
Sialyl-LewisX Antigen (sLeX/CD15) | Non-small cell lung cancer/enhances post-operative recurrence | [160][161] | Many variants |
Lung cancer, distant metastases | [163] | ||
Colorectal cancer/promotes liver metastases, decreases time of disease-free survival | [164][165][166] | ||
Gastric cancers/decreases patient survival time | [167][168] | ||
Breast cancer/decreases patient survival time | [169][170][171] | ||
Prostate tumor/promotes bone metastases | [172][173][174] | ||
Cell lines of variable origin/high expression enhances adhesion of malignant cells to vascular endothelium | [175] | ||
Variable cancers/high expression related to lymphatic invasion, venous invasion, T stage, N stage, M stage, tumor stage, recurrence, and overall patient survival | Posouzení[176] | ||
VIM-2 antigen (CD65s) | Acute myeloblastic leukemias | [177][178][179] | |
GD1a | Breast cancer stem cells | [180] | |
Castration resistant prostate cancer cells | [181] | ||
GT1b | Brain metastases from colon, renal, lung, esophagus, pancreas, and mammary carcinomas | [182] | |
SPG | Castration resistant prostate cancer cells | [181] | One variant |
Lymphoid leukemia cells | [184][183] |
Cellular expression of glycoproteins can be evaluated by various molecular biology methods, which include RNA and protein measurements. However, cellular expression of gangliosidy, which are sialic acid-containing glykosfingolipidy, cannot be evaluated by these methods. Instead, it can be measured using anti-glycan antibodies, and despite the large collection of such antibodies in a community resource database, they are not always available for each ganglioside.[185] Therefore, indirect measurement of ganglioside expression by quantifying the levels of fukosyltransferázy a glykosyltransferázy that complete glycan synthesis is an alternative. There is evidence that expression of these enzymes and the production of gangliosides strongly correlate.[151] At least four representatives of fukosyltransferázy a několik glykosyltransferázy počítaje v to sialyltransferases are responsible for the synthesis of gangliosidy that can serve as SeV receptors. All these proteins are often overexpressed in various tumors, and their expression levels correlate with the metastatic status of the tumor and the shorter life span of the patients. Thus, these enzymes are also potential biomarkers of SeV-oncolytic infekčnost
Synthesizing enzymes for SeV cell entry receptors | ||
SeV receptor | Type of enzyme | Enzym |
Sialyl-LewisX antigen/(sLeX/CD11s)[186][187][188][189] | Fukosyltransferáza | FUT3, FUT5, FUT6, FUT7 |
Glykosyltransferáza | ST3GAL3, [6] [7] ST3GAL4,[8] [9] ST3GAL6 [10] [11] [12] | |
Vim2 antigen /(CD65)[188] | Fukosyltransferáza | FUT5 |
GD1a[190][191][151][192] | Glykosyltransferázy | ST3GAL1,[13] [14] ST3GAL2,[15] [16] ST6GALNAC5 [17] [18] ST6GALNAC6 [19] [20] |
GD1b,[191] (GT1a, GQ1b and GP1c)[190] | ST6GALNAC6 [21] [22] | |
GT1b[193] | ST3GAL2,[23] [24] | |
Sialosylparagloboside (SPG).[151] | ST3GAL6, [25] [26] |
Sendai virus proteolytic processing enzymes are often overexpressed in cancer cells.
The fusion protein (F) of SeV is synthesized as an inactive precursor and is activated by proteolytický cleavage of the host cell serinové proteázy (see the section “Proteolytic cleavage by cellular proteases” below). Některé z těchto proteázy are overexpressed in malignant neoplasms. Například, transmembrane serine protease 2 (TMPRSS2 ), which is an F-protein-processing enzyme, is often overexpressed in rakovina prostaty buňky.[194] It is also overexpressed in some cell lines originating from various malignant neoplasms. Thus, it is highly expressed in bladder carcinoma,[195] human colon carcinoma CaCo2[196] a breast carcinomas SK-BR-3, MCF7 a T-47d.[197] Another F-protein-protease is tryptase beta 2 (TPSB2 ). This protease (with alias such as tryptase-Clara and mast cell tryptase) is expressed in normal klubové buňky a žírné buňky, and in some cancers.[198] It's especially high expression is observed in the human žírná buňka line HMC-1,[199][200] and in the human erytroleukémie cell line HEL.[201][199] Plasminogen (PLG ), from which originates the mini-plasmin that can cleave the F-protein, is highly expressed in liver cancers.[202] Its expression is also increased in a wide range of other malignant neoplasms.[202] Factor X (F10) is frequently expressed in normal liver and in liver cancers.[203] SeV constructs were created with a modified protease cleavage site. The modification allowed the recombinant virus to specifically infect cancer cells that expressed the corresponding proteases, which can cleave a modified protease cleavage site.[122][125]
Defects in the interferon system
The interferon production and / or response system often malfunctions in malignant cells; therefore, they are much more vulnerable to infection with oncolytic viruses compared to normal cells[143] Thus, cells belonging to three human cell lines, originated from variable malignancies, such as U937, Namalwa, a A549, retain their ability to become infected with SeV even after treatment with type 1 IFN. Interferon response system is broken in these cells and it cannot protect them from SeV infection.[204]
In Namalwa cells SeV virus stimulates an expression of many genes involved in immune defense pathways, such as type I and type II IFN signaling, as well as cytokine signaling. Among the ten most virus-induced mRNAs are IFNα8, IFNα13, IFNβ, IFNλ: (L28α, IL28β, IL29 ), OASL, CXCL10, CXCL11 a HERC5.[94] However, despite stimulation of these genes expression by SeV, Namalwa cells can't protect themselves from the virus infection.
Ability of Sendai virus to inhibit interferon response in some cancer cells
In HeLa cells SeV (in contrast to Vesicular Stomatitis Virus) can counteract IFN-α pretreatment and keep a viral protein translation level similar to that in IFN-untreated cells.[47]
Activation of a necroptotic pathway in malignant cells
It has been shown, using fibrosarkom cell line L929, that SeV is able to induce malignant cell death through nekroptóza.[205] This type of cell death is highly immunogenic because dying necroptotic cells release damage-associated molecular pattern (VLHKOSTI ) molecules, which initiate adaptivní imunita. The necroptotic pathway, triggered by SeV, requires RIG-I activation and the presence of SeV encoded proteins Y1 and/or Y2.[205]
Virus, mediated fusion of cancer cells, kills them faster
The host organism fights viral infection using various strategies. One such strategy is the production of neutralizující protilátky. In response to this production, viruses have developed their own strategies for spreading the infection and avoiding the inactivation by the host produced neutralizing antibodies. Some viruses, and in particular paramyxoviruses, can produce new virus particles by fusing infected and healthy host cells. This fusion leads to the formation of a large multi-nuclear structure (syncytium ). Sendai virus, as a representative of Paramyxoviridae, uses this strategy to spread its infection (see the section “Directed cell fusion” below). The virus can fuse up to 50-100 cells adjacent to one primary infected cell. This multi-nuclear formation, derived from several dozens of cells, survives for several days and subsequently releases functional viral particles.[7]
It has been demonstrated that the ability of a virus to destroy tumor cells increases along with an increase in the ability of the virus to form large multi-nuclear structures. The transfer of genes that are responsible for the formation of syncytium from the representative of Paramyxoviridae to the representatives of Rhabdoviridae nebo Herpesviridae makes the recipient viruses more oncolytic.[206][207] Moreover, the oncolytic potential of paramyxovirus can be enhanced by mutations in the fusion (F) gene proteáza -cleavage site, which allows the F-protein to be more efficiently processed by cellular proteases.[208] The introduction of the F gene of SeV in the form of a plasmid into the tumor tissue in mice by electroporation showed that the expression of the F gene increases the T buňka infiltration of the tumor with CD4 + a CD8 + cells and inhibits tumor growth.[209] It was also shown in other similar experiments that cancer cells themselves, transfected with plazmidy that encode viral membrane glycoproteins with fusion function, cause the collective death of neighboring cells forming syncytium with them. Recruitment of bystander cells into the syncytium leads to significant regression of the tumor.[210][211][212]
Killing of malignant cells by virus triggered anti-tumor immunity
The virus triggers indirect immunomodulated death of malignant cells using a number of mechanisms, which are described in a published review.[7] The viral enzyme neuraminidase (NA), který má sialidáza activity, can make cancer cells more visible to the immune system by removing kyselina sialová residues from the surface of malignant cells.[7] SeV activates buňky přirozeného zabíjení (NK), cytotoxic T lymphocytes (CTL) a dendritické buňky (DC). Sekrece interleukin-6, that is triggered by the virus, also inhibits regulační T buňky.[Citace je zapotřebí ]
Stimulation of the secretion of cytokines
Interferony
Typ I. a typ II interferons have anticancer activity (see the "Function" section in the "Interferon " article). Interferons can promote expression of hlavní komplex histokompatibility molecules, MHC I. a MHC II, and stimulate imunoproteasom aktivita. All interferons drastically increase the presentation of MHC I dependent antigens. Interferonová gama (IFN-gama) also strongly promotes the MHC II-dependent presentation of antigens.[213] Higher MHC I expression leads to higher presentation of viral and abnormal peptides from cancer cells to cytotoxické T buňky, while the immunoproteasome more efficiently processes these peptides for loading onto the MHC I molecule. Therefore, the recognition and killing of infected or malignant cells increases. Higher MHC II expression enhances presentation of viral and cancer peptides to helper T cells; which are releasing cytokines (such as more interferons, interleukiny and other cytokines) that stimulate and co-ordinate the activity of other immune cells.[214][215][216]
By down regulation of angiogenní stimuli produced by tumor cells interferon can also suppress angiogeneze[217] In addition, they suppress the proliferation of endoteliální buňky. Such suppression causes a decrease in tumor vascularization a následná inhibice růstu. Interferons can directly activate immune cells including makrofágy a přirozené zabijácké buňky.[214] INF-1 and interferon gamma (IFN-y ) production are triggered by SeV molecular components in many cells (See "Virus induced antiviral immunity" section above).[88][89][90][107] It has been demonstrated that SeV can also induce the production of IFN type III (IFN-lambda)[103] by human plasmacytoidní dendritické buňky.[104]
Non interferons
Sendai virus can induce the production of many cytokiny that enhance buněčné imunitní odpovědi proti rakovinovým buňkám. SeV stimulates the production of macrophage inflammatory protein-1α (MIB-1α) and –β (MIB-1β), RANTES (CCL5), tumor necrosis factor-alpha (TNF-alpha), tumor necrosis factor-beta (TNF-beta), interleukin-6 (IL-6 ), interleukin-8 (IL-8), interleukin-1 alpha (IL1A), interleukin-1 beta (IL1B), platelet-derived growth factor (PDGF-AB) and small concentrations of interleukin-2 (IL2) a GM-CSF.[90][89][88] Even plasmids that deliver the F-coding gene of SeV to tumor cells in model animals trigger the production of RANTES (CCL5) in tumor-infiltrated T-lymfocyty.[105]
SeV induces the production of B cell-activating factor by monocytes and by some other cells.[113]
Heat-inactivated SeV virus induces the production of IL-10 and IL-6 cytokines by dendritické buňky (DC).[114] Most likely, F protein is responsible for this induction because reconstituted liposomes containing F protein can stimulate IL-6 production by DC. The production of IL-6 in response to SeV infection is restricted to conventional dendritic cells (DCs ) subsets, such as CD4+ and double negative (dnDC).[101]
The UV-inactivated SeV (and likely the alive virus as well) can stimulate dendritické buňky to secrete chemokiny a cytokiny jako interleukin-6, interferon-beta, chemokine (C-C motif) ligand 5, a chemokine (C-X-C motif) ligand 10. These molecules activate both CD8+ T cells as well as přirozené zabijácké buňky and attract them to the tumor. It has been shown that in cancer cell lines, UV-inactivated SeV triggers the production of an intercellular adhesion molecule -1 (ICAM-1, CD54), což je glykoprotein that serves as a ligand for macrophage-1 antigen (Mac-1) a antigen spojený s funkcí lymfocytů 1 (LFA-1 (integrin )). Mac-1 a LFA-1 are receptors found on leukocyty. This induced production happens through the activation of jaderný faktor-κB po proudu od mitochondrial antiviral signaling pathway a retinoic acid-inducible gene I. The increased concentration of ICAM-1 on the surface of cancer cells, which is triggered by SeV, increases the vulnerability of these cells to přirozené zabijácké buňky.[115]
Neuraminidase (NA) odstranění kyselina sialová from the surface of malignant cells stimulates natural killers cells a cytotoxické T lymfocyty
Elevated levels of cell membrane sialylace are associated with increased cancer cell potential for invasion and metastasis and with progression of the malignancy.[218][219][220][221][222][223] Nějaký sialylace inhibitors can make cancer cells less malignant.[224][225][226]
One possible explanation for the relationship between increased sialylace and a malignant phenotype is that sialylation results in a thick layer of coating on the cell membrane that masks cancer antigens and protects malignant cells from immune surveillance. The activity and cytotoxicity of NK cells is inhibited by the expression of kyseliny sialové on the tumor cell surface.[227] Removal of sialic acid residues from the surface of tumor cells makes them available to NK cells a cytotoxické T lymfocyty and, therefore, reduces their growth potential. Moreover, treating tumor cells with sialidáza improves activation of NK cell secretion of IFN-y.[227]
Some paramyxoviruses, including SeV encode and synthesize neuraminidáza (sialidáza ), which can remove sialic acid residues from the surface of malignant cells. Hemagglutinin-neuraminidase (HN) is a single protein that induces hemaglutinace and possesses neuraminidáza (sialidáza ) activity. Neuraminidase (NA), a subunit of the HN protein, binds to and cleaves sialic acid from the cell surface.[228] NA also promotes cell fusion, which helps the nascent virions to avoid contact with host antibodies and thus enables the virus to spread within tissues.
Sialidáza treatment of cells causes loss of kyselina sialová zbytky. This loss significantly increases the ability of malignant cells to activate cytotoxické T lymfocyty.[229] Variable sialidases can cause this effect,[229] including NA from Virus newcastleské choroby that have been shown to cleave 2,3-, 2,6-,[230] and 2,8-linkages between sialic acid residues.[231] In vitro, there was no significant difference between NAs from Virus newcastleské choroby, SeV and virus příušnic[232] s ohledem na Podklad specifičnost. These results suggest that treating a tumor with the virus results in desialylation of malignant cells, which contributes to increased anti-tumor immune surveillance. Therefore, the ability of SeV sialidase (NA) to remove sialic acid from the surface of malignant cells most likely helps to ensure the availability of tumor antigens for recognition by cytotoxické T lymfocyty.[Citace je zapotřebí ]
Stimulation of natural killer (NK) cells
Experiments with UV-inactivated SeV showed that NK cells are important in virus-mediated inhibition of tumor growth. This was shown in a mouse model of renal cancer, in which the anti-tumor effect of SeV was suppressed by reducing the number of NK cells by co-injection of specific antibodies.[133]
The activation of NK requires several receptors, among which are natural killer proteins 46 (NKp46) a 44 (NKp44). Studies have shown that the only paramyxovirus protein that activates NK is HN.[233] HN protein binding to NKp46 and/or NKp44 results in the lysis of cells whose surfaces display the HN protein or its fragments.[234][235] It can be assumed that NK activation and tumor suppression by UV-treated SeV[133] are caused by interaction between HN belonging to SeV, and NKp46 and/or NKp44 receptors belonging to NK cells.
Induction of anti-tumor cytotoxicity of cytotoxic T cells
SeV even after UV inactivation, being injected intratumorally, can cause tumor infiltration by dendritické buňky (DCs) and CD4 + a CD8+ T, and it also can cause enhancing of anti-tumor activity of these cells.[132] Most likely, viral hemaglutinin-neuraminidáza protein, highly contributes to the effect (see "Neuraminidase (NA) odstranění kyselina sialová from the surface of malignant cells stimulates natural killers cells a cytotoxické T lymfocyty " část výše).This hypothesis is based on two observations. First, the functional hemaglutinin-neuraminidáza protein of the oncolytic Virus newcastleské choroby (NDV), which is a relative of SeV, has been shown to enhance the tumor-specific cytotoxic response of CD8+ T-cells and to increase the activity of CD4+ T-helper cells.[235] Second, UV-inactivated NDV, which is can not replicate, promotes anti-tumor CTL response as well as does intact NDV, which can replicate.[235] Protože hemaglutinin-neuraminidáza proteins of the SeV and NDV viruses are highly homologous, it is likely that the HN protein of the SeV virus can activate both CTL and natural killers cell responses. Pravděpodobně neuraminidáza odstranění kyselina sialová from the surface of malignant cells contributes to this effects.[Citace je zapotřebí ]
SeV stimulation of dendritic cells
UV-inactivated SeV can cause dendritické buňky (DCs) to maturate and to infiltrate a tumor,[132] a ex vivo infection of DCs with recombinant SeV induces maturation and activation of DCs within 60 minutes.[236] When activated DCs that carry variants of recombinant SeV are administered, survival of animals injected with malignant melanoma,[237][238] kolorektální karcinom,[239] squamous cell carcinoma,[240] hepatic cancer, neuroblastoma, and prostate cancer[127] is significantly improved. It has been shown that the administration of such DCs prior to tumor cell injection prevents metastasis of neuroblastoma and prostate adenocarcinoma to the lungs.[241][242]
SeV can replicate to high titers in human monocyte-derived DCs.[102] With the multiplicity of infection of 2, approximately 1/3 of the DCs begin to express encoded SeV proteins 8 hours after infection. This proportion increases to 2/3, 24 hours and decreases to 1/3, 48 hours after infection. SeV demonstrates high cytopathic effect on DCs; the virus can kill a third of DC even with a very low multiplicity of infection such as 0.5. Most important observation is that SeV infection triggers DC maturation, which is manifested in DC cell surface markers composition. The virus increases the expression of class I and class II molecules of the major histocompatibility complex (MHC) (HLA-A, HLA-B, HLA-C a HLADR ), CD83, stejně jako costimulatory molekuly CD40 a CD86.[243]
SeV suppression of regulatory T cells
Experiments with animal models have shown that, even after UV inactivation, SeV can block T-cell-mediated regulatory immunosuppression in tumors. The blocking mechanism is associated with the stimulation of SeV inactivated virions of interleukin 6 (IL-6) secretion by mature DCs. These effects lead to the eradication of most model tumors and inhibit the growth of the rest.[132] It has been shown that F protein alone can trigger IL-6 production in DC in a fusion-independent manner.[105]
Jako vektor
SeV has been known to the research community more since late 1950s and it has been widely used to create multiple variants of genetic engineering constructs, including vectors for trans-genes delivery.[244][121][245] Creation of SeV genetic constructs is easier compared to other viruses, many SeV genes have a transcriptional initiation and termination signals. Therefore, constructing a recombinant virus is straightforward; the foreign gene can be introduced into the viral genome by replacing or adding viral protein expressing gene(s). SeV can include a foreign gene or even multiple genes of large size. It has been demonstrated that a gene of more than 3 kb can be inserted and expressed in SeV.[246] Due to exclusively cytoplasmic replication, the virus does not carry the risk of genetic integration into the host genomes, which is a problem for many other viral vectors. The genome of SeV as genomes of other non segmented negative-stranded RNA viruses[247][248] has a low rate of homologous recombination and evolves comparatively slowly. Multiple reasons for this genomic stability exist: (1) the genome is nonsegmented, therefore cannot undergo genetic reassortment, (2) each protein and each amino acid has an important function. Therefore, any new genetic insertion, substitution or deletion would lead to a decrease or total loss of function that would in turn cause the new virus variant to be less viable. (3) Sendai virus belongs to a category of viruses that are governed by the “rule of six”.[249] SeV genome as genomes of other paramyxoviruses mainly include six genes, which encode for six major proteins. Low rate of homologous RNA recombination in paramyxoviruses probably results from this unusual genomic requirement for polyhexameric length (6n+0). Natural high genomic stability of SeV is a positive feature for it potential use as a vaccine vector or as an oncolytic agent. For any clinical or industrial applications, it is important that SeV genomic and inserted foreign foreign genes would be expressed in a stable way. Due to SeV genetic stability, multiple serial passages of the virus construct in cell cultures or embryonated chicken eggs without drastic genomic changes are possible.[Citace je zapotřebí ]
Reverse genetic system
The reverse genetics system to rescue Sendai virus was created and published in 1995.[250] Since then a number of modifications and improvements were described for representatives of Mononegavirales,[251] Paramyxoviridae obecně,[252][253][254] and for Sendai virus in particular.[255] The entire length of the vector SeV genome, including transgenes, has to be arranged in multiples of six nucleotides (the so-called "rule of six").[249]
Genes addition, deletion and modification
Recombinant SeV variants has been constructed by introducing new genes and/or by deleting some viral genes such as F, M, and HN from the SeV genome,[239][256][257] SeV constructs have also been created with a modified protease cleavage site in fusion protein (F).[122][125][258][259] The SeV F protein is a type I membránový glykoprotein that is synthesized as an inactive precursor (F0) that must be activated by proteolytický cleavage at residue arginine-116.[3] After the cleavage F0 precursor yields two disulfide-linked subunits F1 a F2.[260] The proteolytic cleavage site can be changed, so other host proteases would be capable to process F0.[122][125][258][259]
Sendai virus based vector system that can deliver CRISPR/Cas9 for efficient gene editing was created.[261]
Non-invasive imaging
A set of different recombinant SeV constructs carrying reporter genes was created for non-invasive imaging of the virus infection in animals. The constructs allow to study dynamics of SeV spread and clearance.[25][262] Some constructs were created to deliver a zelený fluorescenční protein (GFP) to a cell.[263][264][265][266] One of them, rSeV-GFP4, is commercially available. Sendai Virus with Green Fluorescent Protein (SeV-GFP4) Some other constructs were created to deliver red fluorescent protein RFP.[266][267] In addition, the constructs were created to express luciferáza gen.[25][262][268]
Reprogramming into iPSCs
One of the latest applications of SeV-based vectors is the reprogramming of somatic cells into induced pluripotentní kmenové buňky.[10][11] The SeV vector with a mutation that is responsible for temperature-sensitive phenotype was created to facilitate the erasure of the vector genome in a cell line.[269] Temperature sensitive mutants of SeV encoding human OCT3/4, SOX2, KLF4 and c-MYC genes are used to infect human donor cells, but the resulting iPSCs became trans-gene free.[270] One possible source of donor cells are human cord blood-derived hematopoietic stem cells stimulated with cytokines. Among these cells SeV achieves high transgene expression in CD34+ cells subset.[271] Another source—human primary PBMC, podle a technical note of TaKaRa human primary PBMC from donors blood can be directly reprogrammed into iPSC during 21 days period. PBMC derived T buňky activated for 5 days with anti-CD3 protilátka a IL-2 also can be used for the purpose.[272] In addition, human fibroblasts can be utilized for iPSC creation.[11] The system for such reprogramming is commercially available from ThermoFisher Scientific as CTS™ CytoTune™-iPS 2.1 Sendai Reprogramming Kit, Catalog number: A34546.[273] The relevant video that explains the process of the vector creation entitled "How Does Sendai Virus Reprogram Cells? " is available online.
Airway gene transfer
SeV vector is one of the most efficient vectors for airway gene transfer. In its natural hosts, like mice, and non-natural hosts, like sheep, SeV-mediated foreign gene expression can be visualized in lungs. This expression is transient: intensive during a few days after the first SeV administration but is returning to baseline, zero values, by day 14. After the second administration, the expression of trans genes is getting reduced by 60% when compared with levels achieved after a first dose.[73]
For vaccine creation
SeV has several features that are important in a vector for a successful vaccine: the virus does not integrate into the host genome, it does not undergo genetic recombination, it replicates only in the cytoplasm without DNA intermediates or a nuclear phase. SeV, as all other representatives of family Paramyxoviridae, is genetically stable and evolves very slowly. For vaccination purpose the virus-based constructs could be delivered in a form of nasal drops, which may be beneficial in inducing a slizniční imunitní odpověď. This form of vaccination is more immunogenic than intramuscular considering pre-existing anti-SeV antibodies.[274] The virus genome has high similarity with human parainfluenza virus 1 (HPIV-1) and the two viruses share common antigenic determinants. The study that was published in 2011 demonstrated that SeV neutralizing antibodies (which were formed due to human parainfluenza virus type 1 past infection) can be detected in 92.5% of human subjects worldwide with a median EC50 titer of 60.6 and values ranging from 5.9–11,324.[63] Low anti-SeV antibodies background does not block the ability of SeV-base vaccine to promote antigen-specific T cell immunity.[64]
Human parainfluenza virus 1 (HPV1)
Wild type, attenuated SeV has been used in klinické testy involving both adults[60] and children[62] imunizovat proti HPIV-1.The virus administration in the form of nasal drops in doses ranging from 5 × 105 50% embryo infectious dose (EID50) to 5 × 107 induced the production of neutralizující protilátky to the human virus without any measurable side effects.The results of these trials represent an evidence of safety for humans of replication competent Sendai virus administration. SeV antibodies that cross-reactive with HPIV-1 antibodies are present in most people, however, majority of people do not have high titer of these antibodies. Studie, která byla zveřejněna v roce 2011, prokázala, že protilátky neutralizující SeV (které byly vytvořeny kvůli HPIV-1 minulá infekce) lze detekovat u 92,5% subjektů po celém světě s mediánem EC50 titr 60,6 a hodnoty v rozmezí 5,9–11 324.[63] Nízké pozadí anti-SeV protilátek neblokuje schopnost vakcíny SeV-base podporovat imunitu specifických T buněk vůči antigenu.[64]
Virus lidské imunodeficience typu 1 (HIV )
Vývoj vakcín proti AIDS založených na T buňkách využívajících vektory viru Sendai probíhá v klinické studii fáze II. Vyhodnocení bezpečnosti a imunogenicity intranasálně podané replikačně kompetentní vakcíny proti viru typu 1 typu Sendai Virus HIV typu 1 prokázalo: indukci silných T-buněk a protilátkových odpovědí v režimech prime-boost.[275][15][14]
respirační syncytiální virus (Lidský ortopneumovirus )
Virus Sendai byl také používán jako páteř pro vakcínu proti respiračnímu syncyciálnímu viru (RSV).[12][276] Tento virus (RSV) je hlavní příčinou infekce dolních dýchacích cest a návštěvy nemocnice v kojeneckém a dětském věku. Ukázalo se, že podání RSV vakcíny na bázi SeV chrání potkany bavlníkové[277] a africké zelené opice z této virové infekce.[276] Vývoj vakcíny proti RSV je ve fázi I klinického hodnocení.
Mycobacterium tuberculosis
SeV se v současné době používá v předklinických studiích jako páteřní vektor vakcíny proti tuberkulóza. Sliznice generuje se očkování konstruktem SeV paměťová CD8 T buňka imunitu a podporuje ochranu proti Mycobacterium tuberculosis v myších.[278][13][279]
Jako vektorová páteř pro COVID-19 vakcína
Pro účinnou prevenci infekcí způsobených SARS-CoV-2 je schopnost vakcíny stimulovat slizniční imunita horních cest dýchacích, včetně nosní dutiny, může být velmi důležitý. Taková imunita je schopna posílit antivirovou bariéru v horních cest dýchacích a poskytují spolehlivou ochranu proti COVID-19.[280][281] Bylo prokázáno, že intranazálně podávaný SeV může vyvolat silné slizniční imunita. Tím pádem, slizniční očkování SeV generuje silnou produkci IgA a IgG protilátek nosní lymfoidní tkání a plícemi potkanů bavlníkových. Tyto protilátky umožňovaly rychlou ochranu proti lidskému viru parainfluenzy typu 1.[282]
V Číně, Fudanská univerzita ve spolupráci se společností Pharma Co. Ltd. se zabývá vývojem vakcín pro prevenci COVID-19. SeV slouží jako páteřní vektor v projektu [27]. Vědci z Fudan University mají značné zkušenosti s prací s vektory SeV; vytvořili vakcínu na bázi SeV pro prevenci tuberkulózy, která je v předklinickém testování.[278][13][279] V Číně existují dva kmeny virů Sendai, které byly popsány ve vědeckých publikacích. Jedním z nich je kmen BB1,[283] který je odvozen z Kmen viru Moskva[139] a má méně než 20 nesynomických substitucí ve srovnání s kmenem v Moskvě. Kmen BB1 dostal vědci z Institute of Kontrola a prevence virových nemocí, Peking, Čína výzkumníky z Ivanovský institut virologie, Moskva, Rusko v 60. letech.[284] Dalším kmenem je kmen Tianjin, izolovaný v Číně v roce 2008.[284] Jeden z těchto kmenů byl použit pro vytvoření replikace deficientního konstruktu SeV85AB, kterému chybí fúzní protein (F)[278][13][279] ale vložila sekvenci kódující imunodominantní antigen Mycobacterium tuberculosis.[285] Bezpečnost a imunogenicita tohoto konstruktu byla testována na zvířecích modelech.[278][13][279] Tento konstrukt lze snadno transformovat do konstruktu, který kóduje S-protein SARS-CoV-2. V Rusku je Státní výzkumné centrum pro virologii a biotechnologii VECTOR ve fázi vývoje vakcíny proti COVID-19 s použitím moskevského kmene viru Sendai[139] jako vektorová páteř.
Biologie a vlastnosti viru
Struktura virionu
Struktura virionu je dobře popsána v publikované recenzi.[3] Virus Sendai je obalený virus: jeho vnější vrstva je lipidová obálka, který obsahuje glykoprotein hemaglutinin-neurominidáza (HN)[286] se dvěma enzymatickými aktivitami (hemaglutinační a neuraminidáza ).[287] Hemaglutinin (H) slouží jako faktor buněčného připojení a membránový fúzní protein. Neuraminidáza (NA) je sialidáza který štěpí a odstraňuje kyselina sialová z povrchu hostitelské buňky. Toto štěpení podporuje fúzi virového lipidového obalu s vnější membránou buňky.
V lipidovém obalu viru se nachází také fúzní protein (F),[288] což je také a glykoprotein který zajišťuje vstup viru do hostitelské buňky po viru adsorpce. Pod lipidovou membránou je protein matrice (M);[289] tvoří vnitřní vrstvu virového obalu a stabilizuje její strukturu. Virion SeV také obsahuje nukleokapsidové jádro, které je složeno z genomové RNA, nukleokapsidového proteinu (NP),[290] fosfoproteiny (P),[291] což je základní podjednotka viru RNA-dependentní RNA polymerázy (RDRP) a velkého proteinu (L)[292] to je katalytická podjednotka této polymerázy. C-protein, který je přeložen z alternativního čtecího rámce mRNA kódující P, je také spojen s a virová kapsida.[293] Je přítomen ve virech SeV v relativně nízkých hladinách (40 molekul / genom).[294]
Genom
Struktura
Genom SeV je nesegmentovaná RNA s negativním smyslem asi 15 384 n. na délku a obsahuje nekódující 3 'vedoucí a 5' přípojné oblasti, které mají délku přibližně 50 nukleotidů.[3][246] Stejně jako v jiných respirovirech z rodiny Paramyxoviridae, v SeV fungují jako cis působící prvky nezbytné pro replikaci. 3 'vedoucí sekvence funguje jako transkripční promotor. Mezi těmito nekódujícími oblastmi je umístěno šest genů, které kódují protein nukleokapsidů (NP), fosfoprotein (P), matrixový protein (M), fúzní protein (F), hemaglutinin-neuraminidázu (HN) a velký (L) protein v tuto objednávku ze 3 'konce.[3][246] RNA-dependentní RNA polymeráza SeV se skládá z velkého proteinu (L) a fosfoproteinu (P). The strukturní gen sekvence SeV je následující: 3'-NP-P-M-F-HN-L-5 '. Intergenomické oblasti mezi těmito geny jsou tři nukleotidy dlouhé jako v jiných respirovirech. Z proteinu P lze pomocí alternativních čtecích rámců produkovat další proteiny, které se často nazývají nestrukturní nebo doplňkové proteiny.[3][295] P / C mRNA viru Sendai obsahuje pět ribozomálních iniciačních míst mezi pozicemi 81 a 201 od 5 'konce. Jedno z těchto míst iniciuje v otevřeném čtecím rámci P, zatímco čtyři další iniciují vnořenou sadu C proteinů (C ', C, Y1, Y2).[296][295][297] Tyto C proteiny jsou iniciovány v čtecím rámci + 1 k P v různých počátečních místech translace. Virus Sendai používá posunutí ribozomu exprimovat proteiny Y1 a Y2, které iniciují na čtvrtém a pátém počátečním místě na P / C mRNA (v uvedeném pořadí).[297] Tři další proteiny SeV jsou také kódovány P / C mRNA. Dva z těchto proteinů V a W jsou produkty Úpravy RNA, na kodon 317 mRNA - G zbytky jsou přidány kotranskripčně, (+ jeden G zbytek pro V a + dva G pro W).[294] Třetí - X protein je zastoupen 95 aminokyselinami C terminálu P proteinu a je nezávisle iniciován ribozomy.[298] Všechny tyto nestrukturální proteiny mají několik funkcí, včetně organizace syntézy virové RNA a pomoci viru infikovat buňky hlodavců únikem vrozené imunity hostitele (viz „Mechanismus virové imunosuprese v sekci přirozených hostitelů výše).[294] Bylo také zjištěno, že protein C usnadňuje pučení virových částic[299] a malá množství C proteinu jsou spojena s a virová kapsida.[293]
Stabilita vývoje
Genomy nesegmentovaných negativních řetězcových RNA virů (včetně paramyxovirů) mají nízkou míru homologní rekombinace a vyvíjejí se poměrně pomalu.[247][248] Pravděpodobně existuje několik důvodů pro tuto genomovou stabilitu: (1) genomy těchto virů jsou nesegmentované, a proto nemohou podléhat genetickému přeskupení, (2) každý protein a každá aminokyselina má důležitou funkci. Proto by jakákoli nová genetická inzerce, substituce nebo delece vedla ke snížení nebo úplné ztrátě funkce, což by zase způsobilo, že nová varianta viru bude méně životaschopná. (3) Virus Sendai patří k virům, které se řídí „pravidlem šesti“. Genom SeV jako genomy jiných paramyxovirů zahrnuje hlavně šest genů, které kódují šest hlavních proteinů.[249] Nízká rychlost homologní RNA rekombinace v paramyxovirech pravděpodobně vyplývá z tohoto neobvyklého genomového požadavku na polyhexamerní délku (6n + 0). Přirozená vysoká genomická stabilita SeV je pozitivní vlastností pro její potenciální použití jako vektoru vakcíny nebo jako onkolytického činidla. Pro jakékoli klinické nebo průmyslové aplikace je důležité, aby genové a vložené cizí trans geny SeV byly exprimovány stabilním způsobem. Genetická stabilita umožňuje výkon mnoha sériových pasáží v buněčných kulturách nebo embryonovaných kuřecích vejcích bez virové genomové změny.[Citace je zapotřebí ]
Virové proteiny
Název a odkaz na UniProt | Alias | Funkce | Kategorie |
---|---|---|---|
Nukleokapsidový protein | NP | strukturní proteiny | |
Fosforoprotein | P | ||
Maticový protein | M | Maticový protein tvoří vnitřní vrstvu virového obalu a stabilizuje ji. | |
Fúzní protein | F | Obálka glykoproteinu F podporuje fúzi virového lipidového obalu s vnější membránou buněk a podporuje fúzi buňka-buňka. | |
Hemaglutinin neuraminidáza | HN | Obálka glykoproteinu HN se podílí na rozpoznávání receptorů, aktivitě sialidázy, podporuje fúzi virového lipidového obalu s vnější membránou buněk, podporuje fúzi mezi buňkami. | |
Velké bílkoviny | L | ||
C-protein | C | Tento protein interaguje s IKKα serin / threonin kináza a zabraňuje fosforylaci IRF7.[37][38][39] C-protein váže podjednotka receptoru interferonu alfa / beta 2 (IFNAR2 ). Tato vazba inhibuje IFN-α stimulovanou fosforylaci tyrosinu upstreamových receptorových kináz, TYK2 a JAK1.[41] C-protein potlačuje signální transdukční dráhy interferon alfa / beta (IFN-α / β) a IFN-y vazbou na N-terminální doménu STAT1.[43] C-protein inhibuje produkci oxid dusnatý (NO) myší makrofágy který má cytotoxickou aktivitu proti virům.[44][45] C-protein inhibuje dráhu, která zahrnuje a Mýtný receptor (TLR7) a TLR9 -indukce IFN-alfa, který je specifický pro plazmacytoid dendritické buňky.[40] C-protein se podílí na SeV nadějných a opuštěných buňkách virionů. C-protein usnadňuje pučení interakcí s AIP1 / Alix, což je hostitelský protein, který se účastní apoptózy a přenosu endosomální membrány.[300] | nestrukturální |
C'-protein | C' | inhibice apoptózy, únik imunity hostitele a modulace tvaru virionů[36][39] | |
Y1-protein | Y1 | ||
Y2-protein | Y2 | ||
V-protein | PROTI | To se váže MDA5 a inhibují jeho aktivaci promotoru IFN.[48][49] To se váže RIG-I a TRIM25. Tato vazba brání následné signalizaci RIG-I do mitochondriální antivirový signální protein (MAVS) narušením ubikvitinace RIG-I zprostředkované TRIM25.[50] V-protein potlačuje produkci interleukin-1 p inhibicí montáže inflammasome NLRP3.[52] | |
W-protein | Ž | inhibice apoptózy, únik imunity hostitele a modulace tvaru virionů[36] | |
X-protein | X |
Proteolytické štěpení buněčnými proteázami
Protein SeV F je typu I. membránový glykoprotein který je syntetizován jako neaktivní prekurzor (F.0), které musí být aktivovány proteolytický štěpení na zbytku arginin-116.[3] Po štěpení F0 prekurzor poskytuje dvě podjednotky spojené disulfidem F1 a F2.[260] Paramyxoviry používají různé proteázy hostitelských buněk k aktivaci svých F-proteinů. Virus Sendai používá aktivující proteázy, které jsou serinové endopeptidázy zastoupená tryptázou beta 2- (TPSB2 ),WikiGenes - Collaborative Publishing (který má aliasy jako tryptáza II, tryptáza Clara, klubové buňky tryptáza, žírné buňky tryptáza,[301][302][303][304]) trypsin 1 (PRSS1 ),[305] mini-plasmin (PLG )[306] a transmembránová serinová proteáza 2 (TMPRSS2 ).[267] S největší pravděpodobností srážení krve faktor X (F10) je schopen štěpit a aktivovat SeV F0.[307][308][309] Je možné, že F, mohou zpracovat i jiné, dosud neidentifikované buněčné proteázy0 protein SeV.
Receptory vstupu buněk SeV
Kmeny kmene respiroviry, avulaviry a většina z rubulaviry, které mají HN v jejich obálkách použijte kyseliny sialové jako jejich receptory vstupu do buňky. SeV jako zástupce respirovirů používá molekuly obsahující zbytky sialových kyselin, jako je glykoproteiny a glykosfingolipidy (gangliosidy ). SeV také může použít lektiny pro vstup do buňky. Tři receptory SeV jsou reprezentovány molekulami, které jsou shluky diferenciace.[310] Některé receptory SeV jsou nadměrně exprimovány v rakovinných buňkách (viz část protirakovinový mechanismus ).
Struktury některých z těchto receptorů jsou k dispozici pro vizualizaci prostřednictvím SugarBindDB - zdroje interakcí hostitele a patogenu zprostředkovaných glykanem.[325] Další jsou k dispozici prostřednictvím databáze KEGG Glycan,[326] Složená databáze PubChem,[327] a databáze TOXNET (toxikologická datová síť) americké národní lékařské knihovny.[328]
Životní cyklus
Protože SeV je virus RNA s negativním řetězcem, celý životní cyklus viru je dokončen v cytoplazmě pomocí vlastní RNA polymerázy.
Adsorpce a fúze
Virus Sendai iniciuje proces infekce hostitelskou buňkou adsorpce zprostředkována uznáním konkrétních receptor molekuly.[316] Hemaglutininová neuraminidáza (HN) slouží jako protein pro navázání virové buňky, který interaguje se specifickým receptorem pro vstup do buňky. NH má sialidáza a je schopen štěpení kyselina sialová zbytky z buněčného receptoru. Toto štěpení spouští proces fúze virová obálka a buněčná membrána, který podporuje spoluprací NH s virovým fúzním proteinem (F).[329] K provedení fúzní funkce musí být F protein proteolyticky aktivován z něj prekurzor neaktivní forma F0.[330] Tato aktivace vyžaduje F0 štěpení hostitelem proteáza před adsorpcí viru (viz část „proteolytické štěpení buněčnými proteázami“).
Bez nátěru
Po sloučení hostitelská membrána a virová obálka, SeV podle jednoho modelu je „bez nátěru „S difúze z virová obálka bílkoviny do hostitelská plazmatická membrána.[331] Podle jiného modelu virus neuvolnil své obalové proteiny do hostitelské membrány. Virová a hostitelská membrána jsou fúzovány a je vytvořena spojovací struktura. Tato spojovací struktura slouží jako dopravní „dálnice“ viru ribonukleoprotein (RNP). RNP tedy prochází spojovací strukturou a dostává se do vnitřku buňky[331] umožnění genetickému materiálu SeV vstoupit do cytoplazmy hostitelské buňky.[329][332]
Cytoplazmatická transkripce a replikace
Jakmile se nachází v cytoplazmě, genomová RNA SeV se zapojuje jako templát do dvou různých syntetických procesů RNA prováděných RNA-dependentní RNA polymerázou, která se skládá z proteinů L a P: (1) transkripce za účelem generování mRNA a replikace k produkci antigenu RNA pozitivního smyslu, který zase funguje jako templát pro produkci genomů negativního řetězce potomstva.[333][334] RNA-dependentní RNA polymeráza podporuje tvorbu mRNA methylovaných struktur víček.[335]
Předpokládá se, že protein NP má strukturální i funkční role[336] Předpokládá se, že tato koncentrace proteinu reguluje přechod z transkripce RNA na replikaci RNA. Genomová RNA funguje jako templát pro transkripci virové RNA, dokud se nezvýší koncentrace NP proteinu. Jak se NP protein hromadí, dochází k přechodu od transkripce k replikaci.[337] NP protein enkapsiduje genomovou RNA a vytváří spirálovitý nukleokapsid, který je templátem pro syntézu RNA virovou RNA polymerázou. Protein je hlavní složkou následujících komplexů NP-P (P, fosfoprotein), NP-NP, nukleokapsid-polymerázy a RNA-NP. Všechny tyto komplexy jsou potřebné pro replikaci virové RNA.[336]
Překlad
Z virových mRNA jsou přeloženy dvě různé sady proteinů.[3] První sadu představuje šest strukturních proteinů, které zahrnují nukleokapsidový protein (NP), fosfoprotein (P), matrixový protein (M), fúzní protein (F), neuraminidázu (NA) a velký protein (L).[3] Všechny tyto proteiny mají variabilní funkce a jsou začleněny do virové kapsidy (viz část „struktura virionů“ výše). Druhá sada je reprezentována sedmi nestrukturálními nebo doplňkovými proteiny.[3] Tyto proteiny jsou přeloženy z polycistronické mRNA P genu.[296][295][297] Tato mRNA kóduje osm translačních produktů a P-protein je pouze jedním z nich. Alternativní varianty translace představují proteiny V, W, C, C ’, Y, Y’ a X. Proteiny C ’, C, Y1, Y2 jsou produkty alternativního čtecího rámce mRNA, souhrnně se označují jako C-proteiny nebo C-vnořené proteiny a sdílejí společný C-terminální konec.[3][338] X protein také sdílí stejný C-terminální konec a jeho translace také nezávisle zahájená ribozomy.[298] Proteiny V a W jsou produkty úpravy transkripční mRNA. Všechny tyto nestrukturální proteiny mají více funkcí, včetně organizace syntézy virové RNA a pomoci viru infikovat hostitelské buňky únikem z přirozené imunity hostitele[294] (viz část „Mechanismus virové imunosuprese u přirozených hostitelů“ výše).
Transport virových proteinů do buněčné membrány
Po translaci, v rámci přípravy na začínající proces, tři virové lipofilní proteiny NA, F a M migrují na membránu hostitelské buňky a váží ji.[339]
Tvorba syncytia a přímý přenos infekce z buňky na buňku
Dva z proteinů SeV: HA a F po jejich přímé vazbě na buněčnou membránu podporují fúzi mezi buňkami, což vede k velké tvorbě vícejaderných buněk (syncytium). Tato formace zahrnuje fúzi infikovaných buněk se sousedními cílovými buňkami a zůstává důležitým mechanismem přímého šíření virových složek z buňky do buňky. Infekce SeV ve formě genetického materiálu v částečně sestavených virionech se tedy může šířit bez jakékoli expozice hostitelským neutralizujícím protilátkám (podrobnosti a odkazy viz část „Fúze směrovaná do buněk (tvorba syncytia)).
Pučící
Virus Sendai, stejně jako všechny ostatní obalové viry, používá pro tvorbu virové kapsidové membrány dvojitou vrstvu lipidů hostitelské buněčné membrány. Vazba na membránu hostitelských buněk virových proteinů (M, HN a F) podporuje jejich interakci s komplexem RNP, který je složen z virové genomové RNA vázané na proteiny SeV (NP, P a L).[339] Všechny virové strukturní složky, včetně virových glykoproteinů a genomického komplexu RNP, se tedy shromažďují dohromady. Po takovém shromáždění vycházejí infekční virové částice z jednotlivě nebo hromadně infikovaných buněk (syncitia). C-protein usnadňuje pučení interakcí s AIP1 / Alix, což je hostitelský protein, který se podílí na apoptóze a přenosu endosomální membrány.[300] Částice infekčního viru se obvykle uvolnily do 24 hodin po infekci (hpi) a maximální titry se objevily mezi 48 a 72 hpi.[264]
Trvalá infekce
Virus Sendai může ve svých hostitelských buňkách vytvořit trvalou infekci. Několik kol subkultivace virů vede k vytvoření nových variant virů s vysokou schopností vytvořit trvalou infekci. Tyto varianty SeV se vyvíjejí jistě genotypový Změny.[340] Trvalá infekce může být také okamžitě zjištěna interferonový regulační faktor 3 (IRF-3) - knockdown buňky. IRF-3 je klíčový proapoptotický protein, který po aktivaci SeV spouští apoptózu. IRF-3 -knockdown buňky exprimují virový protein a produkují nízké hladiny infekčních virionů.[341][342] IRF-3 řídí osud buněk infikovaných SeV spuštěním apoptózy a zabráněním vzniku perzistence; proto jeho srazení umožňuje vytrvalost.[112] Bylo také oznámeno, že během replikace infekce SeV se tvoří defektní virové genomy (DVG)[343] a selektivně chránit subpopulaci hostitelských buněk před smrtí, čímž podporuje vznik perzistentních infekcí.[344][345] V přírodě enzootický vzorce onemocnění naznačují, že virus může být latentní a může být odstraněn v průběhu roku.
Směrovaná fúze buněk (tvorba syncytia)
Jedním z uznávaných rysů viru Sendai, sdíleného s členy jeho rodu, je schopnost indukovat syncytia formace in vivo a in vitro v eukaryotických buněčných kulturách.[346] Tvorba syncytia pomáhá viru vyhnout se neutralizaci protilátek hostitelského organismu během šíření infekce. Mechanismus tohoto procesu je docela dobře znám a je velmi podobný fúznímu procesu používanému virionem k usnadnění buněčného vstupu. Činnosti vázání receptorů hemaglutinin -neuraminidáza protein je výhradně zodpovědný za navození těsné interakce mezi obálkou viru a buněčnou membránou.
Je to však protein F (jeden z mnoha membránové fúzní proteiny ), který je vyvolán místní dehydratací[347] a a konformační změna ve vázaném HN proteinu,[348] aktivně se vloží do buněčné membrány, což způsobí sloučení obalu a membrány, následované krátkým vstupem virionu. Když je HN a F protein produkován buňkou a exprimován na povrchu, může dojít ke stejnému procesu mezi sousedními buňkami, což způsobí rozsáhlou fúzi membrány a vede k tvorbě syncytia.[349]
Toto chování SeV využili Köhler a Milstein, kteří v roce 1975 publikovali článek popisující revoluční způsob výroby monoklonální protilátky. Když potřebovali spolehlivou metodu produkce velkého množství specifické protilátky, spojili dva monoklonální protilátky B buňka vystavený vybranému antigenu a myelom nádorové buňky k produkci hybridomy, schopné růstu po neomezenou dobu a produkci významného množství protilátky specificky zaměřené na vybraný antigen. Ačkoli od té doby byly nalezeny účinnější metody vytváření takových hybridů, Köhler a Milstein nejprve použili k vytvoření svých revolučních buněk virus Sendai.[9]
Citlivé buněčné linie a virové kmeny
Buněčné linie
Vědecké studie ukazují, že následující buněčné linie jsou citlivé na infekci SeV v různé míře.
Některé z těchto buněk (například LLC MK2,[357] 4647 a HEK 293) neexprimují proteázu, která zpracovává fúzní protein F0 viru Sendai; proto produkují neinfekční viriony.[355]
IFN typu 1 inhibuje produkci SeV v normálních lidských dýchacích buňkách,[75] ale nedokáže to v lidských buňkách, které pocházejí z variabilních malignit, jako je U937, Namalwa, a A549.[204]
Variabilní buněčné kultury získané z nádorů mají odlišnou citlivost na SeV a mohou také produkovat virus v různých množstvích.[351] Za tuto variabilitu odpovídá několik faktorů. Například byla pozorována inverzní korelace mezi citlivostí buněk na infekci SeV a konstitutivními hladinami exprese mRNA TLR 3 a TLR 7 v primárních kulturách rakoviny prostaty.[356] Vadná signalizace IFN aktivovaná TLR je tedy jedním z těchto faktorů.
Varianty kmene SeV přizpůsobené pro růst v různých buňkách mají různé vlastnosti. Jedna studie ukazuje, že se SeV varianta přizpůsobila růstu v LLC-MK2 buňky a varianta SeV přizpůsobená pro růst v embryonovaný vejce se liší o dvě aminokyseliny v HN protein. Tento rozdíl má za následek odlišnou neuraminidázu konformace kolem vazebného místa receptoru a variací v neuraminidáza aktivita mezi dvěma virovými variantami.[358] Další výzkumná studie ukazuje, že varianty SeV, přizpůsobené pro růst buněčná kultura 4647 (ledvinové buňky africké zelené opice) a v HEK 293 (lidské embryonální ledvinové buňky) namísto embryonovaný kuřecí vejce, také získat mutace v Gen HN a obě varianty SeV ztratily onkolytickou aktivitu.[355][359]
Kmeny
Dějiny
Všechny kmeny virů Sendai patří do stejné skupiny sérotyp. Původ mnoha kmenů SeV byl popsán v roce 1978.[68] Některé kmeny jako Ohita[358] a Hamamatsu[360] byly popsány později. Kmeny Ohita a Hamanatsu byly izolovány ze samostatných epidemií u laboratorních myší.[361][362] Podle osobní paměti Alisy G. Bukrinskaya, která je spoluautorkou řady publikací týkajících se SeV spolu s Prof. Viktor M. Zhdanov, počínaje rokem 1961,[363] moskevský kmen SeV[139] získal Prof. Viktor M. Zhdanov z Ivanovský institut virologie z Japonska na konci 50. nebo počátku 60. let,[363] Je ohlášeno[284] že kmen BB1[283] odvozený z kmene viru Moskva.[139] Kmen BB1 dostali vědci z Ústavu pro kontrolu a prevenci virových chorob v Pekingu v Číně vědci z Ivanovsky Institute of Virology, Moskva, Rusko v 60. letech.[284]
Virulence
Polní izolát SeV, který je oslaben průchodem vajíčky, je méně virulentní pro myší respirační buňky.[364] Kmeny, které byly izolovány ze zvířat před několika desítkami let a prošly více pasážemi ve vejcích, jsou tedy pro myši méně virulentní ve srovnání s kmeny, které jsou čerstvými izoláty v terénu.
Poškozené interferující genomy
Defektní interferující (DI) genomy nebo defektní virové genomy (DVG) jsou replikační defektní produkty virové RNA generované během virových infekcí mnoha typy virů, včetně SeV.[365][343][345] Jedna substituce aminokyseliny v nukleoproteinu (NP) způsobuje zvýšenou produkci DI genomů v kmeni SeV Cantell, který je známý svou zvláště silnou indukcí interferonu beta (IFN-β) během virové infekce.[366] Ukázalo se, že DI jsou zodpovědné za tuto silnou indukci IFN-p.[367]
Původ kmenů a ID sekvence
Název kmene | Původ | ID sekvence |
Z (Sendai / 52 nebo VR-105 nebo Fushimi) | derivát myšího izolátu z 50. let (Japonsko) | AB855655.1 |
Cantell (VR-907) | derivát stejného izolátu jako výše | AB855654.1 |
Enders | derivát stejného izolátu jako výše | * |
Nagoya | derivát stejného izolátu jako výše | AB275417.1 AB195968.1 |
Moskva | derivát myšího izolátu 50-60 let (Japonsko nebo Rusko) | KP717417.1 |
BB1 | derivát stejného myšího izolátu 50–60 let jako výše (Japonsko nebo Rusko) | DQ219803.1 |
Ohito | myší izolát 70-90 let (Japonsko) | NC_001552.1 |
Hamamatsu | nezávislý na Ohitě, myší izolát 70-90 let (Japonsko) | AB039658 |
* Sekvence kmene Enders je dostupná z amerického patentu Upravená vakcína proti viru Sendai a zobrazovací vektor
Podobnost sekvence kmenů
Název kmene | Z | Moct říci | Enders | Nagoya | Moskva | BB1 | Ohito | Hamamatsu |
Virus Sendai | Homologie megablastů pro kompletní genom SeV (%) | |||||||
Z | 100 | |||||||
Moct říci | 99.3 | 100 | ||||||
Enders | 99.4 | 99.2 | 100 | |||||
Nagoya | 98.9 | 100 | ||||||
Moskva | 88.1 | 88.6 | 87.9 | 100 | ||||
BB1 | 88.1 | 99.9 | 100 | |||||
Ohito | 88.9 | 91.2 | 100 | |||||
Hamamatsu | 91.7 | 91.7 | 99.2 | 100 | ||||
Virus lidské parainfluenzy 1 | Nesouvislý megablast pro úplné virové genomy (%) a násl. ID AF457102.1 | |||||||
HPV1 (kmen Washington / 1964) | 75.2 | 73.9 | 74.5 | 74.6 | ||||
Virus parainfluenzy prasat 1 | Nesouvislý megablast pro úplné virové genomy (%), sekv. ID NC_025402.1 | |||||||
PPV1 (kmen S206N) | 71.15 | 75.1 | 70.5 | 71 |
Příprava viru a titrace
Virus Sendai lze vyrobit pomocí specifického bez patogenů (SPF) embryonovaný kuřecí vejce v souladu se stanoveným protokolem.[368] Je třeba postupovat opatrně při přizpůsobování SeV pro růst v buněčné kultuře pro onkolytický výzkum. Jedna výzkumná studie prokázala, že virus Sendai, přizpůsobený k růstu v buněčné kultuře místo kuřecích vajec, ztrácí svou onkolytickou aktivitu.[355][359]
Titr viru Sendai lze vyhodnotit podle sériového koncového bodu 10x ředicí test materiálu obsahujícího virus v embryonovaný kuřecí vejce. Tento test hodnotí konečné ředění, které může způsobit virovou infekci u 50% naočkovaných vajec. Používá se tento test EID50 kvantifikovat titr pro mnoho virů které lze pěstovat ve vejcích.[369]Jednoduchá metoda odhadu padesáti procent koncových bodů. Měření titru viru získané z tohoto testu se vyjadřuje jako embryonální infekční dávka 50% (EID50). Titr SeV lze také vyhodnotit pomocí test plaku v LLC-MK2 buňky[370] a podle sériového koncového bodu 2x ředění hemaglutinační test (HA).[371] Test HA je však méně spolehlivý než testy EID50 nebo PFU, protože ne vždy naznačuje přítomnost životaschopného viru ve vzorku. Mrtvý virus může vykazovat vysoké titry HA.
Dostupnost kmenů, konstruktů, proteinů a protilátek
Příprava viru Sendai pro vědecký výzkum je k dispozici v Charles Rivers Laboratory. Produkovaný virus je dostupný v kapalné nebo lyofilizované formě alontoické tekutiny nebo purifikovaný gradientem sacharózy.[28] Řecká společnost Bioinnotech také vyrábí virus Sendai pro vědecký výzkum [29] Semeno viru Sendai viru Z je k dispozici od ATCC,[372] Cantell kmen je k dispozici od ATCC,[373] a z Charles Rivers Laboratory,[30] Moskevský kmen je také dostupný od ATCC.[374] Konstrukce viru Sendai se zeleným fluorescenčním proteinem (SeV-GFP4) je k dispozici na webu ViraTree. [31] Rekombinantní proteiny SeV v expresním systému E. coli pro vědecké studie včetně F (aa 26-500), M (aa 1-348), V (aa 1-384), L (aa 1-2228), W (aa 1- 318), N (aa 1-524), C (aa 2-215) a M protein (aa 1-348) jsou k dispozici ve formě rekombinantní DNA od Creative Biolabs Vaccine. Systém pro přeprogramování somatických buněk na indukované pluripotentní kmenové buňky je k dispozici u ThermoFisher Scientific as CTS ™ CytoTune ™ -iPS 2.1 Sendai Reprogramming Kit, katalogové číslo: A34546. Systém Sendai Fluorescence Reporter, který umožňuje screening buněk k nalezení těch, které jsou přípustné pro infekci virem Sendai, je k dispozici na ThermoFisher Scientific: katalogové číslo A16519. Polyklonální protilátky proti viru Sendai odvozené od králíka jsou k dispozici od MBL international corporation (kód pd029) a od společnosti Caltag Medsystems (katalogové číslo PD029). Polyklonální protilátky proti viru Sendai odvozené z kuřete jsou k dispozici od společnosti Abcam (katalogové číslo ab33988)[375] a od protilátky-online.com (Č. ABIN6737444) . Monoklonální protilátky (IgG1) na F-protein jsou k dispozici od Kerafast (katalogové číslo je EMS015 ) a na protilátky HN proteinu (Ig2A) jsou také dostupné od společnosti Kerafast (katalogové číslo je EMS016). Šest různých variant myších monoklonálních protilátek proti HN proteinu s různými fluorofory je k dispozici od ThermoFisher Scientific s katalogovými čísly Kat. Č. 51-6494-82, Kat. Č. 25-6494-82, Kat. Č. 12-6494-82, Kat. Č. 13-6494 -82, Cat # 14-6494-82, Cat # 53-6494-82. Standardní test pro detekci viru Sendai je ELISA (enzymově vázaný imunosorbentní test ), MFI (Multiplex Fluorescent Immunoassay) je však citlivější.
Reference
- ^ Walker, Peter (15. června 2015). "Implementace taxonomických nelatinizovaných dvojčlenných druhů v rodině." Rhabdoviridae" (PDF). Mezinárodní výbor pro taxonomii virů (ICTV). p. 7. Citováno 6. února 2019.
- ^ "Paramyxoviridae". UniProt.
- ^ A b C d E F G h i j k l m n Faísca P, Desmecht D (únor 2007). „Virus Sendai, myší parainfluenza typu 1: dlouhodobý patogen, který je stále aktuální“. Výzkum ve veterinární vědě. 82 (1): 115–25. doi:10.1016 / j.rvsc.2006.03.009. PMID 16759680.
- ^ „Taxonomy - Respirovirus“. UniProt.
- ^ "Respirovirus". ViralZone.
- ^ A b Saga K, Kaneda Y (2015). „Virkolytika na bázi onkolytického viru Sendai pro rakovinu: nedávný pokrok“. Onkolytická viroterapie. 4: 141–7. doi:10,2147 / OV.S66419. PMC 4918391. PMID 27512677.
- ^ A b C d E F Matveeva OV, Kochneva GV, Netesov SV, Onikienko SB, Chumakov PM (duben 2015). "Mechanismy onkolýzy Paramyxovirus Sendai". Acta Naturae. 7 (2): 6–16. doi:10.32607/20758251-2015-7-2-6-16. PMC 4463408. PMID 26085940. Materiál byl zkopírován z tohoto zdroje, který je k dispozici pod licencí Creative Commons Attribution.
- ^ A b C Ilyinskaya GV, Mukhina EV, Soboleva AV, Matveeva OV, Chumakov PM (2018). „Terapie onkolytickým virem sendai viry nádorů žírných buněk psů (pilotní studie)“. Hranice ve veterinární vědě. 5: 116. doi:10.3389 / fvets.2018.00116. PMC 5995045. PMID 29915788.
- ^ A b Köhler G, Milstein C (srpen 1975). "Kontinuální kultury fúzovaných buněk vylučujících protilátky předem definované specificity". Příroda. 256 (5517): 495–7. Bibcode:1975 Natur.256..495K. doi:10.1038 / 256495a0. PMID 1172191. S2CID 4161444.
- ^ A b Fusaki N, Ban H, Nishiyama A, Saeki K, Hasegawa M (2009). „Efektivní indukce transgenních lidských pluripotentních kmenových buněk pomocí vektoru založeného na viru Sendai, RNA viru, který se neintegruje do hostitelského genomu“. Sborník Japonské akademie. Série B, Fyzikální a biologické vědy. 85 (8): 348–62. Bibcode:2009PJAB ... 85..348F. doi:10.2183 / pjab.85.348. PMC 3621571. PMID 19838014.
- ^ A b C Ban H, Nishishita N, Fusaki N, Tabata T, Saeki K, Shikamura M a kol. (Srpen 2011). „Efektivní generování pluripotentních kmenových buněk indukovaných člověkem bez transgenů (iPSC) teplotně citlivými vektory viru Sendai“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 108 (34): 14234–9. Bibcode:2011PNAS..10814234B. doi:10.1073 / pnas.1103509108. PMC 3161531. PMID 21821793.
- ^ A b C Russell CJ, Hurwitz JL (09.12.2015). „Virus Sendai jako páteř vakcín proti RSV a dalším lidským paramyxovirům“. Odborné hodnocení vakcín. 15 (2): 189–200. doi:10.1586/14760584.2016.1114418. PMC 4957581. PMID 26648515.
- ^ A b C d E Hu Z, Jiang W, Gu L, Qiao D, Shu T, Lowrie DB a kol. (Prosinec 2019). „Heterologní primární očkování proti tuberkulóze pomocí rekombinantního viru Sendai a DNA vakcín“. Journal of Molecular Medicine. 97 (12): 1685–1694. doi:10.1007 / s00109-019-01844-3. PMID 31786669. S2CID 208359634.
- ^ A b C Seki S, Matano T (2016). "Development of a Sendai virus vector-based AIDS vaccine inducing T cell responses". Odborné hodnocení vakcín. 15 (1): 119–27. doi:10.1586/14760584.2016.1105747. PMID 26512881. S2CID 27197590.
- ^ A b C Nyombayire J, Anzala O, Gazzard B, Karita E, Bergin P, Hayes P, et al. (Leden 2017). "First-in-Human Evaluation of the Safety and Immunogenicity of an Intranasally Administered Replication-Competent Sendai Virus-Vectored HIV Type 1 Gag Vaccine: Induction of Potent T-Cell or Antibody Responses in Prime-Boost Regimens". The Journal of Infectious Diseases. 215 (1): 95–104. doi:10.1093/infdis/jiw500. PMC 5225252. PMID 28077588.
- ^ Číslo klinického hodnocení NCT03473002 na ClinicalTrials.gov
- ^ Carey K (5 March 2020). „Rostoucí počet biofarmaceutických léků cílí na COVID-19, jak se šíří virus“. BioWorld.
- ^ Cassano A, Rasmussen S, Wolf FR (January 2012). "Viral diseases.". In Suckow MA, Stevens KA, Wilson RP (eds.). The laboratory rabbit, guinea pig, hamster, and other rodents. American College of Laboratory Animal Medicine. Akademický tisk. pp. 821–837. ISBN 978-0-12-380920-9.
- ^ MacLachlan NJ, Dubovi EJ, eds. (2017). "Chapter 17 - Paramyxoviridae and Pneumoviridae". Fennerova veterinární virologie (Páté vydání). Akademický tisk. pp. 327–356. doi:10.1016/B978-0-12-800946-8.00017-9. ISBN 9780128009468. S2CID 214757272.
- ^ Flecknell PA, Parry R, Needham JR, Ridley RM, Baker HF, Bowes P (April 1983). "Respiratory disease associated with parainfluenza Type I (Sendai) virus in a colony of marmosets (Callithrix jacchus)". Laboratorní zvířata. 17 (2): 111–3. doi:10.1258/002367783780959448. PMID 6306336. S2CID 7413539.
- ^ Suckow, Mark A.; Stevens, Karla A .; Wilson, Ronald P. (23 January 2012). Laboratorní králík, morče, křeček a další hlodavci. ISBN 978-0-12-380920-9.
- ^ Nicklas W, Bleich A, Mähler M (2012-01-01). "Chapter 3.2 - Viral Infections of Laboratory Mice". In Hedrich HJ (ed.). The Laboratory Mouse (Druhé vydání.). Akademický tisk. 427–480. doi:10.1016/B978-0-12-382008-2.00019-2. ISBN 9780123820082. PMC 7150319.
- ^ A b C López CB, Yount JS, Hermesh T, Moran TM (May 2006). "Sendai virus infection induces efficient adaptive immunity independently of type I interferons". Journal of Virology. 80 (9): 4538–45. doi:10.1128/JVI.80.9.4538-4545.2006. PMC 1472017. PMID 16611914.
- ^ "Sendai Virus". Nemoci výzkumných zvířat.
- ^ A b C d Burke CW, Mason JN, Surman SL, Jones BG, Dalloneau E, Hurwitz JL, Russell CJ (July 2011). "Illumination of parainfluenza virus infection and transmission in living animals reveals a tissue-specific dichotomy". PLOS patogeny. 7 (7): e1002134. doi:10.1371/journal.ppat.1002134. PMC 3131265. PMID 21750677.
- ^ Parker JC, Whiteman MD, Richter CB (January 1978). "Susceptibility of inbred and outbred mouse strains to Sendai virus and prevalence of infection in laboratory rodents". Infekce a imunita. 19 (1): 123–30. doi:10.1128/IAI.19.1.123-130.1978. PMC 414057. PMID 203530.
- ^ A b Brownstein DG, Winkler S (April 1986). "Genetic resistance to lethal Sendai virus pneumonia: virus replication and interferon production in C57BL/6J and DBA/2J mice". Laboratory Animal Science. 36 (2): 126–9. PMID 2422437.
- ^ Simon AY, Moritoh K, Torigoe D, Asano A, Sasaki N, Agui T (December 2009). "Multigenic control of resistance to Sendai virus infection in mice". Infekce, genetika a evoluce. 9 (6): 1253–9. doi:10.1016/j.meegid.2009.08.011. hdl:2115/42554. PMID 19733691.
- ^ Breider MA, Adams LG, Womack JE (December 1987). "Influence of interferon in natural resistance of mice to Sendai virus pneumonia". American Journal of Veterinary Research. 48 (12): 1746–50. PMID 2449103.
- ^ Sangster M, Smith FS, Coleclough C, Hurwitz JL (September 1995). "Human parainfluenza virus type 1 immunization of infant mice protects from subsequent Sendai virus infection". Virologie. 212 (1): 13–9. doi:10.1006/viro.1995.1448. PMID 7676623.
- ^ Stone AE, Giguere S, Castleman WL (November 2003). "IL-12 reduces the severity of Sendai virus-induced bronchiolar inflammation and remodeling". Cytokin. 24 (3): 103–13. doi:10.1016/j.cyto.2003.07.005. PMID 14581004.
- ^ "Sendai Virus (SV)". Rat Guide.
- ^ Kraft V, Meyer B (June 1986). "Diagnosis of murine infections in relation to test methods employed". Laboratory Animal Science. 36 (3): 271–6. PMID 3014210.
- ^ Fox JG (2007). The Mouse in Biomedical Research, 2nd Edition. Burlington: Academic Press. pp. 281–309. doi:10.1016/B978-012369454-6/50039-X.
- ^ Eaton GJ, Lerro A, Custer RP, Crane AR (August 1982). "Eradication of Sendai pneumonitis from a conventional mouse colony". Laboratory Animal Science. 32 (4): 384–6. PMID 6292576.
- ^ A b C Koyama AH, Irie H, Kato A, Nagai Y, Adachi A (April 2003). "Virus multiplication and induction of apoptosis by Sendai virus: role of the C proteins". Microbes and Infection. 5 (5): 373–8. doi:10.1016/S1286-4579(03)00043-1. PMID 12737992.
- ^ A b Kiyotani K, Sakaguchi T, Kato A, Nagai Y, Yoshida T (March 2007). "Paramyxovirus Sendai virus V protein counteracts innate virus clearance through IRF-3 activation, but not via interferon, in mice". Virologie. 359 (1): 82–91. doi:10.1016/j.virol.2006.08.053. PMID 17027894.
- ^ A b Irie T, Nagata N, Igarashi T, Okamoto I, Sakaguchi T (May 2010). "Conserved charged amino acids within Sendai virus C protein play multiple roles in the evasion of innate immune responses". PLOS ONE. 5 (5): e10719. Bibcode:2010PLoSO...510719I. doi:10.1371/journal.pone.0010719. PMC 2873429. PMID 20502666.
- ^ A b C Kato A, Ohnishi Y, Kohase M, Saito S, Tashiro M, Nagai Y (April 2001). "Y2, the smallest of the Sendai virus C proteins, is fully capable of both counteracting the antiviral action of interferons and inhibiting viral RNA synthesis". Journal of Virology. 75 (8): 3802–10. doi:10.1128/JVI.75.8.3802-3810.2001. PMC 114871. PMID 11264369.
- ^ A b C Yamaguchi M, Kitagawa Y, Zhou M, Itoh M, Gotoh B (January 2014). "An anti-interferon activity shared by paramyxovirus C proteins: inhibition of Toll-like receptor 7/9-dependent alpha interferon induction". FEBS Dopisy. 588 (1): 28–34. doi:10.1016/j.febslet.2013.11.015. PMID 24269682. S2CID 24831300.
- ^ A b Kitagawa Y, Yamaguchi M, Kohno M, Sakai M, Itoh M, Gotoh B (2020). "Respirovirus C protein inhibits activation of type I interferon receptor-associated kinases to block JAK-STAT signaling". FEBS Dopisy. 594 (5): 864–877. doi:10.1002/1873-3468.13670. PMID 31705658. S2CID 207944272.
- ^ Oda K, Matoba Y, Irie T, Kawabata R, Fukushi M, Sugiyama M, Sakaguchi T (November 2015). "Structural Basis of the Inhibition of STAT1 Activity by Sendai Virus C Protein". Journal of Virology. 89 (22): 11487–99. doi:10.1128/JVI.01887-15. PMC 4645678. PMID 26339056.
- ^ A b Oda K, Oda T, Matoba Y, Sato M, Irie T, Sakaguchi T (December 2017). "Structural analysis of the STAT1:STAT2 heterodimer revealed the mechanism of Sendai virus C protein-mediated blockade of type 1 interferon signaling". The Journal of Biological Chemistry. 292 (48): 19752–19766. doi:10.1074/jbc.m117.786285. PMC 5712616. PMID 28978648.
- ^ A b Odkhuu E, Komatsu T, Naiki Y, Koide N, Yokochi T (November 2014). "Sendai virus C protein inhibits lipopolysaccharide-induced nitric oxide production through impairing interferon-β signaling". Mezinárodní imunofarmakologie. 23 (1): 267–72. doi:10.1016/j.intimp.2014.09.012. PMID 25242386.
- ^ A b Odkhuu E, Komatsu T, Koide N, Naiki Y, Takeuchi K, Tanaka Y, et al. (October 2018). "Sendai virus C protein limits NO production in infected RAW264.7 macrophages". Imunita. 24 (7): 430–438. doi:10.1177/1753425918796619. PMC 6830875. PMID 30189760.
- ^ MacMicking J, Xie QW, Nathan C (1997). "Nitric oxide and macrophage function". Výroční přehled imunologie. 15: 323–50. doi:10.1146/annurev.immunol.15.1.323. PMID 9143691.
- ^ A b C Takeuchi K, Komatsu T, Kitagawa Y, Sada K, Gotoh B (October 2008). "Sendai virus C protein plays a role in restricting PKR activation by limiting the generation of intracellular double-stranded RNA". Journal of Virology. 82 (20): 10102–10. doi:10.1128/JVI.00599-08. PMC 2566265. PMID 18684815.
- ^ A b Andrejeva J, Childs KS, Young DF, Carlos TS, Stock N, Goodbourn S, Randall RE (December 2004). "The V proteins of paramyxoviruses bind the IFN-inducible RNA helicase, mda-5, and inhibit its activation of the IFN-beta promoter". Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 101 (49): 17264–9. Bibcode:2004PNAS..10117264A. doi:10.1073/pnas.0407639101. PMC 535396. PMID 15563593.
- ^ A b Childs K, Stock N, Ross C, Andrejeva J, Hilton L, Skinner M, et al. (Březen 2007). "mda-5, but not RIG-I, is a common target for paramyxovirus V proteins". Virologie. 359 (1): 190–200. doi:10.1016/j.virol.2006.09.023. PMID 17049367.
- ^ A b Sánchez-Aparicio MT, Feinman LJ, García-Sastre A, Shaw ML (March 2018). "Paramyxovirus V Proteins Interact with the RIG-I/TRIM25 Regulatory Complex and Inhibit RIG-I Signaling". Journal of Virology. 92 (6). doi:10.1128/JVI.01960-17. PMC 5827389. PMID 29321315.
- ^ Morita N, Tanaka Y, Odkhuu E, Naiki Y, Komatsu T, Koide N (February 2020). "Sendai virus V protein decreases nitric oxide production by inhibiting RIG-I signaling in infected RAW264.7 macrophages". Microbes and Infection. 22 (8): 322–330. doi:10.1016/j.micinf.2020.01.005. PMID 32032681.
- ^ A b Komatsu T, Tanaka Y, Kitagawa Y, Koide N, Naiki Y, Morita N, et al. (October 2018). "Sendai Virus V Protein Inhibits the Secretion of Interleukin-1β by Preventing NLRP3 Inflammasome Assembly". Journal of Virology. 92 (19): e00842–18. doi:10.1128/JVI.00842-18. PMC 6146803. PMID 30021903.
- ^ Rochat S, Komada H, Kolakofsky D (July 1992). "Loss of V protein expression in human parainfluenza virus type 1 is not a recent event". Virový výzkum. 24 (2): 137–44. doi:10.1016/0168-1702(92)90002-q. PMID 1326826.
- ^ A b Guenov I, Pavlov N (June 1972). "Study on parainfluenza virus type 1 isolated from pigs". Zentralblatt für Veterinarmedizin. Reihe B. Journal of Veterinary Medicine. Řada B. 19 (6): 437–44. doi:10.1111/j.1439-0450.1972.tb00422.x. PMID 4346239.
- ^ A b Janke BH, Paul PS, Landgraf JG, Halbur PG, Huinker CD (September 2001). "Paramyxovirus infection in pigs with interstitial pneumonia and encephalitis in the United States". Journal of Veterinary Diagnostic Investigation. 13 (5): 428–33. doi:10.1177/104063870101300513. PMID 11580068. S2CID 25384267.
- ^ A b C d Lau SK, Woo PC, Wu Y, Wong AY, Wong BH, Lau CC, et al. (Říjen 2013). "Identification and characterization of a novel paramyxovirus, porcine parainfluenza virus 1, from deceased pigs". The Journal of General Virology. 94 (Pt 10): 2184–90. doi:10.1099/vir.0.052985-0. PMID 23918408.
- ^ A b C Palinski RM, Chen Z, Henningson JN, Lang Y, Rowland RR, Fang Y, et al. (Únor 2016). "Widespread detection and characterization of porcine parainfluenza virus 1 in pigs in the USA". The Journal of General Virology. 97 (2): 281–286. doi:10.1099/jgv.0.000343. PMID 26581410.
- ^ A b Qiao D, Janke BH, Elankumaran S (August 2009). "Molecular characterization of glycoprotein genes and phylogenetic analysis of two swine paramyxoviruses isolated from United States". Virové geny. 39 (1): 53–65. doi:10.1007/s11262-009-0353-2. PMID 19337823. S2CID 7100230.
- ^ A b Qiao D, Janke BH, Elankumaran S (January 2010). "Complete genome sequence and pathogenicity of two swine parainfluenzavirus 3 isolates from pigs in the United States". Journal of Virology. 84 (2): 686–94. doi:10.1128/JVI.00847-09. PMC 2798373. PMID 19906928.
- ^ A b C d E Slobod KS, Shenep JL, Luján-Zilbermann J, Allison K, Brown B, Scroggs RA, et al. (Srpen 2004). "Safety and immunogenicity of intranasal murine parainfluenza virus type 1 (Sendai virus) in healthy human adults". Vakcína. 22 (23–24): 3182–6. doi:10.1016/j.vaccine.2004.01.053. PMID 15297072.
- ^ Skiadopoulos MH, Surman SR, Riggs JM, Elkins WR, St Claire M, Nishio M, et al. (Květen 2002). "Sendai virus, a murine parainfluenza virus type 1, replicates to a level similar to human PIV1 in the upper and lower respiratory tract of African green monkeys and chimpanzees". Virologie. 297 (1): 153–60. doi:10.1006/viro.2002.1416. PMID 12083845.
- ^ A b C Adderson E, Branum K, Sealy RE, Jones BG, Surman SL, Penkert R, et al. (Březen 2015). "Safety and immunogenicity of an intranasal Sendai virus-based human parainfluenza virus type 1 vaccine in 3- to 6-year-old children". Klinická a vakcínová imunologie. 22 (3): 298–303. doi:10.1128/CVI.00618-14. PMC 4340902. PMID 25552633.
- ^ A b C d Hara H, Hara H, Hironaka T, Inoue M, Iida A, Shu T, et al. (Červen 2011). "Prevalence of specific neutralizing antibodies against Sendai virus in populations from different geographic areas: implications for AIDS vaccine development using Sendai virus vectors". Human Vaccines. 7 (6): 639–45. doi:10.4161/hv.7.6.15408. PMID 21508675. S2CID 24481304.
- ^ A b C d Moriya C, Horiba S, Inoue M, Iida A, Hara H, Shu T, et al. (Červenec 2008). "Antigen-specific T-cell induction by vaccination with a recombinant Sendai virus vector even in the presence of vector-specific neutralizing antibodies in rhesus macaques". Komunikace pro biochemický a biofyzikální výzkum. 371 (4): 850–4. doi:10.1016/j.bbrc.2008.04.156. PMID 18466766.
- ^ Kuroya M, Ishida N (August 1953). "Newborn virus pneumonitis (type Sendai). II. The isolation of a new virus possessing hemagglutinin activity". Yokohama Medical Bulletin. 4 (4): 217–33. PMID 13137076.
- ^ Kuroya M, Ishida N, Shiratori T (June 1953). "Newborn virus pneumonitis (type Sendai). II. The isolation of a new virus". The Tohoku Journal of Experimental Medicine. 58 (1): 62. doi:10.1620/tjem.58.62. PMID 13102529.
- ^ Fukumi H, Nishikawa F, Kitayama T (August 1954). "A pneumotropic virus from mice causing hemagglutination". Japonský žurnál lékařské vědy a biologie. 7 (4): 345–63. doi:10.7883/yoken1952.7.345. PMID 13232830.
- ^ A b C d E Ishida N, Homma M (1978). "Sendai virus". Pokroky ve výzkumu virů. 23: 349–83. doi:10.1016/S0065-3527(08)60103-7. ISBN 9780120398232. PMID 219669.
- ^ A b "Sendai virus | infectious agent". Encyklopedie Britannica. Citováno 2019-08-26.
- ^ "Sendai virus (ATCC VR-105)". ATCC.
- ^ "leaflets" (PDF). Citováno 4. února 2020.
- ^ "Sendai Virus Fact Sheet". Stanford Environmental Health & Safety. Stanfordská Univerzita.
- ^ A b Griesenbach U, McLachlan G, Owaki T, Somerton L, Shu T, Baker A, et al. (Únor 2011). "Validation of recombinant Sendai virus in a non-natural host model". Genová terapie. 18 (2): 182–8. doi:10.1038/gt.2010.131. PMID 20962870. S2CID 23293412.
- ^ Skiadopoulos MH, Surman SR, Riggs JM, Elkins WR, St Claire M, Nishio M, et al. (Květen 2002). "Sendai virus, a murine parainfluenza virus type 1, replicates to a level similar to human PIV1 in the upper and lower respiratory tract of African green monkeys and chimpanzees". Virologie. 297 (1): 153–60. doi:10.1006/viro.2002.1416. PMID 12083845.
- ^ A b C d Bousse T, Chambers RL, Scroggs RA, Portner A, Takimoto T (October 2006). "Human parainfluenza virus type 1 but not Sendai virus replicates in human respiratory cells despite IFN treatment". Virový výzkum. 121 (1): 23–32. doi:10.1016/j.virusres.2006.03.012. PMID 16677733.
- ^ Heylbroeck C, Balachandran S, Servant MJ, DeLuca C, Barber GN, Lin R, Hiscott J (April 2000). "The IRF-3 transcription factor mediates Sendai virus-induced apoptosis". Journal of Virology. 74 (8): 3781–92. doi:10.1128/jvi.74.8.3781-3792.2000. PMC 111887. PMID 10729153.
- ^ Cantell K, Hirvonen S, Kauppinen HL, Myllylä G (1981). "Production of interferon in human leukocytes from normal donors with the use of Sendai virus". Metody v enzymologii. 78 (Pt A): 29–38. doi:10.1016/0076-6879(81)78094-7. ISBN 9780121819781. PMID 6173603.
- ^ Miettinen M, Sareneva T, Julkunen I, Matikainen S (October 2001). "IFNs activate toll-like receptor gene expression in viral infections". Geny a imunita. 2 (6): 349–55. doi:10.1038/sj.gene.6363791. PMID 11607792. S2CID 5819381.
- ^ A b C d E Lappalainen J, Rintahaka J, Kovanen PT, Matikainen S, Eklund KK (April 2013). "Intracellular RNA recognition pathway activates strong anti-viral response in human mast cells". Klinická a experimentální imunologie. 172 (1): 121–8. doi:10.1111/cei.12042. PMC 3719938. PMID 23480192.
- ^ A b Neerincx A, Lautz K, Menning M, Kremmer E, Zigrino P, Hösel M, et al. (Srpen 2010). "A role for the human nucleotide-binding domain, leucine-rich repeat-containing family member NLRC5 in antiviral responses". The Journal of Biological Chemistry. 285 (34): 26223–32. doi:10.1074/jbc.M110.109736. PMC 2924034. PMID 20538593.
- ^ Seth RB, Sun L, Ea CK, Chen ZJ (September 2005). "Identification and characterization of MAVS, a mitochondrial antiviral signaling protein that activates NF-kappaB and IRF 3". Buňka. 122 (5): 669–82. doi:10.1016/j.cell.2005.08.012. PMID 16125763. S2CID 11104354.
- ^ Seth RB, Sun L, Ea CK, Chen ZJ (September 2005). "Identification and characterization of MAVS, a mitochondrial antiviral signaling protein that activates NF-kappaB and IRF 3". Buňka. 122 (5): 669–82. doi:10.1016/j.cell.2005.08.012. PMID 16125763. S2CID 11104354.
- ^ Leib D (2010-03-08). "Faculty of 1000 evaluation for RIG-I detects viral genomic RNA during negative-strand RNA virus infection". doi:10.3410/f.2412956.2047054. Citovat deník vyžaduje
| deník =
(Pomoc) - ^ Mikkelsen SS, Jensen SB, Chiliveru S, Melchjorsen J, Julkunen I, Gaestel M, et al. (Duben 2009). "RIG-I-mediated activation of p38 MAPK is essential for viral induction of interferon and activation of dendritic cells: dependence on TRAF2 and TAK1". The Journal of Biological Chemistry. 284 (16): 10774–82. doi:10.1074/jbc.M807272200. PMC 2667765. PMID 19224920.
- ^ Gitlin L, Benoit L, Song C, Cella M, Gilfillan S, Holtzman MJ, Colonna M (January 2010). "Melanoma differentiation-associated gene 5 (MDA5) is involved in the innate immune response to Paramyxoviridae infection in vivo". PLOS patogeny. 6 (1): e1000734. doi:10.1371/journal.ppat.1000734. PMC 2809771. PMID 20107606.
- ^ Servant MJ, Grandvaux N, tenOever BR, Duguay D, Lin R, Hiscott J (March 2003). "Identification of the minimal phosphoacceptor site required for in vivo activation of interferon regulatory factor 3 in response to virus and double-stranded RNA". The Journal of Biological Chemistry. 278 (11): 9441–7. doi:10.1074/jbc.M209851200. PMID 12524442. S2CID 19096582.
- ^ Barnes BJ, Moore PA, Pitha PM (June 2001). "Virus-specific activation of a novel interferon regulatory factor, IRF-5, results in the induction of distinct interferon alpha genes". The Journal of Biological Chemistry. 276 (26): 23382–90. doi:10,1074 / jbc.M101216200. PMID 11303025. S2CID 26896371.
- ^ A b C d Hua J, Liao MJ, Rashidbaigi A (July 1996). "Cytokines induced by Sendai virus in human peripheral blood leukocytes". Journal of Leukocyte Biology. 60 (1): 125–8. doi:10.1002/jlb.60.1.125. PMID 8699116. S2CID 28976518.
- ^ A b C d Costas MA, Mella D, Criscuolo M, Díaz A, Finkielman S, Nahmod VE, Arzt E (December 1993). "Superinduction of mitogen-stimulated interferon-gamma production and other lymphokines by Sendai virus". Journal of Interferon Research. 13 (6): 407–12. doi:10.1089/jir.1993.13.407. PMID 8151134.
- ^ A b C d Zidovec S, Mazuran R (February 1999). "Sendai virus induces various cytokines in human peripheral blood leukocytes: different susceptibility of cytokine molecules to low pH". Cytokin. 11 (2): 140–3. doi:10.1006/cyto.1998.0411. PMID 10089135.
- ^ Nyman TA, Tölö H, Parkkinen J, Kalkkinen N (January 1998). „Identifikace devíti podtypů interferonu alfa produkovaných lidskými leukocyty periferní krve indukovanými virem Sendai“. The Biochemical Journal. 329 ( Pt 2) (Pt 2): 295–302. doi:10.1042 / bj3290295. PMC 1219044. PMID 9425112.
- ^ Zeng J, Fournier P, Schirrmacher V (May 2002). "Induction of interferon-alpha and tumor necrosis factor-related apoptosis-inducing ligand in human blood mononuclear cells by hemagglutinin-neuraminidase but not F protein of Newcastle disease virus". Virologie. 297 (1): 19–30. doi:10.1006/viro.2002.1413. PMID 12083832.
- ^ Génin P, Lin R, Hiscott J, Civas A (2012). "Recruitment of histone deacetylase 3 to the interferon-A gene promoters attenuates interferon expression". PLOS ONE. 7 (6): e38336. Bibcode:2012PLoSO...738336G. doi:10.1371/journal.pone.0038336. PMC 3369917. PMID 22685561.
- ^ A b C d Mandhana R, Horvath CM (November 2018). "Sendai Virus Infection Induces Expression of Novel RNAs in Human Cells". Vědecké zprávy. 8 (1): 16815. Bibcode:2018NatSR...816815M. doi:10.1038/s41598-018-35231-8. PMC 6235974. PMID 30429577.
- ^ Milone MC, Fitzgerald-Bocarsly P (September 1998). "The mannose receptor mediates induction of IFN-alpha in peripheral blood dendritic cells by enveloped RNA and DNA viruses". Journal of Immunology. 161 (5): 2391–9. PMID 9725235.
- ^ Eloranta ML, Sandberg K, Ricciardi-Castagnoli P, Lindahl M, Alm GV (September 1997). "Production of interferon-alpha/beta by murine dendritic cell lines stimulated by virus and bacteria". Skandinávský žurnál imunologie. 46 (3): 235–41. doi:10.1046/j.1365-3083.1997.d01-120.x. PMID 9315110. S2CID 40570647.
- ^ A b C d E Lee HK, Lund JM, Ramanathan B, Mizushima N, Iwasaki A (March 2007). "Autophagy-dependent viral recognition by plasmacytoid dendritic cells". Věda. 315 (5817): 1398–401. Bibcode:2007Sci...315.1398L. doi:10.1126/science.1136880. PMID 17272685. S2CID 11549012.
- ^ Izaguirre A, Barnes BJ, Amrute S, Yeow WS, Megjugorac N, Dai J, et al. (Prosinec 2003). "Comparative analysis of IRF and IFN-alpha expression in human plasmacytoid and monocyte-derived dendritic cells". Journal of Leukocyte Biology. 74 (6): 1125–38. doi:10.1189/jlb.0603255. PMID 12960254. S2CID 12030752.
- ^ "Conventional dendritic cells - Latest research and news | Nature". www.nature.com. Citováno 4. února 2020.
- ^ Vremec D, Pooley J, Hochrein H, Wu L, Shortman K (March 2000). "CD4 and CD8 expression by dendritic cell subtypes in mouse thymus and spleen". Journal of Immunology. 164 (6): 2978–86. doi:10.4049/jimmunol.164.6.2978. PMID 10706685. S2CID 20588521.
- ^ A b C Luber CA, Cox J, Lauterbach H, Fancke B, Selbach M, Tschopp J, et al. (Únor 2010). "Quantitative proteomics reveals subset-specific viral recognition in dendritic cells". Imunita. 32 (2): 279–89. doi:10.1016/j.immuni.2010.01.013. PMID 20171123.
- ^ A b Kiener R, Fleischmann M, Wiegand MA, Lemmermann NA, Schwegler C, Kaufmann C, et al. (Srpen 2018). "Efficient Delivery of Human Cytomegalovirus T Cell Antigens by Attenuated Sendai Virus Vectors". Journal of Virology. 92 (15). doi:10.1128/JVI.00569-18. PMC 6052310. PMID 29769344.
- ^ A b Donnelly RP, Kotenko SV (August 2010). "Interferon-lambda: a new addition to an old family". Journal of Interferon & Cytokine Research. 30 (8): 555–64. doi:10.1089/jir.2010.0078. PMC 2925029. PMID 20712453.
- ^ A b Yin Z, Dai J, Deng J, Sheikh F, Natalia M, Shih T, et al. (Září 2012). "Type III IFNs are produced by and stimulate human plasmacytoid dendritic cells". Journal of Immunology. 189 (6): 2735–45. doi:10.4049/jimmunol.1102038. PMC 3579503. PMID 22891284.
- ^ A b C d Suzuki H, Kurooka M, Hiroaki Y, Fujiyoshi Y, Kaneda Y (April 2008). "Sendai virus F glycoprotein induces IL-6 production in dendritic cells in a fusion-independent manner". FEBS Dopisy. 582 (9): 1325–9. doi:10.1016/j.febslet.2008.03.011. PMID 18358837. S2CID 207607018.
- ^ A b Kawaguchi Y, Miyamoto Y, Inoue T, Kaneda Y (May 2009). "Efficient eradication of hormone-resistant human prostate cancers by inactivated Sendai virus particle". International Journal of Cancer. 124 (10): 2478–87. doi:10.1002/ijc.24234. PMID 19173282. S2CID 33289879.
- ^ A b Lin HY, Davis PJ, Thacore HR (December 1991). "Production of human interferon-beta by Sendai virus and poly(rI).poly(rC): inhibition by neomycin". Journal of Interferon Research. 11 (6): 365–9. doi:10.1089/jir.1991.11.365. PMID 1666117.
- ^ A b C Reinert LS, Harder L, Holm CK, Iversen MB, Horan KA, Dagnæs-Hansen F, et al. (Duben 2012). "TLR3 deficiency renders astrocytes permissive to herpes simplex virus infection and facilitates establishment of CNS infection in mice". The Journal of Clinical Investigation. 122 (4): 1368–76. doi:10.1172/JCI60893. PMC 3314467. PMID 22426207.
- ^ Ito Y, Hosaka Y (March 1983). "Component(s) of Sendai virus that can induce interferon in mouse spleen cells". Infekce a imunita. 39 (3): 1019–23. doi:10.1128/IAI.39.3.1019-1023.1983. PMC 348058. PMID 6301988.
- ^ A b C d Subramanian G, Kuzmanovic T, Zhang Y, Peter CB, Veleeparambil M, Chakravarti R, et al. (January 2018). "A new mechanism of interferon's antiviral action: Induction of autophagy, essential for paramyxovirus replication, is inhibited by the interferon stimulated gene, TDRD7". PLOS patogeny. 14 (1): e1006877. doi:10.1371/journal.ppat.1006877. PMC 5806901. PMID 29381763.
- ^ Wetzel JL, Fensterl V, Sen GC (December 2014). "Sendai virus pathogenesis in mice is prevented by Ifit2 and exacerbated by interferon". Journal of Virology. 88 (23): 13593–601. doi:10.1128/JVI.02201-14. PMC 4248979. PMID 25231314.
- ^ A b Peters K, Chattopadhyay S, Sen GC (April 2008). "IRF-3 activation by Sendai virus infection is required for cellular apoptosis and avoidance of persistence". Journal of Virology. 82 (7): 3500–8. doi:10.1128/JVI.02536-07. PMC 2268502. PMID 18216110.
- ^ A b Ittah M, Miceli-Richard C, Lebon P, Pallier C, Lepajolec C, Mariette X (2011). "Induction of B cell-activating factor by viral infection is a general phenomenon, but the types of viruses and mechanisms depend on cell type". Journal of Innate Immunity. 3 (2): 200–7. doi:10.1159/000321194. PMID 21051868. S2CID 6699971.
- ^ A b Johansson E, Domeika K, Berg M, Alm GV, Fossum C (February 2003). "Characterisation of porcine monocyte-derived dendritic cells according to their cytokine profile". Veterinární imunologie a imunopatologie. 91 (3–4): 183–97. doi:10.1016/s0165-2427(02)00310-0. PMID 12586481.
- ^ A b Li S, Nishikawa T, Kaneda Y (December 2017). "Inactivated Sendai virus particle upregulates cancer cell expression of intercellular adhesion molecule-1 and enhances natural killer cell sensitivity on cancer cells". Cancer Science. 108 (12): 2333–2341. doi:10.1111/cas.13408. PMC 5715349. PMID 28945328.
- ^ Kanneganti TD, Body-Malapel M, Amer A, Park JH, Whitfield J, Franchi L, et al. (Prosinec 2006). "Critical role for Cryopyrin/Nalp3 in activation of caspase-1 in response to viral infection and double-stranded RNA". The Journal of Biological Chemistry. 281 (48): 36560–8. doi:10.1074/jbc.M607594200. PMID 17008311. S2CID 23488241.
- ^ Park S, Juliana C, Hong S, Datta P, Hwang I, Fernandes-Alnemri T, et al. (Říjen 2013). "The mitochondrial antiviral protein MAVS associates with NLRP3 and regulates its inflammasome activity". Journal of Immunology. 191 (8): 4358–66. doi:10.4049/jimmunol.1301170. PMC 3848201. PMID 24048902.
- ^ Subramanian N, Natarajan K, Clatworthy MR, Wang Z, Germain RN (April 2013). "The adaptor MAVS promotes NLRP3 mitochondrial localization and inflammasome activation". Buňka. 153 (2): 348–61. doi:10.1016/j.cell.2013.02.054. PMC 3632354. PMID 23582325.
- ^ Ryan LK, Diamond G (June 2017). "Modulation of Human β-Defensin-1 Production by Viruses". Viry. 9 (6): 153. doi:10.3390/v9060153. PMC 5490828. PMID 28635669.
- ^ Ryan LK, Dai J, Yin Z, Megjugorac N, Uhlhorn V, Yim S, et al. (Srpen 2011). "Modulation of human beta-defensin-1 (hBD-1) in plasmacytoid dendritic cells (PDC), monocytes, and epithelial cells by influenza virus, Herpes simplex virus, and Sendai virus and its possible role in innate immunity". Journal of Leukocyte Biology. 90 (2): 343–56. doi:10.1189/jlb.0209079. PMC 3133436. PMID 21551252.
- ^ A b Nakanishi M, Otsu M (October 2012). "Development of Sendai virus vectors and their potential applications in gene therapy and regenerative medicine". Současná genová terapie. 12 (5): 410–6. doi:10.2174/156652312802762518. PMC 3504922. PMID 22920683.
- ^ A b C d E Kinoh H, Inoue M, Washizawa K, Yamamoto T, Fujikawa S, Tokusumi Y, et al. (Červenec 2004). "Generation of a recombinant Sendai virus that is selectively activated and lyses human tumor cells expressing matrix metalloproteinases". Genová terapie. 11 (14): 1137–45. doi:10.1038/sj.gt.3302272. PMID 15085175. S2CID 10376042.
- ^ Kinoh H, Inoue M (January 2008). "New cancer therapy using genetically-engineered oncolytic Sendai virus vector". Frontiers in Bioscience. 13 (13): 2327–34. doi:10.2741/2847. PMID 17981715. S2CID 25851804.
- ^ Tatsuta K, Tanaka S, Tajiri T, Shibata S, Komaru A, Ueda Y, et al. (Únor 2009). "Complete elimination of established neuroblastoma by synergistic action of gamma-irradiation and DCs treated with rSeV expressing interferon-beta gene". Genová terapie. 16 (2): 240–51. doi:10.1038/gt.2008.161. PMID 18987675. S2CID 27976395.
- ^ A b C d E Zimmermann M, Armeanu-Ebinger S, Bossow S, Lampe J, Smirnow I, Schenk A, et al. (2014). "Attenuated and protease-profile modified sendai virus vectors as a new tool for virotherapy of solid tumors". PLOS ONE. 9 (3): e90508. Bibcode:2014PLoSO...990508Z. doi:10.1371/journal.pone.0090508. PMC 3944018. PMID 24598703.
- ^ Tanaka Y, Araki K, Tanaka S, Miyagawa Y, Suzuki H, Kamide D, et al. (Červen 2019). "Oncolytic Sendai virus-induced tumor-specific immunoresponses suppress "simulated metastasis" of squamous cell carcinoma in an immunocompetent mouse model". Hlava a krk. 41 (6): 1676–1686. doi:10.1002/hed.25642. PMID 30620422. S2CID 58561289.
- ^ A b Yonemitsu Y, Ueda Y, Kinoh H, Hasegawa M (January 2008). "Immunostimulatory virotherapy using recombinant Sendai virus as a new cancer therapeutic regimen". Frontiers in Bioscience. 13 (13): 1892–8. doi:10.2741/2809. PMID 17981677.
- ^ Tanaka Y, Araki K, Tanaka S, Miyagawa Y, Suzuki H, Kamide D, et al. (Srpen 2019). "Sentinel Lymph Node-Targeted Therapy by Oncolytic Sendai Virus Suppresses Micrometastasis of Head and Neck Squamous Cell Carcinoma in an Orthotopic Nude Mouse Model". Molecular Cancer Therapeutics. 18 (8): 1430–1438. doi:10.1158/1535-7163.MCT-18-1372. PMID 31171582. S2CID 174812921.
- ^ Iwadate Y, Inoue M, Saegusa T, Tokusumi Y, Kinoh H, Hasegawa M, et al. (Květen 2005). "Recombinant Sendai virus vector induces complete remission of established brain tumors through efficient interleukin-2 gene transfer in vaccinated rats". Klinický výzkum rakoviny. 11 (10): 3821–7. doi:10.1158/1078-0432.CCR-04-1485. PMID 15897582. S2CID 37657020.
- ^ Tanaka M, Shimbo T, Kikuchi Y, Matsuda M, Kaneda Y (April 2010). "Sterile alpha motif containing domain 9 is involved in death signaling of malignant glioma treated with inactivated Sendai virus particle (HVJ-E) or type I interferon". International Journal of Cancer. 126 (8): 1982–1991. doi:10.1002/ijc.24965. PMID 19830690. S2CID 3414189.
- ^ Qian M, Tan HM, Yu N, Wang T, Zhang Q (April 2018). "Inactivated Sendai Virus Induces ROS-dependent Apoptosis and Autophagy in Human Prostate Cancer Cells". Biomedical and Environmental Sciences. 31 (4): 280–289. doi:10.3967/bes2018.036. PMID 29773091.
- ^ A b C d Kurooka M, Kaneda Y (January 2007). "Inactivated Sendai virus particles eradicate tumors by inducing immune responses through blocking regulatory T cells". Výzkum rakoviny. 67 (1): 227–36. doi:10.1158/0008-5472.CAN-06-1615. PMID 17210703.
- ^ A b C Fujihara A, Kurooka M, Miki T, Kaneda Y (January 2008). "Intratumoral injection of inactivated Sendai virus particles elicits strong antitumor activity by enhancing local CXCL10 expression and systemic NK cell activation". Imunologie rakoviny, imunoterapie. 57 (1): 73–84. doi:10.1007/s00262-007-0351-y. PMID 17602226. S2CID 8779015.
- ^ Nishikawa T, Tung LY, Kaneda Y (December 2014). "Systemic administration of platelets incorporating inactivated Sendai virus eradicates melanoma in mice". Molekulární terapie. 22 (12): 2046–55. doi:10.1038/mt.2014.128. PMC 4429689. PMID 25023327.
- ^ Zhang Q, Yuan WF, Zhai GQ, Zhu SY, Xue ZF, Zhu HF, Xu XM (October 2012). "Inactivated Sendai virus suppresses murine melanoma growth by inducing host immune responses and down-regulating β-catenin expression". Biomedical and Environmental Sciences. 25 (5): 509–16. doi:10.3967/0895-3988.2012.05.003. PMID 23122307.
- ^ Saga K, Tamai K, Yamazaki T, Kaneda Y (February 2013). "Systemic administration of a novel immune-stimulatory pseudovirion suppresses lung metastatic melanoma by regionally enhancing IFN-γ production". Klinický výzkum rakoviny. 19 (3): 668–79. doi:10.1158/1078-0432.CCR-12-1947. PMID 23251005. S2CID 14105282.
- ^ Wheelock EF, Dingle JH (September 1964). "Observations on the Repeated Administration of Viruses to a Patient With Acute Leukemia. A Preliminary Report". The New England Journal of Medicine. 271 (13): 645–51. doi:10.1056/NEJM196409242711302. PMID 14170843.
- ^ Zainutdinov SS, Kochneva GV, Netesov SV, Chumakov PM, Matveeva OV (July 2019). "Directed evolution as a tool for the selection of oncolytic RNA viruses with desired phenotypes". Onkolytická viroterapie. 8: 9–26. doi:10.2147/ov.s176523. PMC 6636189. PMID 31372363.
- ^ A b C d E Zainutdinov SS, Tikunov AY, Matveeva OV, Netesov SV, Kochneva GV (August 2016). "Complete Genome Sequence of the Oncolytic Sendai virus Strain Moscow". Oznámení o genomu. 4 (4). doi:10.1128/genomeA.00818-16. PMC 4982289. PMID 27516510.
- ^ Treatment of advanced metastatic cancers with oncolytic Sendai virus, vyvoláno 2019-08-21
- ^ A b [1], "Method for cancer immunotherapy and pharmaceutical compositions based on oncolytic non-pathogenic Sendai virus", issued 2013-11-21
- ^ Kiyohara E, Tanemura A, Nishioka M, Yamada M, Tanaka A, Yokomi A, et al. (Červen 2020). "Intratumoral injection of hemagglutinating virus of Japan-envelope vector yielded an antitumor effect for advanced melanoma: a phase I/IIa clinical study". Imunologie rakoviny, imunoterapie. 69 (6): 1131–1140. doi:10.1007/s00262-020-02509-8. PMID 32047956. S2CID 211074332.
- ^ A b Matveeva, Olga V.; Chumakov, Peter M. (November 2018). "Defects in interferon pathways as potential biomarkers of sensitivity to oncolytic viruses". Recenze v lékařské virologii. 28 (6): e2008. doi:10.1002/rmv.2008. ISSN 1099-1654. PMC 6906582. PMID 30209859.
- ^ Liang JX, Liang Y, Gao W (May 2016). „Klinicko-patologický a prognostický význam nadměrné exprese sialylu Lewis X u pacientů s rakovinou: metaanalýza“. OncoTargets a terapie. 9: 3113–25. doi:10.2147/ott.s102389. PMC 4888715. PMID 27307752.
- ^ Blanas A, Sahasrabudhe NM, Rodríguez E, van Kooyk Y, van Vliet SJ (2018-05-11). "Corrigendum: Fucosylated Antigens in Cancer: An Alliance Toward Tumor Progression, Metastasis, and Resistance to Chemotherapy". Hranice v onkologii. 8: 150. doi:10.3389/fonc.2018.00150. PMC 5958677. PMID 29795807.
- ^ Noguchi M, Sato N, Sugimori H, Mori K, Oshimi K (October 2001). "A minor E-selectin ligand, CD65, is critical for extravascular infiltration of acute myeloid leukemia cells". Leukemia Research. 25 (10): 847–53. doi:10.1016/s0145-2126(01)00036-4. PMID 11532516.
- ^ A b C "KEGG GLYCAN: G00111". www.genome.jp. Citováno 2019-08-13.
- ^ Liang YJ, Ding Y, Levery SB, Lobaton M, Handa K, Hakomori SI (March 2013). "Differential expression profiles of glycosphingolipids in human breast cancer stem cells vs. cancer non-stem cells". Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 110 (13): 4968–73. Bibcode:2013PNAS..110.4968L. doi:10.1073/pnas.1302825110. PMC 3612608. PMID 23479608.
- ^ A b Chambers M. "ChemIDplus - 71833-57-3 - OWMXULOUTAAVIX-HNZIOFRCSA-N - Sialosylparagloboside - Similar structures search, synonyms, formulas, resource links, and other chemical information". chem.nlm.nih.gov. Citováno 2019-08-13.
- ^ Okegawa T (2018). "Detection of Circulating Tumor Cells in Castration-Resistant Prostate Cancer.". Hormone Therapy and Castration Resistance of Prostate Cancer. Singapore: Springer. pp. 299–305. doi:10.1007/978-981-10-7013-6_30. ISBN 978-981-10-7012-9.
- ^ A b C d Hatano K, Miyamoto Y, Nonomura N, Kaneda Y (October 2011). "Expression of gangliosides, GD1a, and sialyl paragloboside is regulated by NF-κB-dependent transcriptional control of α2,3-sialyltransferase I, II, and VI in human castration-resistant prostate cancer cells". International Journal of Cancer. 129 (8): 1838–47. doi:10.1002/ijc.25860. PMID 21165949. S2CID 7765966.
- ^ Hamasaki H, Aoyagi M, Kasama T, Handa S, Hirakawa K, Taki T (January 1999). "GT1b in human metastatic brain tumors: GT1b as a brain metastasis-associated ganglioside". Biochimica et Biophysica Acta. 1437 (1): 93–9. doi:10.1016/s1388-1981(98)00003-1. PMID 9931455.
- ^ A b "KEGG GLYCAN: G00116". www.genome.jp. Citováno 2019-08-13.
- ^ A b "KEGG GLYCAN: G00117". www.genome.jp. Citováno 2019-08-13.
- ^ Vukelić Z, Kalanj-Bognar S, Froesch M, Bîndila L, Radić B, Allen M, et al. (Květen 2007). "Human gliosarcoma-associated ganglioside composition is complex and distinctive as evidenced by high-performance mass spectrometric determination and structural characterization". Glykobiologie. 17 (5): 504–15. doi:10.1093/glycob/cwm012. PMID 17293353.
- ^ A b C d Markwell MA, Portner A, Schwartz AL (February 1985). "An alternative route of infection for viruses: entry by means of the asialoglycoprotein receptor of a Sendai virus mutant lacking its attachment protein". Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 82 (4): 978–82. Bibcode:1985PNAS...82..978M. doi:10.1073/pnas.82.4.978. PMC 397176. PMID 2983337.
- ^ A b C Bitzer M, Lauer U, Baumann C, Spiegel M, Gregor M, Neubert WJ (July 1997). "Sendai virus efficiently infects cells via the asialoglycoprotein receptor and requires the presence of cleaved F0 precursor proteins for this alternative route of cell entry". Journal of Virology. 71 (7): 5481–6. doi:10.1128/JVI.71.7.5481-5486.1997. PMC 191789. PMID 9188621.
- ^ "ASGR1 protein expression summary - The Human Protein Atlas". www.proteinatlas.org. Citováno 2020-01-14.
- ^ "ASGR2 protein expression summary - The Human Protein Atlas". www.proteinatlas.org. Citováno 2020-01-14.
- ^ "Expression of Lewis-related antigen and prognosis in stage I non-small cell lung cancer". Rakovina plic. 13 (1): 93. August 1995. doi:10.1016/0169-5002(95)90215-5. ISSN 0169-5002.
- ^ Yu, Chong-Jen; Shih, Jin-Yuan; Lee, Yung-Chie; Shun, Chia-Tong; Yuan, Ang; Yang, Pan-Chyr (January 2005). „Antigeny Sialyl Lewis: asociace s proteinem MUC5AC a korelace s pooperační recidivou nemalobuněčného karcinomu plic“. Rakovina plic. 47 (1): 59–67. doi:10.1016 / j.lungcan.2004.05.018. ISSN 0169-5002. PMID 15603855.
- ^ Sterner, Eric; Flanagan, Natalie; Gildersleeve, Jeffrey C. (2016-05-25). „Perspektivy anti-glykanových protilátek získané z vývoje databáze komunitních zdrojů“. ACS Chemická biologie. 11 (7): 1773–1783. doi:10.1021 / acschembio.6b00244. ISSN 1554-8929. PMID 27220698. S2CID 17515010.
- ^ Fukuoka, Kazuya; Narita, Nobuhiro; Saijo, Nagahiro (květen 1998). „Zvýšená exprese sialylového antigenu Lewisx je spojena se vzdálenými metastázami u pacientů s rakovinou plic: Imunohistochemická studie na bronchofiberskopických bioptických vzorcích“. Rakovina plic. 20 (2): 109–116. doi:10.1016 / s0169-5002 (98) 00016-6. ISSN 0169-5002. PMID 9711529.
- ^ Nakamori, Shoji; Kameyama, Masao; Imaoka, Shingi; Furukawa, Hiroši; Ishikawa, Osamu; Sasaki, Yo; Izumi, Yuki; Irimura, Tatsuro (duben 1997). „Podíl sacharidového antigenu sialyl Lewisx na metastázách kolorektálního karcinomu“. Nemoci tlustého střeva a konečníku. 40 (4): 420–431. doi:10.1007 / bf02258386. ISSN 0012-3706. PMID 9106690. S2CID 24770173.
- ^ Nakagoe, Tohru; Sawai, Terumitsu; Tsuji, Takashi; Jibiki, Masa-aki; Nanashima, Atsushi; Yamaguchi, Hiroyuki; Kurosaki, Nobuko; Yasutake, Toru; Ayabe, Hiroyoshi (2001-03-13). „Cirkulující antigeny sialyl Lewis x, sialyl Lewis a a sialyl Tn u pacientů s kolorektálním karcinomem: vícerozměrná analýza prediktivních faktorů pro hladiny antigenu v séru“. Journal of Gastroenterology. 36 (3): 166–172. doi:10,1007 / s005350170124. ISSN 0944-1174. PMID 11291879. S2CID 25161348.
- ^ Yamadera, Masato; Šinto, Eidži; Tsuda, Hitoshi; Kajiwara, Yoshiki; Naito, Yoshihisa; Hase, Kazuo; Yamamoto, Junji; Ueno, Hideki (03.11.2017). "Exprese Sialyl Lewisx na invazivní frontě jako prediktivní marker recidivy jater u stadia II II kolorektálního karcinomu". Onkologické dopisy. 15 (1): 221–228. doi:10.3892 / ol.2017.7340. ISSN 1792-1074. PMC 5769389. PMID 29391881.
- ^ Trinchera, Marco; Aronica, Adele; Dall’Olio, Fabio (2017-02-23). „Selectin Ligands Sialyl-Lewis a a Sialyl-Lewis x v gastrointestinálních rakovinách“. Biologie. 6 (1): 16. doi:10,3390 / biologie6010016. ISSN 2079-7737. PMC 5372009. PMID 28241499.
- ^ Nakagoe, Tohru; Fukushima, Kiyoyasu; Sawai, Terumitsu; Tsuji, Takashi; Jibiki, Masa-aki; Nanashima, Atsushi; Tanaka, Kenji; Yamaguchi, Hiroyuki; Yasutake, Toru; Ayabe, Hiroyoshi; Arisawa, Kokichi (2002-01-25). „Zvýšená exprese sialylového antigenu Lewisx jako prognostického faktoru u pacientů s rakovinou žaludku ve stadiu 0, I a II“. Dopisy o rakovině. 175 (2): 213–221. doi:10.1016 / S0304-3835 (01) 00705-4. ISSN 0304-3835. PMID 11741750.
- ^ Nakagoe, T .; Fukushima, K .; Itoyanagi, N .; Ikuta, Y .; Dobře, T .; Nagayasu, T .; Ayabe, H .; Hara, S .; Ishikawa, H .; Minami, H. (květen 2002). „Exprese antigenů souvisejících s ABH / Lewisem jako prognostické faktory u pacientek s rakovinou prsu“. Journal of Cancer Research and Clinical Oncology. 128 (5): 257–264. doi:10.1007 / s00432-002-0334-5. ISSN 0171-5216. PMID 12029441. S2CID 24553989.
- ^ Jeschke, Udo; Mylonas, Ioannis; Shabani, Naim; Kunert-Keil, Christiane; Schindlbeck, Christian; Gerber, Bernd; Friese, Klaus (květen 2005). „Exprese sialyl lewis X, sialyl Lewis A, E-kadherin a katepsin-D u lidského karcinomu prsu: imunohistochemická analýza v karcinomu prsu in situ, invazivní karcinomy a jejich metastázy v lymfatických uzlinách“. Protinádorový výzkum. 25 (3A): 1615–1622. ISSN 0250-7005. PMID 16033070.
- ^ Carrascal, M. A.; Silva, M .; Ferreira, J. A.; Azevedo, R .; Ferreira, D .; Silva, A.M.N .; Ligeiro, D .; Santos, L.L .; Sackstein, R .; Videira, P.A. (Září 2018). „Přístup funkční glykoproteomiky identifikuje CD13 jako nový ligand E-selektinu u rakoviny prsu“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Obecné předměty. 1862 (9): 2069–2080. doi:10.1016 / j.bbagen.2018.05.013. ISSN 0304-4165. PMID 29777742.
- ^ Dimitroff, Charles J .; Lechpammer, Mirna; Long-Woodward, Denise; Kutok, Jeffery L. (01.08.2004). "Válcování lidských kostních metastatických nádorových buněk prostaty na endotel lidské kostní dřeně ve smyku je zprostředkováno E-selektinem". Výzkum rakoviny. 64 (15): 5261–5269. doi:10.1158 / 0008-5472.CAN-04-0691. ISSN 0008-5472. PMID 15289332. S2CID 11632075.
- ^ Munkley, Jennifer (březen 2017). „Glykosylace je celosvětovým cílem kontroly androgenů v buňkách rakoviny prostaty“. Rakovina související s endokrinním systémem. 24 (3): R49 – R64. doi:10.1530 / erc-16-0569. ISSN 1351-0088. PMID 28159857.
- ^ Idikio, H. A. (listopad 1997). „Sialyl-Lewis-X, Gleasonův stupeň a stádium nemetastatického lidského karcinomu prostaty“. Glycoconjugate Journal. 14 (7): 875–877. doi:10.1023 / a: 1018502424487. ISSN 0282-0080. PMID 9511995. S2CID 28112794.
- ^ Fujii, Yasuhisa; Yoshida, Masayuki; Chien, Lee-Jung; Kihara, Kazunori; Kageyama, Yukio; Yasukochi, Yukio; Oshima, Hiroyuki (2000). „Význam karbohydrátového antigenu Sialyl-Lewis X, Sialyl-Lewis A a možné neznámé ligandy k adhezi lidských buněk rakoviny urotelu k aktivovanému endotelu“. Urologia Internationalis. 64 (3): 129–133. doi:10.1159/000030512. ISSN 0042-1138. PMID 10859542. S2CID 23332254.
- ^ Liang, Jin-Xiao; Liang, Yong; Gao, Wei (2016). „Klinicko-patologický a prognostický význam nadměrné exprese sialylu Lewis X u pacientů s rakovinou: metaanalýza“. OncoTargets a terapie. 9: 3113–3125. doi:10.2147 / OTT.S102389. ISSN 1178-6930. PMC 4888715. PMID 27307752.
- ^ Macher, Bruce A .; Beckstead, Jay H. (01.01.1990). "Distribuce VIM-2 a SSEA-1 glykokonjugovaných epitopů mezi lidské leukocyty a leukemické buňky". Výzkum leukémie. 14 (2): 119–130. doi:10.1016 / 0145-2126 (90) 90040-G. ISSN 0145-2126. PMID 1690317.
- ^ Majdic, Otto; Bettelheim, Peter; Stockinger, Hannes; Aberer, Werner; Liszka, Krištof; Lutz, Dieter; Knapp, Walter (1984). „M2, nový myelomonocytový buněčný povrchový antigen a jeho distribuce na leukemických buňkách“. International Journal of Cancer. 33 (5): 617–623. doi:10.1002 / ijc.2910330511. ISSN 1097-0215. PMID 6724736. S2CID 20483491.
- ^ Noguchi, M .; Seděl na.; Sugimori, H .; Mori, K .; Oshimi, K. (říjen 2001). „Menší ligand E-selektinu, CD65, je kritický pro extravaskulární infiltraci buněk akutní myeloidní leukémie.“. Výzkum leukémie. 25 (10): 847–853. doi:10.1016 / s0145-2126 (01) 00036-4. ISSN 0145-2126. PMID 11532516.
- ^ Liang, Yuh-Jin; Ding, Yao; Levery, Steven B .; Lobaton, Marlin; Handa, Kazuko; Hakomori, Sen-itiroh (2013-03-26). „Diferenciální profily exprese glykosfingolipidů v lidských kmenových buňkách rakoviny prsu vs. rakovinové ne kmenové buňky“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 110 (13): 4968–4973. doi:10.1073 / pnas.1302825110. ISSN 1091-6490. PMC 3612608. PMID 23479608.
- ^ A b Hatano, Koji; Miyamoto, Yasuhide; Nonomura, Norio; Kaneda, Yasufumi (2011-04-13). „Exprese gangliosidů, GD1a a sialylparaglobosidu je regulována transkripční kontrolou závislou na NF-κB a2,3-sialyltransferázy I, II a VI v lidských rakovinných buňkách prostaty rezistentních na kastraci“. International Journal of Cancer. 129 (8): 1838–1847. doi:10.1002 / ijc.25860. ISSN 0020-7136. PMID 21165949. S2CID 7765966.
- ^ Hamasaki, Hiroko; Aoyagi, Masaru; Kasama, Takeshi; Handa, Shizuo; Hirakawa, Kimiyoshi; Taki, Takao (1999-01-29). „GT1b u lidských metastatických nádorů na mozku: GT1b jako nomenklatura ganglioside1 spojená s mozkovými metastázami je založena na systému Svennerholm [19] a řídí se nedávnými doporučeními [20] .1“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - molekulární a buněčná biologie lipidů. 1437 (1): 93–99. doi:10.1016 / S1388-1981 (98) 00003-1. ISSN 1388-1981. PMID 9931455.
- ^ A b Merritt, W. D .; Sztein, M. B .; Taylor, B .; Reaman, G. H. (prosinec 1991). „Imunoreaktivita leukemických lymfoblastů původu prekurzorů T-buněk a B-buněk s monoklonálními protilátkami anti-GD3 a anti-GM3“. Leukémie. 5 (12): 1087–1091. ISSN 0887-6924. PMID 1774957.
- ^ Westrick, Mary Alice; Lee, William M. F .; Macher, Bruce A. (01.12.1983). "Izolace a charakterizace gangliosidů z buněk chronické myelogenní leukémie". Výzkum rakoviny. 43 (12 Část 1): 5890–5894. ISSN 0008-5472. PMID 6580065.
- ^ Sterner E, Flanagan N, Gildersleeve JC (červenec 2016). „Perspektivy anti-glykanových protilátek získané z vývoje databáze komunitních zdrojů“. ACS Chemická biologie. 11 (7): 1773–83. doi:10.1021 / acschembio.6b00244. PMC 4949583. PMID 27220698.
- ^ Britten CJ, Bird MI (únor 1997). "Chemická modifikace alfa 3-fukosyltransferázy; definice aminokyselinových zbytků nezbytných pro aktivitu enzymu". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Obecné předměty. 1334 (1): 57–64. doi:10.1016 / s0304-4165 (96) 00076-1. PMID 9042366.
- ^ de Vries T, Knegtel RM, Holmes EH, Macher BA (říjen 2001). "Fukosyltransferázy: studie struktury / funkce". Glykobiologie. 11 (10): 119R - 128R. doi:10.1093 / glycob / 11.10.119r. PMID 11588153.
- ^ A b Shetterly S, Jost F, Watson SR, Knegtel R, Macher BA, Holmes EH (srpen 2007). „Místně specifická fukosylace sialylovaných polylaktosaminů alfa1,3 / 4-fukosyltransferázami -V a -VI je definována aminokyselinami poblíž N-konce katalytické domény“. The Journal of Biological Chemistry. 282 (34): 24882–92. doi:10.1074 / jbc.m702395200. PMID 17604274. S2CID 27689343.
- ^ Trinchera M, Aronica A, Dall'Olio F (únor 2017). „Selectin Ligands Sialyl-Lewis a a Sialyl-Lewis x v gastrointestinálních rakovinách“. Biologie. 6 (1): 16. doi:10,3390 / biologie6010016. PMC 5372009. PMID 28241499.
- ^ A b Ngamukote S, Yanagisawa M, Ariga T, Ando S, Yu RK (prosinec 2007). "Vývojové změny glykosfingolipidů a exprese glykogenů v mozcích myší". Journal of Neurochemistry. 103 (6): 2327–41. doi:10.1111 / j.1471-4159.2007.04910.x. PMID 17883393. S2CID 21405747.
- ^ A b Xu W, Kozak CA, Desnick RJ (duben 1995). „Uroporphyrinogen-III syntáza: molekulární klonování, nukleotidová sekvence, exprese myší cDNA plné délky a její lokalizace na myší chromozom 7“. Genomika. 26 (3): 556–62. doi:10.1016 / 0888-7543 (95) 80175-l. PMID 7607680.
- ^ Vandermeersch S, Vanbeselaere J, Delannoy CP, Drolez A, Mysiorek C, Guérardel Y a kol. (Duben 2015). "Akumulace GD1α gangliosidu v buňkách rakoviny prsu MDA-MB-231 exprimujících ST6GalNAc V". Molekuly. 20 (4): 6913–24. doi:10,3390 / molekuly20046913. PMC 6272744. PMID 25913930.
- ^ Chandrasekaran EV, Xue J, Xia J, Locke RD, Patil SA, Neelamegham S, Matta KL (listopad 2011). „Savčí sialyltransferáza ST3Gal-II: její výměnné sialylační katalytické vlastnosti umožňují značení sialylových zbytků v sialylovaných glykoproteinech mucinového typu a specifických gangliosidech“. Biochemie. 50 (44): 9475–87. doi:10.1021 / bi200301w. PMC 3206213. PMID 21913655.
- ^ "Exprese TMPRSS2 v rakovině - shrnutí - Atlas lidských proteinů".
- ^ "karcinom močového měchýře RT4". ATCC.[trvalý mrtvý odkaz ]
- ^ Hidalgo IJ, Raub TJ, Borchardt RT (březen 1989). "Charakterizace buněčné linie lidského karcinomu tlustého střeva (Caco-2) jako modelového systému pro propustnost střevního epitelu". Gastroenterologie. 96 (3): 736–49. doi:10.1016/0016-5085(89)90897-4. PMID 2914637.
- ^ "Atlas buněk - TMPRSS2 - Atlas lidských proteinů". www.proteinatlas.org. Citováno 2019-08-20.
- ^ "Exprese TPSB2 v rakovině - Shrnutí - Atlas lidského proteinu". www.proteinatlas.org. Citováno 2019-08-20.
- ^ A b "Atlas buněk - TPSB2 - Atlas lidských proteinů". www.proteinatlas.org. Citováno 2019-08-20.
- ^ Nilsson G, Blom T, Kusche-Gullberg M, Kjellén L, Butterfield JH, Sundström C a kol. (Květen 1994). "Fenotypová charakterizace lidské mast-buněčné linie HMC-1". Skandinávský žurnál imunologie. 39 (5): 489–98. doi:10.1111 / j.1365-3083.1994.tb03404.x. PMID 8191224. S2CID 28014083.
- ^ Martin P, Papayannopoulou T (červen 1982). "HEL buňky: nová lidská buněčná linie erytroleukémie se spontánní a indukovanou expresí globinu". Věda. 216 (4551): 1233–5. Bibcode:1982Sci ... 216.1233M. doi:10.1126 / science.6177045. PMID 6177045.
- ^ A b "Exprese PLG v rakovině - Shrnutí - Atlas lidských proteinů". www.proteinatlas.org. Citováno 2019-08-20.
- ^ "Exprese F10 v rakovině - Shrnutí - Atlas lidských proteinů". www.proteinatlas.org. Citováno 2019-08-30.
- ^ A b C d E Bedsaul JR, Zaritsky LA, Zoon KC (listopad 2016). „Indukce antivirových genů a bílkovin zprostředkovaná interferony nedokáže chránit buňky před cytopatickými účinky infekce virem Sendai“. Journal of Interferon & Cytokine Research. 36 (11): 652–665. doi:10.1089 / jir.2016.0051. PMC 5105340. PMID 27508859.
- ^ A b Schock SN, Chandra NV, Sun Y, Irie T, Kitagawa Y, Gotoh B a kol. (Duben 2017). „Indukce smrti nekroptotických buněk virovou aktivací dráhy RIG-I nebo STING“. Buněčná smrt a diferenciace. 24 (4): 615–625. doi:10.1038 / cdd.2016.153. PMC 5384020. PMID 28060376.
- ^ Ebert O, Shinozaki K, Kournioti C, Park MS, García-Sastre A, Woo SL (květen 2004). „Indukce syncytie zvyšuje onkolytický potenciál viru vezikulární stomatitidy při viroterapii rakoviny“. Výzkum rakoviny. 64 (9): 3265–70. doi:10.1158 / 0008-5472.CAN-03-3753. PMID 15126368.
- ^ Nakamori M, Fu X, Meng F, Jin A, Tao L, Bast RC, Zhang X (červenec 2003). „Efektivní léčba metastatického ovariálního karcinomu onkolytickým virem herpes simplex zahrnujícím dva mechanismy fúze membrány“. Klinický výzkum rakoviny. 9 (7): 2727–33. PMID 12855653.
- ^ Altomonte J, Marozin S, Schmid RM, Ebert O (únor 2010). „Navržený virus newcastleské choroby jako vylepšené onkolytické činidlo proti hepatocelulárnímu karcinomu“. Molekulární terapie. 18 (2): 275–84. doi:10,1038 / mt.2009.231. PMC 2839313. PMID 19809404.
- ^ Tai JA, Chang CY, Nishikawa T, Kaneda Y (srpen 2019). „Imunoterapie proti rakovině pomocí fúzního genu viru Sendai“. Genová terapie rakoviny. 27 (6): 498–508. doi:10.1038 / s41417-019-0126-6. PMID 31383952. S2CID 199450913.
- ^ Bateman A, Bullough F, Murphy S, Emiliusen L, Lavillette D, Cosset FL a kol. (Březen 2000). „Fusogenní membránové glykoproteiny jako nová třída genů pro lokální a imunitně zprostředkovanou kontrolu růstu nádoru“. Výzkum rakoviny. 60 (6): 1492–7. PMID 10749110.
- ^ Galanis E, Bateman A, Johnson K, Diaz RM, James CD, Vile R, Russell SJ (květen 2001). "Použití virových fusogenních membránových glykoproteinů jako nových terapeutických transgenů v gliomech". Lidská genová terapie. 12 (7): 811–21. doi:10.1089/104303401750148766. PMID 11339897.
- ^ Lin EH, Salon C, Brambilla E, Lavillette D, Szecsi J, Cosset FL, Coll JL (duben 2010). „Fusogenní membránové glykoproteiny indukují tvorbu a smrt syncytií in vitro a in vivo: potenciální terapeutické činidlo pro rakovinu plic“. Genová terapie rakoviny. 17 (4): 256–65. doi:10.1038 / cgt.2009.74. PMID 19893593. S2CID 11203950.
- ^ Kursunel MA, Esendagli G (červen 2017). „Oprava„ Nevyřčený příběh IFN-γ v biologii rakoviny “[Cytokine Growth Factor Rev. 31 (2016) 73-81]“. Hodnocení cytokinů a růstových faktorů. 35: 97. doi:10.1016 / j.cytogfr.2017.02.002. PMID 28258821.
- ^ A b Ikeda H, Old LJ, Schreiber RD (duben 2002). "Role IFN gama v ochraně před vývojem nádoru a imunoeditací rakoviny". Hodnocení cytokinů a růstových faktorů. 13 (2): 95–109. doi:10.1016 / s1359-6101 (01) 00038-7. PMID 11900986.
- ^ Dunn GP, Bruce AT, Sheehan KC, Shankaran V, Uppaluri R, Bui JD a kol. (Červenec 2005). „Kritická funkce pro interferony typu I při imunoeditaci rakoviny“. Přírodní imunologie. 6 (7): 722–9. doi:10.1038 / ni1213. PMID 15951814. S2CID 20374688.
- ^ Borden EC, Sen GC, Uze G, Silverman RH, Ransohoff RM, Foster GR, Stark GR (prosinec 2007). „Interferony ve věku 50 let: minulé, současné a budoucí dopady na biomedicínu“. Recenze přírody. Objev drog. 6 (12): 975–90. doi:10.1038 / nrd2422. PMC 7097588. PMID 18049472. S2CID 583709.
- ^ Albini A, Marchisone C, Del Grosso F, Benelli R, Masiello L, Tacchetti C a kol. (Duben 2000). „Inhibice angiogeneze a růstu vaskulárního nádoru buňkami produkujícími interferon: přístup genové terapie“. American Journal of Pathology. 156 (4): 1381–93. doi:10.1016 / S0002-9440 (10) 65007-9. PMC 1876903. PMID 10751362.
- ^ Pearlstein E, Salk PL, Yogeeswaran G, Karpatkin S (červenec 1980). „Korelace mezi spontánním metastatickým potenciálem, agregační aktivitou destiček extraktů buněčného povrchu a sialylací buněčného povrchu u 10 metastaticky variantních derivátů buněčné linie krysího renálního sarkomu“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 77 (7): 4336–9. Bibcode:1980PNAS ... 77.4336P. doi:10.1073 / pnas.77.7.4336. PMC 349829. PMID 6933486.
- ^ Yogeeswaran G, Salk PL (červen 1981). „Metastatický potenciál pozitivně koreluje s sialylací buněčného povrchu kultivovaných buněčných linií myších nádorů“. Věda. 212 (4502): 1514–6. Bibcode:1981Sci ... 212.1514Y. doi:10.1126 / science.7233237. PMID 7233237.
- ^ Benedetto A, Elia G, Sala A, Belardelli F (leden 1989). „Hyposialylace vysokomolekulárních membránových glykoproteinů odpovídá ztrátě metastatického potenciálu v leukemických buňkách Friend leukemie rezistentních na pšeničné klíčky“. International Journal of Cancer. 43 (1): 126–33. doi:10.1002 / ijc.2910430124. PMID 2910824. S2CID 24704777.
- ^ Collard JG, Schijven JF, Bikker A, La Riviere G, Bolscher JG, Roos E (červenec 1986). "Kyselina sialová na povrchu buněk a invazivní a metastatický potenciál hybridomů T-buněk". Výzkum rakoviny. 46 (7): 3521–7. PMID 3486712.
- ^ Passaniti A, Hart GW (červen 1988). "Sialylace buněčného povrchu a metastázy nádoru. Metastatický potenciál variant melanomu B16 koreluje s jejich relativním počtem specifických předposledních oligosacharidových struktur". The Journal of Biological Chemistry. 263 (16): 7591–603. PMID 3372501.
- ^ Bresalier RS, Rockwell RW, Dahiya R, Duh QY, Kim YS (únor 1990). „Změny sialoproteinu na povrchu buněk v buněčných liniích metastatického myšího karcinomu tlustého střeva vybrané na zvířecím modelu pro metastázování rakoviny tlustého střeva“. Výzkum rakoviny. 50 (4): 1299–307. PMID 2297775.
- ^ Hsu CC, Lin TW, Chang WW, Wu CY, Lo WH, Wang PH, Tsai YC (únor 2005). "Soyasaponin-I-modifikované invazivní chování rakoviny změnou povrchu sialových kyselin na povrchu". Gynekologická onkologie. 96 (2): 415–22. doi:10.1016 / j.ygyno.2004.10.010. PMID 15661230.
- ^ Chang WW, Yu CY, Lin TW, Wang PH, Tsai YC (březen 2006). „Sojasaponin I snižuje expresi alfa2,3-vázané kyseliny sialové na buněčném povrchu a potlačuje metastatický potenciál melanomových buněk B16F10“. Komunikace pro biochemický a biofyzikální výzkum. 341 (2): 614–9. doi:10.1016 / j.bbrc.2005.12.216. PMID 16427612.
- ^ Chiang CH, Wang CH, Chang HC, More SV, Li WS, Hung WC (květen 2010). „Nový inhibitor sialyltransferázy AL10 potlačuje invazi a metastázy buněk rakoviny plic inhibicí integrinem zprostředkované signalizace“. Journal of Cellular Physiology. 223 (2): 492–9. doi:10,1002 / jcp.22068. PMID 20112294. S2CID 24218458.
- ^ A b Cohen M, Elkabets M, Perlmutter M, Porgador A, Voronov E, Apte RN, Lichtenstein RG (listopad 2010). „Sialylace 3-methylcholanthrenem indukovaného fibrosarkomu určuje protinádorové imunitní odpovědi během imunoeditace“. Journal of Immunology. 185 (10): 5869–78. doi:10,4049 / jimmunol. 1001635. PMID 20956342. S2CID 45698975.
- ^ Bossart KN, Fusco DL, Broder CC (2013). "Položka Paramyxovirus". Pokroky v experimentální medicíně a biologii. 790: 95–127. doi:10.1007/978-1-4614-7651-1_6. ISBN 978-1-4614-7650-4. PMID 23884588.
- ^ A b Powell LD, Whiteheart SW, Hart GW (červenec 1987). „Kyselina sialová na povrchu buněk ovlivňuje rozpoznávání nádorových buněk při reakci smíšených lymfocytů“. Journal of Immunology. 139 (1): 262–70. PMID 2953814.
- ^ Tyagarajan K, Forte JG, Townsend RR (leden 1996). „Čistota exoglykosidázy a specificita vazby: hodnocení pomocí oligosacharidových substrátů a aniontoměničové chromatografie s vysokým pH s pulzní amperometrickou detekcí“. Glykobiologie. 6 (1): 83–93. doi:10.1093 / glycob / 6.1.83. PMID 8991514.
- ^ Drzeniek R, Gauhe A (únor 1970). "Rozdíly v substrátové specificitě myxovirových neuraminidáz". Komunikace pro biochemický a biofyzikální výzkum. 38 (4): 651–6. doi:10.1016 / 0006-291x (70) 90630-3. PMID 5443707.
- ^ Brostrom MA, Bruening G, Bankowski RA (prosinec 1971). "Srovnání neuraminidáz paramyxovirů s imunologicky odlišnými hemaglutininy". Virologie. 46 (3): 856–65. doi:10.1016/0042-6822(71)90086-9. PMID 4332979.
- ^ Jarahian M, Watzl C, Fournier P, Arnold A, Djandji D, Zahedi S a kol. (Srpen 2009). „Aktivace přirozených zabíječských buněk hemaglutinin-neuraminidázou viru newcastleské choroby“. Journal of Virology. 83 (16): 8108–21. doi:10.1128 / JVI.00211-09. PMC 2715740. PMID 19515783.
- ^ Arnon TI, Lev M, Katz G, Černobrov Y, Porgador A, Mandelboim O (září 2001). "Rozpoznání virových hemaglutininů NKp44, ale nikoli NKp30". European Journal of Immunology. 31 (9): 2680–9. doi:10.1002 / 1521-4141 (200109) 31: 9 <2680 :: AID-IMMU2680> 3.0.CO; 2-A. PMID 11536166.
- ^ A b C Schirrmacher V, Haas C, Bonifer R, Ertel C (červenec 1997). „Virová potenciace stimulační kapacity T-buněk vakcíny proti nádoru vyžaduje vazbu na buněčný povrch, ale ne infekci“. Klinický výzkum rakoviny. 3 (7): 1135–48. PMID 9815793.
- ^ Harada Y, Yonemitsu Y (červen 2011). „Dramatické zlepšení imunoterapie založené na DC proti různým malignitám“. Frontiers in Bioscience. 16: 2233–42. doi:10.2741/3850. PMID 21622173. S2CID 30195748.
- ^ Shibata S, Okano S, Yonemitsu Y, Onimaru M, Sata S, Nagata-Takeshita H a kol. (Září 2006). „Indukce účinné protinádorové imunity pomocí dendritických buněk aktivovaných rekombinantním virem Sendai a její modulace exogenním genem IFN-beta“. Journal of Immunology. 177 (6): 3564–76. doi:10,4049 / jimmunol.177.6.3564. PMID 16951315. S2CID 20134438.
- ^ Okano S, Yonemitsu Y, Shirabe K, Kakeji Y, Maehara Y, Harada M a kol. (Únor 2011). „Poskytování kontinuální signalizace zrání dendritickým buňkám pomocí RIG-I stimulující syntézy cytosolické RNA viru Sendai“. Journal of Immunology. 186 (3): 1828–39. doi:10,4049 / jimmunol.0901641. PMID 21187441. S2CID 36653582.
- ^ A b Sugiyama M, Kakeji Y, Tsujitani S, Harada Y, Onimaru M, Yoshida K a kol. (Březen 2011). „Antagonismus VEGF geneticky upravenými dendritickými buňkami je nezbytný pro indukci protinádorové imunity proti maligním ascitům.“ Molecular Cancer Therapeutics. 10 (3): 540–9. doi:10.1158 / 1535-7163.MCT-10-0479. PMID 21209070. S2CID 37616710.
- ^ Yoneyama Y, Ueda Y, Akutsu Y, Matsunaga A, Shimada H, Kato T a kol. (Březen 2007). "Vývoj imunostimulační viroterapie s použitím nepřenosných dendritických buněk aktivovaných virem Sendai". Komunikace pro biochemický a biofyzikální výzkum. 355 (1): 129–35. doi:10.1016 / j.bbrc.2007.01.132. PMID 17292867.
- ^ Komaru A, Ueda Y, Furuya A, Tanaka S, Yoshida K, Kato T a kol. (Říjen 2009). „Trvalá a účinná prevence plicních metastáz indukovaných dendritickými buňkami přechovávajícími rekombinantní virus Sendai závislá na NK / CD4 + T buňkách“. Journal of Immunology. 183 (7): 4211–9. doi:10,4049 / jimmunol.0803845. PMID 19734206. S2CID 39194525.
- ^ Kato T, Ueda Y, Kinoh H, Yoneyama Y, Matsunaga A, Komaru A a kol. (Listopad 2010). „RIG-I cesta nezávislá na helikáze v dendritických buňkách aktivovaných virem sendai je rozhodující pro prevenci plicních metastáz rakoviny prostaty AT6.3“. Neoplazie. 12 (11): 906–14. doi:10.1593 / neo.10732. PMC 2978913. PMID 21076616.
- ^ Hosoya N, Miura T, Kawana-Tachikawa A, Koibuchi T, Shioda T, Odawara T a kol. (Březen 2008). "Srovnání mezi vektory viru Sendai a adenoviru k transdukci genů HIV-1 do lidských dendritických buněk". Journal of Medical Virology. 80 (3): 373–82. doi:10.1002 / jmv.21052. PMID 18205221. S2CID 31337462.
- ^ Nagai Y (2014-01-31). Vektor viru Sendai: výhody a aplikace. Nagai, Yoshiyuki. Tokio. ISBN 9784431545569. OCLC 870271420.
- ^ Parks, C.L. (2017), „Virové vektory schopné replikace pro aplikaci vakcíny“, Lidské vakcíny, Elsevier, s. 25–63, doi:10.1016 / b978-0-12-802302-0.00001-7, ISBN 978-0-12-802302-0, vyvoláno 2020-09-18
- ^ A b C Sakai Y, Kiyotani K, Fukumura M, Asakawa M, Kato A, Shioda T a kol. (Srpen 1999). "Ubytování cizích genů v genomu viru Sendai: velikosti vložených genů a virová replikace". FEBS Dopisy. 456 (2): 221–6. doi:10.1016 / s0014-5793 (99) 00960-6. PMID 10456313. S2CID 1285541.
- ^ A b Chare ER, Gould EA, Holmes EC (říjen 2003). „Fylogenetická analýza odhaluje nízkou míru homologní rekombinace u RNA virů s negativním smyslem“. The Journal of General Virology. 84 (Pt 10): 2691–2703. doi:10.1099 / vir.0.19277-0. PMID 13679603.
- ^ A b Han GZ, Worobey M (srpen 2011). "Homologní rekombinace v negativním smyslu RNA viry". Viry. 3 (8): 1358–73. doi:10,3390 / v3081358. PMC 3185808. PMID 21994784.
- ^ A b C Kolakofsky D, Roux L, Garcin D, Ruigrok RW (červenec 2005). „Úpravy mRNA Paramyxovirus,„ pravidlo šesti “a katastrofa chyb: hypotéza“. The Journal of General Virology. 86 (Pt 7): 1869–1877. doi:10.1099 / vir.0.80986-0. PMID 15958664.
- ^ Garcin D, Pelet T, Calain P, Roux L, Curran J, Kolakofsky D (prosinec 1995). „Vysoce rekombinogenní systém pro izolaci infekčního paramyxoviru Sendai z cDNA: generace nového nedefekčního interferujícího viru proti zpětnému kopírování“. Časopis EMBO. 14 (24): 6087–94. doi:10.1002 / j.1460-2075.1995.tb00299.x. PMC 394733. PMID 8557028.
- ^ Pfaller CK, Cattaneo R, Schnell MJ (květen 2015). „Reverzní genetika Mononegavirales: Jak fungují, nové vakcíny a nová protinádorová léčiva“. Virologie. Vydání k 60. výročí. 479-480: 331–44. doi:10.1016 / j.virol.2015.01.029. PMC 4557643. PMID 25702088.
- ^ Beaty SM, Park A, Won ST, Hong P, Lyons M, Vigant F a kol. (Březen 2017). "Systémy reverzní genetiky Paramyxoviridae". mSphere. 2 (2). doi:10,1 128 / mSphere.00376-16. PMC 5371697. PMID 28405630.
- ^ Liu H, Albina E, Gil P, Minet C, de Almeida RS (září 2017). „Dvouplazmidový systém ke zvýšení účinnosti záchrany paramyxovirů reverzní genetikou: Příklad záchrany viru Newcastle Disease“. Virologie. 509: 42–51. doi:10.1016 / j.virol.2017.06.003. PMID 28595094.
- ^ Liu H, de Almeida RS, Gil P, Albina E (listopad 2017). „Srovnání účinnosti různých systémů reverzní genetiky viru newcastleské choroby“. Journal of Virological Methods. 249: 111–116. doi:10.1016 / j.jviromet.2017.08.024. PMID 28867302.
- ^ Bajimaya S, Hayashi T, Takimoto T (2017). "Záchrana viru Sendai z klonované cDNA". Reverzní genetika RNA virů. Metody v molekulární biologii. 1602. 103–110. doi:10.1007/978-1-4939-6964-7_7. ISBN 978-1-4939-6962-3. PMID 28508216.
- ^ Yoshizaki M, Hironaka T, Iwasaki H, Ban H, Tokusumi Y, Iida A a kol. (Září 2006). „Nahý vektor viru Sendai postrádající všechny geny související s obálkou: snížená cytopatogenita a imunogenicita“. The Journal of Gene Medicine. 8 (9): 1151–9. doi:10,1002 / jgm. 938. PMID 16841365. S2CID 39942120.
- ^ Inoue M, Tokusumi Y, Ban H, Kanaya T, Shirakura M, Tokusumi T a kol. (Červen 2003). „Nový vektor viru Sendai deficitní v maticovém genu netvoří virové částice a vykazuje rozsáhlé šíření mezi buňkami“. Journal of Virology. 77 (11): 6419–29. doi:10.1128 / JVI.77.11.6419-6429.2003. PMC 155001. PMID 12743299.
- ^ A b Rawling J, Cano O, Garcin D, Kolakofsky D, Melero JA (březen 2011). „Rekombinantní viry Sendai exprimující fúzní proteiny se dvěma místy štěpení furinem napodobují syncytiální a na receptorech nezávislé infekční vlastnosti respiračního syncyciálního viru“. Journal of Virology. 85 (6): 2771–80. doi:10.1128 / jvi.02065-10. PMC 3067931. PMID 21228237.
- ^ A b Rawling J, García-Barreno B, Melero JA (červen 2008). „Vložení dvou míst štěpení fúzního proteinu respiračního syncyciálního viru do fúzního proteinu viru Sendai vede ke zvýšené fúzi mezi buňkami a ke snížení závislosti na aktivitě proteinu připojeného k HN.“. Journal of Virology. 82 (12): 5986–98. doi:10.1128 / jvi.00078-08. PMC 2395136. PMID 18385247.
- ^ A b Portner A, Scroggs RA, Naeve CW (duben 1987). "Fúzní glykoprotein viru Sendai: sekvenční analýza epitopu zapojeného do fúze a neutralizace viru". Virologie. 157 (2): 556–9. doi:10.1016/0042-6822(87)90301-1. PMID 2435061.
- ^ Park A, Hong P, Won ST, Thibault PA, Vigant F, Oguntuyo KY a kol. (2016-08-24). „Virus Sendai, virus RNA bez rizika genomové integrace, přináší CRISPR / Cas9 pro efektivní editaci genů“. Molekulární terapie. Metody a klinický vývoj. 3: 16057. doi:10.1038 / mtm.2016.57. PMC 4996130. PMID 27606350.
- ^ A b Mostafa HH, Vogel P, Srinivasan A, Russell CJ (září 2016). „Neinvazivní zobrazování infekce virem Sendai u farmakologicky imunokompromitovaných myší: NK a T buňky, ale ne neutrofily, podporují virovou clearance po terapii cyklofosfamidem a dexamethasonem“. PLOS patogeny. 12 (9): e1005875. doi:10.1371 / journal.ppat.1005875. PMC 5010285. PMID 27589232.
- ^ Agungpriyono DR, Yamaguchi R, Uchida K, Tohya Y, Kato A, Nagai Y a kol. (Únor 2000). „Zelená fluorescenční proteinová inzerce genu infekce virem Sendai u nahých myší: možnost detekce infekce“. The Journal of Veterinary Medical Science. 62 (2): 223–8. doi:10,1292 / jvms.62.223. PMID 10720198.
- ^ A b C Villenave R, Touzelet O, Thavagnanam S, Sarlang S, Parker J, Skibinski G a kol. (Listopad 2010). „Cytopatogeneze viru Sendai v dobře diferencovaných primárních pediatrických bronchiálních epiteliálních buňkách“. Journal of Virology. 84 (22): 11718–28. doi:10.1128 / JVI.00798-10. PMC 2977906. PMID 20810726.
- ^ Miyazaki M, Segawa H, Yamashita T, Zhu Y, Takizawa K, Hasegawa M, Taira H (2010-11-23). "Konstrukce a charakterizace fluorescenčního viru sendai nesoucího gen pro obalový fúzní protein fúzovaný s vylepšeným zeleným fluorescenčním proteinem". Bioscience, biotechnologie a biochemie. 74 (11): 2293–8. doi:10,1271 / bbb.100511. PMID 21071846. S2CID 43669142.
- ^ A b Strähle L, Marq JB, Brini A, Hausmann S, Kolakofsky D, Garcin D (listopad 2007). „Aktivace promotoru beta interferonu nepřirozenou infekcí virem Sendai vyžaduje RIG-I a je inhibována virovými C proteiny“. Journal of Virology. 81 (22): 12227–37. doi:10.1128 / JVI.01300-07. PMC 2169027. PMID 17804509.
- ^ A b C d Abe M, Tahara M, Sakai K, Yamaguchi H, Kanou K, Shirato K a kol. (Listopad 2013). „TMPRSS2 je aktivující proteáza pro viry parainfluenzy dýchacích cest“. Journal of Virology. 87 (21): 11930–5. doi:10.1128 / JVI.01490-13. PMC 3807344. PMID 23966399.
- ^ A b Hasan MK, Kato A, Shioda T, Sakai Y, Yu D, Nagai Y (listopad 1997). "Vytvoření infekčního rekombinantního viru Sendai exprimujícího gen luciferázy světlušky z 3 'proximálního prvního lokusu". The Journal of General Virology. 78 (Pt 11) (11): 2813–20. doi:10.1099/0022-1317-78-11-2813. PMID 9367367.
- ^ Wu J (2011-08-22). „Fakulta hodnocení 1000 pro efektivní generaci pluripotentních kmenových buněk indukovaných lidskými pluripotentními buňkami (iPSC) bez transgenů teplotně citlivými vektory viru Sendai“. doi:10.3410 / f.12913956.14203054. Citovat deník vyžaduje
| deník =
(Pomoc) - ^ Fujie Y, Fusaki N, Katayama T, Hamasaki M, Soejima Y, Soga M a kol. (05.12.2014). „Nový typ vektoru viru Sendai poskytuje transgenní iPS buňky pocházející z krve šimpanze“. PLOS ONE. 9 (12): e113052. Bibcode:2014PLoSO ... 9k3052F. doi:10.1371 / journal.pone.0113052. PMC 4257541. PMID 25479600.
- ^ Jin CH, Kusuhara K, Yonemitsu Y, Nomura A, Okano S, Takeshita H a kol. (Únor 2003). „Rekombinantní virus Sendai poskytuje vysoce účinný přenos genů do hematopoetických kmenových buněk odvozených z lidské pupečníkové krve“. Genová terapie. 10 (3): 272–7. doi:10.1038 / sj.gt.3301877. PMID 12571635. S2CID 22415369.
- ^ Seki T, Yuasa S, Fukuda K (březen 2012). „Generování indukovaných pluripotentních kmenových buněk z malého množství lidské periferní krve pomocí kombinace aktivovaných T buněk a viru Sendai“. Přírodní protokoly. 7 (4): 718–28. doi:10.1038 / nprot.2012.015. PMID 22422317. S2CID 41397031.
- ^ „Sada pro přeprogramování CTS CytoTune-iPS 2.1 Sendai - Thermo Fisher Scientific“. www.thermofisher.com. Citováno 2019-08-13.
- ^ Moriya C, Horiba S, Kurihara K, Kamada T, Takahara Y, Inoue M a kol. (Listopad 2011). „Intranazální vakcinace virovým vektorem Sendai je více imunogenní než intramuskulární pod již existujícími anti-vektorovými protilátkami“. Vakcína. 29 (47): 8557–63. doi:10.1016 / j.vakcina.2011.09.028. PMID 21939708.
- ^ Seki, Sayuri; Matano, Tetsuro (2015-10-29). „Vývoj vektorové vakcíny proti AIDS na bázi viru Sendai, která indukuje reakce T buněk“. Odborné hodnocení vakcín. 15 (1): 119–127. doi:10.1586/14760584.2016.1105747. ISSN 1476-0584. PMID 26512881. S2CID 27197590.
- ^ A b Jones BG, Sealy RE, Rudraraju R, Traina-Dorge VL, Finneyfrock B, Cook A a kol. (Leden 2012). „Vakcína RSV založená na viru Sendai chrání africké zelené opice před infekcí RSV“. Vakcína. 30 (5): 959–68. doi:10.1016 / j.vacc.2011.2011.11.046. PMC 3256274. PMID 22119594.
- ^ Zhan X, Slobod KS, Jones BG, Sealy RE, Takimoto T, Boyd K a kol. (Květen 2015). "Rekombinantní vakcína proti viru Sendai exprimující vylučovaný, neomezený fúzní protein s respiračním syncyciálním virem chrání před RSV u potkanů bavlny". Mezinárodní imunologie. 27 (5): 229–36. doi:10.1093 / intimm / dxu107. PMC 4406265. PMID 25477211.
- ^ A b C d Hu Z, Wong KW, Zhao HM, Wen HL, Ji P, Ma H a kol. (Květen 2017). „Očkování proti viru Sendai zavádí imunitu buněk CD8T rezidentní paměti a zvyšuje ochranu proti TB u myší chráněnou BCG“. Molekulární terapie. 25 (5): 1222–1233. doi:10.1016 / j.ymthe.2017.02.018. PMC 5417795. PMID 28342639.
- ^ A b C d Hu Z, Gu L, Li CL, Shu T, Lowrie DB, Fan XY (2018). „Profil odpovědí T buněk u myší Bacille Calmette-Guérin-Primed posílen románem proti tuberkulóze vakcinovaným vektorovým virem“. Hranice v imunologii. 9: 1796. doi:10.3389 / fimmu.2018.01796. PMC 6085409. PMID 30123219.
- ^ Moreno-Fierros, Leticia; García-Silva, Ileana; Rosales-Mendoza, Sergio (26. 5. 2020). „Vývoj vakcín SARS-CoV-2: měli bychom se zaměřit na slizniční imunitu?“. Znalecký posudek na biologickou terapii. 20 (8): 831–836. doi:10.1080/14712598.2020.1767062. ISSN 1471-2598. S2CID 218556295.
- ^ Travis, Craig R. (2020-09-30). „Tak prostý jako nos na tváři: Případ nasální (slizniční) aplikace vakcíny pro prevenci nemocí Covid-19“. Hranice v imunologii. 11: 591897. doi:10,3389 / fimmu.2020.591897. ISSN 1664-3224. PMC 7561361. PMID 33117404.
- ^ Sealy, R .; Jones, B. G .; Surman, S.L .; Hurwitz, J. L. (2010-09-24). „Robustní protilátky vytvářející protilátky IgA a IgG v difuzním NALT a plicích potkanů bavlny očkovaných virem Sendai se spojují s rychlou ochranou proti lidskému viru parainfluenzy typu 1“. Vakcína. 28 (41): 6749–6756. doi:10.1016 / j.vacc.2010.2010.07.068. ISSN 1873-2518. PMC 2950074. PMID 20682364.
- ^ A b Yang Y, Ren L, Dong X, Wu X (2005-05-01). „108. Kompletní sekvence nukleotidů izolátu viru Sendai BB1 a srovnání s jinými izoláty“. Molekulární terapie. 11: S44. doi:10.1016 / j.ymthe.2005.06.469.
- ^ A b C d Shi LY, Li M, Yuan LJ, Wang Q, Li XM (2008). „Nový paramyxovirus, kmen Tianjin, izolovaný z běžného kosmana ušatého: charakterizace genomu a analýza strukturní proteinové sekvence“. Archivy virologie. 153 (9): 1715–23. doi:10.1007 / s00705-008-0184-9. PMID 18696006. S2CID 6151471.
- ^ Liang Y, Wu X, Zhang J, Xiao L, Yang Y, Bai X a kol. (Prosinec 2012). "Imunogenicita a terapeutické účinky chimérické DNA vakcíny Ag85A / B u myší infikovaných Mycobacterium tuberculosis". Imunologie FEMS a lékařská mikrobiologie. 66 (3): 419–26. doi:10.1111 / 1574-695X.12008. PMID 23163873.
- ^ „HN - Hemaglutinin-neuraminidáza - virus Sendai (kmen Z) (SeV) - gen HN a protein“. www.uniprot.org. Citováno 2019-08-09.
- ^ Scheid A, Choppin PW (únor 1974). "Identifikace biologických aktivit paramyxovirových glykoproteinů. Aktivace buněčné fúze, hemolýzy a infekčnosti proteolytického štěpení neaktivního prekurzorového proteinu viru Sendai". Virologie. 57 (2): 475–90. doi:10.1016/0042-6822(74)90187-1. PMID 4361457.
- ^ „F - prekurzor fúze glykoproteinu F0 - virus Sendai (kmen Z) (SeV) - gen F a protein“. www.uniprot.org. Citováno 2019-08-09.
- ^ "M - Matrix protein - virus Sendai (kmen Ohita) (SeV) - M gen a protein". www.uniprot.org. Citováno 2019-08-09.
- ^ "N - Nukleoprotein - Virus Sendai (kmen Z) (SeV) - N gen a protein". www.uniprot.org. Citováno 2019-08-09.
- ^ „P / V / C - fosfoprotein - virus Sendai (kmen Harris) (SeV) - gen a protein P / V / C“. www.uniprot.org. Citováno 2019-08-09.
- ^ „L - RNA polymeráza L-RNA - virus Sendai (kmen Enders) (SeV) - gen L a protein“. www.uniprot.org. Citováno 2019-08-09.
- ^ A b Yamada H, Hayata S, Omata-Yamada T, Taira H, Mizumoto K, Iwasaki K (1990). "Sdružení proteinu C viru Sendai s nukleokapsidy". Archivy virologie. 113 (3–4): 245–53. doi:10.1007 / bf01316677. PMID 2171459. S2CID 24592567.
- ^ A b C d Garcin D, Curran J, Itoh M, Kolakofsky D (srpen 2001). „Delší a kratší formy proteinů C viru Sendai hrají různé role v modulaci buněčné antivirové odpovědi.“. Journal of Virology. 75 (15): 6800–7. doi:10.1128 / JVI.75.15.6800-6807.2001. PMC 114406. PMID 11435558.
- ^ A b C Curran J, Kolakofsky D (leden 1988). „Ribozomální iniciace z kodonu ACG v mRNA viru Sendai P / C“. Časopis EMBO. 7 (1): 245–51. doi:10.1002 / j.1460-2075.1988.tb02806.x. PMC 454264. PMID 2834203.
- ^ A b Dillon PJ, Gupta KC (únor 1989). "Exprese pěti proteinů z P / C mRNA viru Sendai v infikovaných buňkách". Journal of Virology. 63 (2): 974–7. doi:10.1128 / JVI.63.2.974-977.1989. PMC 247778. PMID 2536120.
- ^ A b C de Breyne S, Simonet V, Pelet T, Curran J (leden 2003). "Identifikace cis-působícího prvku vyžadovaná pro zkratovou zprostředkovanou translační iniciaci Y proteinů viru Sendai". Výzkum nukleových kyselin. 31 (2): 608–18. doi:10.1093 / nar / gkg143. PMC 140508. PMID 12527769.
- ^ A b Curran J, Kolakofsky D (září 1988). "Skenování nezávislé ribozomální iniciace proteinu X viru Sendai". Časopis EMBO. 7 (9): 2869–74. doi:10.1002 / j.1460-2075.1988.tb03143.x. PMC 457080. PMID 2846286.
- ^ Irie T, Nagata N, Yoshida T, Sakaguchi T (únor 2008). „Nábor Alix / AIP1 na plazmatickou membránu proteinem C Sendai viru usnadňuje pučení virových částic“. Virologie. 371 (1): 108–20. doi:10.1016 / j.virol.2007.09.020. PMID 18028977.
- ^ A b Sakaguchi T, Kato A, Sugahara F, Shimazu Y, Inoue M, Kiyotani K a kol. (Červenec 2005). „AIP1 / Alix je vazebným partnerem proteinu C viru Sendai a podporuje růst viru“. Journal of Virology. 79 (14): 8933–41. doi:10.1128 / JVI.79.14.8933-8941.2005. PMC 1168738. PMID 15994787.
- ^ Payne V, Kam PC (červenec 2004). „Tryptáza ze žírných buněk: přehled její fyziologie a klinického významu“. Anestézie. 59 (7): 695–703. doi:10.1111 / j.1365-2044.2004.03757.x. PMID 15200544. S2CID 7611291.
- ^ Chen Y, Shiota M, Ohuchi M, Towatari T, Tashiro J, Murakami M a kol. (Červen 2000). „Tryptáza mastocytů z plic prasat spouští infekci pneumotropními viry Sendai a chřipkou A. Čištění a charakterizace“. European Journal of Biochemistry. 267 (11): 3189–97. doi:10.1046 / j.1432-1327.2000.01346.x. PMID 10824103.
- ^ Tashiro M, Yokogoshi Y, Tobita K, Seto JT, Rott R, Kido H (prosinec 1992). „Tryptáza Clara, aktivující proteáza viru Sendai v plicích potkanů, se podílí na pneumopatogenitě“. Journal of Virology. 66 (12): 7211–6. doi:10.1128 / JVI.66.12.7211-7216.1992. PMC 240423. PMID 1331518.
- ^ Kido H, Niwa Y, Beppu Y, Towatari T (1996). „Buněčné proteázy podílející se na patogenitě obalených zvířecích virů, viru lidské imunodeficience, chřipkového viru A a viru Sendai“. Pokroky v regulaci enzymů. 36: 325–47. doi:10.1016 / 0065-2571 (95) 00016-X. PMID 8869754.
- ^ Le TQ, Kawachi M, Yamada H, Shiota M, Okumura Y, Kido H (duben 2006). „Identifikace trypsinu I jako kandidáta na virus chřipky A a proteinu na zpracování glykoproteinu viru Sendai v mozku krysy“. Biologická chemie. 387 (4): 467–75. doi:10.1515 / BC.2006.062. PMID 16606346. S2CID 11969821.
- ^ Murakami M, Towatari T, Ohuchi M, Shiota M, Akao M, Okumura Y a kol. (Květen 2001). „Mini-plazmin nacházející se v epiteliálních buňkách bronchiolů spouští infekci širokospektrálními viry chřipky A a virem Sendai“. European Journal of Biochemistry. 268 (10): 2847–55. doi:10.1046 / j.1432-1327.2001.02166.x. PMID 11358500.
- ^ Gotoh B, Ogasawara T, Toyoda T, Inocencio NM, Hamaguchi M, Nagai Y (prosinec 1990). „Endoproteáza homologní s faktorem X srážení krve jako determinantem virového tropismu u kuřecího embrya“. Časopis EMBO. 9 (12): 4189–95. doi:10.1002 / j.1460-2075.1990.tb07643.x. PMC 552195. PMID 2174359.
- ^ Ogasawara T, Gotoh B, Suzuki H, Asaka J, Shimokata K, Rott R, Nagai Y (únor 1992). „Exprese faktoru X a jeho význam pro stanovení tropismu paramyxoviru v kuřecím embryu“. Časopis EMBO. 11 (2): 467–72. doi:10.1002 / j.1460-2075.1992.tb05076.x. PMC 556476. PMID 1371460.
- ^ Gotoh B, Yamauchi F, Ogasawara T, Nagai Y (leden 1992). "Izolace faktoru Xa z kuřecího embrya jako amniotické endoproteázy odpovědné za aktivaci paramyxoviru". FEBS Dopisy. 296 (3): 274–8. doi:10.1016 / 0014-5793 (92) 80303-x. PMID 1537403. S2CID 33852517.
- ^ Engel P, Boumsell L, Balderas R, Bensussan A, Gattei V, Horejsi V, et al. (Listopad 2015). „Nomenklatura CD 2015: Semináře antigenu diferenciace lidských leukocytů jako hnací síla v imunologii“. Journal of Immunology. 195 (10): 4555–63. doi:10,4049 / jimmunol.1502033. PMID 26546687. S2CID 6117827.
- ^ Stockert, R. J. (červenec 1995). „Asialoglykoproteinový receptor: vztahy mezi strukturou, funkcí a expresí“. Fyziologické recenze. 75 (3): 591–609. doi:10.1152 / fyzrev.1995.75.3.591. ISSN 0031-9333. PMID 7624395.
- ^ Suzuki Y, Suzuki T, Matsumoto M (červen 1983). "Izolace a charakterizace receptoru sialoglykoproteinu pro hemaglutinační virus Japonska (virus Sendai) z bovinní erytrocytové membrány". Journal of Biochemistry. 93 (6): 1621–33. doi:10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a 134301. PMID 6309760.
- ^ Oku N, Nojima S, Inoue K (srpen 1981). „Studie interakce viru Sendai s liposomálními membránami. Aglutinace liposomů obsahujících glykoforin vyvolaná virem Sendai.“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembrány. 646 (1): 36–42. doi:10.1016/0005-2736(81)90269-8. PMID 6168285.
- ^ A b Müthing J (září 1996). „Viry chřipky A a Sendai se přednostně váží na fukosylované gangliosidy s lineárními poly-N-acetyllaktozaminylovými řetězci z lidských granulocytů“. Výzkum sacharidů. 290 (2): 217–24. doi:10.1016/0008-6215(96)00149-8. PMID 8823909.
- ^ „KEGG GLYCAN: G00197“. www.genome.jp. Citováno 2019-08-13.
- ^ A b Villar E, Barroso IM (únor 2006). „Role molekul obsahujících kyselinu sialovou v vstupu paramyxoviru do hostitelské buňky: minireview“. Glycoconjugate Journal. 23 (1–2): 5–17. doi:10.1007 / s10719-006-5433-0. PMID 16575518. S2CID 21083897.
- ^ Holmgren J, Svennerholm L, Elwing H, Fredman P, Strannegård O (duben 1980). „Virusový receptor Sendai: navrhovaná struktura rozpoznávání založená na vazbě na gangliosidy adsorbované na plast“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 77 (4): 1947–50. Bibcode:1980PNAS ... 77.1947H. doi:10.1073 / pnas.77.4.1947. PMC 348626. PMID 6246515.
- ^ "Oprava: Specifické gangliosidy fungují jako receptory hostitelských buněk pro virus Sendai". Sborník Národní akademie věd. 79 (3): 951. 1982-02-01. Bibcode:1982PNAS ... 79Q.951.. doi:10.1073 / pnas.79.3.951.
- ^ A b Suzuki Y, Suzuki T, Matsunaga M, Matsumoto M (duben 1985). "Gangliosidy jako paramyxovirový receptor. Strukturální požadavek sialo-oligosacharidů v receptorech pro hemaglutinační virus Japonska (virus Sendai) a virus Newcastleovy choroby". Journal of Biochemistry. 97 (4): 1189–99. doi:10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a 135164. PMID 2993261.
- ^ A b Suzuki T, Portner A, Scroggs RA, Uchikawa M, Koyama N, Matsuo K a kol. (Květen 2001). „Specifičnosti receptorů lidských respirovirů“. Journal of Virology. 75 (10): 4604–13. doi:10.1128 / JVI.75.10.4604-4613.2001. PMC 114213. PMID 11312330.
- ^ „KEGG GLYCAN: G00112“. www.genome.jp. Citováno 2019-08-13.
- ^ „KEGG GLYCAN: G00122“. www.genome.jp. Citováno 2019-08-13.
- ^ Umeda M, Nojima S, Inoue K (únor 1984). "Aktivita lidských erytrocytových gangliosidů jako receptoru pro HVJ". Virologie. 133 (1): 172–82. doi:10.1016/0042-6822(84)90436-7. PMID 6322427.
- ^ Suzuki T, Portner A, Scroggs RA, Uchikawa M, Koyama N, Matsuo K a kol. (Květen 2001). „Specifičnosti receptorů lidských respirovirů“. Journal of Virology. 75 (10): 4604–13. doi:10.1128 / jvi.75.10.4604-4613.2001. PMC 114213. PMID 11312330.
- ^ Mariethoz J, Khatib K, Campbell MP, Packer NH, Mullen E, Lisacek F (2014-10-20). „SugarBindDB SugarBindDB: Zdroj patogenu Patogen Interakce lektin-glykan Interakce lektin-glykan“. Glycoscience: Biology and Medicine. Springer Japonsko. str. 275–282. doi:10.1007/978-4-431-54841-6_28. ISBN 9784431548409.
- ^ „Hledání DBGET - GLYCAN“. www.genome.jp. Citováno 2019-08-15.
- ^ „About PubChem“. pubchemdocs.ncbi.nlm.nih.gov. Citováno 2019-08-15.
- ^ „TOXNET“. toxnet.nlm.nih.gov. Citováno 2019-08-15.
- ^ A b Chang A, Dutch RE (duben 2012). "Fúze a vstup paramyxovirů: více cest ke společnému konci". Viry. 4 (4): 613–36. doi:10,3390 / v4040613. PMC 3347325. PMID 22590688.
- ^ Lamb RA, Jardetzky TS (srpen 2007). „Strukturální základy virové invaze: poučení z paramyxoviru F“. Aktuální názor na strukturní biologii. 17 (4): 427–36. doi:10.1016/j.sbi.2007.08.016. PMC 2086805. PMID 17870467.
- ^ A b Haywood AM (November 2010). "Membrane uncoating of intact enveloped viruses". Journal of Virology. 84 (21): 10946–55. doi:10.1128/JVI.00229-10. PMC 2953184. PMID 20668081.
- ^ Jardetzky TS, Lamb RA (April 2014). "Activation of paramyxovirus membrane fusion and virus entry". Aktuální názor na virologii. 5: 24–33. doi:10.1016/j.coviro.2014.01.005. PMC 4028362. PMID 24530984.
- ^ Whelan SP, Barr JN, Wertz GW (2004). "Transcription and replication of nonsegmented negative-strand RNA viruses". Aktuální témata v mikrobiologii a imunologii. 283: 61–119. doi:10.1007/978-3-662-06099-5_3. ISBN 978-3-642-07375-5. PMID 15298168.
- ^ Noton SL, Fearns R (May 2015). "Initiation and regulation of paramyxovirus transcription and replication". Virologie. 479-480: 545–54. doi:10.1016/j.virol.2015.01.014. PMC 4424093. PMID 25683441.
- ^ Ogino T, Kobayashi M, Iwama M, Mizumoto K (February 2005). "Sendai virus RNA-dependent RNA polymerase L protein catalyzes cap methylation of virus-specific mRNA". The Journal of Biological Chemistry. 280 (6): 4429–35. doi:10.1074/jbc.M411167200. PMID 15574411. S2CID 27655763.
- ^ A b Myers TM, Moyer SA (February 1997). "An amino-terminal domain of the Sendai virus nucleocapsid protein is required for template function in viral RNA synthesis". Journal of Virology. 71 (2): 918–24. doi:10.1128/JVI.71.2.918-924.1997. PMC 191139. PMID 8995608.
- ^ Ryu W (2017). "Other Negative-Strand RNA Viruses". Molecular Virology of Human Pathogenic Viruses. Elsevier. pp. 213–224. doi:10.1016/b978-0-12-800838-6.00016-3. ISBN 978-0-12-800838-6. S2CID 88812845.
- ^ Latorre P, Kolakofsky D, Curran J (September 1998). "Sendai virus Y proteins are initiated by a ribosomal shunt". Molekulární a buněčná biologie. 18 (9): 5021–31. doi:10.1128/mcb.18.9.5021. PMC 109087. PMID 9710586.
- ^ A b Harrison MS, Sakaguchi T, Schmitt AP (September 2010). "Paramyxovirus assembly and budding: building particles that transmit infections". International Journal of Biochemistry & Cell Biology. 42 (9): 1416–29. doi:10.1016/j.biocel.2010.04.005. PMC 2910131. PMID 20398786.
- ^ Ito M, Takeuchi T, Nishio M, Kawano M, Komada H, Tsurudome M, Ito Y (November 2004). "Early stage of establishment of persistent Sendai virus infection: unstable dynamic phase and then selection of viruses which are tightly cell associated, temperature sensitive, and capable of establishing persistent infection". Journal of Virology. 78 (21): 11939–51. doi:10.1128/JVI.78.21.11939-11951.2004. PMC 523293. PMID 15479834.
- ^ "Establishment of a Human Cell Line Persistently Infected ..." bio-protocol.org. Citováno 2020-03-01.
- ^ Chattopadhyay S, Fensterl V, Zhang Y, Veleeparambil M, Yamashita M, Sen GC (January 2013). "Role of interferon regulatory factor 3-mediated apoptosis in the establishment and maintenance of persistent infection by Sendai virus". Journal of Virology. 87 (1): 16–24. doi:10.1128/JVI.01853-12. PMC 3536409. PMID 23077293.
- ^ A b Mercado-López X, Cotter CR, Kim WK, Sun Y, Muñoz L, Tapia K, López CB (November 2013). "Highly immunostimulatory RNA derived from a Sendai virus defective viral genome". Vakcína. 31 (48): 5713–21. doi:10.1016/j.vaccine.2013.09.040. PMC 4406099. PMID 24099876.
- ^ Xu J, Sun Y, Li Y, Ruthel G, Weiss SR, Raj A, et al. (Říjen 2017). "Replication defective viral genomes exploit a cellular pro-survival mechanism to establish paramyxovirus persistence". Příroda komunikace. 8 (1): 799. Bibcode:2017NatCo...8..799X. doi:10.1038/s41467-017-00909-6. PMC 5630589. PMID 28986577.
- ^ A b C Genoyer E, López CB (February 2019). "Defective Viral Genomes Alter How Sendai Virus Interacts with Cellular Trafficking Machinery, Leading to Heterogeneity in the Production of Viral Particles among Infected Cells". Journal of Virology. 93 (4). doi:10.1128/JVI.01579-18. PMC 6364009. PMID 30463965.
- ^ Rawling J, Cano O, Garcin D, Kolakofsky D, Melero JA (March 2011). "Recombinant Sendai viruses expressing fusion proteins with two furin cleavage sites mimic the syncytial and receptor-independent infection properties of respiratory syncytial virus". Journal of Virology. 85 (6): 2771–80. doi:10.1128/JVI.02065-10. PMC 3067931. PMID 21228237.
- ^ Hoekstra D, Klappe K, Hoff H, Nir S (April 1989). "Mechanism of fusion of Sendai virus: role of hydrophobic interactions and mobility constraints of viral membrane proteins. Effects of polyethylene glycol". The Journal of Biological Chemistry. 264 (12): 6786–92. PMID 2540161.
- ^ Takimoto T, Taylor GL, Connaris HC, Crennell SJ, Portner A (December 2002). "Role of the hemagglutinin-neuraminidase protein in the mechanism of paramyxovirus-cell membrane fusion". Journal of Virology. 76 (24): 13028–33. doi:10.1128/JVI.76.24.13028-13033.2002. PMC 136693. PMID 12438628.
- ^ Novick SL, Hoekstra D (October 1988). "Membrane penetration of Sendai virus glycoproteins during the early stages of fusion with liposomes as determined by hydrophobic photoaffinity labeling". Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 85 (20): 7433–7. Bibcode:1988PNAS...85.7433N. doi:10.1073/pnas.85.20.7433. PMC 282205. PMID 2845406.
- ^ A b Keskinen P, Nyqvist M, Sareneva T, Pirhonen J, Melén K, Julkunen I (October 1999). "Impaired antiviral response in human hepatoma cells". Virologie. 263 (2): 364–75. doi:10.1006/viro.1999.9983. PMID 10544109.
- ^ A b C d E F G Shah NR, Sunderland A, Grdzelishvili VZ (June 2010). "Cell type mediated resistance of vesicular stomatitis virus and Sendai virus to ribavirin". PLOS ONE. 5 (6): e11265. Bibcode:2010PLoSO...511265S. doi:10.1371/journal.pone.0011265. PMC 2889835. PMID 20582319.
- ^ Sumpter R, Loo YM, Foy E, Li K, Yoneyama M, Fujita T, et al. (Březen 2005). "Regulating intracellular antiviral defense and permissiveness to hepatitis C virus RNA replication through a cellular RNA helicase, RIG-I". Journal of Virology. 79 (5): 2689–99. doi:10.1128/JVI.79.5.2689-2699.2005. PMC 548482. PMID 15708988.
- ^ Lallemand C, Blanchard B, Palmieri M, Lebon P, May E, Tovey MG (January 2007). "Single-stranded RNA viruses inactivate the transcriptional activity of p53 but induce NOXA-dependent apoptosis via post-translational modifications of IRF-1, IRF-3 and CREB". Onkogen. 26 (3): 328–38. doi:10.1038/sj.onc.1209795. PMID 16832344. S2CID 25830890.
- ^ Buggele WA, Horvath CM (August 2013). "MicroRNA profiling of Sendai virus-infected A549 cells identifies miR-203 as an interferon-inducible regulator of IFIT1/ISG56". Journal of Virology. 87 (16): 9260–70. doi:10.1128/JVI.01064-13. PMC 3754065. PMID 23785202.
- ^ A b C d E F G Zainutdinov SS, Grazhdantseva AA, Kochetkov DV, Chumakov PM, Netesov SV, Matveeva OV, Kochneva GV (2017-10-01). "Change in Oncolytic Activity of Sendai Virus during Adaptation to Cell Cultures". Molecular Genetics, Microbiology and Virology. 32 (4): 212–217. doi:10.3103/S0891416817040115. S2CID 46958676.
- ^ A b C Belova AA, Sosnovtseva AO, Lipatova AV, Njushko KM, Volchenko NN, Belyakov MM, et al. (2017-01-01). "[Biomarkers of prostate cancer sensitivity to the Sendai virus]". Molekuliarnaia Biologiia. 51 (1): 94–103. doi:10.1134/S0026893317010046. PMID 28251971. S2CID 34514102.
- ^ Chambers R, Takimoto T (June 2010). "Trafficking of Sendai virus nucleocapsids is mediated by intracellular vesicles". PLOS ONE. 5 (6): e10994. Bibcode:2010PLoSO...510994C. doi:10.1371/journal.pone.0010994. PMC 2881874. PMID 20543880.
- ^ A b Itoh M, Wang XL, Suzuki Y, Homma M (September 1992). "Mutation of the HANA protein of Sendai virus by passage in eggs". Virologie. 190 (1): 356–64. doi:10.1016/0042-6822(92)91222-g. PMID 1326808.
- ^ A b Zainutdinov SS, Kochneva GV, Netesov SV, Chumakov PM, Matveeva OV (2019). "Directed evolution as a tool for the selection of oncolytic RNA viruses with desired phenotypes". Onkolytická viroterapie. 8: 9–26. doi:10.2147/OV.S176523. PMC 6636189. PMID 31372363.
- ^ Sakaguchi T, Kiyotani K, Sakaki M, Fujii Y, Yoshida T (March 1994). "A field isolate of Sendai virus: its high virulence to mice and genetic divergence form prototype strains". Archivy virologie. 135 (1–2): 159–64. doi:10.1007/bf01309773. PMID 8198441. S2CID 12180965.
- ^ Itoh M, Isegawa Y, Hotta H, Homma M (December 1997). "Isolation of an avirulent mutant of Sendai virus with two amino acid mutations from a highly virulent field strain through adaptation to LLC-MK2 cells". The Journal of General Virology. 78 ( Pt 12) (12): 3207–15. doi:10.1099/0022-1317-78-12-3207. PMID 9400971.
- ^ Kiyotani K, Takao S, Sakaguchi T, Yoshida T (July 1990). "Immediate protection of mice from lethal wild-type Sendai virus (HVJ) infections by a temperature-sensitive mutant, HVJpi, possessing homologous interfering capacity". Virologie. 177 (1): 65–74. doi:10.1016/0042-6822(90)90460-9. PMID 2162116.
- ^ A b Zhdanov VM, Bukrinskaya AG (1961). "Autoradiographic study of the penetration of Sendai virus into tissue culture cells. I. Preparation of Sendai virus labelled with radioactive isotopes". Problems of Virology. 6: 588–93. PMID 14040447.
- ^ Kiyotani K, Sakaguchi T, Fujii Y, Yoshida T (2001). "Attenuation of a field Sendai virus isolate through egg-passages is associated with an impediment of viral genome replication in mouse respiratory cells". Archivy virologie. 146 (5): 893–908. doi:10.1007/s007050170123. PMID 11448028. S2CID 21947750.
- ^ Kolakofsky D (August 1976). "Isolation and characterization of Sendai virus DI-RNAs". Buňka. 8 (4): 547–55. doi:10.1016/0092-8674(76)90223-3. PMID 182384. S2CID 32399729.
- ^ Yoshida A, Kawabata R, Honda T, Sakai K, Ami Y, Sakaguchi T, Irie T (March 2018). "A Single Amino Acid Substitution within the Paramyxovirus Sendai Virus Nucleoprotein Is a Critical Determinant for Production of Interferon-Beta-Inducing Copyback-Type Defective Interfering Genomes". Journal of Virology. 92 (5). doi:10.1128/JVI.02094-17. PMC 5809723. PMID 29237838.
- ^ Strahle L, Garcin D, Kolakofsky D (July 2006). "Sendai virus defective-interfering genomes and the activation of interferon-beta". Virologie. 351 (1): 101–11. doi:10.1016/j.virol.2006.03.022. PMID 16631220.
- ^ Tatsumoto N, Arditi M, Yamashita M (September 2018). "Sendai Virus Propagation Using Chicken Eggs". Bio-Protocol. 8 (18). doi:10.21769/BioProtoc.3009. PMC 6200407. PMID 30370318.
- ^ Pappas C, Matsuoka Y, Swayne DE, Donis RO (November 2007). "Development and evaluation of an Influenza virus subtype H7N2 vaccine candidate for pandemic preparedness". Klinická a vakcínová imunologie. 14 (11): 1425–32. doi:10.1128/CVI.00174-07. PMC 2168170. PMID 17913860.
- ^ Tatsumoto N, Miyauchi T, Arditi M, Yamashita M (November 2018). "Quantification of Infectious Sendai Virus Using Plaque Assay". Bio-Protocol. 8 (21). doi:10.21769/BioProtoc.3068. PMC 6289198. PMID 30547053.
- ^ Killian ML (2008). "Hemagglutination assay for the avian influenza virus". Avian Influenza Virus. Metody v molekulární biologii. 436. 47–52. doi:10.1007/978-1-59745-279-3_7. ISBN 978-1-58829-939-0. PMID 18370040.
- ^ "Sendai virus ATCC ® VR-105™". www.atcc.org. Citováno 2019-08-14.
- ^ "Sendai virus ATCC ® VR-907™". www.atcc.org. Citováno 2019-08-14.
- ^ "PTA-121432". www.atcc.org. Citováno 2019-08-14.
- ^ Carcamo-Orive I, Hoffman GE, Cundiff P, Beckmann ND, D'Souza SL, Knowles JW, et al. (April 2017). "Analysis of Transcriptional Variability in a Large Human iPSC Library Reveals Genetic and Non-genetic Determinants of Heterogeneity". Buňková kmenová buňka. 20 (4): 518–532.e9. doi:10.1016/j.stem.2016.11.005. PMC 5384872. PMID 28017796.
Scholia má téma profil pro Myší respirovirus. |