Trypsin 1 - Trypsin 1

PRSS1
Dostupné struktury
PDB	Hledání ortologu: PDBe RCSB
Seznam id kódů PDB
	1FXY, 1 TRN, 2RA3, 4WWY, 4WXV
Identifikátory
Aliasy	PRSS1, TRP1, TRY1, TRY4, TRYP1, Trypsin 1, proteáza, serin 1, serinová proteáza 1
Externí ID	OMIM: 276000 MGI: 3687012 HomoloGene: 134623 Genové karty: PRSS1
Umístění genu (člověk)
Chr.	Chromozom 7 (lidský)
Konec	142,753,076 bp
Umístění genu (myš)
Chr.	Chromozom 6 (myš)
Konec	41,357,914 bp
Exprese RNA vzor
	Další údaje o referenčních výrazech
Genová ontologie
Molekulární funkce	• aktivita peptidázy; • aktivita endopeptidázy serinového typu; • aktivita hydrolázy; • vazba kovových iontů; • aktivita peptidázy serinového typu;
Buněčná složka	• extracelulární oblast; • krevní mikročástice; • extracelulární exosom; • extracelulární; • extracelulární matrix obsahující kolagen;
Biologický proces	• trávení; • metabolický proces kobalaminu; • demontáž extracelulární matice; • proteolýza;
	Zdroje:Amigo / QuickGO
Ortology
	5644
	436522
	ENSG00000274247; ENSG00000204983
	ENSMUSG00000071521
	P07477
	Q792Z1
	NM_002769
	NM_001038996
	NP_002760
	NP_001034085
	Wikidata
Zobrazit / upravit člověka	Zobrazit / upravit myš

Trypsin-1, také známý jako kationtový trypsinogen, je protein že u lidí je kódován PRSS1 gen. Trypsin-1 je hlavní izoforma z trypsinogen vylučovány slinivkou břišní, ostatní jsou trypsin-2 (aniontový trypsinogen) a trypsin-3 (meso-trypsinogen).

Funkce

Tento gen kóduje trypsinogen, který je členem trypsin rodina serinové proteázy. Tento enzym je vylučován slinivkou břišní a štěpí se na aktivní formu v tenkém střevě. Je aktivní na peptidových vazbách zahrnujících karboxylová skupina z lysin nebo arginin. Mutace v tomto genu jsou spojeny s dědičnými pankreatitida. Tento gen a několik dalších genů trypsinogenu jsou lokalizovány na lokusu receptoru T buněk na chromozomu 7.^[5]

Klinický význam

Jeho porucha působí autozomálně dominantním způsobem a způsobuje pankreatitidu. Bylo nalezeno mnoho mutací, které mohou vést k pankreatitidě.^[6]^[7]^[8]^[9] Příkladem je mutace na Arg 117. Arg 117 je místo citlivé na trypsin, které lze štěpit jiným trypsinem a stane se inaktivovaným. Toto místo může být mechanismem bezpečným proti selhání, kterým se trypsin při aktivaci v pankreatu může deaktivovat. Mutace v tomto místě štěpení by vedla ke ztrátě kontroly a umožnění autodigesce, což by způsobilo pankreatitidu.^[10]

Viz také

Trypsin

Reference

^ ^A ^b ^C ENSG00000204983 GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000274247, ENSG00000204983 - Ensembl, Květen 2017
^ ^A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000071521 - Ensembl, Květen 2017
^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ "Entrez Gene: PRSS1 proteáza, serin, 1 (trypsin 1)".
^ Rebours V, Lévy P, Ruszniewski P (2011). "Přehled dědičné pankreatitidy". Onemocnění trávicího ústrojí a jater. 44 (1): 8–15. doi:10.1016 / j.dld.2011.08.003. PMID 21907651.
^ Teich N, Mössner J, Keim V (1998). "Mutace kationtového trypsinogenu při dědičné pankreatitidě". Hučení. Mutat. 12 (1): 39–43. doi:10.1002 / (SICI) 1098-1004 (1998) 12: 1 <39 :: AID-HUMU6> 3.0.CO; 2-P. PMID 9633818.
^ Chen JM, Ferec C (2000). "Molekulární podstata dědičné pankreatitidy". Eur. J. Hum. Genet. 8 (7): 473–9. doi:10.1038 / sj.ejhg.5200492. PMID 10909845.
^ Gorry MC, Gabbaizedeh D, Furey W a kol. (1997). „Mutace v kationtovém genu pro trypsinogen jsou spojeny s rekurentní akutní a chronickou pankreatitidou“. Gastroenterologie. 113 (4): 1063–8. doi:10.1053 / gast.1997.v113.pm9322498. PMID 9322498.
^ Whitcomb DC, Gorry MC, Preston RA, Furey W, Sossenheimer MJ, Ulrich CD, Martin SP, Gates LK, Amann ST, Toskes PP, Liddle R, McGrath K, Uomo G, Post JC, Ehrlich GD (1996). „Dědičná pankreatitida je způsobena mutací kationtového genu pro trypsinogen.“ Genetika přírody. 14 (2): 141–5. doi:10.1038 / ng1096-141. PMID 8841182. S2CID 21974705.

Další čtení

Chen JM, Ferec C (2000). „Mutační mutace podobné genové přeměně v lidském kationtovém genu trypsinogenu a poznatky o molekulárním vývoji lidské rodiny trypsinogenu“. Mol. Genet. Metab. 71 (3): 463–9. doi:10,1006 / mgme. 2000,3086. PMID 11073713.
Chen JM, Montier T, Férec C (2001). „Molekulární patologie a evoluční a fyziologické důsledky kationtových mutací trypsinogenu spojených s pankreatitidou“. Hučení. Genet. 109 (3): 245–52. doi:10,1007 / s004390100580. PMID 11702203. S2CID 24099557.
Howes N, Greenhalf W, Stocken DD, Neoptolemos JP (2005). "Kationtové mutace trypsinogenu a pankreatitida". Clin. Laboratoř. Med. 25 (1): 39–59. doi:10.1016 / j.cll.2004.12.004. PMID 15749231.
Kandula L, Whitcomb DC, Lowe ME (2006). „Genetické problémy u dětské pankreatitidy“. Aktuální gastroenterologické zprávy. 8 (3): 248–53. doi:10.1007 / s11894-006-0083-8. PMID 16764792. S2CID 23606613.
Yamamoto KK, Pousette A, Chow P a kol. (1992). „Izolace cDNA kódující marker lidského séra pro akutní pankreatitidu. Identifikace proteinu specifického pro pankreas jako pankreatické prokarboxypeptidázy B.“. J. Biol. Chem. 267 (4): 2575–81. PMID 1370825.
Pollard SR, Meier W, Chow P a kol. (1992). "CD4-vazebné oblasti viru lidské imunodeficience obalového glykoproteinu gp120 definované proteolytickým štěpením". Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 88 (24): 11320–4. doi:10.1073 / pnas.88.24.11320. PMC 53126. PMID 1763044.
Shieh BH, Travis J. (1987). "Reaktivní místo lidského alfa 2-antiplazminu". J. Biol. Chem. 262 (13): 6055–9. PMID 2437112.
Kimland M, Russick C, Marks WH, Borgström A (1990). "Imunoreaktivní aniontový a kationtový trypsin v lidském séru". Clin. Chim. Acta. 184 (1): 31–46. doi:10.1016/0009-8981(89)90254-4. PMID 2598466.
Emi M, Nakamura Y, Ogawa M a kol. (1986). "Klonování, charakterizace a nukleotidové sekvence dvou cDNA kódujících lidské pankreatické trypsinogeny". Gen. 41 (2–3): 305–10. doi:10.1016/0378-1119(86)90111-3. PMID 3011602.
Honey NK, Sakaguchi AY, Quinto C a kol. (1984). "Chromozomální přiřazení lidských genů pro serinové proteázy trypsin, chymotrypsin B a elastáza". Somat. Cell Mol. Genet. 10 (4): 369–76. doi:10.1007 / BF01535632. PMID 6589790. S2CID 40599814.
Merrill GA, Butler M, Horowitz PM (1993). „Omezené tryptické štěpení poblíž aminokonce rhodanese z hovězích jater produkuje aktivní elektroforetické varianty se změněným přeložením“. J. Biol. Chem. 268 (21): 15611–20. PMID 8340386.
Rowen L, Koop BF, Hood L (1996). „Kompletní sekvence DNA o 685 kilobázách z lokusu receptoru lidských beta T buněk“. Věda. 272 (5269): 1755–62. doi:10.1126 / science.272.5269.1755. PMID 8650574. S2CID 84766616.
Gaboriaud C, Serre L, Guy-Crotte O a kol. (1996). "Krystalová struktura lidského trypsinu 1: neočekávaná fosforylace Tyr151". J. Mol. Biol. 259 (5): 995–1010. doi:10.1006 / jmbi.1996.0376. PMID 8683601.
Gu M, Majerus PW (1996). "Vlastnosti proteinové tyrosin fosfatázy PTPMEG". J. Biol. Chem. 271 (44): 27751–9. doi:10.1074 / jbc.271.44.27751. PMID 8910369.
Christensen S, Valnickova Z, Thogersen IB a kol. (1997). „Přiřazení jediného disulfidového můstku v lidském alfa2-antiplazminu: důsledky pro strukturní a funkční vlastnosti“. Biochem. J. 323 (Pt 3): 847–52. doi:10.1042 / bj3230847. PMC 1218391. PMID 9169621.
Dahlen JR, Foster DC, Kisiel W (1998). "Expresní, purifikační a inhibiční vlastnosti inhibitoru lidské proteinázy". Biochemie. 36 (48): 14874–82. doi:10.1021 / bi970977p. PMID 9402754.

externí odkazy

GeneReviews / NCBI / NIH / UW vstup na PRSS1 související dědičnou pankreatitidu
Přehled všech strukturálních informací dostupných v PDB pro UniProt: P07477 (Lidský trypsin-1) na PDBe-KB.

Tento článek včlení text z United States National Library of Medicine, který je v veřejná doména.

Tento článek o gen na lidský chromozom 7 je pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to.

[refGRCh38Ensembl-1] A ^b ^C ENSG00000204983 GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000274247, ENSG00000204983 - Ensembl, Květen 2017

[refGRCm38Ensembl-2] A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000071521 - Ensembl, Květen 2017

[3] „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[4] „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[5] "Entrez Gene: PRSS1 proteáza, serin, 1 (trypsin 1)".

[6] Rebours V, Lévy P, Ruszniewski P (2011). "Přehled dědičné pankreatitidy". Onemocnění trávicího ústrojí a jater. 44 (1): 8–15. doi:10.1016 / j.dld.2011.08.003. PMID 21907651.

[7] Teich N, Mössner J, Keim V (1998). "Mutace kationtového trypsinogenu při dědičné pankreatitidě". Hučení. Mutat. 12 (1): 39–43. doi:10.1002 / (SICI) 1098-1004 (1998) 12: 1 <39 :: AID-HUMU6> 3.0.CO; 2-P. PMID 9633818.

[8] Chen JM, Ferec C (2000). "Molekulární podstata dědičné pankreatitidy". Eur. J. Hum. Genet. 8 (7): 473–9. doi:10.1038 / sj.ejhg.5200492. PMID 10909845.

[9] Gorry MC, Gabbaizedeh D, Furey W a kol. (1997). „Mutace v kationtovém genu pro trypsinogen jsou spojeny s rekurentní akutní a chronickou pankreatitidou“. Gastroenterologie. 113 (4): 1063–8. doi:10.1053 / gast.1997.v113.pm9322498. PMID 9322498.

[10] Whitcomb DC, Gorry MC, Preston RA, Furey W, Sossenheimer MJ, Ulrich CD, Martin SP, Gates LK, Amann ST, Toskes PP, Liddle R, McGrath K, Uomo G, Post JC, Ehrlich GD (1996). „Dědičná pankreatitida je způsobena mutací kationtového genu pro trypsinogen.“ Genetika přírody. 14 (2): 141–5. doi:10.1038 / ng1096-141. PMID 8841182. S2CID 21974705.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

Endopeptidázy: serinové proteázy / serinové endopeptidázy (ES 3.4.21 )
Trávicí enzymy	Enteropeptidáza Trypsin Chymotrypsin Elastáza Neutrofil Slinivka
Koagulace	faktory: Trombin Faktor VIIa Faktor IXa Faktor Xa Faktor XIa Faktor XIIa Kallikrein PSA KLK1 KLK2 KLK3 KLK4 KLK5 KLK6 KLK7 KLK8 KLK9 KLK10 KLK11 KLK12 KLK13 KLK14 KLK15 fibrinolýza: Plasmin Aktivátor plazminogenu Aktivátor tkáňového plazminogenu Močový aktivátor plazminogenu
Doplňkový systém	Faktor B Faktor D Faktor I. MASP MASP1 MASP2 C3-konvertáza
jiný imunitní systém	Chymase Granzym Tryptáza Proteináza 3 / myeloblastin
Venombin	Ancrod Batroxobin
jiný	Acrosin Prolyl endopeptidáza Pronase Proproteinové konvertázy 1 2 Prostasin Navinout Subtilisin /Furin /S1P 4 Sedolisin /TPP1 Streptokináza Katepsin A G

Enzymy
Aktivita	Aktivní stránky Závazný web Katalytická triáda Oxyanionový otvor Enzymová promiskuita Katalyticky dokonalý enzym Koenzym Kofaktor Enzymatická katalýza
Nařízení	Alosterická regulace Spolupráce Inhibitor enzymu Aktivátor enzymu
Klasifikace	EC číslo Nadčeleď enzymů Rodina enzymů Seznam enzymů
Kinetika	Kinetika enzymů Eadie – Hofsteeův diagram Hanes – Woolfův děj Lineweaver – Burkův graf Kinetika Michaelis – Menten
Typy	EC1 Oxidoreduktázy (seznam ) EC2 Transferázy (seznam ) EC3 Hydrolázy (seznam ) EC4 Lyázy (seznam ) EC5 Izomerázy (seznam ) EC6 Ligázy (seznam ) EC7 Translocases (seznam )