Konformační změna - Conformational change

Konformační změny mohou vyvolat pohyb a proteinový komplex. Kinesin chůze na a mikrotubul je molekula biologický stroj použitím dynamika proteinové domény na nanoměřítky
Hlavní článek: Dynamika proteinů

v biochemie, a konformační změna je změna tvaru a makromolekula, často vyvolané faktory prostředí.

Makromolekula je obvykle flexibilní a dynamická. Může změnit svůj tvar v reakci na změny svého prostředí nebo jiných faktorů; každý možný tvar se nazývá konformace a přechod mezi nimi se nazývá a konformační změna. Faktory, které mohou takové změny vyvolat, zahrnují teplotu, pH, Napětí, světlo v chromofory, ion koncentrace, fosforylace, nebo vazba a ligand. Přechody mezi těmito stavy se vyskytují na různých délkových stupnicích (desetiny Å až nm) a časových stupnicích (ns až s) a byly spojeny s funkčně relevantními jevy, jako jsou alosterická signalizace[1] a enzymová katalýza.[2]

Laboratorní analýza

Mnoho biofyzikálních technik, jako je krystalografie, NMR, elektronová paramagnetická rezonance (EPR) pomocí odstřeďovací štítek techniky, cirkulární dichroismus (CD), výměna vodíku, a FRET lze použít ke studiu makromolekulárních konformačních změn. Duální polarizační interferometrie je stolní technika schopná měřit konformační změny biomolekul v reálném čase při velmi vysokém rozlišení.[Citace je zapotřebí ]

Ke studiu konformačních změn v proteinech byla nedávno použita specifická nelineární optická technika zvaná druhá harmonická generace (SHG).[3] V této metodě je druhá harmonická aktivní sonda umístěna na místo, které prochází pohybem v proteinu mutagenezí nebo nelokálně specifickým připojením, a protein je adsorbován nebo specificky imobilizován na povrch. Změna proteinové konformace způsobí změnu v čisté orientaci barviva vzhledem k povrchové rovině, a tedy i intenzitě druhého harmonického paprsku. Ve vzorku proteinu s dobře definovanou orientací lze úhel náklonu sondy kvantitativně určit v reálném prostoru a v reálném čase. Jako sondy lze také použít nepřirozené aminokyseliny druhé harmonické.[Citace je zapotřebí ]

Platí jiná metoda elektro-přepínatelné biologické povrchy kde proteiny jsou umístěny na krátké molekuly DNA, které jsou poté taženy pufrovacím roztokem aplikací střídavých elektrických potenciálů. Měřením jejich rychlosti, která nakonec závisí na jejich hydrodynamickém tření, lze vizualizovat konformační změny.

Příklady

Konformační změny jsou důležité pro:

Viz také

externí odkazy

Reference

  1. ^ Bu Z, Callaway DJ (2011). Proteiny se pohybují! Dynamika proteinů a allostery dlouhého dosahu v buněčné signalizaci. Pokroky v chemii proteinů a strukturní biologii. 83. str. 163–221. doi:10.1016 / B978-0-12-381262-9.00005-7. ISBN  9780123812629. PMID  21570668.
  2. ^ Fraser JS, Clarkson MW, Degnan SC, Erion R, Kern D, Alber T (prosinec 2009). "Skryté alternativní struktury prolin izomerázy nezbytné pro katalýzu". Příroda. 462 (7273): 669–673. Bibcode:2009Natur.462..669F. doi:10.1038 / nature08615. PMC  2805857. PMID  19956261.
  3. ^ Salafsky, Joshua S .; Cohen, Bruce (2008). „Second-Harmonic-Active Nepřirozená aminokyselina jako strukturní sonda biomolekul na povrchu“. Journal of Physical Chemistry. 112 (47): 15103–15107. doi:10,1021 / jp803703m. PMID  18928314.
  4. ^ Ponte-Sucre A, ed. (2009). Transportéry ABC v mikroorganismech. Caister Academic. ISBN  978-1-904455-49-3.
  5. ^ Kamerlin SC, Warshel A (květen 2010). „Na úsvitu 21. století: Je dynamika chybějícím článkem pro pochopení enzymové katalýzy?“. Proteiny. 78 (6): 1339–75. doi:10,1002 / prot.22654. PMC  2841229. PMID  20099310.
  6. ^ Howard, Jonathan (2001). Mechanika motorických proteinů a cytoskelet (1. vyd.). Sunderland, MA: Sinauer Associates. ISBN  9780878933334.
  7. ^ Callaway DJ, Matsui T, Weiss T, Stingaciu LR, Stanley CB, Heller WT, Bu Z (duben 2017). „Řízená aktivace dynamiky nanoměřítku v neuspořádaném proteinu mění kinetiku vazby“. Journal of Molecular Biology. 429 (7): 987–998. doi:10.1016 / j.jmb.2017.03.003. PMC  5399307. PMID  28285124.
  8. ^ Hille B (2001) [1984]. Iontové kanály vzrušivých membrán (3. vyd.). Sunderland, Massachusetts: Sinauer Associates, Inc. str. 5. ISBN  978-0-87893-321-1.
  9. ^ Nicholl ID, Matsui T, Weiss TM, Stanley CB, Heller WT, Martel A, Farago B, Callaway DJ, Bu Z (21. srpna 2018). "Struktura alfa-kateninu a dynamika nanoměřítka v roztoku a v komplexu s F-aktinem". Biofyzikální deník. 115 (4): 642–654. doi:10.1016 / j.bpj.2018.07.005. hdl:2436/621755. PMC  6104293. PMID  30037495.
  10. ^ Donald, Voet (2011). Biochemie. Voet, Judith G. (4. vydání). Hoboken, NJ: John Wiley & Sons. ISBN  9780470570951. OCLC  690489261.
  11. ^ Stránky Kimball's Biology Archivováno 2009-01-25 na Wayback Machine, Buněčné membrány
  12. ^ Singleton P (1999). Bakterie v biologii, biotechnologii a medicíně (5. vydání). New York: Wiley. ISBN  978-0-471-98880-9.