Faktor prodloužení - Elongation factor

Zde se přesměrovávají „EF2“ a „EF-2“. Hodnocení intenzity tornáda viz Vylepšená škála Fujita § Parametry.
EF-Tu s tRNA. Vzáno z PDB Molekula měsíce Faktory prodloužení, Září 2006.

Faktory prodloužení jsou souborem proteinů, které fungují na ribozom, v době proteosyntéza, umožnit překladový prodloužení od vytvoření prvního do posledního peptidová vazba rostoucího polypeptid.[1] Bakterie a eukaryoty používají elongační faktory, které jsou do značné míry navzájem homologní, ale s odlišnými strukturami a různými výzkumnými nomenklaturami.[2]

Prodloužení je nejrychlejším krokem překladu.[3] v bakterie, probíhá ve výši 15 až 20 aminokyseliny přidáno za sekundu (přibližně 45-60 nukleotidů za sekundu).[Citace je zapotřebí ] v eukaryoty rychlost je asi dvě aminokyseliny za sekundu (asi 6 nukleotidů čtených za sekundu).[Citace je zapotřebí ] Faktory prodloužení hrají roli při organizování událostí tohoto procesu a při zajišťování vysoce přesného překladu při těchto rychlostech.[Citace je zapotřebí ]

Nomenklatura homologních EF

Faktory prodloužení
BakteriálníEukaryotický / ArchaealFunkce
EF-TueEF-1 podjednotka α[2]zprostředkovává vstup aminoacylu tRNA na bezplatný web ribozom.[4]
EF-TseEF-1 podjednotka βy[2]slouží jako guanin nukleotidový výměnný faktor pro EF-Tu katalyzující uvolňování HDP z EF-Tu.[2]
EF-GeEF-2katalyzuje translokaci tRNA a mRNA dolů po ribozomu na konci každého kola prodloužení polypeptidu. Způsobuje velké změny konformace.[5]
EF-PEIF5Apřípadně stimuluje tvorbu peptidových vazeb a řeší zablokování.[6]
Všimněte si, že EIF5A, archaální a eukaryotický homolog k EF-P, byl pojmenován jako iniciační faktor, ale nyní je považován také za elongační faktor.[6]

Kromě cytoplazmatického aparátu mají eukaryotické mitochondrie a plastidy také vlastní translační aparát, každý s vlastní sadou faktorů prodloužení bakteriálního typu.[7][8] U lidí zahrnují TUFM, TSFM, GFM1, GFM2.[Citace je zapotřebí ]

U bakterií selenocysteinyl-tRNA vyžaduje speciální faktor prodloužení SelB (P14081) související s EF-Tu. Několik homologů se také nachází v archaeách, ale jejich funkce nejsou známy.[9]

Jako cíl

Faktory prodloužení jsou cílem toxinů některých patogenů. Například, Corynebacterium diphtheriae vyrábí své toxin, který mění funkci proteinu v hostiteli deaktivací elongačního faktoru (EF-2). To má za následek patologii a příznaky spojené s Záškrt. Rovněž, Pseudomonas aeruginosa exotoxin A deaktivuje EF-2.[10]

Reference

  1. ^ Parker, J. (2001). "Faktory prodloužení; překlad". Encyclopedia of Genetics. str. 610–611. doi:10.1006 / rwgn.2001.0402. ISBN  9780122270802.
  2. ^ A b C d Sasikumar, Arjun N .; Perez, Winder B .; Kinzy, Terri Goss (červenec 2012). „Mnoho rolí komplexu eukaryotického elongačního faktoru 1“. Interdisciplinární recenze Wiley. RNA. 3 (4): 543–555. doi:10.1002 / wrna.1118. ISSN  1757-7004. PMC  3374885. PMID  22555874.
  3. ^ Prabhakar, Arjun; Choi, Junhong; Wang, Jinfan; Petrov, Alexey; Puglisi, Joseph D. (červenec 2017). „Dynamický základ věrnosti a rychlosti překladu: koordinované vícestupňové mechanismy prodloužení a ukončení“. Věda o bílkovinách. 26 (7): 1352–1362. doi:10,1002 / pro.3190. ISSN  0961-8368. PMC  5477533. PMID  28480640.
  4. ^ Weijland A, Harmark K, Cool RH, Anborgh PH, Parmeggiani A (březen 1992). "Faktor prodloužení Tu: molekulární přechod v biosyntéze bílkovin". Molekulární mikrobiologie. 6 (6): 683–8. doi:10.1111 / j.1365-2958.1992.tb01516.x. PMID  1573997.
  5. ^ Jørgensen, R; Ortiz, PA; Carr-Schmid, A; Nissen, P; Kinzy, TG; Andersen, GR (květen 2003). „Dvě krystalové struktury vykazují velké konformační změny v eukaryotické ribozomální translocase“. Přírodní strukturní biologie. 10 (5): 379–85. doi:10.1038 / nsb923. PMID  12692531.
  6. ^ A b Rossi, D; Kuroshu, R; Zanelli, CF; Valentini, SR (2013). „eIF5A a EF-P: dva jedinečné překladové faktory nyní cestují stejnou cestou“. Interdisciplinární recenze Wiley. RNA. 5 (2): 209–22. doi:10.1002 / wrna.1211. PMID  24402910.
  7. ^ Manuell, Andrea L; Quispe, Joel; Mayfield, Stephen P; Petsko, Gregory A (7. srpna 2007). „Struktura ribozomu chloroplastu: nové domény pro regulaci překladu“. Biologie PLoS. 5 (8): e209. doi:10.1371 / journal.pbio.0050209. PMC  1939882. PMID  17683199.
  8. ^ G C Atkinson; S L Baldauf (2011). „Vývoj elongačního faktoru G a počátky forem mitochondrií a chloroplastů“. Molekulární biologie a evoluce. 28 (3): 1281–92. doi:10.1093 / molbev / msq316. PMID  21097998.
  9. ^ Atkinson, Gemma C; Hauryliuk, Vasili; Tenson, Tanel (21. ledna 2011). „Starověká rodina proteinů podobných faktoru prodloužení SelB s širokou, ale disjunktní distribucí napříč archaea“. BMC Evoluční biologie. 11 (1). doi:10.1186/1471-2148-11-22.
  10. ^ Lee H, Iglewski WJ (1984). „Buněčná ADP-ribosyltransferáza se stejným mechanismem účinku jako difterický toxin a Pseudomonas toxin A“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 81 (9): 2703–7. Bibcode:1984PNAS ... 81.2703L. doi:10.1073 / pnas.81.9.2703. PMC  345138. PMID  6326138.

Další čtení

  • Alberts, B. a kol. (2002). Molekulární biologie buňky, 4. vyd. New York: Garland Science. ISBN  0-8153-3218-1.[stránka potřebná ]
  • Berg, J. M. a kol. (2002). Biochemie, 5. vyd. New York: W.H. Freeman a společnost. ISBN  0-7167-3051-0.[stránka potřebná ]
  • Singh, B. D. (2002). Základy genetiky, Nové Dillí, Indie: Kalyani Publishers. ISBN  81-7663-109-4.[stránka potřebná ]

externí odkazy