RPS27A - RPS27A

RPS27A
Dostupné struktury
PDB	Hledání ortologu: PDBe RCSB
Seznam id kódů PDB
	2KTF, 2L0F, 2L0T, 2XK5, 3AXC, 3NHE, 3NOB, 3PHW, 3 TBL, 4UG0, 4V6X, 5AJ0, 4R62, 5FLX, 4 UJD, 4KZZ, 4UJC, 3J7P, 4KZY, 4D5L, 3J7R, 4D61, 4KZX, 4UJE, 5A2Q
Identifikátory
Aliasy	RPS27A, CEP80, HEL112, S27A, UBA80, UBC, UBCEP1, UBCEP80, ribozomální protein S27a
Externí ID	OMIM: 191343 MGI: 1925544 HomoloGene: 37715 Genové karty: RPS27A
Umístění genu (člověk)
Chr.	Chromozom 2 (lidský)
Konec	55,235,853 bp
Umístění genu (myš)
Chr.	Chromozom 11 (myš)
Konec	29,548,109 bp
Genová ontologie
Molekulární funkce	• vazba kovových iontů; • strukturní složka ribozomu; • GO: 0001948 vazba na proteiny; • Vazba RNA; • proteinová značka; • vazba ubikvitinové proteinové ligázy;
Buněčná složka	• cytoplazma; • membrána endocytických váčků; • cytosol; • membrána; • buněčné jádro; • ribozom; • myelin; • cytosolická malá ribozomální podjednotka; • jádro; • extracelulární exosom; • buněčná membrána; • nukleoplazma; • malá ribozomální podjednotka; • endosomová membrána; • extracelulární; • mitochondriální vnější membrána; • oddělení kontroly kvality endoplazmatického retikula; • váček; • membrána endoplazmatického retikula; • hostitelská buňka;
Biologický proces	• Odpověď na poškození DNA, transdukce signálu mediátorem třídy p53 vedoucí k zastavení buněčného cyklu; • negativní regulace signální dráhy receptoru epidermálního růstového faktoru; • oprava křížového propojení mezi řetězci; • nukleotidová excize, rozpoznání poškození DNA; • pozitivní regulace kanonické signální dráhy Wnt; • signální dráha zprostředkovaná faktorem nekrózy nádorů; • regulace produkce interferonu typu I.; • Signální dráha mýtného receptoru závislá na TRIF; • Signální dráha receptoru Fc-epsilon; • endozomální transport; • oprava nukleotidů excizí globálního genomu; • Signalizace NIK / NF-kappaB; • G2 / M přechod mitotického buněčného cyklu; • stresem aktivovaná kaskáda MAPK; • signální dráha transformujícího růstového faktoru beta receptoru; • makroautofagie; • negativní regulace kanonické signální dráhy Wnt; • Reakce poškození DNA, detekce poškození DNA; • oprava nukleotidovou excizí, vyplnění mezery DNA; • virová transkripce; • bezchybná syntéza překladu; • regulace signální dráhy zprostředkované faktorem nekrózy nádorů; • stimulační signální dráha lektinového receptoru typu C; • negativní regulace signální dráhy receptoru beta transformujícího růstového faktoru; • SRP-dependentní kotranslační proteinové zacílení na membránu; • JNK kaskáda; • regulace transkripce z promotoru RNA polymerázy II v reakci na hypoxii; • oprava nukleotidovou excizí, řez DNA; • Signalizace I-kappaB kinázy / NF-kappaB; • vrozený imunitní systém; • Signální dráha zářezu; • regulace stability mRNA; • polyubikvitinace bílkovin; • negativní regulace apoptotického procesu; • negativní regulace transkripce z promotoru RNA polymerázy II; • sestava virionu; • aktivace aktivity MAPK; • pozitivní regulace aktivity transkripčního faktoru NF-kappaB; • komplexně závislý katabolický proces podporující anafázu; • negativní regulace produkce interferonu typu I.; • nukleárně transkribovaný katabolický proces mRNA, nesmysl zprostředkovaný rozpad; • oligomerizační doména vázající nukleotidy obsahující signální cestu; • buněčný proteinový metabolický proces; • GO: 0046795 intracelulární transport viru; • GO: 0019067 virový životní cyklus; • MyD88 závislá signální dráha receptoru podobného mýtnému; • syntéza překladu náchylná k chybám; • Kaskáda MAPK; • signální dráha receptoru pro růstový faktor fibroblastů; • iontový transmembránový transport; • proces biosyntézy glykogenu; • pozitivní regulace apoptotického procesu; • překladová iniciace; • pozitivní regulace signalizace I-kappaB kinázy / NF-kappaB; • syntéza překladů; • oprava nukleotidů excizí spojená s transkripcí; • Signální dráha receptoru T buněk; • MyD88 nezávislá signální dráha receptoru podobného mýtnému; • pozitivní regulace transkripce z promotoru RNA polymerázy II; • regulace přenosu signálu mediátorem třídy p53; • pozitivní regulace signální dráhy receptoru epidermálního růstového faktoru; • Wnt signální cesta; • oprava nukleotidovou excizí, odvíjení duplexu DNA; • oprava nukleotidovou excizí, řez DNA, 5'-k lézi; • biosyntéza bílkovin; • zpracování rRNA; • Signální dráha ERBB2; • Signální dráha Wnt, dráha polarity planárních buněk; • oprava nukleotidovou excizí, preincision komplexní sestava; • proteazomem zprostředkovaný katabolický proces proteinu závislý na ubikvitinu; • skládání bílkovin; • negativní regulace přechodu G2 / M mitotického buněčného cyklu; • ubikvitinace bílkovin; • deubikvitinace bílkovin; • SCF-závislý proteazomální ubikvitin-dependentní proteinový katabolický proces; • vstup bakterie do hostitelské buňky; • transmembránová doprava; • regulace nekroptotického procesu; • membránová organizace; • ořezávání manózy endoplazmatickým retikulem; • homeostáza buněčných iontů železa; • regulace diferenciace hematopoetických kmenových buněk; • cílení proteinů na peroxisom; • cytokiny zprostředkovanou signální cestu; • modifikace-závislý proteinový katabolický proces; • interleukin-1 zprostředkovaná signální dráha;
	Zdroje:Amigo / QuickGO
Ortology
	6233
	78294
	ENSG00000143947
	ENSMUSG00000020460
	P62979
	P62983
	NM_002954; NM_001135592; NM_001177413
	NM_001033865; NM_024277
	NP_001129064; NP_001170884; NP_002945
	NP_001029037; NP_077239
	Wikidata
Zobrazit / upravit člověka	Zobrazit / upravit myš

40S ribozomální protein S27a je protein že u lidí je kódován RPS27A gen.^[5]^[6]

Ubikvitin, vysoce konzervovaný protein, který má hlavní roli při cílení na buněčné proteiny degradace 26S proteosom, je syntetizován jako prekurzorový protein sestávající buď z polyubikvitinových řetězců, nebo z jediného ubikvitinu fúzovaného s nepříbuzným proteinem. Tento gen kóduje fúzní protein sestávající z ubikvitinu na N konec a ribozomální protein S27a na C konec. Při vyjádření v droždí, protein je posttranslačně zpracován za vzniku volného ubikvitinového monomeru a ribozomálního proteinu S27a. Ribozomální protein S27a je součástí 40S podjednotky ribozom a patří do rodiny ribozomálních proteinů S27AE. Obsahuje typ C4 zinkový prst domén a nachází se v cytoplazma. Pseudogeny odvozené od tohoto genu jsou přítomny v genomu. Stejně jako u ribozomálního proteinu S27a je ribozomální protein L40 také syntetizován jako fúzní protein s ubikvitinem; podobně je ribozomální protein S30 syntetizován jako fúzní protein s ubikvitin podobný protein fubi.^[6]

Reference

^ ^A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000143947 - Ensembl, Květen 2017
^ ^A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000020460 - Ensembl, Květen 2017
^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ Kenmochi N, Kawaguchi T, Rozen S, Davis E, Goodman N, Hudson TJ, Tanaka T, Page DC (srpen 1998). „Mapa 75 genů lidského ribozomálního proteinu“. Genome Res. 8 (5): 509–23. doi:10,1101 / gr. 8.509. PMID 9582194.
^ ^A ^b „Entrez Gene: RPS27A ribozomální protein S27a“.

Další čtení

Wool IG, Chan YL, Glück A (1996). "Struktura a vývoj savčích ribozomálních proteinů". Biochem. Cell Biol. 73 (11–12): 933–47. doi:10.1139 / o95-101. PMID 8722009.
Adams SM, Sharp MG, Walker RA a kol. (1992). „Diferenciální exprese genů asociovaných s translací u benigních a maligních lidských nádorů prsu“. Br. J. Cancer. 65 (1): 65–71. doi:10.1038 / bjc.1992.12. PMC 1977345. PMID 1370760.
Pancré V, Pierce RJ, Fournier F a kol. (1991). „Vliv ubikvitinu na funkce krevních destiček: možná identita s lymfokiny potlačujícími aktivitu krevních destiček (PASL)“. Eur. J. Immunol. 21 (11): 2735–41. doi:10.1002 / eji.1830211113. PMID 1657614.
Kanayama H, Tanaka K, Aki M a kol. (1992). "Změny v expresi genů proteazomu a ubikvitinu v lidských buňkách rakoviny ledvin". Cancer Res. 51 (24): 6677–85. PMID 1660345.
Monia BP, Ecker DJ, Jonnalagadda S a kol. (1989). "Genová syntéza, exprese a zpracování humánních ubikvitinových karboxylových extenčních proteinů". J. Biol. Chem. 264 (7): 4093–103. PMID 2537304.
Redman KL, Rechsteiner M (1989). "Identifikace dlouhého rozšíření ubikvitinu jako ribozomálního proteinu S27a". Příroda. 338 (6214): 438–40. Bibcode:1989 Natur.338..438R. doi:10.1038 / 338438a0. PMID 2538756. S2CID 4360107.
Lund PK, Moats-Staats BM, Simmons JG a kol. (1985). „Nukleotidová sekvenční analýza cDNA kódující lidský ubikvitin ukazuje, že ubikvitin je syntetizován jako prekurzor“. J. Biol. Chem. 260 (12): 7609–13. PMID 2581967.
Maruyama K, Sugano S (1994). „Oligo-capping: jednoduchá metoda k nahrazení struktury cap eukaryotických mRNA oligoribonukleotidy“. Gen. 138 (1–2): 171–4. doi:10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID 8125298.
Vladimirov SN, Ivanov AV, Karpova GG a kol. (1996). "Charakterizace lidských malých ribozomálních podjednotkových proteinů N-terminálním a interním sekvenováním a hmotnostní spektrometrií". Eur. J. Biochem. 239 (1): 144–9. doi:10.1111 / j.1432-1033.1996.0144u.x. PMID 8706699.
Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K a kol. (1997). "Konstrukce a charakterizace knihovny cDNA obohacené o celou délku a 5'-end". Gen. 200 (1–2): 149–56. doi:10.1016 / S0378-1119 (97) 00411-3. PMID 9373149.
Kirschner LS, Stratakis CA (2000). "Struktura fúzního genu lidského ubikvitinu Uba80 (RPS27a) a jednoho z jeho pseudogenů". Biochem. Biophys. Res. Commun. 270 (3): 1106–10. doi:10,1006 / bbrc.2000,2568. PMID 10772958.
Petersen BO, Wagener C, Marinoni F a kol. (2000). „Buněčný cyklus - a buněčný růst - regulovaná proteolýza savčího CDC6 je závislá na APC – CDH1“. Genes Dev. 14 (18): 2330–43. doi:10,1101 / gad.832500. PMC 316932. PMID 10995389.
Bolton D, Evans PA, Stott K, Broadhurst RW (2002). "Struktura a vlastnosti dimerního N-terminálního fragmentu lidského ubikvitinu". J. Mol. Biol. 314 (4): 773–87. doi:10.1006 / jmbi.2001.5181. PMID 11733996.
Yoshihama M, Uechi T, Asakawa S a kol. (2002). „Geny pro lidský ribozomální protein: sekvenování a srovnávací analýza 73 genů“. Genome Res. 12 (3): 379–90. doi:10,1101 / gr. 214202. PMC 155282. PMID 11875025.
Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH a kol. (2003). „Generování a počáteční analýza více než 15 000 lidských a myších cDNA sekvencí plné délky“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 99 (26): 16899–903. doi:10.1073 / pnas.242603899. PMC 139241. PMID 12477932.
Cohen BD, Bariteau JT, Magenis LM, Dias JA (2003). „Regulace reziduí povrchu buněk receptoru folitropinu cestou ubikvitin-proteazomu“. Endokrinologie. 144 (10): 4393–402. doi:10.1210 / cs.2002-0063. PMID 12960054.
Ota T, Suzuki Y, Nishikawa T a kol. (2004). „Kompletní sekvenování a charakterizace 21 243 lidských cDNA plné délky“. Nat. Genet. 36 (1): 40–5. doi:10.1038 / ng1285. PMID 14702039.
Li H, Seth A (2004). „Komplex RNF11: Smurf2 zprostředkovává ubikvitinaci proteinu AMSH“. Onkogen. 23 (10): 1801–8. doi:10.1038 / sj.onc.1207319. PMID 14755250.