COX5B - COX5B

COX5B
Identifikátory
Aliasy	COX5B, podjednotka cytochrom c oxidáza Vb, COXVB, podjednotka cytochrom c oxidáza 5B
Externí ID	OMIM: 123866 HomoloGene: 37538 Genové karty: COX5B
Umístění genu (člověk)
Chr.	Chromozom 2 (lidský)
Konec	97,648,383 bp
Exprese RNA vzor
	; ; ; ;
	Další údaje o referenčních výrazech
Genová ontologie
Molekulární funkce	• GO: 0001948 vazba na proteiny; • vazba kovových iontů; • aktivita cytochrom-c oxidázy;
Buněčná složka	• mitochondriální vnitřní membrána; • mitochondriální obálka; • mitochondrie; • membrána; • komplex mitochondriálních dýchacích řetězců IV;
Biologický proces	• respirační plynná výměna; • transport mitochondriálních elektronů, cytochrom c na kyslík; • mitochondriální syntéza ATP spojená s transportem protonů;
	Zdroje:Amigo / QuickGO
Ortology
	1329
	n / a
	ENSG00000135940
	n / a
	P10606
	n / a
	NM_001862
	n / a
	NP_001853
	n / a
	Wikidata
Zobrazit / upravit člověka

Dostupné proteinové struktury:
Pfam	struktur / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	shrnutí struktury
PDB	1v55S: 30-98 1occS: 30-98 1v54F: 30-98 1ocoF: 30-98 1oczS: 30-98 1ocrF: 30-982occS: 30-98

Cytochrom c oxidáza podjednotka Vb
	Struktura 13 podjednotky oxidované cytochrom c oxidázy.
Identifikátory
Symbol	COX5B
Pfam	PF01215
InterPro	IPR002124
STRÁNKA	PDOC00663
SCOP2	1occ / Rozsah / SUPFAM
OPM nadčeleď	4
OPM protein	1v55
CDD	cd00924
Dostupné proteinové struktury:
Pfam	struktur / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	shrnutí struktury
PDB	1v55S: 30-98 1occS: 30-98 1v54F: 30-98 1ocoF: 30-98 1oczS: 30-98 1ocrF: 30-982occS: 30-98

Cytochrom C oxidázová podjednotka 5B, mitochondriální je enzym u lidí je to podjednotka cytochrom c oxidáza komplex, také známý jako Komplex IV, poslední enzym v mitochondriální elektronový transportní řetězec.^[2] U lidí je podjednotka 5B cytochrom c oxidázy kódována COX5B gen.

Struktura

Enzym váží 14 kDa a je složen ze 129 aminokyseliny.^[3]^[4] Protein je podjednotkou Komplex IV, který se skládá z 13 podjednotek kódovaných mitochondrií a jader.^[2] Sekvence podjednotky Vb je dobře konzervovaná a zahrnuje tři konzervované cysteiny, které koordinují iont zinku.^[5]^[6] Dva z těchto cysteinů jsou seskupeny v C-terminální části podjednotky.

Gen

Gen COX5B, umístěný na rameni q chromozom 2 v pozici 11.2, se skládá ze 4 exony a je 2 137 základní páry v délce.^[2]

Funkce

Cytochrom C oxidáza (COX) je terminálním enzymem mitochondriální dýchací řetězec. Jedná se o komplex více podjednotkových enzymů, který spojuje přenos elektronů z cytochromu C na kyslík a přispívá k protonovému elektrochemickému gradientu přes vnitřní mitochondriální membránu k řízení ATP syntéza prostřednictvím protonmotivní síla. Mitochondriálně kódované podjednotky provádějí elektronový přenos aktivit čerpání protonů. Funkce jaderně kódovaných podjednotek nejsou známy, ale mohou hrát roli v regulaci a sestavení komplexu.^[2]

Souhrnná reakce:

4 Fe²⁺-cytochrom C + 8 hodin⁺_v + O.₂ → 4 Fe³⁺-cytochrom C + 2 H₂O + 4 H⁺_ven^[9]

Klinický význam

COX5A a COX5B se podílejí na regulaci metabolismu rakovinných buněk pomocí Bcl-2.^[10]

The Trans-aktivátor transkripčního proteinu (Tat) z virus lidské imunodeficience (HIV) inhibuje cytochrom C aktivita oxidázy (COX) v permeabilizovaných mitochondriích izolovaných ze vzorků jater, srdce a mozku myší i lidských.^[11]

Interakce

Bylo prokázáno, že COX5B komunikovat s Androgenní receptor.^[12]

Reference

^ Miki K, Sogabe S, Uno A a kol. (Květen 1994). "Aplikace postupu automatické molekulární náhrady na analýzu krystalové struktury cytochromu c2 z Rhodopseudomonas viridis" (PDF). Acta Crystallogr. D. 50 (Pt 3): 271–5. doi:10.1107 / S0907444993013952. PMID 15299438.
^ ^A ^b ^C ^d „Entrez Gene: COX5B cytochrome c oxidase subunit Vb“.
^ ]Zong NC, Li H, Li H, Lam MP, Jimenez RC, Kim CS, Deng N, Kim AK, Choi JH, Zelaya I, Liem D, Meyer D, Odeberg J, Fang C, Lu HJ, Xu T, Weiss J , Duan H, Uhlen M, Yates JR, Apweiler R, Ge J, Hermjakob H, Ping P (říjen 2013). „Integrace biologie a medicíny srdečních proteomů pomocí specializované znalostní databáze“. Výzkum oběhu. 113 (9): 1043–53. doi:10.1161 / CIRCRESAHA.113.301151. PMC 4076475. PMID 23965338.
^ "Cytochrom c oxidáza podjednotka 5B, mitochondriální". Srdeční organelární proteinová atlasová znalostní databáze (COPaKB). Archivovány od originál dne 19. 7. 2018. Citováno 2018-07-18.
^ Rizzuto R, Sandona D, Brini M, Capaldi RA, Bisson R (1991). „Nejzachovalejším nukleárně kódovaným polypeptidem cytochrom c oxidázy je domnělá podjednotka vázající zinek: primární struktura podjednotky V ze slizové formy Dictyostelium discoideum“. Biochim. Biophys. Acta. 1129 (1): 100–104. doi:10.1016 / 0167-4781 (91) 90220-G. PMID 1661610.
^ Tsukihara T, Yamaguchi H, Aoyama H, Yamashita E, Tomizaki T, Shinzawa-Itoh K, Nakashima R, Yaono R, Yoshikawa S (1996). „Celá struktura 13 podjednotky oxidovala cytochrom c oxidázu při 2,8 A“. Věda. 272 (5265): 1136–1144. Bibcode:1996Sci ... 272.1136T. doi:10.1126 / science.272.5265.1136. PMID 8638158. S2CID 20860573.
^ ^A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000135940 - Ensembl, Květen 2017
^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ Pratt, Donald Voet, Judith G. Voet, Charlotte W. (2013). „18“. Základy biochemie: život na molekulární úrovni (4. vydání). Hoboken, NJ: Wiley. str. 581–620. ISBN 9780470547847.
^ Chen ZX, Pervaiz S (březen 2010). „Zapojení podjednotek Va a Vb cytochrom c oxidázy do regulace metabolismu rakovinných buněk pomocí Bcl-2“. Buněčná smrt a diferenciace. 17 (3): 408–20. doi:10.1038 / cdd.2009.132. PMID 19834492.
^ Lecoeur H, Borgne-Sanchez A, Chaloin O, El-Khoury R, Brabant M, Langonné A, Porceddu M, Brière JJ, Buron N, Rebouillat D, Péchoux C, Deniaud A, Brenner C, Briand JP, Muller S, Rustin P, Jacotot E (2012). „Protein HIV-1 Tat přímo indukuje permeabilizaci mitochondriální membrány a inaktivuje cytochrom c oxidázu“. Buněčná smrt a nemoc. 3 (3): e282. doi:10.1038 / cddis.2012.21. PMC 3317353. PMID 22419111.
^ Beauchemin AM, Gottlieb B, Beitel LK, Elhaji YA, Pinsky L, Trifiro MA (2001). „Cytochrom c oxidáza podjednotka Vb interaguje s lidským androgenním receptorem: potenciální mechanismus neurotoxicity při spinobulbární svalové atrofii“. Brain Res. Býk. 56 (3–4): 285–97. doi:10.1016 / S0361-9230 (01) 00583-4. PMID 11719263. S2CID 24740136.

Další čtení

Lomax MI, Hsieh CL, Darras BT, Francke U (1991). "Struktura lidského genu Vb podjednotky cytochrom c oxidázy a chromozomální mapování kódujícího genu a sedmi pseudogenů". Genomika. 10 (1): 1–9. doi:10.1016 / 0888-7543 (91) 90476-U. hdl:2027.42/29338. PMID 1646156.
Romero N, Marsac C, Fardeau M, Droste M, Schneyder B, Kadenbach B (1990). "Imunohistochemická demonstrace vláknových typů specifických isozymů cytochrom c oxidázy v lidském kosterním svalu". Histochemie. 94 (2): 211–5. doi:10.1007 / BF02440190. PMID 2162812. S2CID 33365867.
Zeviani M, Sakoda S, Sherbany AA, Nakase H, Rizzuto R, Samitt CE, DiMauro S, Schon EA (1988). "Pořadí cDNA kódujících podjednotku Vb lidské a hovězí cytochrom c oxidázy". Gen. 65 (1): 1–11. doi:10.1016/0378-1119(88)90411-8. PMID 2840351.
Hughes GJ, Frutiger S, Paquet N, Pasquali C, Sanchez JC, Tissot JD, Bairoch A, Appel RD, Hochstrasser DF (1993). "Mapa lidských jaterních proteinů: aktualizace 1993". Elektroforéza. 14 (11): 1216–22. doi:10,1002 / elps.11501401181. PMID 8313870. S2CID 33424554.
Bachman NJ, Yang TL, Dasen JS, Ernst RE, Lomax MI (1996). "Fylogenetická stopa humánního promotoru VB podjednotky cytochrom c oxidázy". Oblouk. Biochem. Biophys. 333 (1): 152–62. doi:10.1006 / abbi.1996.0376. PMID 8806766.
Lefai E, Vincent A, Boespflug-Tanguy O, Tanguy A, Alziari S (1997). „Kvantitativní pokles lidské cytochrom c oxidázy během vývoje: důkazy o post-transkripční regulaci“. Biochim. Biophys. Acta. 1318 (1–2): 191–201. doi:10.1016 / S0005-2728 (96) 00136-3. PMID 9030264.
Wu H, Rao GN, Dai B, Singh P (2000). „Autokrinní gastriny v buňkách rakoviny tlustého střeva Up-regulují cytochrom c oxidázu Vb a down-regulují odtok cytochromu ca aktivaci kaspázy-3. J. Biol. Chem. 275 (42): 32491–8. doi:10,1074 / jbc.M002458200. PMID 10915781.
Beauchemin AM, Gottlieb B, Beitel LK, Elhaji YA, Pinsky L, Trifiro MA (2002). „Cytochrom c oxidáza podjednotka Vb interaguje s lidským androgenním receptorem: potenciální mechanismus neurotoxicity při spinobulbární svalové atrofii“. Brain Res. Býk. 56 (3–4): 285–97. doi:10.1016 / S0361-9230 (01) 00583-4. PMID 11719263. S2CID 24740136.
Ewing RM, Chu P, Elisma F, Li H, Taylor P, Climie S, McBroom-Cerajewski L, Robinson MD, O'Connor L, Li M, Taylor R, Dharsee M, Ho Y, Heilbut A, Moore L, Zhang S, Ornatsky O, Bukhman YV, Ethier M, Sheng Y, Vasilescu J, Abu-Farha M, Lambert JP, Duewel HS, Stewart II, Kuehl B, Hogue K, Colwill K, Gladwish K, Muskat B, Kinach R, Adams SL, Moran MF, Morin GB, Topaloglou T, Figeys D (2007). „Mapování interakcí lidských proteinů a proteinů ve velkém měřítku hmotnostní spektrometrií“. Mol. Syst. Biol. 3 (1): 89. doi:10.1038 / msb4100134. PMC 1847948. PMID 17353931.

externí odkazy

Člověk COX5B umístění genomu a COX5B stránka s podrobnostmi o genu v UCSC Genome Browser.
Hmotnostní spektrometrie charakterizace COX5B na COPaKB
Cytochrom c oxidáza podjednotka Vb v STRÁNKA
Přehled všech strukturálních informací dostupných v PDB pro UniProt: P10606 (Podjednotka cytochrom c oxidázy 5B, mitochondriální) na PDBe-KB.

Tento článek včlení text z United States National Library of Medicine, který je v veřejná doména.

[pmid15299438-1] Miki K, Sogabe S, Uno A a kol. (Květen 1994). "Aplikace postupu automatické molekulární náhrady na analýzu krystalové struktury cytochromu c2 z Rhodopseudomonas viridis" (PDF). Acta Crystallogr. D. 50 (Pt 3): 271–5. doi:10.1107 / S0907444993013952. PMID 15299438.

[entrez-2] A ^b ^C ^d „Entrez Gene: COX5B cytochrome c oxidase subunit Vb“.

[COPaKB-3] ]Zong NC, Li H, Li H, Lam MP, Jimenez RC, Kim CS, Deng N, Kim AK, Choi JH, Zelaya I, Liem D, Meyer D, Odeberg J, Fang C, Lu HJ, Xu T, Weiss J , Duan H, Uhlen M, Yates JR, Apweiler R, Ge J, Hermjakob H, Ping P (říjen 2013). „Integrace biologie a medicíny srdečních proteomů pomocí specializované znalostní databáze“. Výzkum oběhu. 113 (9): 1043–53. doi:10.1161 / CIRCRESAHA.113.301151. PMC 4076475. PMID 23965338.

[url_COPaKB-4] "Cytochrom c oxidáza podjednotka 5B, mitochondriální". Srdeční organelární proteinová atlasová znalostní databáze (COPaKB). Archivovány od originál dne 19. 7. 2018. Citováno 2018-07-18.

[PUB00000625-5] Rizzuto R, Sandona D, Brini M, Capaldi RA, Bisson R (1991). „Nejzachovalejším nukleárně kódovaným polypeptidem cytochrom c oxidázy je domnělá podjednotka vázající zinek: primární struktura podjednotky V ze slizové formy Dictyostelium discoideum“. Biochim. Biophys. Acta. 1129 (1): 100–104. doi:10.1016 / 0167-4781 (91) 90220-G. PMID 1661610.

[PUB00005218-6] Tsukihara T, Yamaguchi H, Aoyama H, Yamashita E, Tomizaki T, Shinzawa-Itoh K, Nakashima R, Yaono R, Yoshikawa S (1996). „Celá struktura 13 podjednotky oxidovala cytochrom c oxidázu při 2,8 A“. Věda. 272 (5265): 1136–1144. Bibcode:1996Sci ... 272.1136T. doi:10.1126 / science.272.5265.1136. PMID 8638158. S2CID 20860573.

[refGRCh38Ensembl-7] A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000135940 - Ensembl, Květen 2017

[8] „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[Biochem-9] Pratt, Donald Voet, Judith G. Voet, Charlotte W. (2013). „18“. Základy biochemie: život na molekulární úrovni (4. vydání). Hoboken, NJ: Wiley. str. 581–620. ISBN 9780470547847.

[10] Chen ZX, Pervaiz S (březen 2010). „Zapojení podjednotek Va a Vb cytochrom c oxidázy do regulace metabolismu rakovinných buněk pomocí Bcl-2“. Buněčná smrt a diferenciace. 17 (3): 408–20. doi:10.1038 / cdd.2009.132. PMID 19834492.

[11] Lecoeur H, Borgne-Sanchez A, Chaloin O, El-Khoury R, Brabant M, Langonné A, Porceddu M, Brière JJ, Buron N, Rebouillat D, Péchoux C, Deniaud A, Brenner C, Briand JP, Muller S, Rustin P, Jacotot E (2012). „Protein HIV-1 Tat přímo indukuje permeabilizaci mitochondriální membrány a inaktivuje cytochrom c oxidázu“. Buněčná smrt a nemoc. 3 (3): e282. doi:10.1038 / cddis.2012.21. PMC 3317353. PMID 22419111.

[pmid11719263-12] Beauchemin AM, Gottlieb B, Beitel LK, Elhaji YA, Pinsky L, Trifiro MA (2001). „Cytochrom c oxidáza podjednotka Vb interaguje s lidským androgenním receptorem: potenciální mechanismus neurotoxicity při spinobulbární svalové atrofii“. Brain Res. Býk. 56 (3–4): 285–97. doi:10.1016 / S0361-9230 (01) 00583-4. PMID 11719263. S2CID 24740136.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]