Annexin A1 - Annexin A1 - Wikipedia

ANXA1
Dostupné struktury
PDB	Hledání ortologu: PDBe RCSB
Seznam id kódů PDB
	1QLS, 1AIN, 1BO9
Identifikátory
Aliasy	ANXA1, ANX1, LPC1, anexin A1
Externí ID	OMIM: 151690 MGI: 96819 HomoloGene: 563 Genové karty: ANXA1
Umístění genu (člověk)
Chr.	Chromozom 9 (lidský)
Konec	73,170,393 bp
Exprese RNA vzor
	Další údaje o referenčních výrazech
Genová ontologie
Molekulární funkce	• vazba iontů vápníku; • vazba na bílkoviny, přemostění; • aktivita strukturních molekul; • vázání bílkovin závislých na vápníku; • GO: 0033676 aktivita dvouřetězcové DNA helikázy; • vazba na receptory; • vazba fosfolipidů; • žíhací aktivita helikázy; • GO: Aktivita helikázy 0008026; • aktivita inhibitoru fosfolipázy A2; • vazba kovových iontů; • aktivita homodimerizace proteinu; • jednořetězcová vazba DNA; • GO: 0001948 vazba na proteiny; • vazba fosfolipidů závislá na vápníku; • aktivita inhibitoru fosfolipázy; • jednořetězcová vazba RNA; • vazba kadherinu zapojená do adheze mezi buňkami; • DNA / DNA hybridizační aktivita;
Buněčná složka	• cytoplazma; • endozom; • membrána; • ohnisková adheze; • extracelulární oblast; • buněčné jádro; • buněčná projekce; • mitochondriální membrány; • cilium; • zrohovatělá obálka; • povrch buňky; • vnější složka vnější strany plazmatické membrány; • apikální plazmatická membrána; • pohyblivé cilium; • extracelulární exosom; • časná endosomová membrána; • boční plazmatická membrána; • buněčná membrána; • vnější složka endosomové membrány; • nukleoplazma; • časný endosom; • endosomová membrána; • vnější složka membrány; • váček; • granule žírných buněk; • bazolaterální plazmatická membrána; • sarcolemma; • fagocytární pohár; • cytoplazmatická vezikulární membrána; • cytoplazmatický váček; • extracelulární; • cytosol; • aktinové vlákno; • makromolekulární komplex; • extracelulární matrix obsahující kolagen; • synaptická membrána;
Biologický proces	• reakce na interleukin-1; • adaptivní imunitní odpověď; • estrální cyklus; • diferenciace hepatocytů; • vývoj prostaty; • signální dráha receptoru buněčného povrchu; • migrace myoblastů podílející se na regeneraci kosterního svalstva; • chemotaxe granulocytů; • vývoj endokrinního pankreatu; • gliogeneze; • negativní regulace diferenciace buněk T-pomocníka 2; • homeostáza neutrofilů; • sekrece prolaktinu; • pozitivní regulace hojení ran; • negativní regulace aktivity fosfolipázy A2; • sekrece inzulínu; • regulace migrace leukocytů; • pozitivní regulace přechodu G1 / S mitotického buněčného cyklu; • buněčná odpověď na stimul glukokortikoidů; • pozitivní regulace proliferace T buněk; • fagocytóza; • vrozený imunitní systém; • zánětlivá reakce; • sekrece kyseliny arachidonové; • negativní regulace exocytózy; • chemotaxe monocytů; • proces imunitního systému; • pozitivní regulace diferenciace buněk T-pomocníka 1; • regulace produkce interleukinu-1; • Signální dráha spojená s receptorem spojeným s G-proteinem, spojená s druhým poslem cyklického nukleotidu; • negativní regulace apoptotického procesu; • pozitivní regulace procesu biosyntézy prostaglandinů; • pozitivní regulace fúze vezikul; • pozitivní regulace produkce interleukinu-2; • regulace zánětlivé reakce; • regulace tvaru buňky; • diferenciace alfa-beta T buněk; • reakce na hormon; • reorganizace aktinového cytoskeletu; • odpověď na estradiol; • reakce na organickou cyklickou sloučeninu; • reakce na peptidový hormon; • reakce na glukokortikoidy; • Renaturace řetězce DNA; • diferenciace keratinocytů; • pozitivní regulace apoptotického procesu neutrofilů; • Převíjení DNA; • reakce na kortikosteroidy; • Odvíjení duplexu DNA; • zesíťování peptidů; • regulace buněčné proliferace; • clearance neutrofilů; • pozitivní regulace apoptotického procesu; • regulace sekrece hormonů; • negativní regulace sekrece bílkovin; • reakce na rentgen; • reakce na drogu; • signální transdukce; • buněčná odpověď na peroxid vodíku; • buněčná adheze; • Signální dráha receptoru spřaženého s G-proteinem; • cytokiny zprostředkovanou signální cestu; • buněčná odpověď na stimul vaskulárního endoteliálního růstového faktoru; • pozitivní regulace buněčné migrace podílející se na klíčení angiogeneze; • GO: 0048553 negativní regulace katalytické aktivity;
	Zdroje:Amigo / QuickGO
Ortology
	301
	16952
	ENSG00000135046
	ENSMUSG00000024659
	P04083; Q5T3N0
	P10107
	NM_000700
	NM_010730
	NP_000691
	NP_034860
	Wikidata
Zobrazit / upravit člověka	Zobrazit / upravit myš

Annexin A1, také známý jako lipokortin I., je protein který je kódován ANXA1 gen u lidí.^[4]

Funkce

Annexin A1 patří k anexin rodina Ca²⁺-závislý fosfolipid - vazebné proteiny, které mají molekulovou hmotnost přibližně 35 000 až 40 000 daltonů a jsou přednostně umístěny na cytosolický obličej plazmatické membrány. Protein anexinu A1 má zdánlivou relativní molekulovou hmotnost 40 kDa s fosfolipáza A2 inhibiční aktivita.^[5]

Klinický význam

Účinek na vrozenou a adaptivní imunitu

Glukokortikoidy (jako budesonid, kortizol, a beklomethason ) jsou třídou endogenní nebo syntetickézánětlivé steroidní hormony které se vážou k glukokortikoidový receptor (GR), který je přítomen téměř ve všech obratlovců zvířecí buňka. Používají se v medicíně k léčbě onemocnění způsobených nadměrně aktivním imunitním systémem, včetně alergie, astma, autoimunitní onemocnění, a sepse.^[6] Protože potlačují zánětlivé cesty, může dlouhodobé užívání glukokortikoidních léků vést k vedlejším účinkům, jako je imunodeficience a nedostatek adrenalinu.

Hlavním mechanismem protizánětlivých účinků glukokortikoidů je zvýšení syntézy a funkce anexinu A1.^[7] Annexin A1 oba potlačuje fosfolipáza A2, čímž blokuje eikosanoid produkci a potlačuje různé leukocyty zánětlivé příhody (epiteliální přilnavost, emigrace, chemotaxe, fagocytóza, respirační výbuch, atd.). Jinými slovy, glukokortikoidy nejen potlačují imunitní odpověď, ale také inhibují dva hlavní produkty zánětu, prostaglandiny a leukotrieny. Inhibují syntézu prostaglandinů na úrovni fosfolipáza A2 stejně jako na úrovni cyklooxygenáza / PGE izomeráza (COX-1 a COX-2),^[8] druhý efekt je podobný jako u NSAID, zesilující protizánětlivý účinek.

V klidových podmínkách lidské a myší imunitní buňky, jako jsou neutrofily, monocyty, a makrofágy obsahují vysoké hladiny anexinu A1 v jejich cytoplazma. Po aktivaci buněk (například adhezí neutrofilů k monovrstvám endoteliálních buněk) je anexin A1 okamžitě mobilizován na buněčný povrch a vylučován. Annexin A1 podporuje oddělení neutrofilů a apoptózu a fagocytózu apoptotických neutrofilů makrofágy. Na druhé straně snižuje tendenci neutrofilů pronikat do endotel krevních cév. In vitro a in vivo Analýzy ukazují, že exogenní a endogenní anexin A1 regulují zejména činnost vrozených imunitních buněk extravazace a generace prozánětlivých mediátorů, která zajišťuje dosažení dostatečné úrovně aktivace, ale nepřekročení.^[7]

Annexin A1 má důležité vrozené vlastnosti během vrozených a adaptivních imunitních odpovědí: inhibuje vrozené imunitní buňky a podporuje aktivaci T-buněk. Aktivace T buněk má za následek uvolnění anexinu A1 a expresi jeho receptoru. Zdá se, že tato cesta jemně dolaďuje sílu TCR signalizace. Vyšší exprese anexinu Al během patologických podmínek by mohla zvýšit sílu TCR signalizace prostřednictvím mitogenem aktivované signální dráhy proteinkinázy, což by způsobilo stav hyperaktivace T buněk.^[7]

Zánět

Protože je fosfolipáza A2 vyžadována pro biosyntéza silných mediátorů zánět, prostaglandiny, a leukotrieny Anexin Al může mít potenciální protizánětlivou aktivitu.^[5]

Glukokortikoidy stimulují produkci lipokortinu.^[9] Tímto způsobem syntéza eikosanoidy jsou inhibovány.

Rakovina

Annexin A1 byl zajímavý pro použití jako potenciál protinádorový lék. Při indukci modifikovaným NSAID a další silná protizánětlivá léčiva, annexin A1 inhibuje NF-kB signální transdukční dráha, která je využívána rakovinnými buňkami k proliferaci a zabránění apoptóza. ANXA1 inhibuje aktivaci NF-kB vazbou na p65 podjednotka.^[10]

Leukémie

Gen pro anexin A1 (ANXA1) je nadregulován v vlasatobuněčná leukémie. Exprese proteinu ANXA1 je specifická pro vlasatobuněčnou leukémii. Detekce ANXA1 (imunocytochemickými prostředky) údajně poskytuje jednoduché, vysoce citlivé a specifické test pro diagnostiku vlasatobuněčné leukémie.^[11]

Rakovina prsu

Změněné hladiny exprese annexinu A1 prostřednictvím modulace imunitního systému ovlivňují zahájení a šíření rakoviny prsu, ale tato asociace je složitá a závěry publikovaných studií jsou často v rozporu.^[12]

Vystavení MCF-7 buňky rakoviny prsu na vysoké fyziologické hladiny (až 100 nM) estrogen vést k regulaci exprese anexinu A1 částečně aktivací CREB a v závislosti na aktivaci estrogenový receptor alfa. Ošetření buněk MCF-7 fyziologickými hladinami estrogenu (1 nM) vyvolalo proliferaci, zatímco vysoké hladiny těhotenství estrogenu (100 nM) vyvolaly zastavení růstu buněk MCF-7. Ztlumení ANXA1 specifickým siRNA zvrátí proliferaci závislou na estrogenu i zastavení růstu. ANXA1 se ztrácí u klinického karcinomu prsu, což naznačuje, že antiproliferativní ochranná funkce ANXA1 proti vysokým hladinám estrogenu se může u karcinomu prsu ztratit. Tato data naznačují, že ANXA1 může působit jako a gen potlačující nádor a modulovat proliferační funkce estrogenů.^[13]

Annexin A1 chrání před Poškození DNA vyvolané teplem v buňkách rakoviny prsu, což zvyšuje důkaz, že má nádor potlačující a ochranné aktivity. Když je ANXA1 umlčen nebo ztracen v rakovině, jsou buňky náchylnější k poškození DNA, což naznačuje jeho neidentifikovanou různorodou roli v udržování nebo integritě genomu.^[14]Ukázalo se také, že Annexin A1 souvisí s rezistencí na léčbu. Ztráta ARID1A aktivuje expresi anexinu A1, která je nutná pro rezistenci na léčiva (inhibitor mTOR nebo trastuzumab) prostřednictvím aktivace AKT.^[15]^[16]

Reference

^ ^A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000135046 - Ensembl, Květen 2017
^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ Wallner BP, Mattaliano RJ, Hession C, Cate RL, Tizard R, Sinclair LK, Foeller C, Chow EP, Browing JL, Ramachandran KL (1986). „Klonování a exprese lidského lipokortinu, inhibitoru fosfolipázy A2 s potenciální protizánětlivou aktivitou“. Příroda. 320 (6057): 77–81. doi:10.1038 / 320077a0. PMID 2936963. S2CID 4332606.
^ ^A ^b „Entrez Gene: ANXA1 annexin A1“.
^ Rhen T, Cidlowski JA (říjen 2005). „Protizánětlivý účinek glukokortikoidů - nové mechanismy pro staré léky“. N. Engl. J. Med. 353 (16): 1711–23. doi:10.1056 / NEJMra050541. PMID 16236742.
^ ^A ^b ^C Perretti M, D'Acquisto F (leden 2009). „Annexin A1 a glukokortikoidy jako faktory ovlivňující zánět“. Nat. Rev. Immunol. 9 (1): 62–70. doi:10.1038 / nri2470. PMID 19104500. S2CID 29352038.
^ Goppelt-Struebe M, Wolter D, Resch K (prosinec 1989). „Glukokortikoidy inhibují syntézu prostaglandinů nejen na úrovni fosfolipázy A2, ale také na úrovni cyklooxygenázy / PGE izomerázy“. Br. J. Pharmacol. 98 (4): 1287–95. doi:10.1111 / j.1476-5381.1989.tb12676.x. PMC 1854794. PMID 2514948.
^ Peers SH, Smillie F, Elderfield AJ, Flower RJ (leden 1993). „Indukce glukokortikoidů a ne-glukokortikoidů lipokortiny (anexiny) 1 a 2 v peritoneálních leukocytech potkanů in vivo“. British Journal of Pharmacology. 108 (1): 66–72. doi:10.1111 / j.1476-5381.1993.tb13441.x. PMC 1907693. PMID 8428216.
^ Zhang Z, Huang L, Zhao W, Rigas B (březen 2010). „Annexin 1 indukovaný protizánětlivými léky se váže na NF-kappaB a inhibuje jeho aktivaci: protirakovinné účinky in vitro a in vivo“. Cancer Res. 70 (6): 2379–88. doi:10.1158 / 0008-5472.CAN-09-4204. PMC 2953961. PMID 20215502.
^ Falini B, Tiacci E, Liso A, Basso K, Sabattini E, Pacini R, Foa R, Pulsoni A, Dalla Favera R, Pileri S (červen 2004). "Jednoduchý diagnostický test na vlasatobuněčnou leukémii imunocytochemickou detekcí anexinu A1 (ANXA1)". Lanceta. 363 (9424): 1869–70. doi:10.1016 / S0140-6736 (04) 16356-3. PMID 15183626. S2CID 25641077.
^ Tu Y, Johnstone CN, Stewart AG (2017). „Vlivy Annexinu A1 na rakovinu prsu: Spory o příspěvcích k nádorovým, hostitelským a imunoeditačním procesům“. Farmakologický výzkum. 119: 278–288. doi:10.1016 / j.phrs.2017.02.011. PMID 28212890.
^ Ang EZ, Nguyen HT, Sim HL, Putti TC, Lim LH (únor 2009). „Annexin-1 reguluje zastavení růstu vyvolané vysokou hladinou estrogenu v buňkách karcinomu prsu MCF-7“. Výzkum molekulární rakoviny. 7 (2): 266–74. doi:10.1158 / 1541-7786.MCR-08-0147. PMID 19208747.
^ Nair S, Hande MP, Lim LH (srpen 2010). „Annexin-1 chrání buňky rakoviny prsu MCF7 před zastavením růstu vyvolaným teplem a poškozením DNA“. Dopisy o rakovině. 294 (1): 111–7. doi:10.1016 / j.canlet.2010.01.026. PMID 20163912.
^ Berns K, Sonnenblick A, Gennissen A, Brohée S, Hijmans EM, Evers B, Fumagalli D, Desmedt C, Loibl S, Denkert C, Neven P, Guo W, Zhang F, Knijnenburg TA, Bosse T, van der Heijden MS, Hindriksen S, Nijkamp W, Wessels LF, Joensuu H, Mills GB, Beijersbergen RL, Sotiriou C, Bernards R (listopad 2016). „Ztráta ARID1A aktivuje ANXA1, který slouží jako prediktivní biomarker rezistence na trastuzumab“. Klinický výzkum rakoviny. 22 (21): 5238–5248. doi:10.1158 / 1078-0432.CCR-15-2996. PMID 27172896.
^ Sonnenblick A, Brohée S, Fumagalli D, Rothé F, Vincent D, Ignatiadis M, Desmedt C, Salgado R, Sirtaine N, Loi S, Neven P, Loibl S, Denkert C, Joensuu H, Piccart M, Sotiriou C (říjen 2015 ). „Integrativní proteomická a genová expresní analýza identifikuje potenciální biomarkery adjuvantní rezistence na trastuzumab: analýza z randomizované studie Fin-her fáze III“. Cílový cíl. 6 (30): 30306–16. doi:10,18632 / oncotarget.5080. PMC 4745800. PMID 26358523.

Další čtení

Crompton MR, Moss SE, Crumpton MJ (1988). "Rozmanitost v rodině lipokortin / kalpactin". Buňka. 55 (1): 1–3. doi:10.1016/0092-8674(88)90002-5. PMID 2971450. S2CID 29849223.
Lim LH, Pervaiz S (2007). "Annexin 1: nová tvář staré molekuly". FASEB J.. 21 (4): 968–75. doi:10.1096 / fj.06-7464rev. PMID 17215481. S2CID 7273321.
Dawson SJ, White LA (1992). „Léčba endokarditidy Haemophilus aphrophilus ciprofloxacinem“. J. Infect. 24 (3): 317–20. doi:10.1016 / S0163-4453 (05) 80037-4. PMID 1602151.
Ando Y, Imamura S, Owada MK, Kannagi R (1991). "Vápníkem indukované intracelulární zesítění lipokortinu I tkáňovou transglutaminázou v buňkách A431. Augmentace membránovými fosfolipidy". J. Biol. Chem. 266 (2): 1101–8. PMID 1670773.
Kovacic RT, Tizard R, Cate RL a kol. (1991). "Korelace genové a proteinové struktury potkana a lidského lipokortinu I.". Biochemie. 30 (37): 9015–21. doi:10.1021 / bi00101a015. PMID 1832554.
Varticovski L, Chahwala SB, Whitman M a kol. (1988). „Umístění míst v lidském lipokortinu I, která jsou fosforylována proteinovými tyrosinkinázami a proteinovými kinázami A a C.“. Biochemie. 27 (10): 3682–90. doi:10.1021 / bi00410a024. PMID 2457390.
Pepinsky RB, Sinclair LK, Chow EP, O'Brine-Greco B (1990). „Dimerní forma lipokortinu-1 v lidské placentě“. Biochem. J. 263 (1): 97–103. doi:10.1042 / bj2630097. PMC 1133395. PMID 2532504.
Kaplan R, Jaye M, Burgess WH a kol. (1988). "Klonování a exprese cDNA pro lidský endonexin II, Ca2 + a protein vázající fosfolipidy". J. Biol. Chem. 263 (17): 8037–43. PMID 2967291.
Huebner K, Cannizzaro LA, Frey AZ a kol. (1988). "Chromozomální lokalizace lidských genů pro lipokortin I a lipokortin II". Oncogene Res. 2 (4): 299–310. PMID 2969496.
Biemann K, Scoble HA (1987). "Charakterizace strukturní modifikace proteinů tandemovou hmotnostní spektrometrií". Věda. 237 (4818): 992–8. doi:10.1126 / science.3303336. PMID 3303336.
Arcone R, Arpaia G, Ruoppolo M a kol. (1993). "Strukturální charakterizace biologicky aktivního lidského lipokortinu 1 exprimovaného v Escherichia coli". Eur. J. Biochem. 211 (1–2): 347–55. doi:10.1111 / j.1432-1033.1993.tb19904.x. PMID 8425544.
Weng X, Luecke H, Song IS a kol. (1993). „Krystalová struktura lidského anexinu I při rozlišení 2,5 A“. Protein Sci. 2 (3): 448–58. doi:10.1002 / pro.5560020317. PMC 2142391. PMID 8453382.
Mailliard WS, Haigler HT, Schlaepfer DD (1996). "Vazba S100C závislá na vápníku na N-koncovou doménu anexinu I." J. Biol. Chem. 271 (2): 719–25. doi:10.1074 / jbc.271.2.719. PMID 8557678.
Morgan RO, Fernández MP (1996). „Prvek odvozený z BC200 a Z-DNA jako strukturní markery v genech pro anexin I: význam pro evoluci Alu a tvorbu tetrad pro anexin“. J. Mol. Evol. 41 (6): 979–85. doi:10.1007 / bf00173179. PMID 8587144. S2CID 12365687.
Almawi WY, Saouda MS, Stevens AC a kol. (1997). „Částečné zprostředkování antiproliferativních účinků glukokortikoidů lipokortiny“. J. Immunol. 157 (12): 5231–9. PMID 8955167.
Croxtall JD, Wu HL, Yang HY a kol. (1998). „Lipokortin 1 se asociuje s cytokeratiny 8 a 18 v buňkách A549 prostřednictvím N-terminální domény.“ Biochim. Biophys. Acta. 1401 (1): 39–51. doi:10.1016 / S0167-4889 (97) 00120-1. PMID 9459484.
Gao J, Li Y, Yan H (1999). „Struktura řešení NMR domény 1 lidského anexinu I ukazuje autonomní skládací jednotku“. J. Biol. Chem. 274 (5): 2971–7. doi:10.1074 / jbc.274.5.2971. PMID 9915835.
Manda R, Kohno T, Matsuno Y a kol. (1999). "Identifikace genů (SPON2 a C20orf2) odlišně exprimovaných mezi rakovinovými a nerakovinovými plicními buňkami pomocí mRNA diferenciálního zobrazení". Genomika. 61 (1): 5–14. doi:10.1006 / geno.1999.5939. PMID 10512675.

externí odkazy

Annexin + A1 v americké národní lékařské knihovně Lékařské předměty (Pletivo)
Člověk ANXA1 umístění genomu a ANXA1 stránka s podrobnostmi o genu v UCSC Genome Browser.
Přehled všech strukturálních informací dostupných v PDB pro UniProt: P04083 (Annexin A1) na PDBe-KB.

Tento článek včlení text z United States National Library of Medicine, který je v veřejná doména.

[refGRCh38Ensembl-1] A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000135046 - Ensembl, Květen 2017

[2] „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[3] „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[pmid2936963-4] Wallner BP, Mattaliano RJ, Hession C, Cate RL, Tizard R, Sinclair LK, Foeller C, Chow EP, Browing JL, Ramachandran KL (1986). „Klonování a exprese lidského lipokortinu, inhibitoru fosfolipázy A2 s potenciální protizánětlivou aktivitou“. Příroda. 320 (6057): 77–81. doi:10.1038 / 320077a0. PMID 2936963. S2CID 4332606.

[entrez-5] A ^b „Entrez Gene: ANXA1 annexin A1“.

[pmid16236742-6] Rhen T, Cidlowski JA (říjen 2005). „Protizánětlivý účinek glukokortikoidů - nové mechanismy pro staré léky“. N. Engl. J. Med. 353 (16): 1711–23. doi:10.1056 / NEJMra050541. PMID 16236742.

[Perretti_D'Acquisto_2009-7] A ^b ^C Perretti M, D'Acquisto F (leden 2009). „Annexin A1 a glukokortikoidy jako faktory ovlivňující zánět“. Nat. Rev. Immunol. 9 (1): 62–70. doi:10.1038 / nri2470. PMID 19104500. S2CID 29352038.

[8] Goppelt-Struebe M, Wolter D, Resch K (prosinec 1989). „Glukokortikoidy inhibují syntézu prostaglandinů nejen na úrovni fosfolipázy A2, ale také na úrovni cyklooxygenázy / PGE izomerázy“. Br. J. Pharmacol. 98 (4): 1287–95. doi:10.1111 / j.1476-5381.1989.tb12676.x. PMC 1854794. PMID 2514948.

[pmid8428216-9] Peers SH, Smillie F, Elderfield AJ, Flower RJ (leden 1993). „Indukce glukokortikoidů a ne-glukokortikoidů lipokortiny (anexiny) 1 a 2 v peritoneálních leukocytech potkanů in vivo“. British Journal of Pharmacology. 108 (1): 66–72. doi:10.1111 / j.1476-5381.1993.tb13441.x. PMC 1907693. PMID 8428216.

[pmid20215502-10] Zhang Z, Huang L, Zhao W, Rigas B (březen 2010). „Annexin 1 indukovaný protizánětlivými léky se váže na NF-kappaB a inhibuje jeho aktivaci: protirakovinné účinky in vitro a in vivo“. Cancer Res. 70 (6): 2379–88. doi:10.1158 / 0008-5472.CAN-09-4204. PMC 2953961. PMID 20215502.

[pmid15183626-11] Falini B, Tiacci E, Liso A, Basso K, Sabattini E, Pacini R, Foa R, Pulsoni A, Dalla Favera R, Pileri S (červen 2004). "Jednoduchý diagnostický test na vlasatobuněčnou leukémii imunocytochemickou detekcí anexinu A1 (ANXA1)". Lanceta. 363 (9424): 1869–70. doi:10.1016 / S0140-6736 (04) 16356-3. PMID 15183626. S2CID 25641077.

[pmid28212890-12] Tu Y, Johnstone CN, Stewart AG (2017). „Vlivy Annexinu A1 na rakovinu prsu: Spory o příspěvcích k nádorovým, hostitelským a imunoeditačním procesům“. Farmakologický výzkum. 119: 278–288. doi:10.1016 / j.phrs.2017.02.011. PMID 28212890.

[pmid19208747-13] Ang EZ, Nguyen HT, Sim HL, Putti TC, Lim LH (únor 2009). „Annexin-1 reguluje zastavení růstu vyvolané vysokou hladinou estrogenu v buňkách karcinomu prsu MCF-7“. Výzkum molekulární rakoviny. 7 (2): 266–74. doi:10.1158 / 1541-7786.MCR-08-0147. PMID 19208747.

[pmid20163912-14] Nair S, Hande MP, Lim LH (srpen 2010). „Annexin-1 chrání buňky rakoviny prsu MCF7 před zastavením růstu vyvolaným teplem a poškozením DNA“. Dopisy o rakovině. 294 (1): 111–7. doi:10.1016 / j.canlet.2010.01.026. PMID 20163912.

[15] Berns K, Sonnenblick A, Gennissen A, Brohée S, Hijmans EM, Evers B, Fumagalli D, Desmedt C, Loibl S, Denkert C, Neven P, Guo W, Zhang F, Knijnenburg TA, Bosse T, van der Heijden MS, Hindriksen S, Nijkamp W, Wessels LF, Joensuu H, Mills GB, Beijersbergen RL, Sotiriou C, Bernards R (listopad 2016). „Ztráta ARID1A aktivuje ANXA1, který slouží jako prediktivní biomarker rezistence na trastuzumab“. Klinický výzkum rakoviny. 22 (21): 5238–5248. doi:10.1158 / 1078-0432.CCR-15-2996. PMID 27172896.

[16] Sonnenblick A, Brohée S, Fumagalli D, Rothé F, Vincent D, Ignatiadis M, Desmedt C, Salgado R, Sirtaine N, Loi S, Neven P, Loibl S, Denkert C, Joensuu H, Piccart M, Sotiriou C (říjen 2015 ). „Integrativní proteomická a genová expresní analýza identifikuje potenciální biomarkery adjuvantní rezistence na trastuzumab: analýza z randomizované studie Fin-her fáze III“. Cílový cíl. 6 (30): 30306–16. doi:10,18632 / oncotarget.5080. PMC 4745800. PMID 26358523.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]

[14]

[15]

[16]