HSP90B1 - HSP90B1
Protein tepelného šoku 90 kDa beta člen 1 (HSP90B1), známý také jako endoplazmin, gp96, grp94nebo ERp99, je chaperonový protein že u lidí je kódován HSP90B1 gen.[5][6]
HSP90B1 je HSP90 paralog který se nachází v endoplazmatické retikulum. Hraje zásadní roli při skládání proteinů v sekreční cestě, jako je Mýtné receptory a integriny.[7][8] Byl implikován jako základní imunitní chaperon k regulaci obou vrozený a adaptivní imunita.[9] Nádor odvozený HSP90B1 (vitespen) vstoupil do klinických studií pro imunoterapie proti rakovině.[10][11][12][13]
Ukázalo se, že grp94 je cílem léčby celé řady nemocí, jako je glaukom, mnohočetný myelom a metastatická rakovina. grp94 obsahuje 5 odlišných aminokyselin ve své primární sekvenci, která vytváří 2 jedinečné dílčí kapsy, S1 a S2. Tyto dílčí kapsy byly použity v současném výzkumu za účelem inhibice chaperonu, protože jeho klientské proteiny se zdají být v rakovinových buňkách up-regulovány.[14]
Reference
- ^ A b C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000166598 - Ensembl, Květen 2017
- ^ A b C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000020048 - Ensembl, Květen 2017
- ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ Maki RG, Old LJ, Srivastava PK (srpen 1990). „Lidský homolog antigenu odmítnutí myšího nádoru gp96: 5'-regulační a kódující oblasti a vztah k proteinům vyvolaným stresem“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 87 (15): 5658–62. doi:10.1073 / pnas.87.15.5658. PMC 54386. PMID 2377606.
- ^ Chen B, Piel WH, Gui L, Bruford E, Monteiro A (prosinec 2005). „Rodina genů HSP90 v lidském genomu: pohledy na jejich divergenci a vývoj“. Genomika. 86 (6): 627–37. doi:10.1016 / j.ygeno.2005.08.012. PMID 16269234.
- ^ Randow F, Seed B (říjen 2001). „Chaperon endoplazmatického retikula gp96 je vyžadován pro vrozenou imunitu, ale nikoli pro životaschopnost buněk“. Přírodní buněčná biologie. 3 (10): 891–6. doi:10.1038 / ncb1001-891. PMID 11584270. S2CID 26559580.
- ^ Yang Y, Liu B, Dai J, Srivastava PK, Zammit DJ, Lefrançois L, Li Z (únor 2007). „Protein tepelného šoku gp96 je hlavní chaperon pro receptory podobné mýtnému a je důležitý pro přirozenou funkci makrofágů“. Imunita. 26 (2): 215–26. doi:10.1016 / j.immuni.2006.12.005. PMC 2847270. PMID 17275357.,
- ^ Schild H, Rammensee HG (srpen 2000). „gp96 - švýcarský armádní nůž imunitního systému“. Přírodní imunologie. 1 (2): 100–1. doi:10.1038/77770. PMID 11248798. S2CID 29571184.
- ^ Wood CG, Mulders P (srpen 2009). „Vitespen: preklinický a klinický přehled“. Budoucí onkologie. 5 (6): 763–74. doi:10,2217 / fon.09,46. PMID 19663726.
- ^ Tosti G, di Pietro A, Ferrucci PF, Testori A (listopad 2009). „Vakcína HSPPC-96 u pacientů s metastatickým melanomem: od nejnovějších poznatků k možné budoucnosti“. Odborné hodnocení vakcín. 8 (11): 1513–26. doi:10.1586 / erv.09.108. PMID 19863242. S2CID 207223461.
- ^ „NCT00293423“. ClinicalTrials.gov, Spojené státy americké národní instituty zdraví. Citováno 2010-04-10.
Komplexní vakcína proti proteinu a peptidu proti tepelnému šoku GP96 při léčbě pacientů s rekurentním nebo progresivním gliomem
- ^ Bloch O, Crane CA, Fuks Y, Kaur R, Aghi MK, Berger MS, Butowski NA, Chang SM, Clarke JL, McDermott MW, Prados MD, Sloan AE, Bruce JN, Parsa AT (leden 2014). „Očkování proti proteinovému peptidovému komplexu s tepelným šokem-96 pro rekurentní glioblastom: fáze II, jednoramenná studie“. Neuro-onkologie. 16 (2): 274–9. doi:10.1093 / neuonc / not203. PMC 3895386. PMID 24335700.
- ^ Khandelwal A, Crowley VM, Blagg BS (říjen 2017). „Selektivní inhibitory Grp94 na bázi resorcinolu“. Dopisy ACS pro léčivou chemii. 8 (10): 1013–1018. doi:10.1021 / acsmedchemlett.7b00193. PMC 5641966. PMID 29057043.
Další čtení
- Srivastava P (2001). „Interakce proteinů tepelného šoku s peptidy a buňkami prezentujícími antigen: chaperonace vrozených a adaptivních imunitních odpovědí“. Výroční přehled imunologie. 20 (1): 395–425. doi:10.1146 / annurev.immunol.20.100301.064801. PMID 11861608.
- Li Z, Dai J, Zheng H, Liu B, Caudill M (březen 2002). „Integrovaný pohled na role a mechanismy komplexu protein gp96-peptid tepelného šoku při vyvolání imunitní odpovědi“. Frontiers in Bioscience. 7 (4): d731–51. doi:10.2741 / A808. PMID 11861214.
- Dollins DE, Warren JJ, Immormino RM, Gewirth DT (říjen 2007). „Struktury GRP94-nukleotidových komplexů odhalují mechanické rozdíly mezi chaperony hsp90“. Molekulární buňka. 28 (1): 41–56. doi:10.1016 / j.molcel.2007.08.024. PMC 2094010. PMID 17936703.
- Kaul SC, Taira K, Pereira-Smith OM, Wadhwa R (2003). „Mortalin: současnost a perspektiva“. Experimentální gerontologie. 37 (10–11): 1157–64. doi:10.1016 / S0531-5565 (02) 00135-3. PMID 12470827. S2CID 44450296.
- Schaiff WT, Hruska KA, McCourt DW, Green M, Schwartz BD (září 1992). „HLA-DR se asociuje se specifickými stresovými proteiny a je zadržován v endoplazmatickém retikulu v negativních buňkách invariantního řetězce“. The Journal of Experimental Medicine. 176 (3): 657–66. doi:10.1084 / jem.176.3.657. PMC 2119345. PMID 1512535.
- Zolnierowicz S, Work C, Hutchison K, Fox IH (duben 1990). "Částečné oddělení destičkových a placentárních adenosinových receptorů od vazebného proteinu podobného adenosinu A2". Molekulární farmakologie. 37 (4): 554–9. PMID 2325637.
- Hutchison KA, Nevins B, Perini F, Fox IH (květen 1990). "Rozpustný a s membránou asociovaný lidský nízkoafinitní protein vázající adenosin (adenotin): vlastnosti a homologie se savčími a ptačími stresovými proteiny". Biochemie. 29 (21): 5138–44. doi:10.1021 / bi00473a020. PMID 2378869.
- Chang SC, Erwin AE, Lee AS (květen 1989). „Geny regulované na glukózu (GRP94 a GRP78) sdílejí společné regulační domény a jsou koordinovány běžnými trans-působícími faktory“. Molekulární a buněčná biologie. 9 (5): 2153–62. doi:10,1128 / mcb. 9.5.2153. PMC 363009. PMID 2546060.
- Anderson SL, Shen T, Lou J, Xing L, Blachere NE, Srivastava PK, Rubin BY (říjen 1994). „Endoplazmatický retikulární protein tepelného šoku gp96 je transkripčně upregulován v buňkách ošetřených interferonem“. The Journal of Experimental Medicine. 180 (4): 1565–9. doi:10.1084 / jem.180.4.1565. PMC 2191700. PMID 7523574.
- Bruneau N, Lombardo D (červen 1995). "Chaperonová funkce proteinu souvisejícího s Grp 94 pro skládání a transport lipázy závislé na soli žlučové žlázy". The Journal of Biological Chemistry. 270 (22): 13524–33. doi:10.1074 / jbc.270.22.13524. PMID 7768954.
- Chavany C, Mimnaugh E, Miller P, Bitton R, Nguyen P, Trepel J, Whitesell L, Schnur R, Moyer J, Neckers L (březen 1996). „p185erbB2 se váže na GRP94 in vivo. Disociace heterokomplexu p185erbB2 / GRP94 benzochinonem a ansamyciny předchází vyčerpání p185erbB2“. The Journal of Biological Chemistry. 271 (9): 4974–7. doi:10.1074 / jbc.271.9.4974. PMID 8617772.
- Kuznetsov G, Chen LB, Nigam SK (leden 1997). „Komplex více molekulárních chaperonů se špatně složenými velkými oligomerními glykoproteiny v endoplazmatickém retikulu“. The Journal of Biological Chemistry. 272 (5): 3057–63. doi:10.1074 / jbc.272.5.3057. PMID 9006956.
- Hoshino T, Wang J, poslanec Devetten, Iwata N, Kajigaya S, Wise RJ, Liu JM, Youssoufian H (červen 1998). „Molekulární chaperon GRP94 se váže na protein Fanconiho anemické skupiny C a reguluje jeho intracelulární expresi“. Krev. 91 (11): 4379–86. doi:10.1182 / krev.v91.11.4379. PMID 9596688.
- Linnik KM, Herscovitz H (srpen 1998). „Několik molekulárních chaperonů interaguje s apolipoproteinem B během jeho zrání. Síť chaperonů rezidentních v endoplazmatickém retikulu (ERp72, GRP94, kalretikulin a BiP) interaguje s apolipoproteinem b bez ohledu na jeho lipidační stav.“. The Journal of Biological Chemistry. 273 (33): 21368–73. doi:10.1074 / jbc.273.33.21368. PMID 9694898.
- Delom F, Lejeune PJ, Vinet L, Carayon P, Mallet B (únor 1999). "Zapojení oxidačních reakcí a extracelulárních proteinových chaperonů při záchraně nesprávně sestaveného tyroglobulinu ve folikulárním lumenu". Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 255 (2): 438–43. doi:10.1006 / bbrc.1999.0229. PMID 10049727.
- Reddy RK, Lu J, Lee AS (říjen 1999). „Endoplazmatické retikulum chaperonový glykoprotein GRP94 s vazebným účinkem na Ca (2 +) a antiapoptotickými vlastnostmi je novým proteolytickým cílem calpainu během apoptózy vyvolané etoposidem.“. The Journal of Biological Chemistry. 274 (40): 28476–83. doi:10.1074 / jbc.274.40.28476. PMID 10497210.
- Roher N, Sarno S, Miró F, Ruzzene M, Llorens F, Meggio F, Itarte E, Pinna LA, Plana M (září 2001). „Karboxyterminální doména Grp94 se váže na protein kinázu CK2 alfa, ale ne na holoenzym CK2“. FEBS Dopisy. 505 (1): 42–6. doi:10.1016 / S0014-5793 (01) 02781-8. PMID 11557039. S2CID 52949128.
- Vabulas RM, Braedel S, Hilf N, Singh-Jasuja H, Herter S, Ahmad-Nejad P, Kirschning CJ, Da Costa C, Rammensee HG, Wagner H, Schild H (červen 2002). „Protein Gp96 rezidentní v endoplazmatickém retikulu tepelný šokový protein aktivuje dendritické buňky cestou Toll-like receptor 2/4“. The Journal of Biological Chemistry. 277 (23): 20847–53. doi:10,1074 / jbc.M200425200. PMID 11912201.
- Shin HJ, Kim SS, Cho YH, Lee SG, Rho HM (březen 2002). "Hostitelské buněčné proteiny vázající se na enkapsidační signál epsilon v RNA viru hepatitidy B". Archivy virologie. 147 (3): 471–91. doi:10.1007 / s007050200001. PMID 11958450. S2CID 23653290.
![]() | Tento článek o gen na lidský chromozom 12 je pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to. |