CALM2 - CALM2

CALM2
Dostupné struktury
PDB	Lidské vyhledávání UniProt: PDBe RCSB
Seznam id kódů PDB
	2 VAY, 1R6W, 4JPZ, 3UCY, 1 WRZ, 4G28, 1ZOT, 1YRT, 1IQ5, 1 CDL, 2LL6, 3HR4, 4BW7, 4BW8, 1R5, 4J9Y, 4LZX, 1L7Z, 1ZUZ, 2BE6, 2V01, 1XFV, 2M55, 1CTR, 2I08, 2MG5, 2R28, 3O77, 4UPU, 2L7L, 2K0F, 2M0K, 4V0C, 1SW8, 2 WEL, 3DVK, 2M0J, 3DVM, 2KUH, 1K90, 1K93, 4G27, 1CLL, 2KUG, 1XFX, 4DJC, 2LQC, 2LQP, 4L79, 2W73, 2LV6, 1 NKF, 2JZI, 3ct, 4GOW, 1J7O, 1PK0, 4Q5U, 2V02, 3BYA, 4Q57, 2KNE, 1RU, 2Y4V, 2L53, 2F3Y, 3O78, 1LVC, 4M1L, 2K0E, 1S26, 4 DCK, 1XFW, 3SUI, 2X0G, 3EWV, 1XFY, 2LL7, 4OVN, 3J41, 2BKI, 1SK6, 3DVJ, 3UCW, 2LGF, 4UMO, 3DVE, 4JQ0, 3OXQ, 2K61, 1XFU, 3SJQ, 2K0J, 4BYF, 1J7P, 3G43, 3EWT, 4J9Z, 1XFZ, 2F3Z, 1 IWQ, 2N6A, 2HF5, 2N27, 4ZLK, 5COC
Identifikátory
Aliasy	CALM2, CAMII, PHKD, PHKD2, LQT15, caM, kalmodulin 2 (fosforylázová kináza, delta), kalmodulin 2, CAMC, CAM1, CAMIII, CAM3, CALM, CALML2
Externí ID	OMIM: 114182 HomoloGene: 134804 Genové karty: CALM2
Umístění genu (člověk)
Chr.	Chromozom 19 (lidský)
Konec	47,176,921 bp
Genová ontologie
Molekulární funkce	• vazba iontů vápníku; • GO: 0001948 vazba na proteiny; • aktivita inhibitoru kalciového kanálu; • vazba protein kinázy; • vazba titinu; • aktivita aktivátoru proteinové serin / threonin kinázy; • vazba iontového kanálu; • vazba kovových iontů; • aktivita aktivátoru proteinové fosfatázy; • vazba adenylátcyklázy; • specifické vazby neuspořádaných domén; • Aktivita faktoru výměny ras guanyl-nukleotidů; • inositol-1,4,5-trisfosfát 3-kinázová aktivita; • aktivita iontového kanálu řízená ligandem; • aktivita aktivátoru adenylátcyklázy; • specifické vazby na proteinovou doménu; • aktivita regulátoru syntázy oxidu dusnatého; • vazba metabotropního glutamátového receptoru typu 3; • Vazba N-terminální myristoylační domény; • vazba fosfatidylinositol 3-kinázy; • vazba N-konce proteinu; • vazba na bílkoviny závislá na vápníku; • vazba syntázy oxidu dusnatého;
Buněčná složka	• cytoplazma; • cytosol; • komplex vápníkového kanálu; • extracelulární oblast; • vřetenová mikrotubule; • neuronová projekce; • cytoskelet; • buněčné jádro; • centrosome; • komplex draslíkových kanálů s napětím; • extracelulární exosom; • vřetenová tyč; • růstový kužel; • buněčná membrána; • vřeteno; • sarkoméra; • nukleoplazma; • váček; • GO: 0097483, GO: 0097481 postsynaptická hustota; • katalytický komplex; • organizační centrum mikrotubulů; • synaptická vezikulární membrána; • mitochondriální membrány; • makromolekulární komplex; • myelin;
Biologický proces	• svalová kontrakce; • reakce na amfetamin; • pozitivní regulace aktivity proteinové serin / threonin kinázy; • detekce iontu vápníku; • Signální dráha receptoru Fc-epsilon; • pozitivní regulace aktivity fosfoprotein fosfatázy; • G2 / M přechod mitotického buněčného cyklu; • regulace aktivity vápníkového kanálu řízeného vysokým napětím; • pozitivní regulace vazby DNA; • vývoj substantia nigra; • pozitivní regulace defosforylace bílkovin; • metabolický proces inositolfosfátu; • pozitivní regulace aktivity syntázy oxidu dusnatého; • glykogenový katabolický proces; • pozitivní regulace aktivity cyklických nukleotidů fosfodiesterázy; • Signální dráha receptoru spřaženého s G-proteinem; • regulace cytokineze; • regulace kontrakce srdečního svalu regulací uvolňování sekvestrovaného iontu vápníku; • regulace signální dráhy zprostředkované rhodopsinem; • reakce na kortikosteron; • negativní regulace fosforylace peptidyl-threoninu; • aktivace aktivity adenylátcyklázy; • regulace srdeční frekvence; • pozitivní regulace aktivity kanálu uvolňování vápníku citlivého na ryanodin; • reakce na iont vápníku; • regulace aktivity kanálu uvolňujícího vápník citlivý na ryanodin; • regulace aktivity syntázy oxidu dusnatého; • degranulace krevních destiček; • negativní regulace aktivity kanálu uvolňujícího vápník citlivý na ryanodin; • Kaskáda MAPK; • pozitivní regulace fosforylace peptidyl-threoninu; • pozitivní regulace autofosforylace bílkovin; • regulace kontrakce srdečního svalu; • regulace buněčné komunikace elektrickým spojením zapojeným do srdečního vedení; • regulace uvolňování sekvestrovaného iontu vápníku do cytosolu sarkoplazmatickým retikulem; • vápníkem zprostředkovaná signalizace; • iontový transmembránový transport; • Signální dráha Wnt, dráha modulující vápník; • GO: 0032320, GO: 0032321, GO: 0032855, GO: 0043089, GO: 0032854 pozitivní regulace aktivity GTPázy; • methylace bílkovin; • vytvoření lokalizace proteinu na membránu; • vytvoření lokalizace proteinu na mitochondriální membránu; • regulace endocytózy synaptických vezikul; • regulace exaptózy synaptických vezikul;
	Zdroje:Amigo / QuickGO
Ortology
	805
	n / a
	ENSG00000143933
	n / a
	P0DP23; P0DP24
	n / a
	NM_001305624; NM_001305625; NM_001305626; NM_001743
	n / a
NP_001292553; NP_001292554; NP_001292555; NP_001734; NP_001316850;
	NP_001316851; NP_001316852; NP_001316853; NP_001316854; NP_001316855; NP_005175; NP_008819; NP_001350598; NP_001350599; NP_008819; NP_001292553; NP_001292554; NP_001292555; NP_001734; NP_001316850; NP_001316851; NP_001316852; NP_001316853; NP_001316854; NP_001316855; NP_005175
	n / a
	Wikidata
Zobrazit / upravit člověka

Kalmodulin 2 je protein že u lidí je kódován CALM2 gen.^[3]^[4]

Klinický význam

Mutace v CALM2 jsou spojeny s srdeční arytmie.^[5]

Interakce

CALM2 bylo prokázáno komunikovat s AKAP9.^[6]^[7]

Viz také

klimodulin

Reference

^ ^A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000143933 - Ensembl, Květen 2017
^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ "Entrezův gen: CALM2 kalmodulin 2 (fosforylázová kináza, delta)".
^ SenGupta B, Friedberg F, Detera-Wadleigh SD (prosinec 1987). "Molekulární analýza lidských a krysích kalmodulinových komplementárních klonů DNA. Důkazy o dalších aktivních genech u těchto druhů". J. Biol. Chem. 262 (34): 16663–70. PMID 2445749.
^ Makita N, Yagihara N, Crotti L, Johnson CN, Beckmann BM, Roh MS, Shigemizu D, Lichtner P, Ishikawa T, Aiba T, Homfray T, Behr ER, Klug D, Denjoy I, Mastantuono E, Theisen D, Tsunoda T , Satake W, Toda T, Nakagawa H, Tsuji Y, Tsuchiya T, Yamamoto H, Miyamoto Y, Endo N, Kimura A, Ozaki K, Motomura H, Suda K, Tanaka T, Schwartz PJ, Meitinger T, Kääb S, Guicheney P, Shimizu W, Bhuiyan ZA, Watanabe H, Chazin WJ, George AL (2014). „Nové mutace kalmodulinu spojené s náchylností k vrozené arytmii“. Circ Cardiovasc Genet. 7 (4): 466–74. doi:10.1161 / CIRCGENETICS.113.000459. PMC 4140998. PMID 24917665.
^ Takahashi M, Yamagiwa A, Nishimura T, Mukai H, Ono Y (září 2002). „Centrosomální proteiny CG-NAP a kendrin poskytují mikrotubulární nukleační místa ukotveným komplexem gama-tubulinového kruhu“. Mol. Biol. Buňka. 13 (9): 3235–45. doi:10,1091 / MBE E02-02-0112. PMC 124155. PMID 12221128.
^ Berchtold MW, Egli R, Rhyner JA, Hameister H, Strehler EE (květen 1993). „Lokalizace lidských bona fide kalmodulinových genů CALM1, CALM2 a CALM3 do chromozomů 14q24-q31, 2p21.1-p21.3 a 19q13.2-q13.3“. Genomika. 16 (2): 461–5. doi:10.1006 / geno.1993.1211. PMID 8314583.

externí odkazy

Člověk CALM2 umístění genomu a CALM2 stránka s podrobnostmi o genu v UCSC Genome Browser.

Další čtení

Zhang M, Yuan T (1998). „Molekulární mechanismy funkční všestrannosti kalmodulinu“. Biochem. Cell Biol. 76 (2–3): 313–23. doi:10.1139 / bcb-76-2-3-313. PMID 9923700.
Gusev NB (2001). „Některé vlastnosti kaldesmonu a kalponinu a účast těchto proteinů na regulaci kontrakce hladkého svalstva a tvorby cytoskeletu“. Biochemistry Mosc. 66 (10): 1112–21. doi:10.1023 / A: 1012480829618. PMID 11736632. S2CID 310781.
Benaim G, Villalobo A (2002). „Fosforylace kalmodulinu. Funkční důsledky“ (PDF). Eur. J. Biochem. 269 (15): 3619–31. doi:10.1046 / j.1432-1033.2002.03038.x. PMID 12153558.
Koller M, Schnyder B, Strehler EE (1990). "Strukturální organizace lidského CaMIII kalmodulinového genu". Biochim. Biophys. Acta. 1087 (2): 180–9. doi:10.1016 / 0167-4781 (90) 90203-e. PMID 2223880.
Baudier J, Mochly-Rosen D, Newton A, Lee SH, Koshland DE, Cole RD (1987). „Srovnání proteinu S100b s kalmodulinem: interakce s melittinem a tau proteiny asociovanými s mikrotubuly a inhibice fosforylace tau proteinů proteinkinázou C“. Biochemie. 26 (10): 2886–93. doi:10.1021 / bi00384a033. PMID 3111527.
Matoba R, Okubo K, Hori N, Fukushima A, Matsubara K (1994). "Přidání 5'-kódujících informací do 3'-směrované cDNA knihovny zlepšuje analýzu genové exprese." Gen. 146 (2): 199–207. doi:10.1016/0378-1119(94)90293-3. PMID 8076819.
Srinivas SK, Srinivas RV, Anantharamaiah GM, Compans RW, Segrest JP (1993). „Cytosolická doména obálky glykoproteinů viru lidské imunodeficience se váže na kalmodulin a inhibuje proteiny regulované kalmodulinem“. J. Biol. Chem. 268 (30): 22895–9. PMID 8226798.
Miller MA, Mietzner TA, Cloyd MW, Robey WG, Montelaro RC (1993). „Identifikace kalmodulin vázající a inhibiční peptidové domény v HIV-1 transmembránovém glykoproteinu“. AIDS Res. Hučení. Retroviry. 9 (11): 1057–66. doi:10.1089 / podpora.1993.9.1057. PMID 8312049.
Radding W, Pan ZQ, Hunter E, Johnston P, Williams JP, McDonald JM (1996). „Exprese obálky glykoproteinu HIV-1 mění buněčný kalmodulin“. Biochem. Biophys. Res. Commun. 218 (1): 192–7. doi:10.1006 / bbrc.1996.0034. PMID 8573130.
Pan Z, Radding W, Zhou T, Hunter E, Mountz J, McDonald JM (1996). „Role kalmodulinu při apoptóze zprostředkované Fas HIV. Dopoledne. J. Pathol. 149 (3): 903–10. PMC 1865159. PMID 8780394.
Sasaki M, Uchiyama J, Ishikawa H, Matsushita S, Kimura G, Nomoto K, Koga Y (1996). „Indukce apoptózy zvýšením intracelulárního Ca2 + závislého na kalmodulinu v CD4 + buňkách exprimujících gp 160 HIV“. Virologie. 224 (1): 18–24. doi:10.1006 / viro.1996.0502. PMID 8862395.
Brigino E, Haraguchi S, Koutsonikolis A, Cianciolo GJ, Owens U, Good RA, Day NK (1997). „Interleukin 10 je indukován rekombinantním proteinem HIV-1 Nef zahrnujícím signální transdukční cestu závislou na vápníku / kalmodulinu fosfodiesterázou“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 94 (7): 3178–82. doi:10.1073 / pnas.94.7.3178. PMC 20342. PMID 9096366.
Minakami R, Jinnai N, Sugiyama H (1997). „Fosforylace a kalmodulinová vazba metabotropního glutamátového receptoru podtypu 5 (mGluR5) jsou in vitro antagonistické“. J. Biol. Chem. 272 (32): 20291–8. doi:10.1074 / jbc.272.32.20291. PMID 9242710.
Miyawaki A, Llopis J, Heim R, McCaffery JM, Adams JA, Ikura M, Tsien RY (1997). "Fluorescenční indikátory pro Ca2 + na základě zelených fluorescenčních proteinů a kalmodulinu". Příroda. 388 (6645): 882–7. doi:10.1038/42264. PMID 9278050. S2CID 13745050.
Malvoisin E, Wild F (1997). „Inhibice HIV-1, HIV-2 a SIV obalové buněčné fúze zprostředkované glykoproteinem pomocí kalmodulinu“. Virus Res. 50 (2): 119–27. doi:10.1016 / S0168-1702 (97) 00060-9. PMID 9282777.
Martoglio B, Graf R, Dobberstein B (1997). „Signální peptidové fragmenty preprolaktinu a HIV-1 p-gp160 interagují s kalmodulinem“. EMBO J.. 16 (22): 6636–45. doi:10.1093 / emboj / 16.22.6636. PMC 1170268. PMID 9362478.
Ishikawa H, Sasaki M, Noda S, Koga Y (1998). „Indukce apoptózy vazbou karboxylového konce viru lidské imunodeficience typu 1 gp160 na kalmodulin“. J. Virol. 72 (8): 6574–80. doi:10.1128 / JVI.72.8.6574-6580.1998. PMC 109834. PMID 9658102.
Toutenhoofd SL, Foletti D, Wicki R, Rhyner JA, Garcia F, Tolon R, Strehler EE (1998). "Charakterizace lidského genu pro CALM2 kalmodulin a srovnání transkripční aktivity CALM1, CALM2 a CALM3". Buněčný vápník. 23 (5): 323–38. doi:10.1016 / S0143-4160 (98) 90028-8. PMID 9681195.

Tento protein související článek je a pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to.

[refGRCh38Ensembl-1] A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000143933 - Ensembl, Květen 2017

[2] „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[3] "Entrezův gen: CALM2 kalmodulin 2 (fosforylázová kináza, delta)".

[pmid2445749-4] SenGupta B, Friedberg F, Detera-Wadleigh SD (prosinec 1987). "Molekulární analýza lidských a krysích kalmodulinových komplementárních klonů DNA. Důkazy o dalších aktivních genech u těchto druhů". J. Biol. Chem. 262 (34): 16663–70. PMID 2445749.

[5] Makita N, Yagihara N, Crotti L, Johnson CN, Beckmann BM, Roh MS, Shigemizu D, Lichtner P, Ishikawa T, Aiba T, Homfray T, Behr ER, Klug D, Denjoy I, Mastantuono E, Theisen D, Tsunoda T , Satake W, Toda T, Nakagawa H, Tsuji Y, Tsuchiya T, Yamamoto H, Miyamoto Y, Endo N, Kimura A, Ozaki K, Motomura H, Suda K, Tanaka T, Schwartz PJ, Meitinger T, Kääb S, Guicheney P, Shimizu W, Bhuiyan ZA, Watanabe H, Chazin WJ, George AL (2014). „Nové mutace kalmodulinu spojené s náchylností k vrozené arytmii“. Circ Cardiovasc Genet. 7 (4): 466–74. doi:10.1161 / CIRCGENETICS.113.000459. PMC 4140998. PMID 24917665.

[pmid12221128-6] Takahashi M, Yamagiwa A, Nishimura T, Mukai H, Ono Y (září 2002). „Centrosomální proteiny CG-NAP a kendrin poskytují mikrotubulární nukleační místa ukotveným komplexem gama-tubulinového kruhu“. Mol. Biol. Buňka. 13 (9): 3235–45. doi:10,1091 / MBE E02-02-0112. PMC 124155. PMID 12221128.

[pmid8314583-7] Berchtold MW, Egli R, Rhyner JA, Hameister H, Strehler EE (květen 1993). „Lokalizace lidských bona fide kalmodulinových genů CALM1, CALM2 a CALM3 do chromozomů 14q24-q31, 2p21.1-p21.3 a 19q13.2-q13.3“. Genomika. 16 (2): 461–5. doi:10.1006 / geno.1993.1211. PMID 8314583.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]