Ribozomální RNA - Ribosomal RNA

Ribozomální ribonukleová kyselina (rRNA) je typ nekódující RNA což je primární složka ribozomy, nezbytné pro všechny buňky. rRNA je a ribozym který provádí proteosyntéza v ribozomech. Ribozomální RNA je přepisována z ribozomální DNA (rDNA) a poté navázán na ribozomální proteiny tvořit malý a velký ribozomové podjednotky. rRNA je fyzický a mechanický faktor ribozomu, který působí přenos RNA (tRNA) a messenger RNA (mRNA) zpracovat a přeložit tyto látky na proteiny.[1] Ribozomální RNA je převládající formou RNA nacházející se ve většině buněk; tvoří asi 80% buněčné RNA, přestože se nikdy nepřekládá na samotné proteiny. Ribozomy jsou složeny z přibližně 60% hmotnostních rRNA a 40% ribozomálních proteinů.
Struktura
Ačkoliv primární struktura sekvence rRNA se může u různých organismů lišit, párování bází v těchto sekvencích se běžně tvoří kmenová smyčka konfigurace. Délka a poloha těchto kmenových smyček rRNA jim umožňují vytvářet trojrozměrné struktury rRNA, které jsou podobné napříč druh.[2] Kvůli těmto konfiguracím může rRNA vytvářet těsné a specifické interakce s ribozomálními proteiny za vzniku ribozomálních podjednotek. Tyto ribozomální proteiny obsahují bazické zbytky (na rozdíl od kyselých zbytků) a aromatických zbytků (tj. fenylalanin, tyrosin a tryptofan ) umožňující jim vytvářet chemické interakce s přidruženými oblastmi RNA, jako jsou stohovací interakce. Ribozomální proteiny mohou také zesíťovat na hlavní řetězec cukr-fosfát rRNA s vazebnými místy, která se skládají ze bazických zbytků (tj. lysin a arginin ). Byly identifikovány všechny ribozomální proteiny (včetně specifických sekvencí, které se vážou na rRNA). Tyto interakce spolu se sdružením malé a velké ribozomální podjednotky vedou k funkčnímu ribozomu schopnému syntetizovat bílkoviny.[3]

Ribozomální RNA se organizuje do dvou ribozomálních podjednotek: velké ribozomální podjednotky (LSU ) a malá ribozomální podjednotka (SSU ). Mezi těmito podjednotkami se liší typy rRNA použité k vytvoření podjednotky.
V ribozomech prokaryot, jako jsou bakterie, SSU obsahuje jednu malou molekulu rRNA (~ 1 500 nukleotidů), zatímco LSU obsahuje jednu jedinou malou rRNA a jednu velkou molekulu rRNA (~ 3 000 nukleotidů). Ty jsou kombinovány s ~ 50 ribozomálními bílkoviny za vzniku ribozomálních podjednotek. V prokaryotických ribozomech se vyskytují tři typy rRNA: 23S a 5S rRNA v LSU a 16S rRNA v SSU.
V ribozomech eukaryot, jako jsou lidé, SSU obsahuje jednu malou rRNA (~ 1 800 nukleotidů), zatímco LSU obsahuje dvě malé rRNA a jednu molekulu velké rRNA (~ 5 000 nukleotidů). Eukaryotická rRNA má přes 70 ribozomů bílkoviny které interagují a tvoří větší a více polymorfní ribozomální jednotky ve srovnání s prokaryoty.[4] U eukaryot existují čtyři typy rRNA: 3 druhy v LSU a 1 v SSU.[5] Droždí je tradičním modelem pro pozorování eukaryotický Chování a procesy rRNA, které vedou k deficitu v diverzifikaci výzkumu. Teprve v posledním desetiletí došlo k technickému pokroku (zejména v oblasti Cryo-EM ) umožnily předběžné vyšetřování ribozomálního chování u jiných eukaryoty.[6] v droždí, LSU obsahuje 5R, 5,8S a 28S rRNA. Kombinované 5,8S a 28S jsou zhruba ekvivalentní co do velikosti a funkce prokaryotickému 23S rRNA subtypu, mínus expanzní segmenty (ES), které jsou lokalizovány na povrchu ribozom o kterých se předpokládalo, že se vyskytují pouze v eukaryoty. Nedávno však Asgard phyla, jmenovitě, Lokiarchaeota a Heimdallarchaeota, považována za nejbližší archaické příbuzné Eukarya, byly údajně ve svých 23S rRNA vybaveny dvěma supersized ES.[7] Podobně 5S rRNA obsahuje 108-nukleotidovou inzerci v ribozomech halofilního archeonu Halococcus morrhuae.[8][9]
Eukaryotická SSU obsahuje 18S rRNA podjednotku, která také obsahuje ES. ESS SSU jsou obecně menší než ESS LSU.
Sekvence SSU a LSU rRNA jsou široce používány pro studium evoluční vztahy mezi organismy, protože jsou starodávného původu[10], se vyskytují ve všech známých formách života a jsou vůči nim rezistentní horizontální přenos genů. Sekvence rRNA jsou v průběhu času konzervovány (beze změny) kvůli jejich zásadní roli ve funkci ribozomu.[11] Fylogenní informace odvozené od 16s rRNA se v současné době používají jako hlavní metoda vymezení mezi podobnými prokaryotickými druhy výpočtem nukleotid podobnost.[12] Kanonický strom života je rodokmenem překladového systému.
Byly volány LSU podtypy rRNA ribozymy protože ribozomální proteiny se nemohou vázat na katalytické místo ribozom v této oblasti (konkrétně peptidyltransferáza centrum nebo PTC). SSU rRNA subtypy dekódují mRNA ve svém dekódovacím centru (DC).[13] Ribozomální proteiny nemohou vstoupit do DC.
Struktura rRNA je schopna drasticky se změnit a ovlivnit tak vazbu tRNA na ribozom během translace jiných mRNA.[14] V 16s rRNA se předpokládá, že k tomu dojde, když se zdá, že určité nukleotidy v rRNA střídají párování bází mezi jedním nebo druhým nukleotidem a tvoří „přepínač“, který mění konformaci rRNA. Tento proces je schopen ovlivnit strukturu LSU a SSU, což naznačuje, že tento konformační přepínač ve struktuře rRNA ovlivňuje celý ribozom v jeho schopnosti spojit kodon s jeho antikodonem při výběru tRNA i dekódování mRNA.[15]
Shromáždění
Integrace a shromáždění ribozomální RNA do ribozomy začíná jejich skládáním, úpravami, zpracováním a montáží s ribozomální proteiny za vzniku dvou ribozomálních podjednotek, LSU a SSU. v Prokaryotes, inkorporace rRNA nastává v cytoplazmě kvůli nedostatku organel vázaných na membránu. v Eukaryoty Tento proces však primárně probíhá v EU jádro a je iniciováno syntézou pre-RNA. To vyžaduje přítomnost všech tří RNA polymeráz. Ve skutečnosti představuje transkripce pre-RNA RNA polymerázou asi 60% celkové transkripce buněčné RNA.[16] Poté následuje složení pre-RNA tak, aby mohla být sestavena s ribozomálními proteiny. Toto skládání je katalyzováno endo- a exonukleázy RNA helikázy, GTPasy a ATPázy. RRNA následně pro odstranění podléhá endo- a exonukleolytickému zpracování externí a interní přepsané rozpěrky.[17] Pre-RNA pak prochází úpravami, jako je methylace nebo pseudouridinylace před tím, než se ribozomální montážní faktory a ribozomální proteiny spojí s pre-RNA a vytvoří pre-ribozomální částice. Po absolvování dalších kroků zrání a následném výstupu z jádra do cytoplazmy se tyto částice spojí a vytvoří ribozomy.[17] Základní a aromatický zbytky nalezené v primární struktuře rRNA umožňují příznivé výsledky stohování interakce a přitažlivost k ribozomálním proteinům, což vytváří zesíťující účinek mezi páteří rRNA a dalšími složkami ribozomální jednotky. Více podrobností o zahájení a počáteční části těchto procesů naleznete v části „Biosyntéza“.
Funkce

Všeobecně konzervované sekundární strukturní prvky v rRNA mezi různými druhy ukazují, že tyto sekvence jsou jedny z nejstarších objevených. Slouží kritickým rolím při formování katalytických míst translace mRNA. Během translace mRNA funguje rRNA tak, že váže jak mRNA, tak tRNA, aby usnadnila proces translace kodonové sekvence mRNA na aminokyseliny. rRNA iniciuje katalýzu syntézy proteinů, když je tRNA vložena mezi SSU a LSU. V SSU mRNA interaguje s antikodony tRNA. V LSU interaguje kmen akceptoru aminokyselin tRNA s LSU rRNA. Ribozom katalyzuje výměnu ester-amid a přenáší C-konec rodícího se peptidu z tRNA na amin aminokyseliny. K těmto procesům může docházet v důsledku míst v ribozomu, na která se tyto molekuly mohou vázat, vytvořených kmenovými smyčkami rRNA. Ribozom má tři z těchto vazebných míst nazývaných A, P a E místa:
- Obecně obsahuje A (aminoacyl) místo aminoacyl-tRNA (a tRNA esterifikována na aminokyselinu na 3 'konci).
- Místo P (peptidyl) obsahuje a tRNA esterifikovaný k rodícímu se peptidu. Volný amino (NH2) skupina webu A. tRNA napadá esterovou vazbu tRNA místa P, což způsobuje přenos rodícího se peptidu na aminokyselinu v místě A. Tato reakce probíhá v centrum peptidyltransferázy.
- Web E (výstup) obsahuje a tRNA který byl vybitý, s volným 3 'koncem (bez aminokyselin nebo rodícího se peptidu).
Jediný mRNA lze přeložit současně několika ribozomy. Tomu se říká a polysome.
v prokaryoty Bylo provedeno mnoho práce pro další identifikaci významu rRNA při překladu mRNA. Například bylo zjištěno, že místo A sestává primárně z 16S rRNA. Kromě různých proteinových prvků, se kterými interaguje tRNA na tomto místě se předpokládá, že pokud by tyto proteiny byly odstraněny beze změny ribozomální struktury, místo by nadále fungovalo normálně. V místě P pozorováním krystalové struktury bylo ukázáno, že 3 'konec 16s rRNA se může složit na místo, jako by molekula mRNA. To má za následek intermolekulární interakce, které stabilizují podjednotky. Podobně jako web A, i web P primárně obsahuje rRNA s několika bílkoviny. The peptidyltransferáza například centrum je tvořeno nukleotidy z 23S rRNA podjednotky. Studie ve skutečnosti ukázaly, že peptidyltransferáza centrum neobsahuje žádné proteiny a je zcela iniciováno přítomností rRNA. Na rozdíl od stránek A a P obsahuje stránka E. více bílkoviny. Protože bílkoviny nejsou nezbytné pro fungování míst A a P, molekulární složení místa E ukazuje, že se možná vyvinulo později. V primitivním ribozomy, je pravděpodobně, že tRNA vystoupil ze stránky P. Dále se ukázalo, že E-stránky tRNA se váží s podjednotkami rSNA 16S i 23S.[18]
Podjednotky a související ribozomální RNA

Oba prokaryotický a eukaryotický ribozomy lze rozdělit na dvě podjednotky, jednu velkou a jednu malou. Příkladnými druhy použitými v tabulce níže pro jejich příslušné rRNA jsou bakterie Escherichia coli (prokaryot ) a člověk (eukaryot ). Všimněte si, že „nt“ představuje délku typu rRNA v nukleotidech a „S“ (například v „16S“) představuje Svedberg Jednotky.
Typ | Velikost | Velká podjednotka (LSU rRNA ) | Malá podjednotka (SSU rRNA ) |
prokaryotický | 70S | 50S (5S : 120 nt, 23S : 2906 nt) | 30S (16S : 1542 nt) |
eukaryotický | 80. LÉTA | 60S (5S : 121 nt,[19] 5,8S : 156 nt,[20] 28S : 5070 nt[21]) | 40S (18S : 1869 nt[22]) |
S jednotky podjednotek (nebo rRNA) nelze jednoduše přidat, protože představují spíše míru sedimentační rychlosti než hmotnosti. Rychlost sedimentace každé podjednotky je ovlivněna jejím tvarem i hmotností. Jednotky nt lze přidat, protože představují celé číslo jednotek v lineárních polymerech rRNA (například celková délka lidské rRNA = 7216 nt).
Genové klastry kódování rRNA se běžně nazývají „ribozomální DNA „nebo rDNA (všimněte si, že tento výraz naznačuje, že ribozomy obsahují DNA, což však není pravda).
U prokaryot

v prokaryoty malá 30S ribozomální podjednotka obsahuje 16S ribozomální RNA. Velká ribosomální podjednotka 50S obsahuje dva druhy rRNA (5S a 23S ribozomální RNA ). Proto lze odvodit, že v obou bakterie a archaea existuje jeden gen rRNA, který kóduje všechny tři typy rRNA: 16S, 23S a 5S.[23]
Bakteriální 16S ribozomální RNA, 23S ribozomální RNA a 5S rRNA geny jsou obvykle organizovány jako společně transkribované operon. Jak ukazuje obrázek v této části, je zde interní přepsaný spacer mezi 16S a 23S rRNA geny.[24] Může existovat jedna nebo více kopií souboru operon rozptýleny v genom (například, Escherichia coli má sedm). Typicky v bakteriích je mezi jednou a patnácti kopiemi.[23]
Archaea obsahuje buď jeden gen rRNA operon nebo až čtyři kopie stejného operon.[23]
3 'konec 16S ribozomální RNA (v ribozomu) rozpoznává sekvenci na 5' konci mRNA volal Sekvence Shine-Dalgarno.
U eukaryot
V porovnání, eukaryoty obecně mají mnoho kopií genů rRNA organizovaných v tandemové opakování. U lidí je přítomno přibližně 300–400 opakování v pěti shlucích umístěných na chromozomy 13 (RNR1 ), 14 (RNR2 ), 15 (RNR3 ), 21 (RNR4 ) a 22 (RNR5 ). Diploidní lidé mají 10 shluků genomických rDNA které celkem tvoří méně než 0,5% lidský genom.[25]
Toto opakování bylo dříve přijato rDNA sekvence byly identické a sloužily jako nadbytečnost nebo zabezpečení proti selhání, aby se zohlednily chyby přirozené replikace a bodové mutace. Varianta sekvence v rDNA (a následně rRNA) u lidí napříč mnoha chromozomy bylo pozorováno jak uvnitř, tak mezi lidskými jedinci. Mnoho z těchto variant je palindromické sekvence a potenciální chyby v důsledku replikace.[26] Některé varianty jsou také exprimovány tkáňově specifickým způsobem u myší.[27]
Savčí buňky mají 2 mitochondriální (12S a 16S ) molekuly rRNA a 4 typy cytoplazmatické rRNA (podjednotky 28S, 5,8S, 18S a 5S). 28R, 5,8S a 18S rRNA jsou kódovány jednou transkripční jednotkou (45S) oddělenou 2 interně přepsané rozpěrky. První spacer odpovídá tomu, který se nachází v bakteriích a archaea, a druhý spacer je inzerce do toho, co bylo 23S rRNA u prokaryot.[24] 45S rDNA je uspořádána do 5 shluků (každá má 30–40 opakování) na chromozomech 13, 14, 15, 21 a 22. Ty jsou přepsány RNA polymeráza I. DNA pro 5S podjednotku se vyskytuje v tandemová pole (~ 200–300 skutečných genů 5S a mnoho rozptýlených pseudogenů), největší na chromozomu 1q41-42. 5S rRNA je přepsána RNA polymeráza III. The 18S rRNA ve většině eukaryoty je v malé ribozomální podjednotce a velká podjednotka obsahuje tři druhy rRNA ( 5S, 5,8S a 28S u savců, 25S v rostlinách, rRNA).
Terciární struktura ribozomální RNA malé podjednotky (SSU rRNA) byla vyřešena pomocí Rentgenová krystalografie.[28] Sekundární struktura SSU rRNA obsahuje 4 odlišné domény - 5 ', centrální, 3' hlavní a 3 'vedlejší domény. Model sekundární struktura pro 5 'doménu (500-800 nukleotidy ) je ukázáno.
Biosyntéza
U eukaryot
Jako stavební kameny pro organela, produkce rRNA je nakonec krok omezující rychlost při syntéze a ribozom. V jádro, rRNA je syntetizována RNA polymeráza I pomocí speciálních genů (rDNA ), které pro něj kódují, které se opakovaně nacházejí v celém souboru genom.[29] Geny kódující 18S, 28S a 5,8S rRNA jsou lokalizovány v oblast organizátora nukleolus a jsou přepsány do velkých prekurzorových molekul rRNA (pre-rRNA) pomocí RNA polymeráza I. Tyto molekuly pre-rRNA jsou odděleny vnějšími a vnitřními spacerovými sekvencemi a poté methylovaný, což je klíč pro pozdější montáž a skládací.[30][31][32] Po oddělení a uvolnění jako jednotlivé molekuly se montážní proteiny váží na každý nahý řetězec rRNA a skládají jej do své funkční formy pomocí kooperativní montáže a postupného přidávání více skládacích proteinů podle potřeby. Přesné podrobnosti o tom, jak se skládací proteiny vážou na rRNA a jak je dosaženo správného skládání, zůstávají neznámé.[33] Komplexy rRNA jsou poté dále zpracovávány reakcemi zahrnujícími exo- a endo-nukleolytické štěpení vedené snoRNA (malé nukleolární RNA) v komplexu s bílkovinami. Vzhledem k tomu, že tyto komplexy jsou stlačeny dohromady za vzniku soudržné jednotky, dochází k interakcím mezi rRNA a okolními ribozomy bílkoviny jsou během montáže neustále předělávány, aby byla zajištěna stabilita a ochrana vazebná místa.[34] Tento proces se označuje jako fáze „zrání“ životního cyklu rRNA. Bylo zjištěno, že modifikace, ke kterým dochází během zrání rRNA, přímo přispívají ke kontrole genová exprese poskytnutím fyzické regulace překladu přístupu tRNA a mRNA.[35] Některé studie zjistily, že jsou rozsáhlé methylace Během této doby je také nutné udržovat různé typy rRNA ribozom stabilita.[36][37]
Geny pro 5S rRNA jsou umístěny uvnitř jádro a jsou přepsány do pre-5S rRNA pomocí RNA polymeráza III.[38] Pre-5S rRNA vstupuje do jádro pro zpracování a montáž s 28S a 5,8S rRNA za vzniku LSU. 18S rRNA tvoří SSU kombinací s mnoha ribozomální proteiny. Jakmile jsou obě podjednotky sestaveny, jsou jednotlivě exportovány do cytoplazma vytvořit jednotku 80S a zahájit iniciaci překlad z mRNA.[39][40]
Ribozomální RNA je nekódování a nikdy není přeložen do bílkoviny jakéhokoli druhu: pouze rRNA přepsal z rDNA a poté dospěly k použití jako strukturní stavební blok pro ribozomy. Přepisovaná rRNA je vázána na ribozomální proteiny tvořit podjednotky ribozomy a působí jako fyzická struktura, která tlačí mRNA a tRNA skrz ribozom zpracovat a přeložit je.[1]
Eukaryotická regulace
Syntéza rRNA je regulováno nahoru a dolů udržovat homeostáza různými procesy a interakcemi:
- The kináza AKT nepřímo podporuje syntézu rRNA as RNA polymeráza I je závislá na AKT.[41]
- Určité angiogenní ribonukleázy, jako angiogenin (ANG), se mohou přemístit a hromadit v jádro. Když je koncentrace ANG příliš vysoká, některé studie zjistily, že se ANG může vázat na promotér region rDNA a zbytečně zvyšuje transkripci rRNA. To může poškodit jádro a může dokonce vést k nekontrolované transkripci a rakovina.[42]
- V době omezení buněčné glukózy AMP-aktivovaná protein kináza (AMPK) odrazuje metabolické procesy které spotřebovávají energii, ale nejsou podstatné. Díky tomu je schopen fosforylovat RNA polymeráza I (v místě Ser-635) za účelem down-regulace syntézy rRNA narušením zahájení transkripce.[43]
- Snížení nebo odstranění více než jednoho pseudouridin nebo oblasti 29-0-methylace z dekódovacího centra ribozomu významně snižují rychlost rRNA transkripce snížením míry začlenění nových aminokyseliny.[44]
- Vznik heterochromatin je nezbytný pro umlčení transkripce rRNA, bez které je ribozomální RNA syntetizována nekontrolovaně a výrazně snižuje životnost organismu.[45]
U prokaryot
Podobný eukaryoty, produkce rRNA je krok omezující rychlost v prokaryotický syntéza a ribozom. v E-coli, bylo zjištěno, že rRNA je přepsal ze dvou promotorů P1 a P2 nalezených v sedmi různých rrn operony. P1 promotér je specificky zodpovědný za regulaci syntézy rRNA během střední až vysoké rychlosti růstu bakterií. Protože transkripční aktivita tohoto promotér je přímo úměrná rychlosti růstu, je primárně zodpovědná za rRNA nařízení. Zvýšená koncentrace rRNA slouží jako mechanismus negativní zpětné vazby k syntéze ribozomu. Bylo zjištěno, že vysoká koncentrace NTP je účinná transkripce z rrn Promotory P1. Předpokládá se, že s nimi tvoří stabilizační komplexy RNA polymeráza a promotéři. v bakterie konkrétně tato asociace vysoké koncentrace NTP se zvýšenou syntézou rRNA poskytuje molekulární vysvětlení, proč syntéza ribozomů a tedy proteinů závisí na rychlosti růstu. Nízká rychlost růstu vede k nižší rychlosti syntézy rRNA / ribozomů, zatímco vyšší rychlost růstu vede k vyšší rychlosti syntézy rRNA / ribozomů. To umožňuje buňce šetřit energii nebo ji zvýšit metabolická aktivita v závislosti na jeho potřebách a dostupných zdrojích.[46][47][48]
v prokaryotické buňky, každý gen rRNA nebo operon je přepsán do jediného prekurzoru RNA, který zahrnuje 16S, 23S, 5S rRNA a tRNA sekvence spolu s přepsanými mezerami. Zpracování RNA pak začíná před transkripce je kompletní. Během reakcí zpracování byly rRNA a tRNA se uvolňují jako samostatné molekuly.[49]
Prokaryotická regulace
Vzhledem k zásadní roli, kterou rRNA hraje v buněčná fyziologie z prokaryoty, v rRNA dochází k velkému překrývání nařízení mechanismy. Na úrovni transkripce existují pozitivní i negativní efektory transkripce rRNA, které usnadňují buněčnou údržbu homeostáza:
- Prvek UP proti proudu od rrn Promotor P1 může vázat podjednotku RNA polymeráza, čímž propaguje transkripce rRNA.
- Transkripce faktory, jako je FIS, se váží před promotér a komunikovat s RNA polymeráza což usnadňuje transkripce.
- Faktory proti ukončení se váží po proudu od rrn P2 promotér, zabraňující předčasnému ukončení transkripce.
- V důsledku přísná odpověď, kdy je k dispozici aminokyseliny je nízký, ppGpp (negativní efektor) může inhibovat transkripce z P1 i P2 promotéři.[46]
Degradace
Ribozomální RNA je ve srovnání s jinými běžnými typy RNA poměrně stabilní a přetrvává po delší dobu ve zdravém buněčném prostředí. Jakmile jsou ribozomální RNA sestaveny do funkčních jednotek, jsou stabilní ve stacionární fázi životního cyklu buněk po mnoho hodin.[50] Degradace může být spuštěna „zablokováním“ ribozomu, což je stav, který nastane, když ribozom rozpozná vadnou mRNA nebo narazí na jiné potíže se zpracováním, které způsobí zastavení translace ribozomem. Jakmile se ribozom zastaví, zahájí se specializovaná dráha na ribozomu, aby se zaměřil na celý komplex k demontáži.[51]
U eukaryot
Jako s každým protein nebo RNA „Produkce rRNA je náchylná k chybám, které vedou k produkci nefunkční rRNA. Aby se to napravilo, buňka umožňuje degradaci rRNA cestou nefunkčního rozpadu rRNA (NRD).[52] Velká část výzkumu v tomto tématu byla prováděna konkrétně na eukaryotických buňkách Saccharomyces cerevisiae droždí. V současné době pouze základní pochopení toho, jak buňky jsou schopni zaměřit funkčně vadné ribozomy pro ubikvinaci a degradaci u eukaryot je k dispozici.[53]
- Cesta NRD pro podjednotku 40S může být nezávislá nebo oddělená od cesty NRD pro podjednotku 60S. Bylo pozorováno, že jisté geny byli schopni ovlivnit degradaci určitých pre-RNA, ale nikoli jiných.[54]
- Četné bílkoviny jsou zapojeny do dráhy NRD, jako jsou Mms1p a Rtt101p, o nichž se předpokládá, že se společně vytvářejí ribozomy pro degradaci. Bylo zjištěno, že Mms1p a Rtt101p se vážou dohromady a předpokládá se, že Rtt101p získává a ubikvitin E3 ligáza komplex, umožňující nefunkčnost ribozomy být ubikinován před degradací.[55]
- Prokaryotům chybí a homolog pro Mms1, takže není jasné, jak prokaryoty jsou schopné degradovat nefunkční rRNA.
- Tempo růstu eukaryotické buňky nezdálo se, že by byl významně ovlivněn akumulací nefunkčních rRNA.
U prokaryot
Přestože v roce 2006 je k dispozici mnohem méně výzkumu degradace ribozomální RNA prokaryoty ve srovnání s eukaryoty, stále existuje zájem o to, zda bakterie následovat podobné degradační schéma ve srovnání s NRD u eukaryot. Hodně z výzkumu provedeného pro prokaryoty bylo provedeno dne Escherichia coli. Bylo zjištěno mnoho rozdílů mezi eukaryotickou a prokaryotickou degradací rRNA, což vedlo vědce k domněnce, že se tyto dva degradují pomocí různých cest.[56]
- Určitý mutace v rRNA, které byly schopné spustit degradaci rRNA v eukaryoty nebyli schopni to udělat v prokaryoty.
- Bodové mutace v 23S rRNA by způsobil degradaci jak 23S, tak 16S rRNA ve srovnání s eukaryoty, ve kterém mutace v jedné podjednotce by způsobila pouze degradaci této podjednotky.
- Vědci zjistili, že odstranění celku struktura šroubovice (H69) z 23S rRNA nespustil jeho degradaci. To je vedlo k přesvědčení, že H69 je kritický endonukleázy rozpoznat a degradovat mutovanou rRNA.
Zachování sekvence a stabilita
Vzhledem k převládající a neochvějné povaze rRNA napříč všemi organismy, studie jeho odolnosti vůči genový přenos, mutace a změna bez zničení organismu se stala populární oblastí zájmu. Bylo zjištěno, že geny ribozomální RNA jsou tolerantní k modifikaci a invazi. Při sekvenování rRNA je pozměněno, bylo zjištěno, že buňky jsou ohroženy a rychle přestávají fungovat normálně.[57] Tyto klíčové vlastnosti rRNA se staly obzvláště důležitými pro projekty genové databáze (komplexní online zdroje, jako je SILVA[58] nebo SINA[59]) kde srovnávání sekvencí ribozomální RNA z různých biologických domén velmi usnadňuje “taxonomické úkol, fylogenetické analýza a vyšetřování mikrobiální rozmanitosti. “[58]
Příklady odolnosti:
- Přidání velkých nesmyslných fragmentů RNA do mnoha částí 16S rRNA jednotky pozorovatelně nezmění funkci ribozomální jednotka jako celek.[60]
- Nekódující RNARD7 má schopnost měnit zpracování rRNA tak, aby byly molekuly odolné vůči degradaci karboxylová kyselina. Toto je rozhodující mechanismus pro udržení koncentrací rRNA během aktivního růstu, když kyselina nahromadění (kvůli podkladu fosforylace potřebné k výrobě ATP ) se může stát toxickým pro intracelulární funkce.[61]
- Vložení ribozymes kladivounů které jsou schopné cis-štěpení podél 16S rRNA značně inhibují funkci a snižují stabilitu.[60]
- Zatímco většina buněčných funkcí silně degraduje již po krátké době expozice hypoxický prostředí, rRNA zůstává nedegradovaná a vyřešena po šesti dnech prodloužené hypoxie. Teprve po tak dlouhé době se začnou objevovat meziprodukty rRNA (indikující konečnou degradaci).[62]
Význam

Vlastnosti ribozomální RNA jsou důležité v vývoj, tedy taxonomie a lék.
- rRNA je jedním z mála genových produktů přítomných ve všech buňky.[40] Z tohoto důvodu geny kódující rRNA (rDNA ) jsou sekvenovány za účelem identifikace organismu taxonomické skupinu, vypočítat související skupiny a odhadnout míru druhová divergence.[63] Ve výsledku je známo mnoho tisíc sekvencí rRNA a jsou uloženy ve specializovaných databázích, jako je RDP-II[64] a SILVA.[65]
- Úpravy rRNA umožňují určité choroby bakterie, jako Mycobacterium tuberculosis (bakterie, která způsobuje tuberkulóza ) rozvíjet extrém odolnost vůči lékům.[66] Kvůli podobným problémům se to stalo převládajícím problémem v veterinární medicína kde hlavní metodou pro zvládnutí bakteriální infekce u domácích zvířat je podávání léků, které útočí na peptidyl-transferáza střed (PTC) bakteriální ribozom. Mutace v 23S rRNA vytvořily dokonalou rezistenci na tyto léky, protože fungují společně neznámým způsobem, aby obcházely PTC.[67]
- rRNA je cílem mnoha klinicky relevantních antibiotika: chloramfenikol, erythromycin, kasugamycin, mikrokokcin, paromomycin, ricin, alfa-sarcin, spektinomycin, streptomycin, a thiostrepton.
- Ukázalo se, že rRNA je původem druhově specifického mikroRNA, jako miR-663 u lidí a miR-712 u myší. Tyto konkrétní miRNA pocházejí z interní přepsané rozpěrky rRNA.[68]
Lidské geny
- 45S: RNR1, RNR2, RNR3, RNR4, RNR5; (bez shluku) RNA18SN1, RNA18SN2, RNA18SN3, RNA18SN4, RNA18SN5, RNA28SN1, RNA28SN2, RNA28SN3, RNA28SN4, RNA28SN5, RNA45SN1, RNA45SN2, RNA45SN3, RNA45SN4, RNA45SN5, RNA5-8SN1, RNA5-8SN2, RNA5-8SN3, RNA5-8SN4, RNA5-8SN5
- 5S: RNA5S1, RNA5S2, RNA5S3, RNA5S4, RNA5S5, RNA5S6, RNA5S7, RNA5S8, RNA5S9, RNA5S10, RNA5S11, RNA5S12, RNA5S13, RNA5S14, RNA5S15, RNA5S16, RNA5S17
- Mt: MT-RNR1, MT-TV (kooptováno), MT-RNR2
Viz také
- Ribotyping
- Diazaborin B., inhibitor maturace rRNA pro velkou ribozomální podjednotku
Reference
- ^ A b Berk, Arnold; Baltimore, David; Lodish, Harvey; Darnell, James; Matsudaira, Paul; Zipursky, S. Lawrence (31.01.1996). Molekulare Zellbiologie. Berlín, Boston: DE GRUYTER. doi:10.1515/9783110810578. ISBN 9783110810578.
- ^ Lodish, Harvey; Berk, Arnold; Zipursky, S. Lawrence; Matsudaira, Paul; Baltimore, David; Darnell, James (2000). „Tři role RNA při syntéze proteinů“. Molekulární buněčná biologie. 4. vydání.
- ^ Urlaub H, Kruft V, Bischof O, Müller EC, Wittmann-Liebold B (září 1995). "Protein-rRNA vazebné vlastnosti a jejich strukturální a funkční implikace v ribozomech, jak bylo stanoveno studiemi síťování". Časopis EMBO. 14 (18): 4578–88. doi:10.1002 / j.1460-2075.1995.tb00137.x. PMC 394550. PMID 7556101.
- ^ Ferreira-Cerca S, Pöll G, Gleizes PE, Tschochner H, Milkereit P (říjen 2005). "Role eukaryotických ribozomálních proteinů při zrání a transportu pre-18S rRNA a funkce ribozomu". Molekulární buňka. 20 (2): 263–75. doi:10.1016 / j.molcel.2005.09.005. PMID 16246728.
- ^ Szymański M, Barciszewska MZ, Erdmann VA, Barciszewski J (květen 2003). „5 S rRNA: struktura a interakce“. The Biochemical Journal. 371 (Pt 3): 641–51. doi:10.1042 / bj20020872. PMC 1223345. PMID 12564956.
- ^ Henras AK, Plisson-Chastang C, O'Donohue MF, Chakraborty A, Gleizes PE (2015-03-01). „Přehled zpracování pre-ribozomální RNA u eukaryot“. Wiley Interdisciplinary Reviews: RNA. 6 (2): 225–42. doi:10,1002 / wrna.1269. PMC 4361047. PMID 25346433.
- ^ Penev PI, Fakhretaha-Aval S, Patel VJ, Cannone JJ, Gutell RR, Petrov AS, Williams LD, Glass JB (srpen 2020). „Supersized ribosomal RNA expanzní segmenty v Asgard archaea“. Biologie genomu a evoluce. 12 (10): 1694–1710. doi:10.1093 / gbe / evaa170. PMC 7594248. PMID 32785681.
- ^ Luehrsen, KR .; Nicholson, DE; Eubanks, DC; Fox, GE (květen 1981). Msgstr "Archeobakteriální 5S rRNA obsahuje dlouhou inzertní sekvenci". Příroda. 293 (5835): 755–756. Bibcode:1981Natur.293..755L. doi:10.1038 / 293755a0. PMID 6169998. S2CID 4341755.
- ^ Tirumalai, MR; Kaelber, JT; Park, DR; Tran, Q; Fox, GE (31. srpna 2020). „Vizualizace kryoelektronové mikroskopie velké inzerce v 5S ribozomální RNA extrémně halofilního archeonu Halococcus morrhuae". FEBS Open Bio. 10 (10): 1938–1946. doi:10.1002/2211-5463.12962. PMC 7530397. PMID 32865340.
- ^ Woese CR, Fox GE (listopad 1977). "Fylogenetická struktura prokaryotické domény: primární království". Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 74 (11): 5088–5090. Bibcode:1977PNAS ... 74,5088W. doi:10.1073 / pnas.74.11.5088. PMC 432104. PMID 270744.
- ^ Lagesen K, Hallin P, Rødland EA, Staerfeldt HH, Rognes T, Ussery DW (01.05.2007). „RNAmmer: konzistentní a rychlá anotace genů ribozomální RNA“. Výzkum nukleových kyselin. 35 (9): 3100–8. doi:10.1093 / nar / gkm160. PMC 1888812. PMID 17452365.
- ^ Chun J, Lee JH, Jung Y, Kim M, Kim S, Kim BK, Lim YW (říjen 2007). „EzTaxon: webový nástroj pro identifikaci prokaryot na základě genových sekvencí ribosomální RNA 16S“. International Journal of Systematic and Evolutionary Microbiology. 57 (Pt 10): 2259–61. doi:10.1099 / ijs.0.64915-0. PMID 17911292.
- ^ Ghosh, Arnab; Komar, Anton A (2. ledna 2015). „Rozšíření specifická pro eukaryota v ribozomálních proteinech malé podjednotky: Struktura a funkce“. Překlad. 3 (1): e999576. doi:10.1080/21690731.2014.999576. PMC 4682806. PMID 26779416.
- ^ Lodmell JS, Dahlberg AE (srpen 1997). „Konformační přepínač v ribozomální RNA 16S Escherichia coli během dekódování messengerové RNA“. Věda. 277 (5330): 1262–7. doi:10.1126 / science.277.5330.1262. PMID 9271564.
- ^ Gabashvili IS, Agrawal RK, Grassucci R, Squires CL, Dahlberg AE, Frank J (listopad 1999). „Hlavní přesmyky v 70S ribozomální 3D struktuře způsobené konformačním přepínáním v 16S ribozomální RNA“. Časopis EMBO. 18 (22): 6501–7. doi:10.1093 / emboj / 18.22.6501. PMC 1171713. PMID 10562562.
- ^ Woolford JL, Baserga SJ (listopad 2013). "Biogeneze ribozomu v kvasinkách Saccharomyces cerevisiae". Genetika. 195 (3): 643–81. doi:10.1534 / genetika.113.153197. PMC 3813855. PMID 24190922.
- ^ A b Baßler J, Hurt E (červen 2019). „Sestava eukaryotického ribozomu“. Roční přehled biochemie. 88 (1): 281–306. doi:10,1146 / annurev-biochem-013118-110817. PMID 30566372.
- ^ Moore PB, Steitz TA (červenec 2002). "Zapojení RNA do funkce ribozomu". Příroda. 418 (6894): 229–35. Bibcode:2002 Natur.418..229M. doi:10.1038 / 418229a. PMID 12110899. S2CID 4324362.
- ^ "Homo sapiens 5S ribozomální RNA ". 2018-05-24. Citovat deník vyžaduje
| deník =
(Pomoc) - ^ "Homo sapiens 5.8S ribozomální RNA ". 2017-02-10. Citovat deník vyžaduje
| deník =
(Pomoc) - ^ "Homo sapiens 28S ribozomální RNA ". 2017-02-04. Citovat deník vyžaduje
| deník =
(Pomoc) - ^ "Homo sapiens 18S ribozomální RNA ". 2017-02-04. Citovat deník vyžaduje
| deník =
(Pomoc) - ^ A b C Stoddard SF, Smith BJ, Hein R, Roller BR, Schmidt TM (leden 2015). „rrnDB: vylepšené nástroje pro interpretaci hojnosti genů rRNA v bakteriích a archeaech a nový základ pro budoucí vývoj“. Výzkum nukleových kyselin. 43 (Problém s databází): D593-8. doi:10.1093 / nar / gku1201. PMC 4383981. PMID 25414355.
- ^ A b Lafontaine DL, Tollervey D (červenec 2001). "Funkce a syntéza ribozomů". Nature Reviews Molecular Cell Biology. 2 (7): 514–20. doi:10.1038/35080045. hdl:1842/729. PMID 11433365. S2CID 2637106.
- ^ Stults DM, Killen MW, Williamson EP, Hourigan JS, Vargas HD, Arnold SM a kol. (Prosinec 2009). „Lidské rRNA genové shluky jsou rekombinačními hotspoty v rakovině“. Výzkum rakoviny. 69 (23): 9096–104. doi:10.1158 / 0008-5472.can-09-2680. PMID 19920195. S2CID 6162867.
- ^ Kim JH, Dilthey AT, Nagaraja R, Lee HS, Koren S, Dudekula D a kol. (Červenec 2018). „Variace genů ribozomální RNA lidského chromozomu 21 charakterizovaná klonováním TAR a sekvenováním dlouhého čtení“. Výzkum nukleových kyselin. 46 (13): 6712–6725. doi:10.1093 / nar / gky442. PMC 6061828. PMID 29788454.
- ^ Parks MM, Kurylo CM, Dass RA, Bojmar L, Lyden D, Vincent CT, Blanchard SC (únor 2018). „Varianty alel ribosomální RNA jsou konzervovány a vykazují tkáňově specifickou expresi“. Vědecké zálohy. 4 (2): eaao0665. Bibcode:2018SciA .... 4..665P. doi:10.1126 / sciadv.aao0665. PMC 5829973. PMID 29503865.
- ^ Yusupov MM, Yusupova GZ, Baucom A, Lieberman K, Earnest TN, Cate JH, Noller HF (květen 2001). „Krystalová struktura ribozomu v rozlišení 5,5 A“. Věda. 292 (5518): 883–96. Bibcode:2001Sci ... 292..883Y. doi:10.1126 / science.1060089. PMID 11283358. S2CID 39505192.
- ^ "Ribozomální RNA | genetika". Encyklopedie Britannica. Citováno 2019-10-02.
- ^ Zemora G, Waldsich C (listopad 2010). "Skládání RNA v živých buňkách". RNA Biology. 7 (6): 634–41. doi:10,4161 / rna.7.6.13554. PMC 3073324. PMID 21045541.
- ^ Fernández-Tornero C, Moreno-Morcillo M, Rashid UJ, Taylor NM, Ruiz FM, Gruene T a kol. (Říjen 2013). "Krystalová struktura 14-podjednotkové RNA polymerázy I". Příroda. 502 (7473): 644–9. Bibcode:2013Natur.502..644F. doi:10.1038 / příroda12636. PMID 24153184. S2CID 205235881.
- ^ Engel C, Sainsbury S, Cheung AC, Kostrewa D, Cramer P (říjen 2013). "Struktura a regulace transkripce RNA polymerázy I". Příroda. 502 (7473): 650–5. Bibcode:2013Natur.502..650E. doi:10.1038 / příroda12712. hdl:11858 / 00-001M-0000-0015-3B48-5. PMID 24153182. S2CID 205236187.
- ^ Dutca LM, Gallagher JE, Baserga SJ (červenec 2011). „Počáteční interakce U3 snoRNA: pre-rRNA párování bází vyžadovaná pro skládání pre-18S rRNA odhalená chemickým sondováním in vivo“. Výzkum nukleových kyselin. 39 (12): 5164–80. doi:10.1093 / nar / gkr044. PMC 3130255. PMID 21349877.
- ^ Woodson SA (prosinec 2011). „RNA skládací dráhy a samo-sestavování ribozomů“. Účty chemického výzkumu. 44 (12): 1312–9. doi:10.1021 / ar2000474. PMC 4361232. PMID 21714483.
- ^ Sloan KE, Warda AS, Sharma S, Entian KD, Lafontaine DL, Bohnsack MT (září 2017). „Ladění ribozomu: Vliv modifikace rRNA na biogenezi a funkci eukaryotického ribozomu“. RNA Biology. 14 (9): 1138–1152. doi:10.1080/15476286.2016.1259781. PMC 5699541. PMID 27911188.
- ^ Gigova A, Duggimpudi S, Pollex T, Schaefer M, Koš M (říjen 2014). „Shluk methylací v doméně IV 25S rRNA je nutný pro stabilitu ribozomu“. RNA. 20 (10): 1632–44. doi:10.1261 / rna.043398.113. PMC 4174444. PMID 25125595.
- ^ Metodiev MD, Lesko N, Park CB, Cámara Y, Shi Y, Wibom R a kol. (Duben 2009). „Methylace 12S rRNA je nezbytná pro in vivo stabilitu malé podjednotky savčího mitochondriálního ribozomu.“ Buněčný metabolismus. 9 (4): 386–97. doi:10.1016 / j.cmet.2009.03.001. PMID 19356719.
- ^ Thompson M, Haeusler RA, Good PD, Engelke DR (listopad 2003). „Nukleolární shlukování dispergovaných genů tRNA“. Věda. 302 (5649): 1399–401. Bibcode:2003Sci ... 302.1399T. doi:10.1126 / science.1089814. PMC 3783965. PMID 14631041.
- ^ "syntéza a zpracování rRNA".
- ^ A b Smit S, Widmann J, Knight R (2007). „Evoluční rychlosti se liší mezi strukturními prvky rRNA“. Výzkum nukleových kyselin. 35 (10): 3339–54. doi:10.1093 / nar / gkm 101. PMC 1904297. PMID 17468501.
- ^ Chan JC, Hannan KM, Riddell K, Ng PY, Peck A, Lee RS a kol. (Srpen 2011). „AKT podporuje syntézu rRNA a spolupracuje s c-MYC na stimulaci biogeneze ribozomu u rakoviny“. Vědecká signalizace. 4 (188): ra56. doi:10.1126 / scisignal.2001754. PMID 21878679. S2CID 20979505.
- ^ Li S, Ibaragi S, Hu GF (květen 2011). „Angiogenin jako molekulární cíl pro léčbu rakoviny prostaty“. Aktuální recenze léčby rakoviny. 7 (2): 83–90. doi:10.2174/1573394711107020083. PMC 3131147. PMID 21743803.
- ^ Hoppe S, Bierhoff H, Cado I, Weber A, Tiebe M, Grummt I, Voit R (říjen 2009). „AMP aktivovaná protein kináza přizpůsobuje syntézu rRNA dodávce buněčné energie“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 106 (42): 17781–6. Bibcode:2009PNAS..10617781H. doi:10.1073 / pnas.0909873106. PMC 2764937. PMID 19815529.
- ^ Liang XH, Liu Q, Fournier MJ (září 2009). „Ztráta modifikací rRNA v dekódovacím centru ribozomu zhoršuje překlad a silně zdržuje zpracování před rRNA“. RNA. 15 (9): 1716–28. doi:10,1261 / rna.1724409. PMC 2743053. PMID 19628622.
- ^ Larson K, Yan SJ, Tsurumi A, Liu J, Zhou J, Gaur K a kol. (Leden 2012). „Tvorba heterochromatinu podporuje dlouhověkost a potlačuje syntézu ribozomální RNA“. Genetika PLOS. 8 (1): e1002473. doi:10.1371 / journal.pgen.1002473. PMC 3266895. PMID 22291607.
- ^ A b Gaal T, Bartlett MS, Ross W, Turnbough CL, Gourse RL (prosinec 1997). "Regulace transkripce zahájením koncentrace NTP: syntéza rRNA v bakteriích". Věda. 278 (5346): 2092–7. Bibcode:1997Sci ... 278.2092G. doi:10.1126 / science.278.5346.2092. PMID 9405339.
- ^ Maeda M, Shimada T, Ishihama A (2015-12-30). „Síla a regulace sedmi promotorů rRNA v Escherichia coli“. PLOS ONE. 10 (12): e0144697. Bibcode:2015PLoSO..1044697M. doi:10.1371 / journal.pone.0144697. PMC 4696680. PMID 26717514.
- ^ Gaal T, Bratton BP, Sanchez-Vazquez P, Sliwicki A, Sliwicki K, Vegel A a kol. (Říjen 2016). „Kolokalizace vzdálených chromozomálních lokusů v prostoru v E. coli: bakteriální nukleolus“. Geny a vývoj. 30 (20): 2272–2285. doi:10,1101 / gad.290312.116. PMC 5110994. PMID 27898392.
- ^ Wolfe, Stephen (1993). Molekulární a buněčná biologie. ISBN 978-0534124083.
- ^ Piir K, Paier A, Liiv A, Tenson T, Maiväli U (květen 2011). „Odbourávání ribozomu v rostoucích bakteriích“. Zprávy EMBO. 12 (5): 458–62. doi:10.1038 / embor.2011.47. PMC 3090016. PMID 21460796.
- ^ Brandman O, Hegde RS (leden 2016). „Kontrola kvality proteinu souvisejícího s ribozomy“. Přírodní strukturní a molekulární biologie. 23 (1): 7–15. doi:10.1038 / nsmb.3147. PMC 4853245. PMID 26733220.
- ^ Fujii K, Kitabatake M, Sakata T, Miyata A, Ohno M (duben 2009). „Role ubikvitinu při odstraňování nefunkčních rRNA“. Geny a vývoj. 23 (8): 963–74. doi:10.1101 / gad.1775609. PMC 2675866. PMID 19390089.
- ^ Donovan, Bridget M .; Jarrell, Kelli L .; LaRiviere, Frederick J. (01.04.2011). „Zkoumání nefunkčního rozpadu rRNA jako stresové reakce u Saccharomyces cerevisiae“. FASEB Journal. 25 (1_supplement): 521.3. doi:10.1096 / fasebj.25.1_supplement.521.3 (neaktivní 9. 11. 2020). ISSN 0892-6638.CS1 maint: DOI neaktivní od listopadu 2020 (odkaz)
- ^ LaRiviere FJ, Cole SE, Ferullo DJ, Moore MJ (listopad 2006). „Pozdně působící proces kontroly kvality pro zralé eukaryotické rRNA“. Molekulární buňka. 24 (4): 619–26. doi:10.1016 / j.molcel.2006.10.008. PMID 17188037.
- ^ Michel JJ, McCarville JF, Xiong Y (červen 2003). "Role pro Saccharomyces cerevisiae Cul8 ubikvitinová ligáza ve správné anafázové progresi". The Journal of Biological Chemistry. 278 (25): 22828–37. doi:10,1074 / jbc.M210358200. PMID 12676951. S2CID 33099674.
- ^ Paier A, Leppik M, Soosaar A, Tenson T, Maiväli Ü (leden 2015). „Účinky narušení v ribozomálně aktivních místech a v mezipodjednotkových kontaktech na degradaci ribozomů v Escherichia coli“. Vědecké zprávy. 5: 7712. Bibcode:2015NatSR ... 5E7712P. doi:10.1038 / srep07712. PMC 4289901. PMID 25578614.
- ^ Ide S, Miyazaki T, Maki H, Kobayashi T (únor 2010). „Hojnost kopií genů ribozomální RNA udržuje integritu genomu“. Věda. 327 (5966): 693–6. Bibcode:2010Sci ... 327..693I. doi:10.1126 / science.1179044. PMID 20133573. S2CID 206522454.
- ^ A b Quast C, Pruesse E, Yilmaz P, Gerken J, Schweer T, Yarza P a kol. (Leden 2013). „Projekt databáze genů ribosomální RNA SILVA: vylepšené zpracování dat a webové nástroje“. Výzkum nukleových kyselin. 41 (Problém s databází): D590-6. doi:10.1093 / nar / gks1219. PMC 3531112. PMID 23193283.
- ^ Pruesse E, Peplies J, Glöckner FO (červenec 2012). „SINA: přesné vysoce výkonné vícenásobné seřazení sekvencí genů ribozomální RNA“. Bioinformatika. 28 (14): 1823–9. doi:10.1093 / bioinformatika / bts252. PMC 3389763. PMID 22556368.
- ^ A b Wieland M, Berschneider B, Erlacher MD, Hartig JS (březen 2010). "Regulace 16S ribozomální RNA zprostředkovaná aptazymem". Chemie a biologie. 17 (3): 236–42. doi:10.1016 / j.chembiol.2010.02.012. PMID 20338515.
- ^ Borden JR, Jones SW, Indurthi D, Chen Y, Papoutsakis ET (květen 2010). „Objev genomové knihovny založený na novém, možná syntetickém mechanismu tolerance vůči kyselině v Clostridium acetobutylicum zahrnující nekódující RNA a zpracování ribozomální RNA“. Metabolické inženýrství. 12 (3): 268–81. doi:10.1016 / j.ymben.2009.12.004. PMC 2857598. PMID 20060060.
- ^ Trauner A, Lougheed KE, Bennett MH, Hingley-Wilson SM, Williams HD (červenec 2012). „Regulátor vegetačního klidu DosR řídí stabilitu ribozomu u hypoxických mykobakterií“. The Journal of Biological Chemistry. 287 (28): 24053–63. doi:10.1074 / jbc.m112.364851. PMC 3390679. PMID 22544737.
- ^ Meyer A, Todt C, Mikkelsen NT, Lieb B (březen 2010). „Rychle se vyvíjející sekvence 18S rRNA ze Solenogastres (Mollusca) odolávají standardní amplifikaci PCR a poskytují nový pohled na heterogenitu rychlosti substituce měkkýšů“. BMC Evoluční biologie. 10 (1): 70. doi:10.1186/1471-2148-10-70. PMC 2841657. PMID 20214780.
- ^ Cole JR, Chai B, Marsh TL, Farris RJ, Wang Q, Kulam SA a kol. (Leden 2003). „The Ribosomal Database Project (RDP-II): previewing a new autoaligner that allows regular updates and the new prokaryotic taxonomy“. Výzkum nukleových kyselin. 31 (1): 442–3. doi:10.1093 / nar / gkg039. PMC 165486. PMID 12520046.
- ^ Pruesse E, Quast C, Knittel K, Fuchs BM, Ludwig W, Peplies J, Glöckner FO (2007). „SILVA: komplexní online zdroj pro kvalitně zkontrolovaná a zarovnaná data sekvencí ribozomální RNA kompatibilní s ARB“. Výzkum nukleových kyselin. 35 (21): 7188–96. doi:10,1093 / nar / gkm864. PMC 2175337. PMID 17947321.
- ^ "Mechanismy lékové rezistence u Mycobacterium tuberculosis", Tuberkulóza a tuberkulózní bacilAmerická mikrobiologická společnost, 2005, s. 115–140, doi:10.1128 / 9781555817657.ch8, ISBN 9781555817657, S2CID 36002898
- ^ Long KS, Poehlsgaard J, Hansen LH, Hobbie SN, Böttger EC, Vester B (březen 2009). „Jednotlivé mutace 23S rRNA v centru ribozomální peptidyltransferázy propůjčují rezistenci na valnemulin a další antibiotika u Mycobacterium smegmatis narušením kapsy vázající léčivo“. Molekulární mikrobiologie. 71 (5): 1218–27. doi:10.1111 / j.1365-2958.2009.06596.x. PMID 19154331. S2CID 23728518.
- ^ Ju Son D (2013). „Atypická mechanosenzitivní mikroRNA-712 odvozená z pre-ribozomální RNA indukuje endoteliální zánět a aterosklerózu“. Příroda komunikace. 4: 3000. Bibcode:2013NatCo ... 4.3000S. doi:10.1038 / ncomms4000. PMC 3923891. PMID 24346612.
externí odkazy
- 16S rRNA, BioMineWiki
- Projekt ribozomální databáze II
- Ribozomální + RNA v americké národní lékařské knihovně Lékařské předměty (Pletivo)
- Databázový projekt SILVA rRNA (zahrnuje také eukaryota (18S) a LSU (23S / 28S))
- Video: rRNA: sekvence, funkce a syntéza
- Halococcus morrhuae (archaebacterium) 5S rRNA