Polynukleotid 5-fosfatáza - Polynucleotide 5-phosphatase - Wikipedia

polynukleotid 5'-fosfatáza
Identifikátory
EC číslo3.1.3.33
Číslo CAS37288-17-8
Databáze
IntEnzIntEnz pohled
BRENDAVstup BRENDA
EXPASYPohled NiceZyme
KEGGVstup KEGG
MetaCycmetabolická cesta
PRIAMprofil
PDB strukturRCSB PDB PDBe PDBsum
Genová ontologieAmiGO / QuickGO

v enzymologie, a polynukleotid 5'-fosfatáza (RNA 5'-trifosfatáza, RTPáza, ES 3.1.3.33 ) je enzym že katalyzuje the chemická reakce

5'-fosfopolynukleotid + H2Ó polynukleotid + H (+) + fosfát

Tedy dva substráty tohoto enzymu jsou 5'-fosfopolynukleotid a H2Ó, zatímco jeho dva produkty jsou polynukleotid a fosfát.

Tento enzym patří do rodiny hydrolázy, konkrétně ty, které působí na fosforečnou monoester vazby. The systematické jméno této třídy enzymů je polynukleotid 5'-fosfohydroláza. Tento enzym se také nazývá 5'-polynukleotidáza.

Jedinou známou specifickou molekulární funkcí je katalýza reakce:

5'-end trifosfo- (purinový ribonukleotid) v mRNA + H2O = 5'-konec difosfo- (purin-ribonukleosid) v mRNA + H (+) + fosfát

RTPázy štěpí 5'-koncovou y-p fosfoanhydridovou vazbu rodícího se messenger RNA molekuly, umožňující přidání a pětičlenná čepice jako část post-transkripční úpravy. RTPázy generují mRNA s 5'-difosfátovým koncem a fosfátový ion z 5'-trifosfátového konce prekurzor mRNA. mRNA guanylyltransferáza pak přidá dozadu guanosinmonofosfát (GMP) skupina z GTP, generování pyrofosfát, a mRNA (guanin-N7 -) - methyltransferáza methyláty guanin k vytvoření konečné struktury 5'-cap.[1][2][3][4][5]

Dosud jsou známy dvě rodiny RTPáz:

  • the závislé na kovu rodina. Droždí,[4][6][7] prvoky, a virový[4][8] RTPázy vyžadují a kovový faktor za jejich činnost, kterou je nejčastěji buď Mg2+ nebo Mn2+. Tato třída enzymů je také schopná hydrolyzovat zdarma nukleosid trifosfáty v přítomnosti buď Mn2+ nebo Co.2+.[1]
  • the nezávislý na kovu rodina. Tyto skupiny nevyžadují pro svoji aktivitu kovy a ukázalo se, že některé enzymy jsou inaktivovány v přítomnosti kovových iontů. Tyto enzymy jsou si velmi podobné protein tyrosin fosfatázy v jejich struktuře a mechanismu.[9][10][11] Tato rodina zahrnuje RTPázy ze savců, rostlin a dalších vyšších eukaryot,[8] a je strukturně a mechanicky odlišný od rodiny RTPáz závislých na kovu.[4][5][7]

Strukturální studie

Ke konci roku 2007, 5 struktur byly pro tuto třídu enzymů vyřešeny pomocí PDB přístupové kódy 1D8H, 1D8I, 1I9S, 1I9T, a 1YN9.

Viz také

Reference

  1. ^ A b Gross CH, Shuman S (září 1998). "Charakterizace bakulovirem kódované RNA 5'-trifosfatázy". Journal of Virology. 72 (9): 7057–63. doi:10.1128 / JVI.72.9.7057-7063.1998. PMID  9696798. Citováno 6. prosince 2014.
  2. ^ Ho CK, Schwer B, Shuman S (září 1998). "Genetické, fyzikální a funkční interakce mezi trifosfatázovými a guanylyltransferázovými složkami kvasinkového mRNA zakončovacího zařízení". Molekulární a buněčná biologie. 18 (9): 5189–98. doi:10.1128 / MCB.18.9.5189. PMC  109104. PMID  9710603.
  3. ^ Shuman S (2000). "Struktura, mechanismus a vývoj uzavíracího zařízení mRNA". Pokrok ve výzkumu nukleových kyselin a molekulární biologie. 66: 1–40. doi:10.1016 / s0079-6603 (00) 66025-7. ISBN  9780125400664. PMID  11051760.
  4. ^ A b C d Takagi T, Moore CR, Diehn F, Buratowski S (červen 1997). „RNA 5'-trifosfatáza související s proteinovými tyrosin fosfatázami“. Buňka. 89 (6): 867–73. doi:10.1016 / S0092-8674 (00) 80272-X. PMID  9200605.
  5. ^ A b Wen Y, Yue Z, Shatkin AJ (říjen 1998). "Savčí zakončovací enzym váže RNA a využívá mechanismus protein tyrosin fosfatázy". Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 95 (21): 12226–31. doi:10.1073 / pnas.95.21.12226. PMC  22813. PMID  9770468.
  6. ^ Bisaillon M, Bougie I (září 2003). „Zkoumání role kovových iontů v katalytickém mechanismu kvasinkové RNA trifosfatázy“. The Journal of Biological Chemistry. 278 (36): 33963–71. doi:10,1074 / jbc.M303007200. PMID  12819229.
  7. ^ A b Lima CD, Wang LK, Shuman S (listopad 1999). "Struktura a mechanismus kvasinkové RNA trifosfatázy: základní součást mRNA zakončovacího aparátu". Buňka. 99 (5): 533–43. doi:10.1016 / S0092-8674 (00) 81541-X. PMID  10589681.
  8. ^ A b Karpe YA, Lole KS (září 2010). „Aktivita RNA 5'-trifosfatázy domény helikázy viru hepatitidy E“. Journal of Virology. 84 (18): 9637–41. doi:10.1128 / JVI.00492-10. PMC  2937651. PMID  20592074.
  9. ^ Barford D, Flint AJ, Tonks NK (březen 1994). "Krystalová struktura lidského proteinu tyrosin fosfatázy 1B". Věda. 263 (5152): 1397–404. doi:10.1126 / science.8128219. PMID  8128219.
  10. ^ Denu JM, Dixon JE (říjen 1998). "Protein tyrosin fosfatázy: mechanismy katalýzy a regulace". Aktuální názor na chemickou biologii. 2 (5): 633–41. doi:10.1016 / S1367-5931 (98) 80095-1. PMID  9818190.
  11. ^ Deshpande T, Takagi T, Hao L, Buratowski S, Charbonneau H (červen 1999). „Lidský PIR1 z nadrodiny protein-tyrosin fosfatáza má aktivity RNA 5'-trifosfatázy a difosfatázy.“. The Journal of Biological Chemistry. 274 (23): 16590–4. doi:10.1074 / jbc.274.23.16590. PMID  10347225.

Další čtení

  • Becker A, Hurwitz J (březen 1967). "Enzymatické štěpení fosfátových konců z polynukleotidů". The Journal of Biological Chemistry. 242 (5): 936–50. PMID  4289819.