Karboxylesteráza - Carboxylesterase
| karboxylesteráza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| EC číslo | 3.1.1.1 | ||||||||
| Číslo CAS | 9016-18-6 | ||||||||
| Databáze | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
| BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
| EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
| MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Genová ontologie | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
v enzymologie, a karboxylesteráza nebo karboxylová-ester hydroláza (ES 3.1.1.1 ) je enzym že katalyzuje A chemická reakce formuláře
- ester karboxylové kyseliny + H2Ó alkohol + karboxylát
Tedy dva substráty tohoto enzymu jsou ester karboxylové kyseliny a H2Ó, zatímco jeho dva produkty jsou alkohol a karboxylát.[1]
Většina enzymů z této skupiny je serinové hydrolázy patřící do nadrodiny proteinů s záhyb alfa / beta hydrolázy. Některé výjimky zahrnují esterázu s beta-laktamáza jako struktura (PDB: 1ci8).
Karboxylesterázy jsou v přírodě široce distribuovány a jsou běžné v játrech savců. Mnozí se účastní metabolismus fáze I. z xenobiotika jako jsou toxiny nebo léky; výsledné karboxyláty jsou potom konjugované jinými enzymy ke zvýšení rozpustnosti a případně k vylučování.
The rodina karboxylesterázy evolučně příbuzných proteinů (ty s čirým sekvenční homologie k sobě navzájem) zahrnuje řadu proteinů s různými substrátovými specificitami, jako např acetylcholinesterázy.
Příklady
- acetylcholinesteráza
- ali-esteráza,
- B-esteráza,
- butyrátesteráza,
- butyrylesteráza,
- karboxylesteráza 1
- karboxylesteráza 2
- karboxylesteráza 3
- esteráza A,
- esteráza B,
- esteráza D,
- methylbutyráza,
- methylbutyrátesteráza,
- monobutyrát,
- prokainesteráza,
- propionylesteráza,
- triacetinesteráza,
- esteráza vitaminu A a
- kokainesteráza
Podílí se také poslední enzym alkaloid biosyntéza.
Geny
Lidské geny, které kódují karboxylesterázové enzymy, zahrnují:
Byla zavedena schválená nomenklatura pro pět rodin genů savčích karboxylesteráz.[2]
Reference
- ^ Aranda, Juan; Cerqueira, N. M. F. S. A .; Fernandes, P.A .; Roca, M .; Tuñon, I .; Ramos, M. J. (2014). „Katalytický mechanismus karboxylesteráz. Výpočtová studie“. Biochemie. 53 (36): 5820–5829. doi:10.1021 / bi500934j. PMID 25101647.
- ^ Holmes RS, Wright MW, Laulederkind SJ, Cox LA, Hosokawa M, Imai T, Ishibashi S, Lehner R, Miyazaki M, Perkins EJ, Potter PM, Redinbo MR, Robert J, Satoh T, Yamashita T, Yan B, Yokoi T , Zechner R, Maltais LJ (2010). „Doporučená nomenklatura pro pět genových rodin savčích karboxylesteráz: lidské a myší a potkaní geny a proteiny“. Mamm. Genom. 21 (9–10): 427–41. doi:10.1007 / s00335-010-9284-4. PMC 3127206. PMID 20931200.
Další čtení
- Augusteyn RC, de Jersey J, Webb EC, Zerner B (1969). "Na homologii peptidů aktivního místa jaterních karboxylesteráz". Biochim. Biophys. Acta. 171 (1): 128–37. doi:10.1016/0005-2744(69)90112-0. PMID 4884138.
- Barker DL, Jencks WP (1969). "Esteráza z vepřových jater. Fyzikální vlastnosti". Biochemie. 8 (10): 3879–89. doi:10.1021 / bi00838a001. PMID 4981346.
- Bertram J, Krisch K (1969). „Hydrolýza octanu vitaminu A nespecifickými karboxylesterázami z jater a ledvin“. Eur. J. Biochem. 11 (1): 122–6. doi:10.1111 / j.1432-1033.1969.tb00748.x. PMID 5353595.
- BURCH J (1954). „Čištění a vlastnosti esterázy koňských jater“. Biochem. J. 58 (3): 415–26. doi:10.1042 / bj0580415. PMC 1269916. PMID 13208632.
- Horgan DJ, Stoops JK, Webb EC, Zerner B (1969). „Karboxylesterázy (EC 3.1.1). Čištění karboxylesterázy z vepřových jater ve velkém měřítku.“ Biochemie. 8 (5): 2000–6. doi:10.1021 / bi00833a033. PMID 5785220.
- Malhotra OP, Philip G (1966). "Specifičnost kozí střevní esterázy". Biochem. Z. 346: 386–402.
- Mentlein R, Schumann M, Heymann E (1984). „Srovnávací chemická a imunologická charakterizace pěti lipolytických enzymů (karboxylesteráz) z mikrosomů jater potkana“. Oblouk. Biochem. Biophys. 234 (2): 612–21. doi:10.1016/0003-9861(84)90311-4. PMID 6208846.
- Runnegar MT, Scott K, Webb EC, Zerner B (1969). „Karboxylesterázy (EC 3.1.1). Čištění a titrace ox karboxylesterázy z jater“. Biochemie. 8 (5): 2013–8. doi:10.1021 / bi00833a035. PMID 5785222.
