Zinek-závislá fosfolipáza C. - Zinc-dependent phospholipase C
| Zinek závislá fosfolipáza C. | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Alfa toxin z Clostridium ukazující doménu fosfolipázy závislou na zinku červeně a doménu PLAT žlutě | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | Zn_dep_PLPC | ||||||||
| Pfam | PF00882 | ||||||||
| InterPro | IPR001531 | ||||||||
| STRÁNKA | PDOC00357 | ||||||||
| SCOP2 | 1ah7 / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| OPM nadčeleď | 81 | ||||||||
| OPM protein | 1olp | ||||||||
| CDD | cd11009 | ||||||||
| |||||||||
v molekulární biologie, fosfolipázy závislé na zinku C. je rodina bakterií fosfolipázy C. enzymy, z nichž některé jsou známé také jako alfa toxiny.
Bacillus cereus obsahuje monomerní fosfolipázu C ES 3.1.4.3 (PLC) 245 aminokyselinových zbytků. Ačkoli PLC raději jedná fosfatidylcholin, také vykazuje slabou katalytickou aktivitu s sfingomyelin a fosfatidylinositol.[1] Sekvenční studie ukázaly, že protein je podobný jak alfa toxinu z Clostridium perfringens a Clostridium bifermentans fosfolipáza C podílející se na hemolýze a prasknutí buněk,[2] a do lecitináza z Listeria monocytogenes, který napomáhá šíření mezi buňkami rozbitím vakuol se 2 membránami, které obklopují bakterii během přenosu.[3]
Každý z těchto proteinů je enzym závislý na zinku, který váže 3 ionty zinku na molekulu.[4] Enzymy katalyzují přeměnu fosfatidylcholinu a vody na 1,2-diacylglycerol a cholin fosfát.[1][2][4]
v Bacillus cereusje známo, že se na vazbě iontů zinku podílí devět zbytků: 5 His, 2 Asp, 1 Glu a 1 Trp. Všechny tyto zbytky jsou konzervovány v Clostridium alfa-toxin.
Některé příklady tohoto enzymu obsahují prodloužení C-terminální sekvence, které obsahuje a PLAT doména o kterém se předpokládá, že se podílí na lokalizaci membrány.[5][6]
Reference
- ^ A b Nakamura S, Yamada A, Tsukagoshi N, Udaka S, Sasaki T, Makino S, Little C, Tomita M, Ikezawa H (1988). "Nukleotidová sekvence a exprese v Escherichia coli genu kódujícího sfingomyelinázu z Bacillus cereus". Eur. J. Biochem. 175 (2): 213–220. doi:10.1111 / j.1432-1033.1988.tb14186.x. PMID 2841128.
- ^ A b Titball RW, Rubidge T, Hunter SE, Martin KL, Morris BC, Shuttleworth AD, Anderson DW, Kelly DC (1989). "Molekulární klonování a nukleotidová sekvence alfa-toxinu (fosfolipáza C) z Clostridium perfringens". Infikovat. Immun. 57 (2): 367–376. doi:10.1128 / IAI.57.2.367-376.1989. PMC 313106. PMID 2536355.
- ^ Kocks C, Dramsi S, Ohayon H, Geoffroy C, Mengaud J, Cossart P, Vazquez-Boland JA (1992). "Nukleotidová sekvence lecitinázového operonu Listeria monocytogenes a možná role lecitinázy v šíření mezi buňkami ". Infikovat. Immun. 60 (1): 219–230. doi:10.1128 / IAI.60.1.219-230.1992. PMC 257526. PMID 1309513.
- ^ A b Titball RW, Rubidge T (1990). "Úloha histidinových zbytků v alfa toxinu Clostridium perfringens". FEMS Microbiol. Lett. 56 (3): 261–265. doi:10.1111 / j.1574-6968.1988.tb03188.x. PMID 2111259.
- ^ Bateman A, Sandford R (1999). Msgstr "Doména PLAT: nový kousek skládačky PKD1". Curr. Biol. 9 (16): R588–90. doi:10.1016 / S0960-9822 (99) 80380-7. PMID 10469604. S2CID 15018010.
- ^ Ponting CP, Hofmann K, Bork P (srpen 1999). "Latrofilinová / CL-1 podobná GPS doména v polycystinu-1". Curr. Biol. 9 (16): R585–8. doi:10.1016 / S0960-9822 (99) 80379-0. PMID 10469603. S2CID 17252179.
 | Tento membránový protein –Vztahující se článek je pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to. |