Betain - homocystein S-methyltransferáza - Betaine—homocysteine S-methyltransferase

betain-homocystein S-methyltransferáza
BHMT páska view.png
Krystalová struktura krysích jater betain homocystein s-methyltransferáza.[1]
Identifikátory
EC číslo2.1.1.5
Číslo CAS9029-78-1
Databáze
IntEnzIntEnz pohled
BRENDAVstup BRENDA
EXPASYPohled NiceZyme
KEGGVstup KEGG
MetaCycmetabolická cesta
PRIAMprofil
PDB strukturRCSB PDB PDBe PDBsum
Genová ontologieAmiGO / QuickGO

V oblasti enzymologie, a betain-homocystein S-methyltransferáza také známý jako betain-homocystein methyltransferáza (BHMT) je zinek metalo-enzym který katalyzuje přenos a methyl skupina z trimethylglycin a vodíkový iont z homocystein k výrobě dimethylglycin a methionin respektive:[2]

  • Trimethylglycin (donor methyl) + homocystein (donor vodíku) → dimethylglycin (vodík) + methionin (methyl)
Schéma působení BHMT

Tento enzym patří do rodiny transferázy, konkrétně ty, které přenášejí methyltransferázy s jednou uhlíkovou skupinou. Tento enzym se účastní metabolismu glycin, serin, threonin a také methionin.

Isozymes

U lidí existují dva isozymy, BHMT[3][4] a BHMT2,[5][6] každý kódován samostatným genem.

betain-homocystein methyltransferáza
Identifikátory
SymbolBHMT
Gen NCBI635
HGNC1047
OMIM602888
RefSeqNM_001713
UniProtQ93088
Další údaje
EC číslo2.1.1.5
MístoChr. 5 q13.1 - q15
betain-homocystein methyltransferáza 2
Identifikátory
SymbolBHMT2
Gen NCBI23743
HGNC1048
OMIM605932
RefSeqNM_017614
UniProtQ9H2M3
Další údaje
EC číslo2.1.1.5
MístoChr. 5 q13

Distribuce tkání

BHMT je exprimován převážně v játrech a ledvinách.[7]

Klinický význam

Je známo, že mutace v genu BHMT existují u lidí. Anomálie mohou ovlivnit metabolismus homocystein , která se podílí na poruchách od vaskulárních onemocnění, autismus, a schizofrenie na vrozené vady neurální trubice, jako je spina bifida.

Viz také

Reference

  1. ^ PDB: 1UMY​; González B, Pajares MA, Martínez-Ripoll M, Blundell TL, Sanz-Aparicio J (květen 2004). „Krystalová struktura betainu homocysteinu s-methyltransferázy z krysích jater odhaluje nové vlastnosti oligomerace a konformační změny po navázání na substrát.“ J. Mol. Biol. 338 (4): 771–82. CiteSeerX  10.1.1.320.5080. doi:10.1016 / j.jmb.2004.03.005. PMID  15099744.
  2. ^ Pajares MA, Pérez-Sala D (prosinec 2006). „Betain homocystein S-methyltransferáza: jen regulátor metabolismu homocysteinu?“. Buňka. Mol. Life Sci. 63 (23): 2792–803. doi:10.1007 / s00018-006-6249-6. hdl:10261/13799. PMID  17086380. S2CID  6076708.
  3. ^ Garrow TA (září 1996). „Čištění, kinetické vlastnosti a klonování cDNA savčí betain-homocystein methyltransferázy“. J. Biol. Chem. 271 (37): 22831–8. doi:10.1074 / jbc.271.37.22831. PMID  8798461.
  4. ^ Sunden SL, Renduchintala MS, Park EI, Miklasz SD, Garrow TA (září 1997). "Exprese betain-homocysteinu methyltransferázy v prasečích a lidských tkáních a chromozomální lokalizace lidského genu". Oblouk. Biochem. Biophys. 345 (1): 171–4. doi:10.1006 / abbi.1997.0246. PMID  9281325.
  5. ^ Chadwick LH, McCandless SE, Silverman GL, Schwartz S, Westaway D, Nadeau JH (listopad 2000). „Betain-homocystein methyltransferáza-2: klonování cDNA, genové sekvence, fyzické mapování a exprese lidských a myších genů“. Genomika. 70 (1): 66–73. doi:10,1006 / geno.2000.6319. PMID  11087663.
  6. ^ Szegedi SS, Castro CC, Koutmos M, Garrow TA (duben 2008). „Betain-homocystein S-methyltransferáza-2 je S-methylmethionin-homocystein methyltransferáza“. J. Biol. Chem. 283 (14): 8939–45. doi:10,1074 / jbc.M710449200. PMC  2276374. PMID  18230605.
  7. ^ Sunden SL, Renduchintala MS, Park EI, Miklasz SD, Garrow TA (září 1997). "Exprese betain-homocysteinu methyltransferázy v prasečích a lidských tkáních a chromozomální lokalizace lidského genu". Oblouk. Biochem. Biophys. 345 (1): 171–4. doi:10.1006 / abbi.1997.0246. PMID  9281325.

Další čtení

  • Klee WA, Richards HH, Cantoni GL (1961). „Syntéza methioninu enzymatickou transmethylací. VII Existence dvou samostatných homocysteinmethylferáz na játrech savců.“. Biochim. Biophys. Acta. 54: 157–64. doi:10.1016/0006-3002(61)90948-9. PMID  14456704.

externí odkazy