Saccharopine dehydrogenase - Saccharopine dehydrogenase
| Saccharopine dehydrogenase | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Sacharopin dehydrogenáza z Magnaporthe grisea | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | Saccharop_dh | ||||||||
| Pfam | PF03435 | ||||||||
| Pfam klan | CL0063 | ||||||||
| InterPro | IPR005097 | ||||||||
| SCOP2 | 1ff9 / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
| sacharopin dehydrogenáza (domnělá) | |||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||
| Symbol | SCCPDH | ||||||
| Gen NCBI | 51097 | ||||||
| HGNC | 24275 | ||||||
| RefSeq | NM_016002 | ||||||
| UniProt | Q8NBX0 | ||||||
| Další údaje | |||||||
| Místo | Chr. 1 q44 | ||||||
| |||||||
v molekulární biologie, proteinová doména Saccharopine dehydrogenase (SDH), také nazývaný Saccharopine reductase, je enzym podílí se na metabolismus z aminokyselina lysin prostřednictvím meziproduktu zvaného sacharopin. Enzym sacharopin dehydrogenázy lze klasifikovat pod ES 1.5.1.7, ES 1.5.1.8, ES 1.5.1.9, a ES 1.5.1.10. Má důležitou funkci v metabolismu lysinu a katalyzuje reakci v Cesta kyseliny alfa-aminoadipové. Tato cesta je jedinečná pro plísňový organismy tato molekula by proto mohla být užitečná při hledání nových antibiotika. Tato rodina proteinů zahrnuje také sacharopin dehydrogenáza a homospermidin syntáza. Nachází se v prokaryoty, eukaryoty a archaea.
Funkce
Zjednodušeně, SDH používá NAD + jako oxidant katalyzovat reverzibilní pyridin nukleotid závislý oxidační deaminace z Podklad Sacharopin, aby se vytvořily produkty, lysin a alfa-ketoglutarát. To lze popsat následující rovnicí:[1]
- SDH
Saccharopine ⇌ lysin + alfa-ketoglutarát
Saccharopine dehydrogenase ES katalýzy kondenzace l-alfa-aminoadipát-delta-semialdehydu (AASA) s l-glutamátem za vzniku iminu, který je snížena NADPH za vzniku sacharopinu.[2] V některých organismy tento enzym je nalezen jako bifunkční polypeptid s lysin ketoglutarát reduktáza (PF).
Homospermidin syntáza bílkoviny (ES ). Homospermidin syntáza (HSS) katalýzy syntéza polyamin homospermidin z 2 mol putrescine v NAD+-závislá reakce.[3]
Struktura
Zdá se, že jsou dva proteinové domény podobné velikosti. Jedna doména je Rossmann fold který váže NAD + /NADH a druhý je relativně podobný. Obě domény obsahují šestivláknovou paralelu beta-list obklopen alfa-šroubovice a smyčky (alfa / beta skládání).[4]
Klinický význam
Nedostatky jsou spojeny s hyperlysinemie.
Reference
- ^ Kumar VP, West AH, Cook PF (červen 2012). „Podpůrná role lysinu 13 a glutamátu 16 v acidobazickém mechanismu sacharopin dehydrogenázy ze Saccharomyces cerevisiae“. Archivy biochemie a biofyziky. 522 (1): 57–61. doi:10.1016 / j.abb.2012.03.027. PMID 22521736.
- ^ Vashishtha AK, West AH, Cook PF (červen 2009). "Chemický mechanismus sacharopin reduktázy z Saccharomyces cerevisiae". Biochemie. 48 (25): 5899–907. doi:10.1021 / bi900599s. PMID 19449898.
- ^ Tholl D, Ober D, Martin W, Kellermann J, Hartmann T (září 1996). „Čištění, molekulární klonování a exprese homospermidinsyntázy z Rhodopseudomonas viridis v Escherichia coli“. European Journal of Biochemistry. 240 (2): 373–9. doi:10.1111 / j.1432-1033.1996.0373h.x. PMID 8841401.
- ^ Andi B, Xu H, Cook PF, West AH (listopad 2007). "Krystalové struktury ligandem vázané sacharopin dehydrogenázy ze Saccharomyces cerevisiae". Biochemie. 46 (44): 12512–21. doi:10,1021 / bi701428m. PMID 17939687.
- Sacharopin + dehydrogenázy v americké národní lékařské knihovně Lékařské předměty (Pletivo)