HSP90AB1 - HSP90AB1
Protein tepelného šoku HSP 90-beta také zvaný HSP90beta je protein že u lidí je kódován HSP90AB1 gen.[5][6][7]
Funkce
HSP90AB1 je a molekulární chaperon. Chaperony jsou proteiny, které se vážou na jiné proteiny a tím je stabilizují[8][9][10][11][12][13][14] v ATP -závislým způsobem.[15] Chaperony stabilizují nové proteiny během translace, zralé proteiny, které jsou částečně nestabilní, ale také proteiny, které se částečně staly denaturovaný kvůli různým druhům buněčného stresu. V případě správného skládací nebo opětovné složení není možné, HSP zprostředkovávají degradaci proteinu. Mají také specializované funkce, jako je intracelulární transport do organely.
Klasifikace
Lidské HSP jsou rozděleny do 5 hlavních skupin podle HGNC:[16][17]
- HSP70
- DnaJ (HSP40)
- HSPB (malé proteiny tepelného šoku)
- HSPC (HSP90)
- chaperoniny
Chaperoniny se vyznačují strukturou ve tvaru sudu s vazebnými místy pro klientské proteiny uvnitř sudů.
Lidská skupina HSP90 se skládá z 5 členů podle HGNC:[17][18]
- HSP90AA1 (protein tepelného šoku 90 kDa alfa, třída A, člen 1)
- HSP90AA3P (protein tepelného šoku 90 alfa rodinné třídy A člen 3, pseudogen)
- HSP90AB1 (protein tepelného šoku 90 kDa alfa, třída B, člen 1) (tento protein)
- HSP90B1 (protein tepelného šoku 90 kDA beta, člen 1)
- TRAP1 (Protein 1 spojený s TNF receptorem)
Zatímco HSP90AA1 a HSP90AB1 se nacházejí primárně v cytoplazmě buněk, HSP90B1 lze nalézt v endoplazmatickém retikulu a Trap1 v mitochondriích.
Co-chaperony
Co-chaperony se vážou na HSP a ovlivňují jejich aktivitu, specificitu substrátu (klienta) a interakci s jinými HSP.[14] Například co-chaperone CDC37 (cyklus buněčného dělení 37) stabilizuje regulační proteiny buněčného cyklu CDK4 (cyklin dependentní kináza 4) a Cdk6.[19] Poskok (HSP organizující protein) zprostředkovává interakci mezi různými HSP, tvořícími se HSP70 –HSP90 komplexy.[20][21] TOM70 (translokáza vnější mitochondriální membrány ~ 70 kDa) zprostředkovává translokaci klientských proteinů prostřednictvím importního póru do mitochondriální matice.[21][22]
Izoformy
Lidský HPS90AB1 sdílí 60% celkovou homologii se svým nejbližším příbuzným HSP90AA1.[23] Myší HSP90AB1 byl klonován v roce 1987 na základě homologie odpovídající Drosophila melanogaster gen.[24][25]
Struktura bílkovin
HSP90AB1 je aktivní jako homodimer, tvořící strukturu ve tvaru písmene V.[21][26][27][28][29][30]Skládá se ze tří hlavních domén:
- N-terminál doména (NTD) obsahující vazebné místo ATP
- střední doména, primárně zodpovědná za vazbu substrátu
- C-terminál doména (CTD), což je dimerizační doména (základna V).
Mezi těmito doménami jsou domény s krátkým účtováním. Co-chaperony se primárně vážou na NTD a CTD. Druhé co-chaperony obvykle obsahují a opakování tetratrikopeptidu (TPR) doména, která se váže na motiv MEEVD na C-konci HSP.[21][31] Inhibice aktivity HSP90 pomocí geldanamycin deriváty je založeno na jejich vazbě na vazebné místo ATP.[15]
Klientské proteiny
Klientské proteiny jsou receptory steroidních hormonů, kinázy, ubikvitinové ligázy, transkripční faktory a bílkoviny z mnoha dalších rodin.[14][32][33] Příklady klientských proteinů HSP90AB1 jsou p38MAPK /MAPK14 (mitogenem aktivovaná protein kináza 14),[34] ERK5 (extracelulární regulovaná kináza 5),[35] nebo kináza kontrolního bodu Wee1.[36]
Klinický význam
Cystická fibróza (CF, mucoviscidóza) je genetické onemocnění se zvýšenou viskozitou různých sekrecí vedoucí k orgánovému selhání plic, slinivky břišní a dalších orgánů. Je to způsobeno téměř ve všech případech delecí 508 fenylalaninu CFTR (transmembránový regulátor vodivosti cystické fibrózy). Tato mutace způsobí poruchu zrání iontový kanál protein se zvýšenou degradací zprostředkovaný HSP. Vypuštění spolusluhovače AHA1 (aktivátor tepelného šoku 90 kDa protein ATPáza homolog 1) vede ke stabilizaci CFTR a otevírá perspektivu pro novou terapii.[37]
Rakovina
HSP90AB1 a jeho pomocné chaperony jsou často nadměrně exprimovány v rakovinných buňkách.[38] Jsou schopni stabilizovat mutantní proteiny, což umožňuje přežití a zvýšenou proliferaci rakovinných buněk. To činí z HSP potenciální cíle pro léčbu rakoviny.[39][40][41] v nádory slinných žláz, výraz HSP90AA1 a HSP90AB1 koreluje s malignita, proliferace a metastáza.[42] Totéž v zásadě platí pro rakoviny plic, kde byla zjištěna korelace s přežitím.[43]
Poznámky
Verze tohoto článku z roku 2015 byla aktualizována externím odborníkem na základě modelu dvojího publikace. Korespondence akademický recenzent článek byl publikován v Gen a lze jej citovat jako: Michael Haase, Guido Fitze (7. září 2015). „HSP90AB1: Pomáháme dobrým i špatným“. Gen. 575 (2 Pt 1): 171–186. doi:10.1016 / J.GENE.2015.08.063. PMC 5675009. PMID 26358502.CS1 maint: používá parametr autoři (odkaz) |
Reference
- ^ A b C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000096384 - Ensembl, Květen 2017
- ^ A b C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000023944 - Ensembl, Květen 2017
- ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ Rebbe NF, Hickman WS, Ley TJ, Stafford DW, Hickman S (září 1989). „Nukleotidová sekvence a regulace lidského 90-kDa genu proteinu tepelného šoku“. The Journal of Biological Chemistry. 264 (25): 15006–11. PMID 2768249.
- ^ Chen B, Piel WH, Gui L, Bruford E, Monteiro A (prosinec 2005). „Rodina genů HSP90 v lidském genomu: pohledy na jejich divergenci a vývoj“. Genomika. 86 (6): 627–37. doi:10.1016 / j.ygeno.2005.08.012. PMID 16269234.
- ^ „NCBI Gene: HSP90AB1 protein tepelného šoku 90 alfa rodinné třídy B člen 1“. Citováno 2019-08-30.
- ^ Lindquist S (červen 1986). „Reakce na tepelný šok“. Roční přehled biochemie. 55 (1): 1151–1191. doi:10.1146 / annurev.bi.55.070186.005443. PMID 2427013. S2CID 42450279.
- ^ Gething MJ, Sambrook J (leden 1992). "Složení bílkovin v buňce". Příroda. 355 (6355): 33–45. Bibcode:1992 Natur.355 ... 33G. doi:10.1038 / 355033a0. PMID 1731198. S2CID 4330003.
- ^ Craig EA, Gambill BD, Nelson RJ (červen 1993). "Proteiny tepelného šoku: molekulární chaperony proteinové biogeneze". Mikrobiologické recenze. 57 (2): 402–14. doi:10.1128 / MMBR.57.2.402-414.1993. PMC 372916. PMID 8336673.
- ^ Hartl FU (červen 1996). "Molekulární chaperony při skládání buněčných proteinů". Příroda. 381 (6583): 571–9. Bibcode:1996 Natur.381..571H. doi:10.1038 / 381571a0. PMID 8637592. S2CID 4347271.
- ^ Johnson JL, Craig EA (červenec 1997). "Skládání proteinů in vivo: odhalování složitých cest". Buňka. 90 (2): 201–4. doi:10.1016 / s0092-8674 (00) 80327-x. PMID 9244293. S2CID 16824153.
- ^ Wegele H, Müller L, Buchner J (2004). Hsp70 a Hsp90 - přenosový tým pro skládání proteinů. Recenze fyziologie, biochemie a farmakologie. 151. s. 1–44. doi:10.1007 / s10254-003-0021-1. ISBN 978-3-540-22096-1. PMID 14740253.
- ^ A b C Taipale M, Jarosz DF, Lindquist S (červenec 2010). „HSP90 v centru proteinové homeostázy: objevující se mechanistické poznatky“. Nature Reviews Molecular Cell Biology. 11 (7): 515–28. doi:10.1038 / nrm2918. PMID 20531426. S2CID 7842137.
- ^ A b Obermann WM, Sondermann H, Russo AA, Pavletich NP, Hartl FU (listopad 1998). „Funkce Hsp90 in vivo závisí na vazbě ATP a hydrolýze ATP“. The Journal of Cell Biology. 143 (4): 901–10. doi:10.1083 / jcb.143.4.901. PMC 2132952. PMID 9817749.
- ^ Výbor pro genovou nomenklaturu HUGO (HGNC) https://www.genenames.org/data/genegroup/#!/group/582. Citováno 30. srpna 2019. Chybějící nebo prázdný
| název =
(Pomoc) - ^ A b Kampinga HH, Hageman J, Vos MJ, Kubota H, Tanguay RM, Bruford EA, Cheetham ME, Chen B, Hightower LE (leden 2009). „Pokyny pro nomenklaturu proteinů lidského tepelného šoku“. Stres buněk a chaperony. 14 (1): 105–11. doi:10.1007 / s12192-008-0068-7. PMC 2673902. PMID 18663603.
- ^ „HGNC HSP90 Group“. Výbor pro genovou nomenklaturu HUGO (HGNC). Citováno 30. srpna 2019.
- ^ Lamphere L, Fiore F, Xu X, Brizuela L, Keezer S, Sardet C, Draetta GF, Gyuris J (duben 1997). "Interakce mezi Cdc37 a Cdk4 v lidských buňkách". Onkogen. 14 (16): 1999–2004. doi:10.1038 / sj.onc.1201036. PMID 9150368.
- ^ Chen S, Smith DF (prosinec 1998). „Hop jako adaptér v chaperonovém stroji pro tepelný šok protein 70 (Hsp70) a hsp90“. The Journal of Biological Chemistry. 273 (52): 35194–200. doi:10.1074 / jbc.273.52.35194. PMID 9857057.
- ^ A b C d Scheufler C, Brinker A, Bourenkov G, Pegoraro S, Moroder L, Bartunik H, Hartl FU, Moarefi I (duben 2000). "Struktura komplexů TPR doména-peptid: kritické prvky při sestavování multichaperonového stroje Hsp70-Hsp90". Buňka. 101 (2): 199–210. doi:10.1016 / S0092-8674 (00) 80830-2. PMID 10786835. S2CID 18200460.
- ^ Young JC, Hoogenraad NJ, Hartl FU (leden 2003). „Molekulární chaperony Hsp90 a Hsp70 dodávají preproteiny do mitochondriálního importního receptoru Tom70“. Buňka. 112 (1): 41–50. doi:10.1016 / s0092-8674 (02) 01250-3. PMID 12526792.
- ^ Rebbe NF, Ware J, Bertina RM, Modrich P, Stafford DW (1987). "Nukleotidová sekvence cDNA pro člena rodiny lidských 90-kDa proteinů tepelného šoku". Gen. 53 (2–3): 235–45. doi:10.1016/0378-1119(87)90012-6. PMID 3301534.
- ^ Moore SK, Kozak C, Robinson EA, Ullrich SJ, Appella E (1987). "Klonování a nukleotidová sekvence myší hsp84 cDNA a přiřazení chromozomů souvisejících sekvencí". Gen. 56 (1): 29–40. doi:10.1016/0378-1119(87)90155-7. PMID 2445630.
- ^ Moore SK, Kozak C, Robinson EA, Ullrich SJ, Appella E (duben 1989). „Myší 86- a 84-kDa proteiny tepelného šoku, sekvence cDNA, přiřazení chromozomů a evoluční původ“. The Journal of Biological Chemistry. 264 (10): 5343–51. PMID 2925609.
- ^ Prodromou C, Roe SM, Piper PW, Pearl LH (červen 1997). „Molekulární svorka v krystalové struktuře N-koncové domény kvasinkového chaperonu Hsp90“. Přírodní strukturní biologie. 4 (6): 477–82. doi:10.1038 / nsb0697-477. PMID 9187656. S2CID 38764610.
- ^ Stebbins CE, Russo AA, Schneider C, Rosen N, Hartl FU, Pavletich NP (duben 1997). "Krystalová struktura komplexu Hsp90-geldanamycin: cílení na chaperon proteinu protinádorovým činidlem". Buňka. 89 (2): 239–50. doi:10.1016 / s0092-8674 (00) 80203-2. PMID 9108479. S2CID 5253110.
- ^ Harris SF, Shiau AK, Agard DA (červen 2004). „Krystalová struktura karboxyterminální dimerizační domény htpG, Escherichia coli Hsp90, odhaluje potenciální vazebné místo pro substrát.“. Struktura. 12 (6): 1087–97. doi:10.1016 / j.str.2004.03.020. PMID 15274928.
- ^ Ali MM, Roe SM, Vaughan CK, Meyer P, Panaretou B, Piper PW, Prodromou C, Pearl LH (duben 2006). „Krystalová struktura uzavřeného chaperonového komplexu Hsp90-nukleotid-p23 / Sba1“. Příroda. 440 (7087): 1013–7. Bibcode:2006 Natur.440.1013A. doi:10.1038 / nature04716. PMC 5703407. PMID 16625188.
- ^ Shiau AK, Harris SF, Southworth DR, Agard DA (říjen 2006). „Strukturální analýza E. coli hsp90 odhaluje dramatické konformační přesmyky závislé na nukleotidech“. Buňka. 127 (2): 329–40. doi:10.1016 / j.cell.2006.09.027. PMID 17055434. S2CID 406855.
- ^ Young JC, Obermann WM, Hartl FU (červenec 1998). "Specifická vazba tetratrikopeptidových opakujících se proteinů na C-koncovou 12-kDa doménu hsp90". The Journal of Biological Chemistry. 273 (29): 18007–10. doi:10.1074 / jbc.273.29.18007. PMID 9660753.
- ^ Tsaytler PA, Krijgsveld J, Goerdayal SS, Rüdiger S, Egmond MR (listopad 2009). „Noví partneři Hsp90 objeveni pomocí doplňkových proteomických přístupů“. Stres buněk a chaperony. 14 (6): 629–38. doi:10.1007 / s12192-009-0115-z. PMC 2866955. PMID 19396626.
- ^ Echeverría PC, Bernthaler A, Dupuis P, Mayer B, Picard D (2011). „Interakční síť předpovídaná z veřejných dat jako nástroj pro zjišťování: aplikace na molekulární chaperonový stroj Hsp90“. PLOS ONE. 6 (10): e26044. Bibcode:2011PLoSO ... 626044E. doi:10.1371 / journal.pone.0026044. PMC 3195953. PMID 22022502.
- ^ Bandyopadhyay S, Chiang CY, Srivastava J, Gersten M, White S, Bell R, Kurschner C, Martin C, Smoot M, Sahasrabudhe S, Barber DL, Chanda SK, Ideker T (říjen 2010). „Interakom lidského MAP kinázy“. Přírodní metody. 7 (10): 801–5. doi:10.1038 / nmeth.1506. PMC 2967489. PMID 20936779.
- ^ Erazo T, Moreno A, Ruiz-Babot G, Rodríguez-Asiain A, Morrice NA, Espadamala J, Bayascas JR, Gómez N, Lizcano JM (duben 2013). „Kanonické a na kinase nezávislé mechanismy mechanismu pro extracelulární signální regulaci kinázy 5 (ERK5) nukleární translokace vyžadují disociaci Hsp90 z komplexu ERK5-Cdc37“. Molekulární a buněčná biologie. 33 (8): 1671–86. doi:10.1128 / MCB.01246-12. PMC 3624243. PMID 23428871.
- ^ Aressy B, Jullien D, Cazales M, Marcellin M, Bugler B, Burlet-Schiltz O, Ducommun B (září 2010). „Obrazovka deubikvitinačních enzymů zapojených do kontrolního bodu G₂ / M identifikuje USP50 jako regulátor stability Wee1 závislé na HSP90“. Buněčný cyklus. 9 (18): 3815–22. doi:10,4161 / cc.9.18.13133. PMID 20930503.
- ^ Wang X, Venable J, LaPointe P, Hutt DM, Koulov AV, Coppinger J, Gurkan C, Kellner W, Matteson J, Plutner H, Riordan JR, Kelly JW, Yates JR, Balch WE (listopad 2006). "Hsp90 kochaperon Aha1 downregulace zachraňuje chybné skládání CFTR u cystické fibrózy". Buňka. 127 (4): 803–15. doi:10.1016 / j.cell.2006.09.043. PMID 17110338. S2CID 1457851.
- ^ McDowell CL, Bryan Sutton R, Obermann WM (říjen 2009). "Exprese Hsp90 chaperonových (korigovaných) proteinů v lidské nádorové tkáni". International Journal of Biological Makromolecules. 45 (3): 310–4. doi:10.1016 / j.ijbiomac.2009.06.012. PMID 19576239.
- ^ Den RB, Lu B (červenec 2012). „Inhibice proteinu 90 tepelného šoku: zdůvodnění a klinický potenciál“. Terapeutické pokroky v lékařské onkologii. 4 (4): 211–8. doi:10.1177/1758834012445574. PMC 3384095. PMID 22754594.
- ^ Jhaveri K, Taldone T, Modi S, Chiosis G (březen 2012). „Pokroky v klinickém vývoji inhibitorů proteinu tepelného šoku 90 (Hsp90) u rakoviny“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - výzkum molekulárních buněk. 1823 (3): 742–55. doi:10.1016 / j.bbamcr.2011.10.008. PMC 3288123. PMID 22062686.
- ^ Hong DS, Banerji U, Tavana B, George GC, Aaron J, Kurzrock R (červen 2013). „Cílení na protein 90 tepelného šoku molekulárního chaperonu (HSP90): poučení a budoucí směry“. Recenze léčby rakoviny. 39 (4): 375–87. doi:10.1016 / j.ctrv.2012.10.001. PMID 23199899.
- ^ Wang G, Gu X, Chen L, Wang Y, Cao B, E Q (duben 2013). "Srovnání exprese 5 proteinů tepelného šoku v benigních a maligních nádorových tkáních slinných žláz". Onkologické dopisy. 5 (4): 1363–1369. doi:10,3892 / ol.2013.1166. PMC 3629267. PMID 23599795.
- ^ Biaoxue R, Xiling J, Shuanying Y, Wei Z, Xiguang C, Jinsui W, Min Z (srpen 2012). „Upregulace Hsp90-beta a anexinu A1 koreluje se špatným přežitím a lymfatickými metastázami u pacientů s rakovinou plic“. Journal of Experimental & Clinical Cancer Research. 31: 70. doi:10.1186/1756-9966-31-70. PMC 3444906. PMID 22929401.
Další čtení
- Hoffmann T, Hovemann B (prosinec 1988). „Proteiny tepelného šoku, Hsp84 a Hsp86, u myší a mužů: dva příbuzné geny kódují dříve identifikované transplantační antigeny specifické pro nádor“. Gen. 74 (2): 491–501. doi:10.1016/0378-1119(88)90182-5. PMID 2469626.
- Lees-Miller SP, Anderson CW (únor 1989). „Dva lidské 90-kDa proteiny tepelného šoku jsou fosforylovány in vivo na konzervovaných serinech, které jsou fosforylovány in vitro kaseinkinázou II“. The Journal of Biological Chemistry. 264 (5): 2431–7. PMID 2492519.
- Rebbe NF, Ware J, Bertina RM, Modrich P, Stafford DW (1987). "Nukleotidová sekvence cDNA pro člena rodiny lidských 90-kDa proteinů tepelného šoku". Gen. 53 (2–3): 235–45. doi:10.1016/0378-1119(87)90012-6. PMID 3301534.
- Tang PZ, Gannon MJ, Andrew A, Miller D (listopad 1995). "Důkazy o estrogenní regulaci exprese proteinu tepelného šoku v lidském endometriu a buněčných liniích reagujících na steroidy". Evropský žurnál endokrinologie. 133 (5): 598–605. doi:10.1530 / eje.0.1330598. PMID 7581991.
- Nemoto T, Ohara-Nemoto Y, Ota M, Takagi T, Yokoyama K (říjen 1995). "Mechanismus tvorby dimeru 90-kDa proteinu tepelného šoku". European Journal of Biochemistry / FEBS. 233 (1): 1–8. doi:10.1111 / j.1432-1033.1995.001_1.x. PMID 7588731.
- Takahashi I, Tanuma R, Hirata M, Hashimoto K (únor 1994). „Kosmidový klon v lokusu D6S182 na lidském chromozomu 6p12 obsahuje gen beta proteinu 90 kDa beta (HSP90 beta)“. Savčí genom. 5 (2): 121–2. doi:10.1007 / BF00292342. PMID 8180474. S2CID 30075426.
- Ji H, Reid GE, Moritz RL, Eddes JS, Burgess AW, Simpson RJ (1997). "Dvojrozměrná gelová databáze proteinů lidského karcinomu tlustého střeva". Elektroforéza. 18 (3–4): 605–13. doi:10,1002 / elps.1150180344. PMID 9150948. S2CID 25454450.
- Yano M, Naito Z, Yokoyama M, Shiraki Y, Ishiwata T, Inokuchi M, Asano G (březen 1999). "Exprese hsp90 a cyklinu D1 u lidské rakoviny prsu". Dopisy o rakovině. 137 (1): 45–51. doi:10.1016 / S0304-3835 (98) 00338-3. PMID 10376793.
- Sato S, Fujita N, Tsuruo T (září 2000). "Modulace aktivity Akt kinázy vazbou na Hsp90". Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 97 (20): 10832–7. Bibcode:2000PNAS ... 9710832S. doi:10.1073 / pnas.170276797. PMC 27109. PMID 10995457.
- Gisler SM, Stagljar I, Traebert M, Bacic D, Biber J, Murer H (březen 2001). "Interakce kotransportéru typu IIa Na / Pi s proteiny PDZ" (PDF). The Journal of Biological Chemistry. 276 (12): 9206–13. doi:10,1074 / jbc.M008745200. PMID 11099500. S2CID 35476933.
- Wiemann S, Weil B, Wellenreuther R, Gassenhuber J, Glassl S, Ansorge W, Böcher M, Blöcker H, Bauersachs S, Blum H, Lauber J, Düsterhöft A, Beyer A, Köhrer K, Strack N, Mewes HW, Ottenwälder B „Obermaier B, Tampe J, Heubner D, Wambutt R, Korn B, Klein M, Poustka A (březen 2001). „Směrem ke katalogu lidských genů a proteinů: sekvenování a analýza 500 nových kompletních proteinů kódujících lidské cDNA“. Výzkum genomu. 11 (3): 422–35. doi:10,1101 / gr. GR1547R. PMC 311072. PMID 11230166.
- King FW, Wawrzynow A, Höhfeld J, Zylicz M (listopad 2001). „Co-chaperony Bag-1, Hop a Hsp40 regulují interakce Hsc70 a Hsp90 s divokým nebo mutantním p53“. Časopis EMBO. 20 (22): 6297–305. doi:10.1093 / emboj / 20.22.6297. PMC 125724. PMID 11707401.
- Bouhouche-Chatelier L, Chadli A, Catelli MG (říjen 2001). „N-koncová doména vázající adenosintrifosfát Hsp90 je nezbytná a dostatečná pro interakci s estrogenovým receptorem“. Stres buněk a chaperony. 6 (4): 297–305. doi:10.1379 / 1466-1268 (2001) 006 <0297: TNTATB> 2.0.CO; 2. PMC 434412. PMID 11795466.
- Sato N, Yamamoto T, Sekine Y, Yumioka T, Junicho A, Fuse H, Matsuda T (leden 2003). „Zapojení proteinu 90 tepelného šoku do signální dráhy zprostředkované interleukinem-6 prostřednictvím STAT3“. Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 300 (4): 847–52. doi:10.1016 / S0006-291X (02) 02941-8. hdl:2115/28121. PMID 12559950.
- Wu JM, Xiao L, Cheng XK, Cui LX, Wu NH, Shen YF (prosinec 2003). „PKC epsilon je jedinečný regulátor pro gen hsp90 beta v reakci na tepelný šok“. The Journal of Biological Chemistry. 278 (51): 51143–9. doi:10,1074 / jbc.M305537200. PMID 14532285.
- Nagaraja GM, Kandpal RP (leden 2004). „Chromozom 13q12 kódovaný Rho GTPáza aktivující protein potlačuje růst buněk karcinomu prsu a kvasinkový dvouhybridní screening ukazuje jeho interakci s několika proteiny“. Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 313 (3): 654–65. doi:10.1016 / j.bbrc.2003.12.001. PMID 14697242.
- Bouwmeester T, Bauch A, Ruffner H, Angrand PO, Bergamini G, Croughton K, Cruciat C, Eberhard D, Gagneur J, Ghidelli S, Hopf C, Huhse B, Mangano R, Michon AM, Schirle M, Schlegl J, Schwab M , Stein MA, Bauer A, Casari G, Drewes G, Gavin AC, Jackson DB, Joberty G, Neubauer G, Rick J, Kuster B, Superti-Furga G (únor 2004). "Fyzická a funkční mapa lidské signální transdukční dráhy TNF-alfa / NF-kappa B". Přírodní buněčná biologie. 6 (2): 97–105. doi:10.1038 / ncb1086. PMID 14743216. S2CID 11683986.