Chmel (protein) - Hop (protein)

KROK1
Dostupné struktury
PDB	Hledání ortologu: PDBe RCSB
Seznam id kódů PDB
	1ELR, 1ELW, 2LNI, 3ESK, 3FWV
Identifikátory
Aliasy	KROK1, HEL-S-94n, HOP, IEF-SSP-3521, P60, STI1, STI1L, stresem indukovaný fosfoprotein 1
Externí ID	OMIM: 605063 MGI: 109130 HomoloGene: 4965 Genové karty: KROK1
Umístění genu (člověk)
Chr.	Chromozom 11 (lidský)
Konec	64,204,543 bp
Umístění genu (myš)
Chr.	Chromozom 19 (myš)
Konec	7,039,967 bp
Exprese RNA vzor
	; ;
	Další údaje o referenčních výrazech
Genová ontologie
Molekulární funkce	• Vazba na protein Hsp70; • vazba na C-konec proteinu; • chaperonová vazba; • GO: 0001948 vazba na proteiny; • Vazba RNA; • Vazba na protein Hsp90;
Buněčná složka	• cytoplazma; • myelin; • Golgiho aparát; • buněčné jádro; • cytosol; • makromolekulární komplex; • chaperonový komplex;
Biologický proces	• reakce na stres; • buněčná odpověď na interleukin-7;
	Zdroje:Amigo / QuickGO
Ortology
	10963
	20867
	ENSG00000168439
	ENSMUSG00000024966
	P31948
	Q60864
	NM_006819; NM_001282652; NM_001282653
	NM_016737
	NP_001269581; NP_001269582; NP_006810
	NP_058017
	Wikidata
Zobrazit / upravit člověka	Zobrazit / upravit myš

Poskok, občas psáno POSKOK, je zkratka pro Hsp70 -Hsp90 Organizace bílkovin. Funguje jako co-chaperon, který reverzibilně spojuje protein chaperony Hsp70 a Hsp90.^[5]

Chmel patří do velké skupiny pomocné chaperony, které regulují a pomáhají majorovi chaperony (hlavně proteiny tepelného šoku ). Je to jeden z nejlépe studovaných kokaperonů komplexu Hsp70 / Hsp90. Poprvé byl objeven v droždí a homology byly identifikovány u lidí, myší, potkanů, hmyzu, rostlin, parazitů a virů. Rodina těchto proteinů se označuje jako STI1 (stresem indukovatelný protein) a lze ji rozdělit na kvasinky, rostliny a zvířata STI1 (chmele).

Synonyma

Poskok
Protein organizující Hsc70 / Hsp90
Antigen NY-REN-11
P60

STI1
STI1L
KROK1
Transformačně citlivý protein IEF-SSP-3521

Gen

Gen pro lidský Hop je lokalizován na chromozom 11q 13.1 a skládá se z 14 exony.

Struktura

Proteiny STI se vyznačují některými strukturálními rysy: Všechny homology mají devět motivů tetratrikopeptidové repetice (TPR), které jsou seskupeny do domén tří TPR. Motiv TPR je velmi častým strukturním rysem používaným mnoha proteiny a poskytuje schopnost řídit interakce protein-protein. Krystalografické strukturální informace jsou k dispozici pro N-terminál TPR1 a centrální domény TPR2A v komplexu s Hsp90 resp. Hsp70 ligand peptidy.^[6]

Organizační protein Hsp70-Hsp90 (Hop, STIP1 u lidí) je spolukaperon odpovědný za přenos klientských proteinů mezi Hsp70 a Hsp90. Chmel je u eukaryot evolučně konzervován a nachází se v jádře i cytoplazmě.^[7] Drosophila Hop je monomerní protein, který se skládá ze tří oblastí repetiční domény tetratrikopeptidu (TPR1, TPR2A, TPR2B), jedné repetiční domény aspartová kyselina-prolin (DP). TPR domény interagují s c-terminály Hsp90 a Hsp70, s vazbou TPR1 a TPR2B na Hsp70 a TPR2A přednostně na Hsp90. Střední struktury strojů pro tepelný šok je obtížné úplně charakterizovat kvůli přechodné a rychlé povaze chaperonové funkce.^[8]

Funkce

Hlavní funkcí Hopu je propojení Hsp70 a Hsp90 spolu. Nedávná šetření však naznačují, že také moduluje chaperonové aktivity spojených proteinů a případně interaguje s jinými chaperony a proteiny. Kromě role v „chaperonovém stroji“ Hsp70 / Hsp90 se zdá, že se účastní i dalších proteinových komplexů (například v signální transdukce komplexní EcR / USP a v Hepatitida Virus B. reverzní transkriptáza komplex, který umožňuje virovou replikaci). Působí jako receptor pro prion také bílkoviny.^[9]^[10] Hop se nachází v různých buněčných oblastech a také se pohybuje mezi cytoplazma a jádro.

v Drosophila Interference RNA se ukázalo, že Hop je nedílnou součástí komplexu před RISC siRNA.^[11] V Drosophila RNA reagující na Piwi dráha, RNA interferenční dráha odpovědná za represi transponovatelných prvků (transpozonů), Hop prokázal interakci s Piwi,^[12] a při absenci Hopu jsou transpozony dereprimovány, což vede k závažné genomové nestabilitě a neplodnosti.^[13]

Interakce

Lidský hop (STIP1) byl prokázán komunikovat s PRNP^[14] a Protein tepelného šoku 90 kDa alfa (cytosolický), člen A1.^[15]^[16]

Reference

^ ^A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000168439 - Ensembl, Květen 2017
^ ^A ^b ^C GRCm38: Vydání Ensembl 89: ENSMUSG00000024966 - Ensembl, Květen 2017
^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ Odunuga OO, Longshaw VM, Blatch GL (říjen 2004). "Hop: více než protein adaptéru Hsp70 / Hsp90". BioEssays. 26 (10): 1058–68. doi:10.1002 / bies.20107. PMID 15382137. S2CID 45168091.
^ Scheufler C, Brinker A, Bourenkov G, Pegoraro S, Moroder L, Bartunik H, Hartl FU, Moarefi I (duben 2000). "Struktura komplexů TPR doména-peptid: kritické prvky při sestavování multichaperonového stroje Hsp70-Hsp90". Buňka. 101 (2): 199–210. doi:10.1016 / S0092-8674 (00) 80830-2. PMID 10786835. S2CID 18200460.
^ Schmid AB a kol. (2012). "Architektura funkčních modulů v Hsp90 co-chaperone Sti1 / Hop". EMBO J.. 31 (6): 1506–17. doi:10.1038 / emboj.2011.472. PMC 3321170. PMID 22227520.
^ Yamamoto S, et al. (2014). „Aktivita ATPázy a ATP-závislá konformační změna v co-chaperonu HSP70 / HSP90-organizující protein (HOP)“. J. Biol. Chem. 289 (14): 9880–6. doi:10,1074 / jbc.m114,553255. PMC 3975032. PMID 24535459.
^ Martins VR, Graner E, Garcia-Abreu J, de Souza SJ, Mercadante AF, Veiga SS, Zanata SM, Neto VM, Brentani RR (prosinec 1997). "Doplňková hydropatie identifikuje buněčný prionový proteinový receptor". Přírodní medicína. 3 (12): 1376–82. doi:10,1038 / nm1297-1376. PMID 9396608. S2CID 20605773.
^ Zanata SM, Lopes MH, Mercadante AF, Hajj GN, Chiarini LB, Nomizo R, Freitas AR, Cabral AL, Lee KS, Juliano MA, de Oliveira E, Jachieri SG, Burlingame A, Huang L, Linden R, Brentani RR, Martins VR (červenec 2002). „Stresem indukovatelný protein 1 je buněčný povrchový ligand pro buněčný prion, který spouští neuroprotekci“. Časopis EMBO. 21 (13): 3307–16. doi:10.1093 / emboj / cdf325. PMC 125391. PMID 12093732.
^ Iwasaki S, Sasaki HM, Sakaguchi Y, Suzuki T, Tadakuma H, Tomari Y (květen 2015). "Definování základních kroků při sestavování komplexu enzymů Drosophila RNAi". Příroda. 521 (7553): 533–6. doi:10.1038 / příroda14254. PMID 25822791. S2CID 4450303.
^ Gangaraju VK, Yin H, Weiner MM, Wang J, Huang XA, Lin H (únor 2011). „Drosophila Piwi funguje při potlačení fenotypové variace zprostředkované Hsp90“. Genetika přírody. 43 (2): 153–8. doi:10,1038 / ng.743. PMC 3443399. PMID 21186352.
^ Karam JA, Parikh RY, Nayak D, Rosenkranz D, Gangaraju VK (duben 2017). „Co-chaperon Hsp70 / Hsp90-organizující protein (Hop) je vyžadován pro umlčení transposonu a biogenezi RNA interagující s Piwi (piRNA)“. The Journal of Biological Chemistry. 292 (15): 6039–6046. doi:10.1074 / jbc.C117.777730. PMC 5391737. PMID 28193840.
^ Zanata SM, Lopes MH, Mercadante AF, Hajj GN, Chiarini LB, Nomizo R, Freitas AR, Cabral AL, Lee KS, Juliano MA, de Oliveira E, Jachieri SG, Burlingame A, Huang L, Linden R, Brentani RR, Martins VR (červenec 2002). „Stresem indukovatelný protein 1 je ligand buněčného povrchu pro buněčný prion, který spouští neuroprotekci“. Časopis EMBO. 21 (13): 3307–16. doi:10.1093 / emboj / cdf325. PMC 125391. PMID 12093732.
^ Scheufler C, Brinker A, Bourenkov G, Pegoraro S, Moroder L, Bartunik H, Hartl FU, Moarefi I (duben 2000). "Struktura komplexů TPR doména-peptid: kritické prvky při sestavování multichaperonového stroje Hsp70-Hsp90". Buňka. 101 (2): 199–210. doi:10.1016 / S0092-8674 (00) 80830-2. PMID 10786835. S2CID 18200460.
^ Johnson BD, Schumacher RJ, Ross ED, Toft DO (únor 1998). „Hop moduluje interakce Hsp70 / Hsp90 při skládání proteinů“. The Journal of Biological Chemistry. 273 (6): 3679–86. doi:10.1074 / jbc.273.6.3679. PMID 9452498.

Další čtení

Rasmussen HH, van Damme J, Puype M, Gesser B, Celis JE, Vandekerckhove J (prosinec 1992). „Mikrosekvence 145 proteinů zaznamenané v databázi dvourozměrných gelových proteinů normálních lidských epidermálních keratinocytů“. Elektroforéza. 13 (12): 960–9. doi:10,1002 / elps.11501301199. PMID 1286667. S2CID 41855774.
Honoré B, Leffers H, Madsen P, Rasmussen HH, Vandekerckhove J, Celis JE (duben 1992). „Molekulární klonování a exprese lidského proteinu citlivého na transformaci obsahujícího TPR motiv a sdílení identity se stresově indukovatelným kvasinkovým proteinem STI1“. The Journal of Biological Chemistry. 267 (12): 8485–91. PMID 1569099.
Maruyama K, Sugano S (leden 1994). „Oligo-capping: jednoduchá metoda k nahrazení struktury cap eukaryotických mRNA oligoribonukleotidy“. Gen. 138 (1–2): 171–4. doi:10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID 8125298.
Bonaldo MF, Lennon G, Soares MB (září 1996). „Normalizace a odčítání: dva přístupy k usnadnění objevování genů“. Výzkum genomu. 6 (9): 791–806. doi:10,1101 / gr. 6.9.791. PMID 8889548.
Dittmar KD, Pratt WB (květen 1997). „Přeložení glukokortikoidového receptoru rekonstituovaným chaperonovým strojním zařízením na bázi Hsp90. Počáteční krok závislý na hsp90.p60.hsp70 je dostatečný pro vytvoření konformace vázání steroidů.“. The Journal of Biological Chemistry. 272 (20): 13047–54. doi:10.1074 / jbc.272.20.13047. PMID 9148915.
Dittmar KD, Demady DR, Stancato LF, Krishna P, Pratt WB (srpen 1997). „Skládání glukokortikoidového receptoru chaperonovým strojním zařízením založeným na proteinu tepelného šoku (hsp) 90. Úlohou p23 je stabilizovat heterokomplexy receptor.hsp90 tvořené hsp90.p60.hsp70“. The Journal of Biological Chemistry. 272 (34): 21213–20. doi:10.1074 / jbc.272.34.21213. PMID 9261129.
Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, Suyama A, Sugano S (říjen 1997). "Konstrukce a charakterizace knihovny cDNA obohacené o celou délku a 5'-end". Gen. 200 (1–2): 149–56. doi:10.1016 / S0378-1119 (97) 00411-3. PMID 9373149.
Zou J, Guo Y, Guettouche T, Smith DF, Voellmy R (srpen 1998). „Potlačení aktivace transkripčního faktoru tepelného šoku HSF1 aktivací HSP90 (komplex HSP90), který s HSF1 tvoří komplex citlivý na stres.“ Buňka. 94 (4): 471–80. doi:10.1016 / S0092-8674 (00) 81588-3. PMID 9727490. S2CID 9234420.
Scanlan MJ, Gordan JD, Williamson B, Stockert E, Bander NH, Jongeneel V, Gure AO, Jäger D, Jäger E, Knuth A, Chen YT, Old LJ (listopad 1999). „Antigeny rozpoznávané autologními protilátkami u pacientů s karcinomem ledvinových buněk“. International Journal of Cancer. 83 (4): 456–64. doi:10.1002 / (SICI) 1097-0215 (19991112) 83: 4 <456 :: AID-IJC4> 3.0.CO; 2-5. PMID 10508479.
Scheufler C, Brinker A, Bourenkov G, Pegoraro S, Moroder L, Bartunik H, Hartl FU, Moarefi I (duben 2000). "Struktura komplexů TPR doména-peptid: kritické prvky při sestavování multichaperonového stroje Hsp70-Hsp90". Buňka. 101 (2): 199–210. doi:10.1016 / S0092-8674 (00) 80830-2. PMID 10786835. S2CID 18200460.
Hernández MP, Chadli A, Toft DO (duben 2002). „Vazba HSP40 je prvním krokem chaperonační dráhy HSP90 pro receptor progesteronu“. The Journal of Biological Chemistry. 277 (14): 11873–81. doi:10,1074 / jbc.M111445200. PMID 11809754.
Brinker A, Scheufler C, Von Der Mulbe F, Fleckenstein B, Herrmann C, Jung G, Moarefi I, Hartl FU (květen 2002). "Diskriminace ligandu podle TPR domén. Relevance a selektivita rozpoznávání EEVD v komplexech Hsp70 x Hop x Hsp90". The Journal of Biological Chemistry. 277 (22): 19265–75. doi:10,1074 / jbc.M109002200. PMID 11877417.
Zanata SM, Lopes MH, Mercadante AF, Hajj GN, Chiarini LB, Nomizo R, Freitas AR, Cabral AL, Lee KS, Juliano MA, de Oliveira E, Jachieri SG, Burlingame A, Huang L, Linden R, Brentani RR, Martins VR (červenec 2002). „Stresem indukovatelný protein 1 je ligand buněčného povrchu pro buněčný prion, který spouští neuroprotekci“. Časopis EMBO. 21 (13): 3307–16. doi:10.1093 / emboj / cdf325. PMC 125391. PMID 12093732.
Hernández MP, Sullivan WP, Toft DO (říjen 2002). „Sestavení a intermolekulární vlastnosti komplexu hsp70-Hop-hsp90 molekulárního chaperonu“. The Journal of Biological Chemistry. 277 (41): 38294–304. doi:10,1074 / jbc.M206566200. PMID 12161444.
Abbas-Terki T, Briand PA, Donzé O, Picard D (září 2002). „Společné chaperony Hsp90 Cdc37 a Sti1 interagují fyzicky a geneticky“. Biologická chemie. 383 (9): 1335–42. doi:10.1515 / BC.2002.152. PMID 12437126. S2CID 9277739.
Imai Y, Soda M, Murakami T, Shoji M, Abe K, Takahashi R (prosinec 2003). „Produkt lidského genu sousedící s parkinem je součástí Lewyho těl a potlačuje buněčnou smrt vyvolanou receptorem Pael“. The Journal of Biological Chemistry. 278 (51): 51901–10. doi:10,1074 / jbc.M309655200. PMID 14532270.
Longshaw VM, Chapple JP, Balda MS, Cheetham ME, Blatch GL (únor 2004). „Jaderná translokace proteinu mSTI1 organizujícího Hsp70 / Hsp90 je regulována kinázami buněčného cyklu“. Journal of Cell Science. 117 (Pt 5): 701–10. doi:10.1242 / jcs.00905. PMID 14754904.
Rush J, Moritz A, Lee KA, Guo A, Goss VL, Spek EJ, Zhang H, Zha XM, Polakiewicz RD, Comb MJ (leden 2005). "Imunoafinitní profil fosforylace tyrosinu v rakovinných buňkách". Přírodní biotechnologie. 23 (1): 94–101. doi:10.1038 / nbt1046. PMID 15592455. S2CID 7200157.

[refGRCh38Ensembl-1] A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000168439 - Ensembl, Květen 2017

[refGRCm38Ensembl-2] A ^b ^C GRCm38: Vydání Ensembl 89: ENSMUSG00000024966 - Ensembl, Květen 2017

[3] „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[4] „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[pmid15382137-5] Odunuga OO, Longshaw VM, Blatch GL (říjen 2004). "Hop: více než protein adaptéru Hsp70 / Hsp90". BioEssays. 26 (10): 1058–68. doi:10.1002 / bies.20107. PMID 15382137. S2CID 45168091.

[6] Scheufler C, Brinker A, Bourenkov G, Pegoraro S, Moroder L, Bartunik H, Hartl FU, Moarefi I (duben 2000). "Struktura komplexů TPR doména-peptid: kritické prvky při sestavování multichaperonového stroje Hsp70-Hsp90". Buňka. 101 (2): 199–210. doi:10.1016 / S0092-8674 (00) 80830-2. PMID 10786835. S2CID 18200460.

[7] Schmid AB a kol. (2012). "Architektura funkčních modulů v Hsp90 co-chaperone Sti1 / Hop". EMBO J.. 31 (6): 1506–17. doi:10.1038 / emboj.2011.472. PMC 3321170. PMID 22227520.

[8] Yamamoto S, et al. (2014). „Aktivita ATPázy a ATP-závislá konformační změna v co-chaperonu HSP70 / HSP90-organizující protein (HOP)“. J. Biol. Chem. 289 (14): 9880–6. doi:10,1074 / jbc.m114,553255. PMC 3975032. PMID 24535459.

[9] Martins VR, Graner E, Garcia-Abreu J, de Souza SJ, Mercadante AF, Veiga SS, Zanata SM, Neto VM, Brentani RR (prosinec 1997). "Doplňková hydropatie identifikuje buněčný prionový proteinový receptor". Přírodní medicína. 3 (12): 1376–82. doi:10,1038 / nm1297-1376. PMID 9396608. S2CID 20605773.

[10] Zanata SM, Lopes MH, Mercadante AF, Hajj GN, Chiarini LB, Nomizo R, Freitas AR, Cabral AL, Lee KS, Juliano MA, de Oliveira E, Jachieri SG, Burlingame A, Huang L, Linden R, Brentani RR, Martins VR (červenec 2002). „Stresem indukovatelný protein 1 je buněčný povrchový ligand pro buněčný prion, který spouští neuroprotekci“. Časopis EMBO. 21 (13): 3307–16. doi:10.1093 / emboj / cdf325. PMC 125391. PMID 12093732.

[11] Iwasaki S, Sasaki HM, Sakaguchi Y, Suzuki T, Tadakuma H, Tomari Y (květen 2015). "Definování základních kroků při sestavování komplexu enzymů Drosophila RNAi". Příroda. 521 (7553): 533–6. doi:10.1038 / příroda14254. PMID 25822791. S2CID 4450303.

[12] Gangaraju VK, Yin H, Weiner MM, Wang J, Huang XA, Lin H (únor 2011). „Drosophila Piwi funguje při potlačení fenotypové variace zprostředkované Hsp90“. Genetika přírody. 43 (2): 153–8. doi:10,1038 / ng.743. PMC 3443399. PMID 21186352.

[13] Karam JA, Parikh RY, Nayak D, Rosenkranz D, Gangaraju VK (duben 2017). „Co-chaperon Hsp70 / Hsp90-organizující protein (Hop) je vyžadován pro umlčení transposonu a biogenezi RNA interagující s Piwi (piRNA)“. The Journal of Biological Chemistry. 292 (15): 6039–6046. doi:10.1074 / jbc.C117.777730. PMC 5391737. PMID 28193840.

[pmid12093732-14] Zanata SM, Lopes MH, Mercadante AF, Hajj GN, Chiarini LB, Nomizo R, Freitas AR, Cabral AL, Lee KS, Juliano MA, de Oliveira E, Jachieri SG, Burlingame A, Huang L, Linden R, Brentani RR, Martins VR (červenec 2002). „Stresem indukovatelný protein 1 je ligand buněčného povrchu pro buněčný prion, který spouští neuroprotekci“. Časopis EMBO. 21 (13): 3307–16. doi:10.1093 / emboj / cdf325. PMC 125391. PMID 12093732.

[pmid10786835-15] Scheufler C, Brinker A, Bourenkov G, Pegoraro S, Moroder L, Bartunik H, Hartl FU, Moarefi I (duben 2000). "Struktura komplexů TPR doména-peptid: kritické prvky při sestavování multichaperonového stroje Hsp70-Hsp90". Buňka. 101 (2): 199–210. doi:10.1016 / S0092-8674 (00) 80830-2. PMID 10786835. S2CID 18200460.

[pmid9452498-16] Johnson BD, Schumacher RJ, Ross ED, Toft DO (únor 1998). „Hop moduluje interakce Hsp70 / Hsp90 při skládání proteinů“. The Journal of Biological Chemistry. 273 (6): 3679–86. doi:10.1074 / jbc.273.6.3679. PMID 9452498.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]

[14]

[15]

[16]