UBE2D3 - UBE2D3

UBE2D3
Dostupné struktury
PDB	Hledání ortologu: PDBe RCSB
Seznam id kódů PDB
	1X23, 2 FUH, 3L1Z, 3RPG, 3 GB, 4BVU, 4R8P, 4S3O, 5IFR
Identifikátory
Aliasy	UBE2D3, E2 (17) KB3, UBC4 / 5, UBCH5C, enzym konjugující s ubikvitinem E2 D3
Externí ID	OMIM: 602963 MGI: 1913355 HomoloGene: 123914 Genové karty: UBE2D3
EC číslo	2.3.2.24
Umístění genu (člověk)
Chr.	Chromozom 4 (lidský)
Konec	102,868,896 bp
Umístění genu (myš)
Chr.	Chromozom 3 (myš)
Konec	135,468,198 bp
Genová ontologie
Molekulární funkce	• aktivita transferázy; • vazba nukleotidů; • GO: 0001948 vazba na proteiny; • ATP vazba; • aktivita enzymu konjugujícího ubikvitin; • aktivita ubikvitin-protein transferázy;
Buněčná složka	• cytosol; • endozom; • membrána; • buněčná membrána; • nukleoplazma; • endosomová membrána; • extracelulární exosom;
Biologický proces	• pozitivní regulace cílení proteinů na mitochondrie; • polyubikvitinace bílkovin; • negativní regulace transkripce z promotoru RNA polymerázy II; • monoubikvitinace bílkovin; • Signální dráha BMP; • buněčná odpověď na stimul poškození DNA; • ubikvitinace spojená s proteinem K11; • Signální dráha mýtného receptoru závislá na TRIF; • ubikvitinace spojená s proteinem K48; • proces modifikace buněčného proteinu; • regulace transkripce z promotoru RNA polymerázy II v reakci na hypoxii; • Oprava DNA; • autoubiquitination bílkovin; • apoptotický proces; • ubikvitinace bílkovin; • ubikvitin-dependentní proteinový katabolický proces; • proteazomem zprostředkovaný katabolický proces proteinu závislý na ubikvitinu; • MyD88 nezávislá signální dráha receptoru podobného mýtnému;
	Zdroje:Amigo / QuickGO
Ortology
	7323
	66105
	ENSG00000109332
	ENSMUSG00000078578
	P61077
	P61079
NM_001300795; NM_003340; NM_181886; NM_181887; NM_181888;
	NM_181889; NM_181890; NM_181891; NM_181892; NM_181893
	NM_025356
NP_001287724; NP_003331; NP_871615; NP_871616; NP_871617;
	NP_871618; NP_871619; NP_871620; NP_871621; NP_871622
NP_079632; NP_001343523; NP_001343524; NP_001343525; NP_001343526;
	NP_001343527
	Wikidata
Zobrazit / upravit člověka	Zobrazit / upravit myš

Enzym konjugující s ubikvitinem E2 D3 je protein že u lidí je kódován UBE2D3 gen.^[5]^[6]

Funkce

Modifikace proteinů ubikvitinem je důležitým buněčným mechanismem pro zacílení abnormálních nebo krátkodobých proteinů na degradaci. Ubikvitinace zahrnuje alespoň tři třídy enzymů: enzymy aktivující ubikvitin nebo El, enzymy konjugující ubikvitin nebo E2 a ligandy ubikvitin-protein nebo E3. Tento gen kóduje člena rodiny enzymů konjugujících s E2 ubikvitinem. Tento enzym funguje při ubikvitinaci tumor-supresorového proteinu p53, který je indukován ligandem E3 ubikvitin-protein. Pro tento gen bylo nalezeno několik variant sestřihu transkriptu, ale u některých variant nebyla stanovena úplná povaha.^[6]

Interakce

UBE2D3 bylo prokázáno komunikovat s NEDD4.^[7]^[8]

Reference

^ ^A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000109332 - Ensembl, Květen 2017
^ ^A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000078578 - Ensembl, Květen 2017
^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ Jensen JP, Bates PW, Yang M, Vierstra RD, Weissman AM (prosinec 1995). „Identifikace rodiny blízce příbuzných enzymů konjugujících s lidským ubikvitinem“. The Journal of Biological Chemistry. 270 (51): 30408–14. doi:10.1074 / jbc.270.51.30408. PMID 8530467.
^ ^A ^b "Entrez Gene: UBE2D3 ubikvitin-konjugující enzym E2D 3 (UBC4 / 5 homolog, kvasnice)".
^ Anan T, Nagata Y, Koga H, Honda Y, Yabuki N, Miyamoto C, Kuwano A, Matsuda I, Endo F, Saya H, Nakao M (listopad 1998). „Lidský ubikvitin-protein ligáza Nedd4: exprese, subcelulární lokalizace a selektivní interakce s enzymy konjugujícími ubikvitin“. Geny do buněk. 3 (11): 751–63. doi:10.1046 / j.1365-2443.1998.00227.x. PMID 9990509. S2CID 1653536.
^ Wang X, Shi Y, Wang J, Huang G, Jiang X (září 2008). „Zásadní role C-konce PTEN při antagonizaci ubikvitinace a degradace PTEN zprostředkované NEDD4-1.“. The Biochemical Journal. 414 (2): 221–9. doi:10.1042 / BJ20080674. PMID 18498243.

Další čtení

Scheffner M, Huibregtse JM, Howley PM (září 1994). „Identifikace lidského enzymu konjugujícího s ubikvitinem, který zprostředkovává ubikvitinaci p53 závislou na E6-AP“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 91 (19): 8797–801. doi:10.1073 / pnas.91.19.8797. PMC 44693. PMID 8090726.
Rogakou EP, Pilch DR, Orr AH, Ivanova VS, Bonner WM (březen 1998). „Dvouřetězcové zlomy DNA indukují fosforylaci histonu H2AX na serinu 139“. The Journal of Biological Chemistry. 273 (10): 5858–68. doi:10.1074 / jbc.273.10.5858. PMID 9488723.
Anan T, Nagata Y, Koga H, Honda Y, Yabuki N, Miyamoto C, Kuwano A, Matsuda I, Endo F, Saya H, Nakao M (listopad 1998). „Lidský ubikvitin-protein ligáza Nedd4: exprese, subcelulární lokalizace a selektivní interakce s enzymy konjugujícími ubikvitin“. Geny do buněk. 3 (11): 751–63. doi:10.1046 / j.1365-2443.1998.00227.x. PMID 9990509. S2CID 1653536.
Gonen H, Bercovich B, Orian A, Carrano A, Takizawa C, Yamanaka K, Pagano M, Iwai K, Ciechanover A (květen 1999). „Identifikace proteinů nosiče ubikvitinu, E2, zapojených do konjugace indukované signálem a následné degradace IkappaBalpha“. The Journal of Biological Chemistry. 274 (21): 14823–30. doi:10.1074 / jbc.274.21.14823. PMID 10329681.
Orian A, Gonen H, Bercovich B, Fajerman I, Eytan E, Israël A, Mercurio F, Iwai K, Schwartz AL, Ciechanover A (červen 2000). „SCF (beta) (- TrCP) ubikvitin ligasem zprostředkované zpracování NF-kappaB p105 vyžaduje fosforylaci jeho C-konce pomocí IkappaB kinázy“. Časopis EMBO. 19 (11): 2580–91. doi:10.1093 / emboj / 19.11.2580. PMC 212749. PMID 10835356.
Coleman CS, Pegg AE (srpen 2001). „Polyaminové analogy inhibují ubikvitinaci spermidinu / spermin N1-acetyltransferázy a zabraňují jejímu cílení na degradaci proteazomu“. The Biochemical Journal. 358 (Pt 1): 137–45. doi:10.1042/0264-6021:3580137. PMC 1222041. PMID 11485561.
Chen A, Kleiman FE, Manley JL, Ouchi T, Pan ZQ (červen 2002). „Autoubikvitinace ubikvitin ligázy BRCA1 * BARD1 RING“. The Journal of Biological Chemistry. 277 (24): 22085–92. doi:10,1074 / jbc.M201252200. PMID 11927591.
Obin M, Lee BY, Meinke G, Bohm A, Lee RH, Gaudet R, Hopp JA, Arshavsky VY, Willardson BM, Taylor A (listopad 2002). "Ubikvitylace komplexu transducinové podjednotky betagamma. Regulace fosducinem". The Journal of Biological Chemistry. 277 (46): 44566–75. doi:10,1074 / jbc.M205308200. PMID 12215439.
Takeyama K, Aguiar RC, Gu L, He C, Freeman GJ, Kutok JL, Aster JC, Shipp MA (červen 2003). „BAL vázající protein BBAP a příbuzní členové rodiny Deltex vykazují aktivitu isopeptidové ligázy ubikvitin-protein“. The Journal of Biological Chemistry. 278 (24): 21930–7. doi:10,1074 / jbc.M301157200. PMID 12670957.
Brzovic PS, Keeffe JR, Nishikawa H, Miyamoto K, Fox D, Fukuda M, Ohta T, Klevit R (květen 2003). "Vazba a rozpoznávání při sestavování aktivního komplexu ubikvitin-ligázy BRCA1 / BARD1". Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 100 (10): 5646–51. doi:10.1073 / pnas.0836054100. PMC 156255. PMID 12732733.
Tang ED, Wang CY, Xiong Y, Guan KL (září 2003). „Role ubikvitinace NF-kappaB esenciální modifikátor / IkappaB kináza-gama (NEMO / IKKgamma) při aktivaci komplexu IkappaB kinázy faktorem nekrózy tumoru-alfa“. The Journal of Biological Chemistry. 278 (39): 37297–305. doi:10,1074 / jbc.M303389200. PMID 12867425.
Subramaniam V, Li H, Wong M, Kitching R, Attisano L, Wrana J, Zubovits J, Burger AM, Seth A (říjen 2003). „Protein RING-H2 RNF11 je nadměrně exprimován u rakoviny prsu a je cílem ligázy Smurf2 E3“. British Journal of Cancer. 89 (8): 1538–44. doi:10.1038 / sj.bjc.6601301. PMC 2394340. PMID 14562029.
Lehner B, Semple JI, Brown SE, Counsell D, Campbell RD, Sanderson CM (leden 2004). „Analýza vysoce výkonného kvasinkového dvouhybridního systému a jeho použití k predikci funkce intracelulárních proteinů kódovaných v humánní oblasti MHC třídy III“. Genomika. 83 (1): 153–67. doi:10.1016 / S0888-7543 (03) 00235-0. PMID 14667819.
Saville MK, Sparks A, Xirodimas DP, Wardrop J, Stevenson LF, Bourdon JC, Woods YL, Lane DP (říjen 2004). "Regulace p53 pomocí ubikvitin-konjugujících enzymů UbcH5B / C in vivo". The Journal of Biological Chemistry. 279 (40): 42169–81. doi:10,1074 / jbc.M403362200. PMID 15280377.
Rual JF, Venkatesan K, Hao T, Hirozane-Kishikawa T, Dricot A, Li N, Berriz GF, Gibbons FD, Dreze M, Ayivi-Guedehoussou N, Klitgord N, Simon C, Boxem M, Milstein S, Rosenberg J, Goldberg DS, Zhang LV, Wong SL, Franklin G, Li S, Albala JS, Lim J, Fraughton C, Llamosas E, Cevik S, Bex C, Lamesch P, Sikorski RS, Vandenhaute J, Zoghbi HY, Smolyar A, Bosak S, Sequerra R, Doucette-Stamm L, Cusick ME, Hill DE, Roth FP, Vidal M (říjen 2005). „Směrem k mapě lidské interakční sítě protein-protein v měřítku proteomu“. Příroda. 437 (7062): 1173–8. doi:10.1038 / nature04209. PMID 16189514. S2CID 4427026.
Kimura K, Wakamatsu A, Suzuki Y, Ota T, Nishikawa T, Yamashita R, Yamamoto J, Sekine M, Tsuritani K, Wakaguri H, Ishii S, Sugiyama T, Saito K, Isono Y, Irie R, Kushida N, Yoneyama T , Otsuka R, Kanda K, Yokoi T, Kondo H, Wagatsuma M, Murakawa K, Ishida S, Ishibashi T, Takahashi-Fujii A, Tanase T, Nagai K, Kikuchi H, Nakai K, Isogai T, Sugano S (leden 2006 ). „Diverzifikace transkripční modulace: rozsáhlá identifikace a charakterizace domnělých alternativních promotorů lidských genů“. Výzkum genomu. 16 (1): 55–65. doi:10,1101 / gr. 4039406. PMC 1356129. PMID 16344560.

Tento protein související článek je a pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to.

[refGRCh38Ensembl-1] A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000109332 - Ensembl, Květen 2017

[refGRCm38Ensembl-2] A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000078578 - Ensembl, Květen 2017

[3] „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[4] „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[pmid8530467-5] Jensen JP, Bates PW, Yang M, Vierstra RD, Weissman AM (prosinec 1995). „Identifikace rodiny blízce příbuzných enzymů konjugujících s lidským ubikvitinem“. The Journal of Biological Chemistry. 270 (51): 30408–14. doi:10.1074 / jbc.270.51.30408. PMID 8530467.

[entrez-6] A ^b "Entrez Gene: UBE2D3 ubikvitin-konjugující enzym E2D 3 (UBC4 / 5 homolog, kvasnice)".

[pmid9990509-7] Anan T, Nagata Y, Koga H, Honda Y, Yabuki N, Miyamoto C, Kuwano A, Matsuda I, Endo F, Saya H, Nakao M (listopad 1998). „Lidský ubikvitin-protein ligáza Nedd4: exprese, subcelulární lokalizace a selektivní interakce s enzymy konjugujícími ubikvitin“. Geny do buněk. 3 (11): 751–63. doi:10.1046 / j.1365-2443.1998.00227.x. PMID 9990509. S2CID 1653536.

[pmid18498243-8] Wang X, Shi Y, Wang J, Huang G, Jiang X (září 2008). „Zásadní role C-konce PTEN při antagonizaci ubikvitinace a degradace PTEN zprostředkované NEDD4-1.“. The Biochemical Journal. 414 (2): 221–9. doi:10.1042 / BJ20080674. PMID 18498243.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]