CDC37 - CDC37

Dostupné proteinové struktury:
Pfam	struktur / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	shrnutí struktury

Vazba Cdc37 N terminální kinázy
Identifikátory
Symbol	CDC37_N
Pfam	PF03234
InterPro	IPR013855
SCOP2	1us7 / Rozsah / SUPFAM
Dostupné proteinové struktury:
Pfam	struktur / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	shrnutí struktury

CDC37
Dostupné struktury
PDB	Hledání ortologu: PDBe RCSB
Seznam id kódů PDB
	1US7, 2K5B, 2W0G, 2N5X, 2NCA, 5 FWM, 5FWL, 5FWK
Identifikátory
Aliasy	CDC37, Cyklus dělení P50cell 37, cyklus dělení buněk 37, kochaperon HSP90
Externí ID	OMIM: 605065 MGI: 109531 HomoloGene: 38268 Genové karty: CDC37
Umístění genu (člověk)
Chr.	Chromozom 19 (lidský)
Konec	10,420,121 bp
Umístění genu (myš)
Chr.	Chromozom 9 (myš)
Konec	21,149,982 bp
Exprese RNA vzor
	Další údaje o referenčních výrazech
Genová ontologie
Molekulární funkce	• rozložená vazba na bílkoviny; • Vazba na protein Hsp90; • vazba kinázy; • chaperonová vazba; • GO: 0001948 vazba na proteiny; • vazba protein kinázy; • vazba proteinu tepelným šokem; • aktivita regulátoru proteinkinázy; • aktivita protein tyrosinkinázy; • vazba proteinu lešení;
Buněčná složka	• extracelulární exosom; • Chaperonový komplex HSP90-CDC37; • cytoplazma; • cytosol; • chaperonový komplex;
Biologický proces	• posttranskripční regulace genové exprese; • cílení na bílkoviny; • stabilizace bílkovin; • regulace aktivity cyklin-dependentního proteinu serin / threonin kináza; • regulace signální dráhy zprostředkované interferonem typu I.; • regulace interferonem-gama zprostředkované signální dráhy; • pozitivní regulace mitofagie v reakci na mitochondriální depolarizaci; • regulace aktivity proteinkinázy; • skládání bílkovin; • peptidyl-tyrosinová fosforylace; • Signální dráha ERBB2;
	Zdroje:Amigo / QuickGO
Ortology
	11140
	12539
	ENSG00000105401
	ENSMUSG00000019471
	Q16543
	Q61081
	NM_007065
	NM_016742; NM_001378796
	NP_008996
	NP_058022; NP_001365725
	Wikidata
Zobrazit / upravit člověka	Zobrazit / upravit myš

Cdc37 Hsp90 vazebná doména

komplex hsp90 a p50

Identifikátory

Symbol

CDC37_M

1us7 / Rozsah / SUPFAM

Dostupné proteinové struktury:
Pfam	struktur / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	shrnutí struktury

Cdc37 C koncová doména

komplex hsp90 a p50

Identifikátory

Symbol

CDC37_C

1us7 / Rozsah / SUPFAM

Dostupné proteinové struktury:
Pfam	struktur / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	shrnutí struktury

Hsp90 co-chaperon Cdc37 je protein že u lidí je kódován CDC37 gen.^[5]^[6]

Protein kódovaný tímto genem je velmi podobný Cdc 37, a cyklus buněčného dělení kontrolní protein z Saccharomyces cerevisiae. Tento protein je molekulární garde se specifickou funkcí v buňce signální transdukce. Ukázalo se, že tvoří komplex s Hsp90 a různé proteinové kinázy počítaje v to CDK4, CDK6, SRC, RAF1, MOK, stejně jako eIF-2 alfa kinázy. Předpokládá se, že hraje rozhodující roli při směrování Hsp90 k jeho cílovým kinázám.^[7]

Interakce

Bylo prokázáno, že CDC37 komunikovat s:

Architektura domény

CDC37 se skládá ze tří strukturních domén. The N-terminál doména se váže na proteinové kinázy.^[15] Centrální doménou je Hsp90 garde (protein tepelného šoku 90) vazebná doména.^[16] Funkce C-terminální domény je nejasná.

Reference

^ ^A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000105401 - Ensembl, Květen 2017
^ ^A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000019471 - Ensembl, Květen 2017
^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ ^A ^b Dai K, Kobayashi R, Beach D (říjen 1996). "Fyzická interakce savčího CDC37 s CDK4". J Biol Chem. 271 (36): 22030–4. doi:10.1074 / jbc.271.36.22030. PMID 8703009.
^ ^A ^b Stepanova L, Leng X, Parker SB, Harper JW (srpen 1996). „Savčí p50Cdc37 je podjednotka cílící na proteinkinázu Hsp90, která váže a stabilizuje Cdk4“. Genes Dev. 10 (12): 1491–502. doi:10.1101 / gad.10.12.1491. PMID 8666233.
^ "Entrez Gene: CDC37 buněčné dělení, cyklus homolog 37 (S. cerevisiae)".
^ Ewing RM, Chu P, Elisma F, Li H, Taylor P, Climie S, McBroom-Cerajewski L, Robinson MD, O'Connor L, Li M, Taylor R, Dharsee M, Ho Y, Heilbut A, Moore L, Zhang S, Ornatsky O, Bukhman YV, Ethier M, Sheng Y, Vasilescu J, Abu-Farha M, Lambert JP, Duewel HS, Stewart II, Kuehl B, Hogue K, Colwill K, Gladwish K, Muskat B, Kinach R, Adams SL, Moran MF, Morin GB, Topaloglou T, Figeys D (2007). „Mapování interakcí lidských proteinů a proteinů ve velkém měřítku hmotnostní spektrometrií“. Mol. Syst. Biol. 3 (1): 89. doi:10.1038 / msb4100134. PMC 1847948. PMID 17353931.
^ Lamphere L, Fiore F, Xu X, Brizuela L, Keezer S, Sardet C, Draetta GF, Gyuris J (1997). "Interakce mezi Cdc37 a Cdk4 v lidských buňkách". Onkogen. 14 (16): 1999–2004. doi:10.1038 / sj.onc.1201036. PMID 9150368.
^ Roe SM, Ali MM, Meyer P, Vaughan CK, Panaretou B, Piper PW, Prodromou C, Pearl LH (2004). "Mechanismus regulace Hsp90 proteinovým kinázovým specifickým kochaperonem p50 (cdc37)". Buňka. 116 (1): 87–98. doi:10.1016 / S0092-8674 (03) 01027-4. PMID 14718169. S2CID 797232.
^ Silverstein AM, Grammatikakis N, Cochran BH, Chinkers M, Pratt WB (1998). „p50 (cdc37) se váže přímo na katalytickou doménu Raf, stejně jako na místo na hsp90, které topologicky sousedí s vazebným místem pro tetratrikopeptidové opakování“. J. Biol. Chem. 273 (32): 20090–5. doi:10.1074 / jbc.273.32.20090. PMID 9685350.
^ Bouwmeester T, Bauch A, Ruffner H, Angrand PO, Bergamini G, Croughton K, Cruciat C, Eberhard D, Gagneur J, Ghidelli S, Hopf C, Huhse B, Mangano R, Michon AM, Schirle M, Schlegl J, Schwab M , Stein MA, Bauer A, Casari G, Drewes G, Gavin AC, Jackson DB, Joberty G, Neubauer G, Rick J, Kuster B, Superti-Furga G (2004). "Fyzická a funkční mapa lidské signální transdukční dráhy TNF-alfa / NF-kappa B". Nat. Cell Biol. 6 (2): 97–105. doi:10.1038 / ncb1086. PMID 14743216. S2CID 11683986.
^ ^A ^b Chen G, Cao P, Goeddel DV (2002). „Nábor a aktivace komplexu IKK vyvolané TNF vyžadují Cdc37 a Hsp90“. Mol. Buňka. 9 (2): 401–10. doi:10.1016 / S1097-2765 (02) 00450-1. PMID 11864612.
^ Boudeau J, Deak M, Lawlor MA, Morrice NA, Alessi DR (2003). „Protein 90 tepelného šoku a Cdc37 interagují s LKB1 a regulují jeho stabilitu“. Biochem. J. 370 (Pt 3): 849–57. doi:10.1042 / BJ20021813. PMC 1223241. PMID 12489981.
^ Kimura Y, Rutherford SL, Miyata Y, Yahara I, Freeman BC, Yue L, Morimoto RI, Lindquist S (červenec 1997). „Cdc37 je molekulární chaperon se specifickými funkcemi v signální transdukci“. Genes Dev. 11 (14): 1775–85. doi:10.1101 / gad.11.14.1775. PMID 9242486.
^ Turnbull EL, Martin IV, Fantes PA (srpen 2005). „Cdc37 udržuje buněčnou životaschopnost Schizosaccharomyces pombe nezávisle na interakcích s proteinem tepelného šoku 90“. FEBS J. 272 (16): 4129–40. doi:10.1111 / j.1742-4658.2005.04825.x. PMID 16098195. S2CID 23442218.

Další čtení

Dey B, Lightbody JJ, Boschelli F (1997). „CDC37 je vyžadován pro aktivitu p60v-src v kvasinkách“. Mol. Biol. Buňka. 7 (9): 1405–17. doi:10,1091 / mbc.7.9.1405. PMC 275990. PMID 8885235.
Lamphere L, Fiore F, Xu X a kol. (1997). "Interakce mezi Cdc37 a Cdk4 v lidských buňkách". Onkogen. 14 (16): 1999–2004. doi:10.1038 / sj.onc.1201036. PMID 9150368.
Kimura Y, Rutherford SL, Miyata Y a kol. (1997). „Cdc37 je molekulární chaperon se specifickými funkcemi v signální transdukci“. Genes Dev. 11 (14): 1775–85. doi:10.1101 / gad.11.14.1775. PMID 9242486.
Silverstein AM, Grammatikakis N, Cochran BH a kol. (1998). „p50 (cdc37) se váže přímo na katalytickou doménu Raf, stejně jako na místo na hsp90, které topologicky sousedí s vazebným místem pro tetratrikopeptidové opakování“. J. Biol. Chem. 273 (32): 20090–5. doi:10.1074 / jbc.273.32.20090. PMID 9685350.
Grammatikakis N, Lin JH, Grammatikakis A, et al. (1999). „pro funkci Raf-1 je vyžadován p50 (cdc37) jednající společně s Hsp90“. Mol. Buňka. Biol. 19 (3): 1661–72. doi:10.1128 / mcb.19.3.1661. PMC 83960. PMID 10022854.
O'Keeffe B, Fong Y, Chen D a kol. (2000). "Požadavek na kinázově specifickou chaperonovou dráhu při produkci heterodimeru Cdk9 / cyklin T1 odpovědného za P-TEFb zprostředkovanou stimulaci tat transkripce HIV-1". J. Biol. Chem. 275 (1): 279–87. doi:10.1074 / jbc.275.1.279. PMID 10617616.
Hartson SD, Irwin AD, Shao J a kol. (2000). „p50 (cdc37) je neexkluzivní skupina Hsp90, která se důvěrně účastní skládání nezralých kinázových molekul zprostředkovaných Hsp90“. Biochemie. 39 (25): 7631–44. doi:10.1021 / bi000315r. PMID 10858314.
Shao J, Grammatikakis N, Scroggins BT a kol. (2001). „Hsp90 reguluje funkci p50 (cdc37) během biogeneze aktivní konformace hemem regulované eIF2 alfa kinázy“. J. Biol. Chem. 276 (1): 206–14. doi:10,1074 / jbc.M007583200. PMID 11036079.
Hartley JL, Temple GF, Brasch MA (2001). „Klonování DNA pomocí in vitro místně specifické rekombinace“. Genome Res. 10 (11): 1788–95. doi:10,1101 / gr. 143000. PMC 310948. PMID 11076863.
Rao J, Lee P, Benzeno S a kol. (2001). „Funkční interakce lidského Cdc37 s androgenním receptorem, ale nikoli s glukokortikoidovým receptorem“. J. Biol. Chem. 276 (8): 5814–20. doi:10,1074 / jbc.M007385200. PMID 11085988.
Simpson JC, Wellenreuther R, Poustka A a kol. (2001). „Systematická subcelulární lokalizace nových proteinů identifikovaných sekvenováním cDNA ve velkém měřítku“. EMBO Rep. 1 (3): 287–92. doi:10.1093 / embo-reports / kvd058. PMC 1083732. PMID 11256614.
Scholz GM, Cartledge K, Hall NE (2001). „Identifikace a charakterizace Harc, nového příbuzného Hsp90 asociovaného s Cdc37“. J. Biol. Chem. 276 (33): 30971–9. doi:10,1074 / jbc.M103889200. PMID 11413142.
Chen G, Cao P, Goeddel DV (2002). „Nábor a aktivace komplexu IKK vyvolané TNF vyžadují Cdc37 a Hsp90“. Mol. Buňka. 9 (2): 401–10. doi:10.1016 / S1097-2765 (02) 00450-1. PMID 11864612.
Siligardi G, Panaretou B, Meyer P a kol. (2002). "Regulace aktivity Hsp90 ATPázy ko-chaperonem Cdc37p / p50cdc37". J. Biol. Chem. 277 (23): 20151–9. doi:10,1074 / jbc.M201287200. PMID 11916974.
Basso AD, Solit DB, Chiosis G a kol. (2002). „Akt tvoří intracelulární komplex s proteinem 90 tepelného šoku (Hsp90) a Cdc37 a je destabilizován inhibitory funkce Hsp90“. J. Biol. Chem. 277 (42): 39858–66. doi:10,1074 / jbc.M206322200. PMID 12176997.
Abbas-Terki T, Briand PA, Donzé O, Picard D (2003). „Hsp90 co-chaperony Cdc37 a Sti1 interagují fyzicky a geneticky“. Biol. Chem. 383 (9): 1335–42. doi:10.1515 / BC.2002.152. PMID 12437126. S2CID 9277739.
Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH a kol. (2003). „Generování a počáteční analýza více než 15 000 lidských a myších cDNA sekvencí plné délky“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 99 (26): 16899–903. doi:10.1073 / pnas.242603899. PMC 139241. PMID 12477932.
Boudeau J, Deak M, Lawlor MA a kol. (2003). „Protein 90 tepelného šoku a Cdc37 interagují s LKB1 a regulují jeho stabilitu“. Biochem. J. 370 (Pt 3): 849–57. doi:10.1042 / BJ20021813. PMC 1223241. PMID 12489981.

externí odkazy

Člověk CDC37 umístění genomu a CDC37 stránka s podrobnostmi o genu v UCSC Genome Browser.

Tento článek včlení text od public domain Pfam a InterPro: IPR013855

Tento článek včlení text od public domain Pfam a InterPro: IPR013874

Tento článek včlení text od public domain Pfam a InterPro: IPR013873

[refGRCh38Ensembl-1] A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000105401 - Ensembl, Květen 2017

[refGRCm38Ensembl-2] A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000019471 - Ensembl, Květen 2017

[3] „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[4] „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[pmid8703009-5] A ^b Dai K, Kobayashi R, Beach D (říjen 1996). "Fyzická interakce savčího CDC37 s CDK4". J Biol Chem. 271 (36): 22030–4. doi:10.1074 / jbc.271.36.22030. PMID 8703009.

[pmid8666233-6] A ^b Stepanova L, Leng X, Parker SB, Harper JW (srpen 1996). „Savčí p50Cdc37 je podjednotka cílící na proteinkinázu Hsp90, která váže a stabilizuje Cdk4“. Genes Dev. 10 (12): 1491–502. doi:10.1101 / gad.10.12.1491. PMID 8666233.

[entrez-7] "Entrez Gene: CDC37 buněčné dělení, cyklus homolog 37 (S. cerevisiae)".

[pmid17353931-8] Ewing RM, Chu P, Elisma F, Li H, Taylor P, Climie S, McBroom-Cerajewski L, Robinson MD, O'Connor L, Li M, Taylor R, Dharsee M, Ho Y, Heilbut A, Moore L, Zhang S, Ornatsky O, Bukhman YV, Ethier M, Sheng Y, Vasilescu J, Abu-Farha M, Lambert JP, Duewel HS, Stewart II, Kuehl B, Hogue K, Colwill K, Gladwish K, Muskat B, Kinach R, Adams SL, Moran MF, Morin GB, Topaloglou T, Figeys D (2007). „Mapování interakcí lidských proteinů a proteinů ve velkém měřítku hmotnostní spektrometrií“. Mol. Syst. Biol. 3 (1): 89. doi:10.1038 / msb4100134. PMC 1847948. PMID 17353931.

[pmid9150368-9] Lamphere L, Fiore F, Xu X, Brizuela L, Keezer S, Sardet C, Draetta GF, Gyuris J (1997). "Interakce mezi Cdc37 a Cdk4 v lidských buňkách". Onkogen. 14 (16): 1999–2004. doi:10.1038 / sj.onc.1201036. PMID 9150368.

[pmid14718169-10] Roe SM, Ali MM, Meyer P, Vaughan CK, Panaretou B, Piper PW, Prodromou C, Pearl LH (2004). "Mechanismus regulace Hsp90 proteinovým kinázovým specifickým kochaperonem p50 (cdc37)". Buňka. 116 (1): 87–98. doi:10.1016 / S0092-8674 (03) 01027-4. PMID 14718169. S2CID 797232.

[pmid9685350-11] Silverstein AM, Grammatikakis N, Cochran BH, Chinkers M, Pratt WB (1998). „p50 (cdc37) se váže přímo na katalytickou doménu Raf, stejně jako na místo na hsp90, které topologicky sousedí s vazebným místem pro tetratrikopeptidové opakování“. J. Biol. Chem. 273 (32): 20090–5. doi:10.1074 / jbc.273.32.20090. PMID 9685350.

[pmid14743216-12] Bouwmeester T, Bauch A, Ruffner H, Angrand PO, Bergamini G, Croughton K, Cruciat C, Eberhard D, Gagneur J, Ghidelli S, Hopf C, Huhse B, Mangano R, Michon AM, Schirle M, Schlegl J, Schwab M , Stein MA, Bauer A, Casari G, Drewes G, Gavin AC, Jackson DB, Joberty G, Neubauer G, Rick J, Kuster B, Superti-Furga G (2004). "Fyzická a funkční mapa lidské signální transdukční dráhy TNF-alfa / NF-kappa B". Nat. Cell Biol. 6 (2): 97–105. doi:10.1038 / ncb1086. PMID 14743216. S2CID 11683986.

[pmid11864612-13] A ^b Chen G, Cao P, Goeddel DV (2002). „Nábor a aktivace komplexu IKK vyvolané TNF vyžadují Cdc37 a Hsp90“. Mol. Buňka. 9 (2): 401–10. doi:10.1016 / S1097-2765 (02) 00450-1. PMID 11864612.

[pmid12489981-14] Boudeau J, Deak M, Lawlor MA, Morrice NA, Alessi DR (2003). „Protein 90 tepelného šoku a Cdc37 interagují s LKB1 a regulují jeho stabilitu“. Biochem. J. 370 (Pt 3): 849–57. doi:10.1042 / BJ20021813. PMC 1223241. PMID 12489981.

[pmid9242486-15] Kimura Y, Rutherford SL, Miyata Y, Yahara I, Freeman BC, Yue L, Morimoto RI, Lindquist S (červenec 1997). „Cdc37 je molekulární chaperon se specifickými funkcemi v signální transdukci“. Genes Dev. 11 (14): 1775–85. doi:10.1101 / gad.11.14.1775. PMID 9242486.

[pmid16098195-16] Turnbull EL, Martin IV, Fantes PA (srpen 2005). „Cdc37 udržuje buněčnou životaschopnost Schizosaccharomyces pombe nezávisle na interakcích s proteinem tepelného šoku 90“. FEBS J. 272 (16): 4129–40. doi:10.1111 / j.1742-4658.2005.04825.x. PMID 16098195. S2CID 23442218.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]

[14]

[15]

[16]