Prst doména prsten - RING finger domain

„RING“ přesměrovává zde. Pro další použití viz Prsten.
Zinkový prst, typ C3HC4 (prsten RING)
1chc animated.gif
Struktura domény C3HC4.[1] Ionty zinku jsou černé koule, koordinované zbytky cysteinů (modrá).
Identifikátory
Symbolzf-C3HC4
PfamPF00097
InterProIPR001841
CHYTRÝSM00184
STRÁNKAPDOC00449
SCOP21chc / Rozsah / SUPFAM

v molekulární biologie, a PRSTEN (Opravdu zajímavý nový gen) prst doména je protein strukturální doména z zinkový prst typ, který obsahuje C.3HC4 aminokyselina motiv, který váže dva zinek kationty (sedm cysteiny a jeden histidin uspořádány nenásledně).[2][3][4][5] Tato proteinová doména obsahuje od 40 do 60 aminokyselin. Mnoho proteinů obsahujících prsten RING hraje klíčovou roli v ubikvitinace cesta.

Zinkové prsty

Hlavní článek: Zinkový prst

Zinkový prst (Znf) domén jsou relativně malé proteinové motivy které váží jeden nebo více atomů zinku a které obvykle obsahují více prstovitých výčnělků, které vytvářejí tandemové kontakty s jejich cílovou molekulou. Oni se vážou DNA, RNA, bílkoviny a / nebo lipid substráty.[6][7][8][9][10] Jejich vazebné vlastnosti závisí na aminokyselinové sekvenci domén prstů a linkeru mezi prsty, jakož i na strukturách vyššího řádu a počtu prstů. Domény Znf se často nacházejí v klastrech, kde prsty mohou mít různé vazebné specificity. Existuje mnoho superrodin motivů Znf, které se liší sekvencí i strukturou. Vykazují značnou všestrannost ve vazebných režimech, dokonce i mezi členy stejné třídy (např. Některé váží DNA, jiné bílkoviny), což naznačuje, že motivy Znf jsou stabilní lešení, která se vyvinula specializované funkce. Například proteiny obsahující Znf fungují v genová transkripce překlad, obchodování s mRNA, cytoskelet organizace, vývoj epitelu, buněčná adheze, skládání bílkovin, remodelace chromatinu a snímání zinku.[11] Motivy vázající zinek jsou stabilní struktury a po navázání svého cíle zřídka procházejí konformačními změnami.

Některé Zn prstové domény se rozcházely tak, že si stále zachovávají svou základní strukturu, ale ztratily schopnost vázat zinek pomocí jiných prostředků, jako jsou solné můstky nebo vazba na jiné kovy, aby stabilizovaly záhyby podobné prstům.

Funkce

Mnoho domén prstů RING se současně váže ubikvitinace enzymy a jejich substráty, a proto fungují jako ligázy. Ubikvitinace se zase zaměřuje na substrátový protein pro degradaci.[12][13][14]

Struktura

Doména prstu RING má shodnou sekvenci C-X2-C-X[9-39]-C-X[1-3]-H-X[2-3]-C-X2-C-X[4-48]-C-X2-C.[2]kde:

  • C je konzervovaný cystein zbytek zahrnoval koordinaci zinku,
  • H je konzervovaný histidin podílí se na koordinaci zinku,
  • Zn je atom zinku a
  • X je jakýkoli aminokyselinový zbytek.

Následuje schematické znázornění struktury prstové domény RING:[2]

                              x x x x x x x x x x x x x x x x x x C C C C x / x x / x x Zn x x Zn x C / H C / C x x x x x x x x x x x x x x x x x x x

Příklady

Příklady člověka geny které kódují proteiny obsahující doménu prstu RING, zahrnují:

AMFR, BBAP, BFAR, BIRC2, BIRC3, BIRC7, BIRC8, BMI1, BRAP, BRCA1, CBL, CBLB, CBLC, CBLL1, CHFR, COMMD3, DTX1, DTX2, DTX3, DTX3L, DTX4, DZIP3, HCGV, HLTF, HOIL-1, IRF2BP2, LNX1, LNX2, LONRF1, LONRF2, LONRF3, 1. BŘEZEN, 10. BŘEZNA, 2. BŘEZNA, 3. BŘEZNA, 4. BŘEZNA, 5. BŘEZNA, 6. BŘEZNA, 7. BŘEZNA, 8. BŘEZNA, 9. BŘEZNA, MDM2, MEX3A, MEX3B, MEX3C, MEX3D, MGRN1, MIB1, MID1, MID2, MKRN1, MKRN2, MKRN3, MKRN4, MNAT1, MYLIP, NFX1, NFX2, PCGF1, PCGF2, PCGF3, PCGF4, PCGF5, PCGF6, PDZRN3, PDZRN4, PEX10, PHRF1, PJA1, PJA2, PML, PML-RAR, PXMP3, RAD18, RAG1, RAPSN, RBCK1, RBX1, RC3H1, RC3H2, RCHY1, RFP2, RFPL1, RFPL2, RFPL3, RFPL4B, RFWD2, RFWD3, KROUŽEK 1, RNF2, RNF4, RNF5, RNF6, RNF7, RNF8, RNF10, RNF11, RNF12, RNF13, RNF14, RNF19A, RNF20, RNF24, RNF25, RNF26, RNF32, RNF38, RNF39, RNF40, RNF41, RNF43, RNF44, RNF55, RNF71, RNF103, RNF111, RNF113A, RNF113B, RNF121, RNF122, RNF123, RNF125, RNF126, RNF128, RNF130, RNF133, RNF135, RNF138, RNF139, RNF141, RNF144A, RNF145, RNF146, RNF148, RNF149, RNF150, RNF151, RNF152, RNF157, RNF165, RNF166, RNF167, RNF168, RNF169, RNF170, RNF175, RNF180, RNF181, RNF182, RNF185, RNF207, RNF213, RNF215, RNFT1, SH3MD4, SH3RF1, SH3RF2, SYVN1, TIF1, TMEM118, TOPOŘI, TRAF2, TRAF3, TRAF4, TRAF5, TRAF6, TRAF7, VÝLET, TRIM2, TRIM3, TRIM4, TRIM5, TRIM6, OBRÁZEK ​​7, OBRÁZEK ​​8, OBRÁZEK ​​9, 10. TRIM, TRIM11, TRIM13, TRIM15, TRIM17, TRIM21, TRIM22, TRIM23, TRIM24, TRIM25, TRIM26, TRIM27, TRIM28, TRIM31, TRIM32, TRIM33, TRIM34, TRIM35, TRIM36, TRIM38, TRIM39, TRIM40, TRIM41, TRIM42, TRIM43, TRIM45, TRIM46, TRIM47, 48, TRIM49, TRIM50, TRIM52, 54, TRIM55, 56, TRIM58, TRIM59, TRIM60, TRIM61, TRIM62, TRIM63, 65, TRIM67, TRIM68, TRIM69, TRIM71, TRIM72, TRIM73, TRIM74, TRIML1, TTC3, UHRF1, UHRF2, VPS11, VPS8, ZNF179, ZNF294, ZNF313, ZNF364, ZNF650, ZNFB7, ZNRF1, ZNRF2, ZNRF3, ZNRF4, a ZSWIM2.

Reference

  1. ^ Barlow PN, Luisi B, Milner A, Elliott M, Everett R (březen 1994). „Struktura domény C3HC4 pomocí 1H-nukleární magnetické rezonanční spektroskopie. Nová strukturní třída zinkového prstu“. J. Mol. Biol. 237 (2): 201–11. doi:10.1006 / jmbi.1994.1222. PMID  8126734.
  2. ^ A b C Borden KL, Freemont PS (1996). Msgstr "Doména prstu RING: nedávný příklad rodiny sekvenčních struktur". Curr. Opin. Struct. Biol. 6 (3): 395–401. doi:10.1016 / S0959-440X (96) 80060-1. PMID  8804826.
  3. ^ Hanson IM, Poustka A, Trowsdale J (1991). "Nové geny v oblasti třídy II hlavního histokompatibilního komplexu člověka". Genomika. 10 (2): 417–24. doi:10.1016 / 0888-7543 (91) 90327-B. PMID  1906426.
  4. ^ Freemont PS, Hanson IM, Trowsdale J (1991). „Nový sekvenční motiv bohatý na cysteiny“. Buňka. 64 (3): 483–4. doi:10.1016 / 0092-8674 (91) 90229-R. PMID  1991318.
  5. ^ Lovering R, Hanson IM, Borden KL, Martin S, O'Reilly NJ, Evan GI, Rahman D, Pappin DJ, Trowsdale J, Freemont PS (1993). „Identifikace a předběžná charakterizace proteinového motivu souvisejícího se zinkovým prstem“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 90 (6): 2112–6. doi:10.1073 / pnas.90.6.2112. PMC  46035. PMID  7681583.
  6. ^ Klug A (1999). "Peptidy se zinkovým prstem pro regulaci genové exprese". J. Mol. Biol. 293 (2): 215–8. doi:10.1006 / jmbi.1999.3007. PMID  10529348.
  7. ^ Hall TM (2005). "Více způsobů rozpoznávání RNA proteiny se zinkovým prstem". Curr. Opin. Struct. Biol. 15 (3): 367–73. doi:10.1016 / j.sbi.2005.04.004. PMID  15963892.
  8. ^ Brown RS (2005). "Proteiny se zinkovým prstem: získání kontroly nad RNA". Curr. Opin. Struct. Biol. 15 (1): 94–8. doi:10.1016 / j.sbi.2005.01.006. PMID  15718139.
  9. ^ Gamsjaeger R, Liew CK, Loughlin FE, Crossley M, Mackay JP (2007). „Lepkavé prsty: zinkové prsty jako motivy rozpoznávající bílkoviny“. Trends Biochem. Sci. 32 (2): 63–70. doi:10.1016 / j.tibs.2006.12.007. PMID  17210253.
  10. ^ Matthews JM, Sunde M (2002). "Zinkové prsty - záhyby pro mnoho příležitostí". IUBMB Life. 54 (6): 351–5. doi:10.1080/15216540216035. PMID  12665246.
  11. ^ Laity JH, Lee BM, Wright PE (2001). "Proteiny se zinkovým prstem: nový pohled na strukturální a funkční rozmanitost". Curr. Opin. Struct. Biol. 11 (1): 39–46. doi:10.1016 / S0959-440X (00) 00167-6. PMID  11179890.
  12. ^ Lorick KL, Jensen JP, Fang S, Ong AM, Hatakeyama S, Weissman AM (1999). „Prsteny RING zprostředkují ubikvitin-dependentní enzym (E2) závislý na ubikvitinu“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 96 (20): 11364–9. doi:10.1073 / pnas.96.20.11364. PMC  18039. PMID  10500182.
  13. ^ Joazeiro CA, Weissman AM (2000). "Prstové proteiny RING: mediátory aktivity ubikvitin ligázy". Buňka. 102 (5): 549–52. doi:10.1016 / S0092-8674 (00) 00077-5. PMID  11007473.
  14. ^ Freemont PS (2000). „KROUŽEK ke zničení?“. Curr. Biol. 10 (2): R84–7. doi:10.1016 / S0960-9822 (00) 00287-6. PMID  10662664.

externí odkazy

Tento článek včlení text od public domain Pfam a InterPro: IPR001841