DUTP difosfatáza - DUTP diphosphatase
| dUTP difosfatáza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| EC číslo | 3.6.1.23 | ||||||||
| Číslo CAS | 37289-34-2 | ||||||||
| Databáze | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
| BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
| EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
| MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Genová ontologie | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
| dUTPase | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 krystalové struktury viru kočičí imunodeficience, duté pyrofosfatázy a jejích nukleotidových komplexů ve třech krystalických formách. | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | dUTPase | ||||||||
| Pfam | PF00692 | ||||||||
| Pfam klan | CL0153 | ||||||||
| InterPro | IPR008180 | ||||||||
| SCOP2 | 1dup / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
| dUTPase_2 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 krystalová struktura komplexu campylobacter jejuni dutpase s analogovým substrátem dupnhp | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | dUTPase_2 | ||||||||
| Pfam | PF08761 | ||||||||
| Pfam klan | CL0231 | ||||||||
| InterPro | IPR014871 | ||||||||
| SCOP2 | 1w2y / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
v enzymologie, a dUTP difosfatáza (ES 3.6.1.23 ) je enzym že katalyzuje the chemická reakce
- dUTP + H2Ó dUMP + difosfát
Tedy dva substráty tohoto enzymu jsou DUTP a H2Ó, zatímco jeho dva produkty jsou skládka a difosfát.
Tento enzym patří do rodiny hydrolázy, konkrétně ty, které působí na anhydridy kyselin v anhydridech obsahujících fosfor. The systematické jméno této třídy enzymů je dUTP nukleotidohydroláza. Mezi další běžně používaná jména patří deoxyuridin-trifosfatáza, dUTPase, dUTP pyrofosfatáza, desoxyuridinová 5'-trifosfátová nukleotidohydroláza, a desoxyuridin 5'-trifosfatáza. Tento enzym se účastní metabolismus pyrimidinu.
Tento enzym má dvojí funkci: na jedné straně odstraňuje dUTP z deoxynukleotid pool, což snižuje pravděpodobnost začlenění této základny DNA podle DNA polymerázy, zatímco na druhé straně produkuje dTTP předchůdce dUMP. Nedostatek nebo inhibice působení dUTPázy vede ke škodlivým poruchám v nukleotidovém poolu, což má za následek zvýšený obsah uracilu v DNA, který aktivuje hyperaktivní marný cyklus opravy DNA.[1][2]
Strukturální studie
Ke konci roku 2007, 48 struktur byly pro tuto třídu enzymů vyřešeny pomocí PDB přístupové kódy 1DUC, 1DUD, 1 DUN, 1 DUP, 1 STAT, 1EU5, 1EUW, 1F7D, 1F7K, 1F7N, 1F7O, 1F7P, 1F7Q, 1F7R, 1MQ7, 1OGH, 1OGK, 1OGL, 1PKH, 1PKJ, 1PKK, 1RN8, 1RNJ, 1 SEH, 1 ŠEST, 1SJN, 1SLH, 1SM8, 1SMC, 1SNF, 1SYL, 1VYQ, 1W2Y, 2BSY, 2BT1, 2CJE, 2D4L, 2D4M, 2D4N, 2HQU, 2HR6, 2 HRM, 2OKB, 2OKD, 2OKE, 2OL0, 2OL1, a 2PY4.
Existují alespoň dvě strukturně odlišné rodiny dUTPáz. The Krystalická struktura z člověk dUTPase odhaluje, že každá podjednotka dUTPase zastřihovač záhyby do osmivláknové želé role beta hlavně s C-terminálem beta vlákna zaměňovány mezi podjednotky. The struktura je podobný jako u Escherichia coli enzym, navzdory nízkému sekvenční homologie mezi nimi enzymy.[3]
Druhá rodina má novou alfu složit, členové této rodiny nesouvisí s all-beta složit nalezený v dUTPase většiny organismy.[4]
Viz také
Reference
- ^ Vertessy BG, Toth J (2009). „Udržování uracilu mimo DNA“. Účty chemického výzkumu. 42 (1): 97–106. doi:10.1021 / ar800114w. PMC 2732909. PMID 18837522.
- ^ Vassylyev DG, Morikawa K (1996). "Vyloučení uracilu z DNA". Struktura. 4 (12): 1381–5. doi:10.1016 / S0969-2126 (96) 00145-1. PMID 8994964.
- ^ Mol CD, Harris JM, McIntosh EM, Tainer JA (září 1996). „Lidská dUTP pyrofosfatáza: rozpoznávání uracilu vlásenkou beta a aktivní místa tvořená třemi samostatnými podjednotkami“. Struktura. 4 (9): 1077–92. doi:10.1016 / S0969-2126 (96) 00114-1. PMID 8805593.
- ^ Moroz, O. V .; Harkiolaki, M .; Galperin, M. Y .; Vagin, A. A .; González-Pacanowska, D .; Wilson, K. S. (2004). „Krystalová struktura komplexu Campylobacter jejuni dUTPase s analogovým substrátem osvětluje mechanismus a navrhuje„ základní modul “pro dimerní d (C / U) TPázy. Journal of Molecular Biology. 342 (5): 1583–1597. doi:10.1016 / j.jmb.2004.07.050. PMID 15364583.
Další čtení
- Bertani Le .; Haeggmark A .; Reichard P .; Interkonverze deoxyuridin fosfátů (1963). „Enzymatická syntéza deoxyribonukleotidů. II. Tvorba“. J. Biol. Chem. 238: 3407–13. PMID 14085395.
- Giroir LE, Deutsch WA (1987). "Drosophila deoxyuridin trifosfatáza. Čištění a charakterizace". J. Biol. Chem. 262 (1): 130–4. PMID 3025197.
- Greenberg G, Somerville R (1962). „Aktivita deoxyuridylátkinázy a deoxyuridinetrifosfatáza v Escherichia Coli“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 48 (2): 247–57. Bibcode:1962PNAS ... 48..247G. doi:10.1073 / pnas.48.2.247. PMC 220766. PMID 13901467.
- Grindey GR, Nichol CA (1971). "Savčí deoxyuridin 5'-trifosfátpyrofosfatáza". Biochim. Biophys. Acta. 240 (2): 180–3. doi:10.1016/0005-2787(71)90655-1. PMID 5105331.
| Tento EC 3.6 enzym související článek je a pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to. |