Mitochondriální zpracování peptidázy - Mitochondrial processing peptidase

Mitochondriální zpracování peptidázy
Identifikátory
EC číslo3.4.24.64
Číslo CAS86280-61-7
Databáze
IntEnzIntEnz pohled
BRENDAVstup BRENDA
EXPASYPohled NiceZyme
KEGGVstup KEGG
MetaCycmetabolická cesta
PRIAMprofil
PDB strukturRCSB PDB PDBe PDBsum

Mitochondriální zpracování peptidázy je komplex enzymů nacházející se v mitochondrie který štěpí signální sekvence z mitochondriálních proteinů. U lidí je tento komplex složen ze dvou podjednotek kódovaných geny PMPCA, a PMPCB Enzym je také známý jako (ES 3.4.24.64, zpracování zlepšující peptidáza (pro jednu ze dvou podjednotek), mitochondriální proteinový prekurzor zpracovávající proteinázu, matrixová peptidáza, matrice zpracovávající peptidázu, matrixová proteinázanebo MPP).[1][2][3][4][5] Tento enzym katalýzy následující chemická reakce

Vydání N-terminál zaměřené na peptidy z prekurzorových proteinů importovaných do mitochondrie, obvykle s Arg v poloze P2

Tento enzym je přítomen mitochondriální matice z houby a savci.

Funkce

Mitochondrie dovážejí většinu svých proteinů z buňky cytosol. Aby toho bylo dosaženo, mnoho mitochondriálních proteinů kóduje krátký zaměřovací signál který je směruje do mitochondrií a prostřednictvím svého preproteinového translokačního aparátu. Mitochondriální proteiny, které se dostanou do nejvnitřnějšího mitochondriálního kompartmentu, do Mitochondriální matice, často podstoupit proteolytický štěpení směrovacího signálu, prováděné mitochondriální zpracovatelskou peptidázou (MPP), je to často nutné pro zrání preproteinu na jeho funkční formu nebo pro odhalení dalších směrovacích sekvencí.[6]

Ve většině eukaryoty MPP sestává ze dvou podjednotek, podjednotky a a p, které se navzájem vážou a tvoří heterodimerní komplex.[7] U lidí jsou to geny PMPCA a PMPCB. Podjednotky MPP jsou vysoce konzervované a prokázaly interoperabilitu mezi druhy,[8] homology k MPP se nacházejí také v eukaryotech, jejichž mitochondrie se vyvinuly v odlišné organely, i když v případě Trichomonas zdá se, že zpracovatelský peptidázový komplex je vyroben ze dvou p podjednotek.[9]

Počátky mitochondriálních zpracovatelských peptidáz jsou považovány za prokaryotické, pravděpodobně pocházející z endosymbiont který se vyvinul do mitochondrií, byla tato hypotéza podpořena objevem bakteriální signální peptidázy v Rickettsia, organismus, o kterém se myslelo, že úzce souvisí s mitochondriální předek.[10] Experimentálně se ukázalo, že tato peptidáza štěpí signální sekvence z mitochondriálních proteinů.[11]

Viz také

Reference

  1. ^ Jensen, R.E .; Yaffe, M.P. (1988). „Import proteinů do mitochondrií kvasinek: jaderný gen MAS2 kóduje složku zpracovávající proteázy, která je homologní s podjednotkou kódovanou MAS1“. EMBO J.. 7 (12): 3863–3871. doi:10.1002 / j.1460-2075.1988.tb03272.x. PMC  454965. PMID  3061808.
  2. ^ Witte, C .; Jensen, R.E .; Yaffe, M.P .; Schatz, G. (1988). „MAS1, gen nezbytný pro mitochondriální sestavu kvasinek, kóduje podjednotku mitochondriální procesní proteázy“. EMBO J.. 7 (5): 1439–1447. doi:10.1002 / j.1460-2075.1988.tb02961.x. PMC  458394. PMID  3044780.
  3. ^ Rawlings, N.D .; Barrett, A.J. (1991). "Homology inzulinázy, nová nadrodina metaloendopeptidáz". Biochem. J. 275 (2): 389–391. doi:10.1042 / bj2750389. PMC  1150065. PMID  2025223.
  4. ^ Kalousek, F .; Neupert, W .; Omura, T .; Schatz, G .; Schmitz, Velká Británie (1993). "Jednotná nomenklatura pro mitochondriální peptidázy štěpící prekurzory mitochondriálních proteinů". Trends Biochem. Sci. 18 (7): 249. doi:10.1016 / 0968-0004 (93) 90174-l. PMID  8212133.
  5. ^ Brunner, M .; Neupert, W. (1994). Čištění a charakterizace mitochondriální peptidázy pro zpracování Neurospora crassa. Metody Enzymol. Metody v enzymologii. 248. 717–728. doi:10.1016 / 0076-6879 (95) 48048-x. ISBN  9780121821494. PMID  7674958.
  6. ^ Koutnikova H, Campuzano V, Koenig M (1998). "Zrání divokého typu a mutovaného frataxinu mitochondriální zpracovatelskou peptidázou". Lidská molekulární genetika. 7 (9): 1485–9. doi:10,1093 / hmg / 7.9.1485. PMID  9700204.
  7. ^ Taylor AB, Smith BS, Kitada S, Kojima K, Miyaura H, Otwinowski Z, Ito A, Deisenhofer J (2001). "Krystalové struktury mitochondriálního zpracování peptidázy odhalují způsob specifického štěpení importních signálních sekvencí". Struktura. 9 (7): 615–25. doi:10.1016 / s0969-2126 (01) 00621-9. PMID  11470436.
  8. ^ Adamec J, Gakh O, Spizek J, Kalousek F (1999). "Komplementace mezi podjednotkami mitochondriálního zpracování peptidázy (MPP) z různých druhů". Archivy biochemie a biofyziky. 370 (1): 77–85. doi:10.1006 / abbi.1999.1397. PMID  10496979.
  9. ^ Brown MT, Goldstone HM, Bastida-Corcuera F, Delgadillo-Correa MG, McArthur AG, Johnson PJ (2007). "Funkčně odlišná hydrogenosomální peptidáza s protomitochondriálním původem". Mol. Microbiol. 64 (5): 1154–63. doi:10.1111 / j.1365-2958.2007.05719.x. PMID  17542912.
  10. ^ Emelyanov VV (2001). "Rickettsiaceae, rickettsia-like endosymbionts a původ mitochondrií". Biosci. Rep. 21 (1): 1–17. doi:10.1023 / A: 1010409415723. PMID  11508688.
  11. ^ Kitada S, Uchiyama T, Funatsu T, Kitada Y, Ogishima T, Ito A (2007). „Protein z parazitického mikroorganismu, Rickettsia prowazekii, může štěpit signální sekvence proteinů zaměřených na mitochondrie.“. J. Bacteriol. 189 (3): 844–50. doi:10.1128 / JB.01261-06. PMC  1797283. PMID  17158683.

externí odkazy