Signální peptidázy jsou enzymy které přeměňují sekreční a některé membránové proteiny na své zralé nebo pro formy štěpením signální peptidy od jejich N-konce.
Signální peptidázy byly zpočátku pozorovány v endoplazmatické retikulum (ER) odvozené membránové frakce izolované z myši myelom buňky.[1] Klíčové pozorování od César Milstein a kolegové byli, že lehké řetězce imunoglobulinu byly produkovány ve formě s vyšší molekulovou hmotností, která byla zpracována membránovou frakcí ER. Na toto zjištění bezprostředně navázal objev translokační stroje.[2] Signální peptidázy se také nacházejí v prokaryoty stejně jako mechanismus pro dovoz bílkovin z mitochondrie a chloroplasty.[3]
Všechny dosud popsané signální peptidázy jsou serinové proteázy. Aktivní místo, které endoproteolyticky štěpí signální peptidy z translokovaných prekurzorových proteinů se nachází v extracytoplazmatickém místě membrány. Eukaryotická signální peptidáza je integrální membránový protein komplex. První podjednotka, která byla identifikována genetikou kvasinek, je Sec11, membránový protein 17 kDa, který je spojen se třemi podjednotkami nazývanými Spc3p (21 kDa), Spc2p (18 kDa) a Spc1p (11 kDa). Sec11 je jediným základním faktorem pro zpracování signálního peptidu, jak lze odvodit z defektu růstu při jeho deleci.[4] Komplex funkční signální peptidázy byl nejprve purifikován z psí membránové frakce ER.[5] Pět savčích podjednotek je pojmenováno SPC12, SPC18, SPC21, SPC22 / 23 a SPC25 podle jejich molekulové hmotnosti.
