Kompletní komplex transkolosy mitochondriálních proteinů obsahuje nejméně 19 proteinů: několik chaperonů, čtyři proteiny importního receptoru translocase vnější membrány (Tom), pět proteinů komplexu kanálu Tom, pět proteinů translokázy vnitřní membrány (Tim) a tři "motorické "bílkoviny.
Existují různé mitochondriální cesty importu, které existují k usnadnění importu prekurzorových proteinů do jejich určených mitochondriálních subpartpartments. HSP90 napomáhá dodávce mitochondriálního preproteinu do komplexu TOM v procesu závislém na ATP.[3] Mnoho prekurzorových proteinů (těch, které jsou určeny pro matrici) obsahuje amino-koncové presekvence, které přenášejí informace potřebné pro zacílení proteinů na mitochondriální matice[4] Tyto signály zaměřené na matrici obecně obsahují 10-80 aminokyselinových zbytků, které přebírají konformaci amfipatické-a šroubovice[5] a obsahují jednu pozitivní a hydrofobní tvář. Jakmile prekurzor dosáhne matice, je presekvence typicky odštěpena peptidázou zpracovávající matrici.[6] Proteiny cílené na další podskupiny mitochondrií, jako je mezimembránový prostor a vnitřní mitochondriální membrána, obsahují signály interního cílení, tyto signály mají nedefinovatelnou povahu a jsou ve svém vzoru nekonzistentní. Proteiny zaměřené na vnější membránu také obsahují vnitřní směrovací signály, z nichž ne všechny byly identifikovány, a zahrnují proteiny, které mají strukturu β-barelu,[7] jako Tom40. Některé proteiny, které jsou však zacíleny na vnější mitochondriální membránu, obsahují hydrofobní ocasní doménu, která ukotví protein k membráně.[8]
Členové komplexu
Translokáza vnější membrány (TOM) tvoří komplex vyrobený z Tom70, Tom22, a Tom20, spolu s Tom40, Tom7, Tom6 a Tom5. Tom20 a Tom22 jsou preproteinové receptory, které jsou zodpovědné za rozpoznání štěpitelné pre-sekvence, kterou mají mitochondriálně cílené proteiny.[9] Tom70 je také preproteinovým receptorem a může rozpoznávat některé štěpitelné proteiny předvolby, je však zodpovědný hlavně za rozpoznání neštěpitelných preproteinů a působí jako bod pro vazbu chaperonu.[6][10] Tom22 je ukotven k vnější membráně jediným transmembránovým segmentem a hraje také roli při stabilizaci komplexu TOM.[11] Tom40 je základním prvkem translokázového komplexu a komplexů s Tom22 o hmotnosti přibližně 350 tis Daltony.[12] Tvoří centrální kanál pro vedení proteinů o průměru přibližně 2,5 nm.[12] Lidský Tom22 je přibližně 15,5 tis Daltony a komplexy s Tom20.[13] N-terminální konec Tom22 zasahuje do cytosolu a podílí se na vazbě preproteinu.[13]
^Seki N, Moczko M, Nagase T a kol. (1996). "Lidský homolog mitochondriálního proteinu importujícího receptor Mom19 se může sestavit s komplexem kvasinkových mitochondriálních receptorů". FEBS Lett. 375 (3): 307–10. doi:10.1016/0014-5793(95)01229-8. PMID7498524.