MMP8 - MMP8
Neutrofilní kolagenáza, také známý jako matrix metaloproteináza-8 (MMP-8) nebo PMNL kolagenáza (MNL-CL), je kolagen štěpení enzym který je přítomen v pojivové tkáni většiny savců.[5] U lidí MMP-8 protein je kódován MMP8 gen.[6][7]Tento gen je součástí shluku genů MMP, které se lokalizují do chromozomu 11q22.3.[5] Většina MMP se vylučuje jako neaktivní proproteiny, které se aktivují štěpením extracelulárními proteinázami. Enzym kódovaný tímto genem je však uložen v sekundárních granulích v neutrofilech a je aktivován autolytickým štěpením.
Funkce
Bílkoviny matricová metaloproteináza (MMP) se podílejí na rozdělení extracelulární matrix v normálních fyziologických procesech, jako je embryonální vývoj, reprodukce a remodelace tkání, stejně jako v chorobných procesech, jako je artritida a metastázy. Primární funkcí MMP-8 je degradace kolagenu typu I, II a III. U rakoviny byla ztráta MMP-8 v myším modelu rakoviny prsu MMTV-PyMT spojena se zvýšeným růstem nádoru a metastatickou zátěží, stejně jako se zvýšenou vaskularitou nádoru a změnou infiltrace imunitních buněk.[8] Kromě toho analýza MMP-8 v buněčných liniích rakoviny prsu odhalila příčinnou souvislost mezi aktivitou MMP-8 a produkcí IL6 a IL8, což naznačuje roli MMP-8 v regulaci přirozeného imunitního systému.[9]
Reference
- ^ A b C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000118113 - Ensembl, Květen 2017
- ^ A b C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000005800 - Ensembl, Květen 2017
- ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ A b „Entrez Gene: MMP8 matrix metalopeptidáza 8 (neutrofilní kolagenáza)“.
- ^ Hasty KA, Pourmotabbed TF, Goldberg GI, Thompson JP, Spinella DG, Stevens RM, Mainardi CL (červenec 1990). „Lidská neutrofilní kolagenáza. Zřetelný genový produkt s homologií k jiným matrixovým metaloproteinázám.“. J. Biol. Chem. 265 (20): 11421–4. PMID 2164002.
- ^ Devarajan P, Mookhtiar K, Van Wart H, Berliner N (červen 1991). "Struktura a exprese cDNA kódující lidskou neutrofilní kolagenázu". Krev. 77 (12): 2731–8. doi:10.1182 / krev. V77.12.2731.2731. PMID 1646048.[trvalý mrtvý odkaz ]
- ^ Decock, Julie; Hendrickx, Wouter; Thirkettle, Sally; Gutiérrez-Fernández, Ana; Robinson, Stephen D; Edwards, Dylan R (2015). „Pleiotropní funkce matrixové metaloproteinázy-8 potlačující nádory a metastázy u rakoviny prsu u transgenních myší MMTV-PyMT“. Breast Cancer Res. 17: 38. doi:10.1186 / s13058-015-0545-8. PMC 4380014. PMID 25848906.
- ^ Thirkettle, Sally; Decock, Julie; Arnold, Hugh; Pennington, Caroline J; Jaworski, Diane M; Edwards, Dylan R (2013). „Matricová metaloproteináza 8 (kolagenáza 2) indukuje expresi interleukinů 6 a 8 v buňkách rakoviny prsu“. J Biol Chem. 288 (23): 16282–16294. doi:10,1074 / jbc.M113.464230. PMC 3675567. PMID 23632023.
Další čtení
- Chandler S, Miller KM, Clements JM a kol. (1997). „Matricové metaloproteinázy, faktor nekrózy nádorů a roztroušená skleróza: přehled“. J. Neuroimmunol. 72 (2): 155–61. doi:10.1016 / S0165-5728 (96) 00179-8. PMID 9042108. S2CID 26495949.
- Massova I, Kotra LP, Fridman R, Mobashery S (1998). "Maticové metaloproteinázy: struktury, evoluce a diverzifikace". FASEB J.. 12 (25n26): 1075–95. CiteSeerX 10.1.1.31.3959. doi:10.1142 / S0217984998001256. PMID 9737711.
- Nagase H, Woessner JF (1999). "Matricové metaloproteinázy". J. Biol. Chem. 274 (31): 21491–4. doi:10.1074 / jbc.274.31.21491. PMID 10419448.
- Bläser J, Triebel S, Reinke H, Tschesche H (1992). „Tvorba kovalentní vazby Hg-Cys během rtuťové aktivace PMNL prokolagenázy poskytuje důkazy o mechanismu cysteinové výměny“. FEBS Lett. 313 (1): 59–61. doi:10.1016 / 0014-5793 (92) 81184-N. PMID 1330697. S2CID 36829374.
- Devarajan P, Mookhtiar K, Van Wart H, Berliner N (1991). "Struktura a exprese cDNA kódující lidskou neutrofilní kolagenázu". Krev. 77 (12): 2731–8. doi:10.1182 / krev. V77.12.2731.2731. PMID 1646048.
- Bläser J, Knäuper V, Osthues A, et al. (1992). "Merkuriální aktivace lidské polymorfonukleární leukocytové prokolagenázy". Eur. J. Biochem. 202 (3): 1223–30. doi:10.1111 / j.1432-1033.1991.tb16494.x. PMID 1662606.
- Knäuper V, Krämer S, Reinke H, Tschesche H (1990). "Charakterizace a aktivace prokolagenázy z lidských polymorfonukleárních leukocytů. Stanovení N-terminální sekvence proenzymu a různých proteolyticky aktivovaných forem". Eur. J. Biochem. 189 (2): 295–300. doi:10.1111 / j.1432-1033.1990.tb15489.x. PMID 2159879.
- Hasty KA, Pourmotabbed TF, Goldberg GI a kol. (1990). "Lidská neutrofilní kolagenáza. Zřetelný genový produkt s homologií k jiným matrixovým metaloproteinázám". J. Biol. Chem. 265 (20): 11421–4. PMID 2164002.
- Knäuper V, Krämer S, Reinke H, Tschesche H (1990). "Částečná aminokyselinová sekvence lidské PMN leukocytové prokolagenázy". Biol. Chem. Hoppe-Seyler. 371 Suppl: 295–304. PMID 2169256.
- Knäuper V, Krämer S, Reinke H, Tschesche H (1990). "Částečná aminokyselinová sekvence lidské PMN leukocytové prokolagenázy". Biol. Chem. Hoppe-Seyler. 371 (8): 733–734. doi:10.1515 / bchm3.1990.371.2.733. PMID 2169766.
- Mallya SK, Mookhtiar KA, Gao Y a kol. (1991). „Charakterizace 58kilodaltonové lidské neutrofilní kolagenázy: srovnání s lidskou fibroblastovou kolagenázou“. Biochemie. 29 (47): 10628–34. doi:10.1021 / bi00499a008. PMID 2176876.
- Stams T, Spurlino JC, Smith DL a kol. (1995). "Struktura lidské neutrofilní kolagenázy odhaluje velkou kapsu specificity S1". Nat. Struct. Biol. 1 (2): 119–23. doi:10.1038 / nsb0294-119. PMID 7656015. S2CID 35458800.
- Fosang AJ, Last K, Neame PJ a kol. (1995). „Neutrofilní kolagenáza (MMP-8) se štěpí na místě aggrekanázy E373-A374 v interglobulární doméně chrupavky. Biochem. J. 304 (2): 347–51. doi:10.1042 / bj3040347. PMC 1137499. PMID 7998967.
- Bode W, Reinemer P, Huber R a kol. (1994). „Rentgenová krystalová struktura katalytické domény lidské neutrofilní kolagenázy inhibovaná analogem substrátu odhaluje základy katalýzy a specificity“. EMBO J.. 13 (6): 1263–9. doi:10.1002 / j.1460-2075.1994.tb06378.x. PMC 394940. PMID 8137810.
- Fosang AJ, Last K, Knäuper V, et al. (1993). „Fibroblasty a neutrofilní kolagenázy se štěpí na dvou místech v interglobulární doméně chrupavky. Biochem. J. 295 (1): 273–6. doi:10.1042 / bj2950273. PMC 1134849. PMID 8216228.
- Reinemer P, Grams F, Huber R a kol. (1994). „Strukturální důsledky pro roli N-konce při„ superaktivaci “kolagenáz. Krystalografická studie.“ FEBS Lett. 338 (2): 227–33. doi:10.1016/0014-5793(94)80370-6. PMID 8307185. S2CID 2454182.
- Thomas DB, Davies M, Peters JR, Williams JD (1993). „Protein Tamm Horsfall se váže na jedinou třídu sacharidově specifických receptorů na lidských neutrofilech“. Kidney Int. 44 (2): 423–9. doi:10.1038 / ki.1993.260. PMID 8397318.
- Cole AA, Chubinskaya S, Schumacher B a kol. (1996). "Chondrocytová matrix metaloproteináza-8. Lidské kloubní chondrocyty exprimují neutrofilní kolagenázu". J. Biol. Chem. 271 (18): 11023–6. doi:10.1074 / jbc.271.18.11023. PMID 8631924.
- Nakahara Y, Miyata T, Hamuro T a kol. (1996). „Aminokyselinová sekvence a struktura sacharidů rekombinantního inhibitoru dráhy lidského tkáňového faktoru exprimovaného ve vaječníkových buňkách čínského křečka: jeden N- a dva O-vázané sacharidové řetězce jsou umístěny mezi Kunitzovými doménami 2 a 3 a jeden N-vázaný sacharidový řetězec je v Kunitz doména 2 ". Biochemie. 35 (20): 6450–9. doi:10.1021 / bi9524880. PMID 8639592.
- Pendás AM, Santamaría I, Alvarez MV a kol. (1997). "Jemné fyzikální mapování genů metaloproteinázy lidské matrice seskupených na chromozomu 11q22.3". Genomika. 37 (2): 266–8. doi:10.1006 / geno.1996.0557. PMID 8921407.
externí odkazy
Galerie PDB | |
|---|---|
|
 | Tento článek o gen na lidský chromozom 11 je pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to. |